| wykryto około 400 mutantów Hb. których Ifokcia kat ysmted&ma (tueefetewBie ttaaspottuia tlen) i w związku z tym noszą nazwę hemoglobin patologicznych: dzielimyje ze wzgl^ut^ miejsce występowanie mutacji na kilka grup:
- riru&ł.cje mk powierzchni Hb: rzadko kiedy pociągają konsekwencje kliniczne, wyjątek stanowi Hb nśedokmistości skarpowatej tzw. Hb S * wymiana Ghi w pozycji 6 łańcuchów .0 HbA na Val tworzy tzw. lepkie miejsca na powierzchni HbS sprzyjające tworzeniu przez odtlenowaną Hb S (deoksyHbS) liniowych agregatów nadsjących erytrocytom sierpowaty kształt co prowadzi do zaezopowywania naczyń krwionośnych, desUukcjii erytrocytów, niedokrwistości i wszelkich tego konsekwencji; homozygotyczność Ht> S (SS) jest letaina.
- mutacje powodujące destabilizacje tmmophwej struktury łańcuchów Hh; Hb Sayannafa -wymiana Gly B6 p na Vał, zaburza dopasowanie helis B i E
- mutacje powodujące destabilizację czwartorzędowej struktury Hb* np. Hb Y (Yakirna) -wymiana Asp G1 His, utrata wiązania wodorowego stabilizującego deoksyHb(T), Hb Y ma wysokie powinowactwo do tlenu - P50 = 12 torów* anH = I; Hb K (Kansas) - wymiana Asa G4 p na Thr, utrata wiązała wodorow^o stabilizującego oksyMb(RX Hb K ma niskie powinowactwo do tlenu - PS0= 7© torowa nMs=rl\3* ' •
- mutacje ppwad®j|tr destabilizację miijn a wiązana bonu: hem ulega wypłukaniu a cząsteczki: giobiny agregują tworząc tzw. ciałka Heinza i wypadają z roztworu (np. Hb HaBuweramith I gdzie wymiana Phe CD4 | na Ser ułatwia wejście wody do niszy hemu) lub żelazo występuje w postaci jonu Fe+3 i nie poddaje się standardowej redukcji (metheroogłołńneinie -stabilne methemoglobiny jak np. Hb Boska® gdzie HisE7 wymieniona jest m Tyr lub łjfe Milwaukee, w której zamiast ValEl 1 znajduje saęGiu>.