cytoptozmo ??
Ryi 29.5. Kilka przykładów białek iniegrałnych raz przebijających iłwuwarsiwę lipidową: glikoforyna A. kadheryna (białko CAM), iniegryna. główny antygen zgodności tkankowej klasy I. Na rysunku zachowano proporcje wielkości białek w stosunku do grubości dwuwarstwy lipidowej
Miejsce to może być odległe od powierzchni dwuwarstwy lipidowej o 25 nm, czyli o około pięciokrotną grubość dwuwarstwy. Konformacja kadheiyn, ale nie innych białek CAM, zależy od jonów wapnia (rys. 29.5).
W oddziaływaniach między komórkami uczestniczą także białka tworzące złącza szczelinowe — gap junctions. Białka tych złącz, występują zwykle jako heksamery tworzące kanały w jednej błonie na wprost kanałów w błonie komórki sąsiadującej. Między tymi błonami tworzy się wówczas szczelina 2-3 nm, odpowiadająca grubości fragmentów cząsteczek tych białek, zwanych koneksynami, wystających ponad powierzchnię dwuwarstwy lipidowej. W komórkach wątroby koneksyna ma masę 32 kD i zbudowana jest z łańcucha z 283 reszt aminokwasowych, natomiast koneksyny występujące w sercu i soczewce oka szczura mają odpowiednio masy 43 i 70 kD. TWorzenie się między komórkami złącz szczelinowych umożliwia między innymi wymianę jonową i substancji o masie do 1 kD między współdziałającymi metabolicznie komórkami, natomiast brak jest takich połączeń między komórkami nowotworowymi i między komórkami ptawidłowymi i nowotworowymi. Również wytwarzana przez komórki substancja międzykomórkowa może zwrotnie oddziaływać ze składnikami powierzchni ich błony. W błonach występują specjalne białka określane jako integryny, wiążące białka substancji międzykomórkowej z białkami cytoszkieletu po stronie cytoplazmatycznej błony. Stąd nazwa tych białek. Integryna, wytwarzana przez komórki mezenchymatycznego pochodzenia, zwana dawniej receptorem fibro-nektyny, jednego z białek substancji międzykomórkowej, jest białkiem integralnym zbudowanym z dwu peptydów, przy czym jeden z nich, określany jako a, zbudowany jest z dwu fragmentów połączonych wiązaniem dwusiarczkowym. Masa cząsteczkowa łańcucha a wynosi 140 kD. Domeny przy końcu N znajdują się po stronie ekstracytoplazmatycznej, są glikozylowane i wykazują powinowactwo do fibronektyny. Ten fragment cząsteczki ma globulamą „głowę” wystającą do 20 nm poza powierzchnię dwuwarstwy lipidowej. Po stronie cytoplazmatycznej błony znajdują się krótsze fragmenty obydwu łańcuchów przebijających raz błonę, zbudowane z 47 reszt aminokwasowych i wykazujące powinowactwo do taliny, jednego z białek wiążących cytoszkielet aktynowy z Moną komórkową. W fibroblastach kurzych transformowanych nowo-
493