DSC00147 (21)

4,5

3,7

5,8-r6,0

| kazeina j | kazeina i 1 kazeina I

Poszczególne frakcje kazeiny różnią się od siebie masą cząsteczkową, składem aminokwasowym, zawartością fosforu i punktem izoele-ktrycznym, trwałością wobec jonów Ca⁺², zachowaniem się wobec podpuszczki oraz rozpuszczalnością. Kazeina ma wysoką wartość biologiczną, dorównującą białku mięsa, a przewyższającą wartość białek zbóż i roślin strączkowych. Wyróżnia się wysoką zawartością takich aminokwasów, jak walina, leucyna, prolina, lizyna, kwas glutaminowy i asparaginowy. Kazeina wykazuje niedobór cystyny i cysteiny. Z uwagi na dużą zawartość lizyny może być uzupełnieniem dla białka zbóż.

Serwatka, będąca bogatym źródłem białka, jest roztworem powstającym po odsączeniu strąconej kazeiny. Białka serwatkowe obejmują:

P-Iaktoglobulinę pi 5,3 a-laktoalbuminę pi 4,2-s4,5 albuminę surowicy krwi pi 4,7

Białka te różnią się nie tylko punktem izoelektrycznym, lecz również składem aminokwasowym. Wyróżnia je brak fosforu, są zaś bogate w aminokwasy siarkowe i lizynę.

W ostatnich latach serwatce, jak i jej białkom, poświęcono wiele opracowań z uwagi na możliwość jej wykorzystania jako cennego źródła białka do celów żywieniowych i paszowych.

Spośród pozostałych białek mleka należy wymienić immuno-globuliny, czyli białka odpornościowe występujące w siarze. Immuno-globuliny zawierają cukry, różnią się też składem aminokwasowym. Stwierdza się, że mają dużo seryny i treoniny. Z ostatnich badań wynik?, że o właściwościach odpornościowych białek decyduje fragment cukrowy, który-służy w rozpoznawaniu obcych komórek.

Obok wymienionych białek w mleku stwierdzono niewielkie ilości proteoz i peptonów. Do proteoz i peptonów zalicza się takie białka, które pozostają w roztworze mleka ogrzanym do temperatury 95-r100°C (368*373. K) i po zakwaszeniu do pH 4,6, lecz strącają się w środowisku zawierającym 12% kwasu trichlorooctowego (TCA). Ilość tych związków wzrasta w trakcie degradacji białek mleka na przykład enzymami.

Ważną rolę spełniają również metaloproteiny, do których należy-laktoferryna i laktotransferyna. Laktoferryna jest białkiem, którego cząsteczka związana jest z 2 atomami żelaza. Kompleks ma barwę czerwoną.

Ponadto w mleku zidentyfikowano około 60 rodzimych białek enzymatycznych. Do najważniejszych enzymów mleka należą: enzymy | amylolityczne, lipolityczne, oksydoredukcyjne, (peroksydaza, kataląza, oksydaza ksantynowa), proteazy, fosfatazy (kwaśna i alkaliczna) i inne esterazy oraz lizozym. Wiele z tych enzymów ma duże znaczenie w technologii mleczarskiej.

2.7.3. Białka jaja kurzego

Białka to obok wody największy ilościowo składnik jaja kurzego. ' Stanowią 3,3% skorupy jaja, 10,6% żółtka oraz 16,6% białkowej części jaja. Z uwagi na wysoką wartość biologiczną oraz prawie całkowitą przyswajalność białkom jaja kurzego poświęcono dużo uwagi.

WlŁ>'.7,Łł, V>nłIfŁ«Ż,

□ Białka części białkowej jaja

Zczęści białl^wej^jaj^wyodrębiypocr 11 głównych składników białkowych. Są to: owoajbumina, konalbumina, owomukoid, owogio-buliny, lizozym, owomucyna, owoflawoproteina, owoglikoproteina, owoinhibitor, owomakroglobulina, awidyna.

* Owoalbumina jest fosfoglikoproteiną. W swoim składzie, obok reszt fosforanowych, zawiera cukry, głównie mannozę.

Konalbumina nosi również nazwę owotransferyny. Jest gliko-proteiną zawierającą mannozę. Cechą charakterystyczną konalbuminy jest tworzenie kompleksów z metalami. Przyłącza 2 mole Mn²⁺, Fe³⁺, Cu²⁺ i Zn²⁺ na 1 mol białka. Kompleksy te mają charakterystyczne barwy z jonami Fe³⁺ - czerwoną, a z pozostałymi jonami - żółtąr Białko to z uwagi na zdolność wiązania metali zapobiega rozwojowi drobnoustrojów.

Do enzymatycznych białek części białkowej jaja zalicza się lizozym. Jest to enzym należący do klasy hydrolaz glikozydowych. Zainteresowania lizozymem zmierzają do wykorzystania go jako środka konserwującego w przemyśle spożywczym.

Flawoproteina jest białkiem złożonym, należącym do fosfogliko-protein. Częścią flawinową tego białka jest ryboflawina (witamina B₂).

29