77

Do głównych zadań układu dopełniacza nałożą:

• liza komórek bakteryjnych i niektórych wirusów o także zmodyfikowanych lub uszkodzonych komórek organizmu

• opson:73cja bakterii, wirusów grzybów i pasożytów (ułatwienie fagocytozy. zwane immunofagccyfozą)

• działanie chemotaktyczne i aktywujące na fagocyty

• ogólna aktywacja odpowiedzi odpornościowej (reakcji zapalnej)

• udział w usuwaniu kompleksów immunologicznych.

Aktywacja dopełniacza

Układ dopełniacza może być aktywowany trzema drpgami: klasyczna, alternatywną i lektynową.

Aktywacja oopcłniacza polega na soni enzymatycznych i nieenzymatycznych reakcji o charakterze kaskadowym. Oznacza to. ze każdy uaktywniony składnik aktywuje z kolei następny. W przypadku każdej z trzech dróu aktywacji, dochodzi do utworzenia dwóch istotnych enzymów konwertazy C3 i konwertory C5. które bardzo silnie wzmacniają efekt dopełniacza. Niezależnie jednak od sposobu aktywacji, końcowe etapy wszystkich tych reakcji są identyczne i doprowadzają do utworzenia kompleksu atakującego błonę, który składa się z C5b, C6. C7. C8 i polimęrycznego C9 { kompleks atakujący błonę. MAC).

Znaczenie:

Jedną z zalet kaskady jest to. że umożliwia wzmocnienie sygnału, tak jak w procesie krzopnięcia krwi czy podczas kontroli metabolizmu glikogenu. Kolejną zaleta jest to. ze możliwości kontroli aBosterycznej są znacznie większe, gdy każdy enzym kaskady może podlegać niezależnej regulacji.

53. Witaminy jąka kofaktory reaker enzymatycznych

Witamina K kofaktor karpoksylazy katalizującej powstawanie reszt y-

karboksyloglutammianowych reszt w białkach prekursorowych. Powstawanie biologicznie aktywnych czynników krzepnięcia krwi związane jest z potranslacyjnym przekształceniem rezt glutaminowych (Glu) białek prekursorowych do reszt y-karboksyglutaminianowych (Gla) przez swoistą karboksylazę zaiezy od witaminy K

Trmina (B-) - aktywna ■‘orną jest i^ifosforan tiaminj; Jest koenzymem w reakcjach enzymatycznych z przenoszeniem aktywnych grup aldenydówych. Występują dwa rodzaje takich reakcji - pierwsza z nich to reakcja dekai boksy la cji oksydacyjnej c-ketokwasów. druga to reakcje katalizowane przez transketolazę (szlak pentozo-fosforanowy)

Ryboflawina_(Bi) - aktywnymi postaciami sąfmononukleotyd flawnów^(FMN) (dinukleotyd flawłnowy (FAQj. FMN i FAD są grupami prostet^cmyrhi enzymów okśy3oredukcyjnyćłr7hańych jako FawopTóteazy. Uczestnicza_ w deaminacji aminokwasów ( oksadaza a-aminokwasowa), degradacji puryn ( oksydaza ksantynowa ). czy w degradacji aldehydów ( dehydrogenaza aldehydowa).

Niacyna (Bj) - aktywnymi postaciami safamid kwasu rikotynowegc, dinukleotyd adeninowy (NAD*) i fosforan dinukleotydu nikatynoafrndoagęmnowegą/ { NA u TłTADP są-

ko enzymami licznych enzymów oksydoredukujących. uehydregenazy współdziałające z koenzymem NAD* katalizują reakcje oksydoredukcyjne w szlakach oksydacyjnych, natomiast dehydrogenazy lub redkuktazy współdziajające z koenzymem NADP' występują często w szlakach metabolicznych związanych z syntezą redukcyjną.