DSCN6124 (Kopiowanie)

DSCN6124 (Kopiowanie)



y Smiktum molrhilarmi hini trmrh 191

i OKlKUUU(ryc.3-10). Spośród nich oignnizm lud/ki potrzebuje najwięcej lizyny, która licznie wymiguje W białkach zwierzęcych, natomiast niewiele jest jej w białkach roślinnych. 7. lego powodu białko zwierzęce jest hardziej dla człowieka wartościowe aniżeli białko roślinne Mówimy, że lizyna jest aminokwasem ograniczającym wartość białka roślinnego. Jedynie niektóre rośliny, na przykład ziemniaki i soja zawierają ilość lizyny pokrywającą dzienne zapotrzebowanie człowieka przy zapewnionym dziennym zapotrzebowaniu energetycznym. W krajach, w których spożycie mięsa jest nieduże (np. w niektórych rejonach Japonii), a rośliny bogate w lizynę nie są uprawiane, dodaje się ten aminokwas wyprodukowany np. metodą biotechnologiczną przez bakterie do potraw mącznych. zwłaszcza do pieczywa.

Jak już wspomniałem, każdy aminokwas ma dwie grupy czynne: amiflgyyiU-NH,) i karboksylową (-COOH). W środowisku wodnym grupa aminowa ma charakter zasady (przyłącza proton), a zatem może reagować z kwasami. Grupa karboksylowa natomiast dysocjuje do kwasu (oddając proton), co umożliwia aminokwasom łączenie się z zasadami. Zjawisko owej zdolności do wykazywania zarówno właściwości kwasowych, jak i zasadowych, nazywamy amfotcrycznościa. zaś substancje zawierające w cząsteczce zarówno grupy kwasowe i zasadowe, określane są mianem amfolitów. Amfotcryczność aminokwasów i białek ma duże znaczenie biologiczne, ponieważ związki te służą w organizmach jako tzw. substancje buforowe, przeciwdziałające zmianom pH w środowisku. Oczywiście występowanie w cząsteczce zarówno grupy kwasowej jak i zasadowej pozwala w pewnych warunkach na reagowanie aminokwasów ze sobą. Po połączeniu grupy karboksylowej jednego aminokwasu z grupą aminową drugiego powstajepeptyd (tyć. 3-9) i cząsteczka wody. Związek, w którym dwa aminokwasy połączone są wiązaniem pepłydowym, nazvwamvdipcptvdem. połączenie trzech aminokwasów - tripeptydem. Oligopcplvdv (gr. oligos - mały) są to zatem substancje zbudowane z kilku aminokwasów, polipeptvdv zaś (gr.polys - wielki) składają się z kilkunastu lub kilkudziesięciu cząstek aminokwasów. Wszystkie białka są zatem naturalnymi peptydami.

Kolejność poszczególnych aminokwasów w łańcuchu białka (czyli tzw. sekwencja aminokwasów) określana jest mianem struktury pierwszorzedowei białka. Zapisujemy ją przeważnie stosując skróty nazw poszczególnych aminokwasów. I tak np. gdybyśmy chcieli przedstawić strukturę pierwszorzędową fragmentu jednego z łańcuchów hemoglobiny, moglibyśmy zapisać ten fragment: Val-Leu-Ser-Pro-Ala-Asp-Lys-... itd. (cząsteczka hemoglobiny zawiera ponad 300 aminokwasów). Powyższy zapis oznacza, że początkowy fragment jednego z łańcuchów hemoglobiny zbudowany jest z ułożonych kolejno: waliny-leucyny-seryny-proliny-alaniny-kwasu asparaginowego-lizyny-...

Jednakże łańcuchy boczne aminokwasów też przeważnie oddziałują między sobą, co pow<duje, że cząsteczka białka najpierw skręca się w przestrzeni wokół własnej osi (skręt ten nazywamy drugorzedowa struktura białka), a następnie przyjmuje bardzo nieraz skomplikowany układ przestrzenny, który nazywamy struktura trzeciorzędowa. Właśnie struktura trzeciorzędowa decydu je o właściwościach biologicznych białek. Pod wpływem wysokiej temperatury (powyżej 323°K czyli 50°C), działania tzw. utrwalaczy (alkohol, formalina), silnych kwasów i zasad, a także innych trucizn, np. soli metali ciężkich - zachodzi proces denaturacji. czyli zniszczenia trzeciorzędowej struktury polipeptydu. Białko traci wówczas swoje właściwości biologiczne (na przykład zdenaturowany enzym nie spełni swojej funkcji katalitycznej w procesach metabolicznych).

Jeżeli dany związek składa się wyłącznie z łańcucha białkowego, określamy go mianem białka prostego, czyli proteiny. W przyrodzie jednak proteiny często łączą się z innymi cząsteczkami, na przykład cukrowcami bądź tłuszczami. Mówimy wówczas o białkach złożonych - np. glikuprotcinach lub lipoprołeinach. Proteiny złożone są związkami o jeszcze bardziej skomplikowanej strukturze przestrzennej (do poskręcanego łańcucha białkowego w różnych miejscach i w różnych pozycjach pupr/yłączane są cząsteczki różnych związków), a więc w ich przypadku możemy mówić osmiknine czwartorzędowej Poprzez strukturę czwartorzędową rozumiemy całkowitą strukturę przestrzenną budka złożonego.


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
DSCN6124 (Kopiowanie) J Struktura inolekuliinui istot iywwh 10? i
DSCN6146 (Kopiowanie) metaboliczne. Enzymami są również prawdopodohnicglikoprotciny błonowe (ryc. 4*
DSCN6100 (Kopiowanie) Biologią . repetytorium dla kandydatów na akademie medto Biologią . repetytori
DSCN6100 (Kopiowanie) ■    —---- --- Biologia - repetytorium dla kandydatów na akadem
DSCN6101 (Kopiowanie) 2. Ewolucjo ‘“"ogaca zarodko*), ilucyjnej jt się
DSCN6101 (Kopiowanie) 2. Ewolucja (,zei%?,v °m°gaica zarodko»^l Jlucyjnejjt się narządói iy, o
DSCN6102 (Kopiowanie) 88 88 Biologią - repetytorium dla kandydatów na akademie ntedyn^ przestrzenna
DSCN6102 (Kopiowanie) Biologia - repetytorium dla kandydatów na akademie medycy przestrzenna (antyge
DSCN6103 (Kopiowanie) * Ewlucja 89 W przyszłości więcej danych na lemat ewolucji organizmów przynieś
DSCN6103 (Kopiowanie) W przyszłości więcej danych na lemat ewolucji organizmów przynieść może nowopo
DSCN6104 (Kopiowanie) Biologia - repetytorium dla kandydatów na akademie Oba tc stwierdzenia porusza
DSCN6104 (Kopiowanie) —    _ Biologia - repetytorium dla kandydatów na akademie medyr
DSCN6105 (Kopiowanie) 91 Ewolucja morfologicznie, lecz tarto jednego z nich przypada j  &n
DSCN6105 (Kopiowanie) fbnlucja w    ląnC m,ędzy sobą morfologicznie, lecz tarto jedne
DSCN6106 (Kopiowanie) si:Ui^ i,niln^A^ .VZ W0r7e.n e cew*t0wa c8° układu nerwowego i złożonego serca
DSCN6106 (Kopiowanie) MakK*icnln«^^ńi LAW°nr CI,iC ccw*cowa,c8° układu nerwowego i złożonego sercu u
DSCN6107 (Kopiowanie) 2. Ctntlucja Ryc. 2-54. Przykład narządów analogicznych:    Ryc
DSCN6107 (Kopiowanie) 6v s n *■■9-3 3 l £W«/u Ryc. 2-54. Przykład narządów analogicznych: A - skrzyd
DSCN6109 (Kopiowanie) Ryc 2-58 Mctamim przemy


więcej podobnych podstron