DSCN6122 (Kopiowanie)

DSCN6122 (Kopiowanie)



VCv

h loN '

ng

it


10$


Wm

liK

lVcytopla*


ch (w świec* celuion tosacharydóś Dzy. Jednał* jak w stoi zwierzwziają bowic

e w znac^ lezcefc*® Tj#**



I $mkmw mMkulwiki toni '£vw\vh

wielocząstcczkowc i zazwyczaj o bardzo zróżnicowanej strukturze są stosunkowo najłatwiej rozpoznawane przez komórki jako „woje" albo ..obce" maja zatem największe znaczenie w procesach odporności jako tzw. antygeny.

Białka są zbudowane z tysięcy atomów węgla, wodom, tlenu i azotu. Często zawierają także siarkę i fosfor. Pewne wyobrażenie o złożoności cząsteczek białkowych może dać wzór sumaryczny hemoglobiny - białka przenoszącego tlen w organizmach kręgowców ( Jł„„N „.Fe, Tymczasem hemoglobina wcale nic jest białkiem o największej cząsteczce wręcz przeciwnie, masa jej molekuły jest mniejsza niż przeciętna masa drobin białkowych. Jeżeli obliczymy masę cząsteczkową hemoglobiny, okaże się. że wynosi ona około 52600 (dla porównania: masa cząsteczkowa H O wynosi 18, a H.SO, - 98). Natomiast ciężar molekularny niektórych białek złożonych jest większy niż 20 000 000.

Tak wielkie cząsteczki białek zbudowane są ze stosunkowo prostych związków organicznych zwanych aminokwasami. Białko moglibyśmy tu porównać do pociągu, aminokwasy zaś do budujących go wagoników. Wagoniki tworzące skład pociągu mogą być takie same przeważnie jednak są różne. Podobnie jest z aminokwasami - drogą chemicznego rozszczepienia białek odkryto około 35 różnych aminokwasów (ogólnie w przyrodzie wykryto ich około 200), z których jednak powszechnie występuje tylko 20. Cząsteczka białka może być zbudowana z kilkuset, a nawet wielu tysięcy reszt aminokwasowych połączonych w różnych proporcjach i w różnej kolejności. A zatem różnorodność możliwych drobin białkowych jest praktycznie nieskończona.

W latach pięćdziesiątych i sześćdziesiątych bieżącego stulecia opracowano metody, pozwalające na dokładne ustalenie rodzaju i kolejności (sekwencji) aminokwasów w łańcuchu białkowym. Angielski badacz F. Sangcr po dziesięciu latach pracy podał do publicznej wiadomości po raz pierwszy w 1954 r. ustaloną sekwencję aminokwasów w białku. Białkiem tym była insulina (hormon trzustki). Wkrótce potem poznano kolejność aminokwasów enzymu rybonukleazy (enzym wydzielany przez trzustkę, trawiący kwasy nukleinowe).

Białka są tak cennym biologicznie materiałem, że każdy organizm heterotrofkzny (cudzożywny) zawiera enzymy, które rozkładają je na pojedyncze aminokwasy. Enzymy takie noszą nazwę proteolitycznych (hc.proteinum - białko; gr. fysis- rozpad). Drugim mechanizmem, który ma zapewnić pobieranie przez organizm tak cennych elementów jakimi są aminokwasy, jest to że rozpoznajemy je jako posiadające bardzo przyjemny smak. Większość aminokwasów ma smak słodki, a na przykład glutaminian sodu, czyli sól sodowa kwasu glutaminowego stosowana jest w gospodarstwie domowym do nadawania potrawom smaku „mięsnego’’. Z wchłoniętych aminokwasów organizmy budują własne białka. W przypadku nadmiaru aminokwasów są one - po tzw. dezaminacji, czy ii po odłączeniu grupy aminowej (-NHJ - przetwarzane w węglowodany lub kwasy tłuszczowe i magazynowane jako polisacharydy bądź tłuszcze. Mogą być od razu zużywane w procesach metabolicznych z uwolnieniem energii.

Aminokwas (ryc. 3-9 i ryc. 3-10) jest stosunkowo prostym związkiem chemicznym, utworzonym z co najmniej dwóch, połączonych ze sobą atomów węgla, z których jeden połączony jest z grupą ammową (-NHj), drugi zaś - z grupą karboksylową (-COOH). Atomów węgla może być w aminokwasie znacznie więcej i tworzą one wówczas tzw. łańcuch boczny aminokwasu. Łańcuch ten może być prosty, rozgałęziony łub zawierać układ pierścieniowy (aminokwasy aromatyczne). Oprócz atomów węgla i wodoru w skład łańcucha bocznego mogą wchodzić atomy siarki, azotu, tlenu i innych pierwiastków. Mogą tu występować dodatkowe grupy aminowe bądź karboksylowe. Łańcuch boczny różni zatem poszczególne aminokwasy od siebie (ryc. 3-10 i tab. 3-1V).

Tworząc drogą syntez chemicznych różne łańcuchy boczne możemy otrzymywać sztuczne aminokwasy. Niektóre z nich mogą być błędnie włączone w skład wytwarzanych przez organizm białek i wówczas białka takie dzięki nieprawidłowej strukturze - nie mogą pełnić swojej funkcji, co doprowadza nieraz do śmierci organiz.mu. Do takich aminokwasów należy na przykład paraamintwalicvlowv (PAS), stosowany do zwalczania prątków gruźlicy.


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
DSCN6115 (Kopiowanie) 99 , ft,uły mokhtlama istot iv*yc 130111 C 14007 N 7 o 8 F 9 OITol Nel 10
DSCN6124 (Kopiowanie) J Struktura inolekuliinui istot iywwh 10? i
DSCN6124 (Kopiowanie) y Smiktum molrhilarmi hini trmrh 191 i OKlKUUU(ryc.3-10). Spośród nich oignniz
DSCN6131 (Kopiowanie) V lkl\W*óV \ •»lei tl<l "    \ v< Ullitln lit uklml
DSCN6148 (Kopiowanie) niOi&fe haniete.10 pościg: nanieść; wjriumW * iiius*4* HE>cgc n
DSCN6168 (Kopiowanie) V    l —i -v»- 4-26. Krwinki cdmielu: e - erytrocyty. Incyt kwa
DSCN6172 (Kopiowanie) od 8 do 10 dni. Zawierają cztery rodzaje swoistych ziaren: lizosomy, peroksyzo
DSCN6172 (Kopiowanie) od 8 do 10 dni. Zawierają cztery rodzaje swoistych ziaren: lizosomy, peroksyzo
img007 w    y v v ’i’ w 9 It o 1 Ó O o o 11 X I Io f o-o-o-o=o I I I N0 1 0
IMG 26 §
IMGW81 (Kopiowanie) JT3 MTEk >te&.—i&sr#T ^. <4 pe&^r ..£*_i h»21&U ‘-^S m r&l
frame007 0 <i 9® 18:44 r*i Inne ^ Komunik. bŁvsk I" * 23 10 2010 ■i 24 10

więcej podobnych podstron