Aminokwasy, których nie potrafimy sami wytworzyć, a zatem musimy Je otrzymywać w pożywieniu, noszą nazwę aminokwasów egzogennych lub niezbędnych. Zwierzęta różnią się zdolnością do syntetyzowania amino kwasów. Aminokwasy egzogenne dla przedstawicieli jednego gatunku mogą być wytwarzane przez przedstawicieli drugiego.
Do syntezy cysteiny potrzebny jest aminokwas egzogenny (niezbędny) metionina, ponieważ - podobnie jak cysteina - zawiera atom siarki.
Najwyższą stabilność wykazuje struktura pierwszorzędowa. Kowalencyjne wiązania peptydowe nie ulegają zniszczeniu podczas denaturacji białka. Białko zdenaturowane ma nadal zachowaną sekwencję aminokwasów.
Koniec N białka oznacza wolną grupę aminową (+H3N) łańcucha pepty-dowego, wolna grupa karboksylowa (COCT) oznacza koniec C.
a) struktura p - struktura drugorzędowa,
b) a helisa — struktura drugorzędowa.
Prolina nie może na skutek braku atomu wodoru związanego z atomem azotu (obecność grupy +H2N zamiast +H3N) tworzyć prawidłowego układu wiązań wodorowych, warunkujących powstanie a helisy.
Kowalencyjne wiązanie dwusiarczkowe powstaje na skutek utleniania grupy -SH w łańcuchach bocznych cysteiny, sąsiadujących ze sobą przestrzennie (rys. 35.). Metionina, w odróżnieniu od cysteiny, nie zawiera grupy —SH (rys. 27.).
a) IV;
b) III;
c) II, III;
d) I, II, III.
Białka funkcjonalne wymagają obecności struktury trzeciorzędowej. Budowa przestrzenna (konformacja) jest warunkiem biologicznej aktywności białka (np. białka enzymatyczne).
W cząsteczce białka zbudowanej z jednego łańcucha polipeptydowego nie można stwierdzić struktury czwartorzędowej. Najwyższy poziom organizacji białka, nazywany strukturą czwartorzędową, dotyczy białek zawierających więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy.
W środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy przybiera taką strukturę przestrzenną, aby ugrupowania hydrofobowe (niepolarne) znalazły się wewnątrz cząsteczki.
Reakcja z octanem ołowiu jest związana z obecnością w białku aminokwasów zawierających siarkę (metioniny, cysteiny oraz cystyny powstałej na skutek utlenienia dwóch cząsteczek cysteiny).
Do białek posiadających czwartorzędową strukturę należą m.in. hemoglobina — zbudowana z czterech łańcuchów polipeptydowych: dwóch łańcuchów a i dwóch łańcuchów (3, z których każdy zawiera hem (grupa prostetyczna - rys. 38.), orazimmunoglobulina (y-globulina) składająca się z czterech łańcuchów polipeptydowych: dwóch lekkich i dwóch ciężkich, połączonych wiązaniami dwusiarczkowymi. Wiązania dwu-siarczkowe łączą też dwa łańcuchy polipeptydowe (A i B) tworzące cząsteczkę insuliny.