3582526966

Źródła młOboftcTr* wolnych aminokwasów

18.1

*H₃N

7*1?

Ć-C-N-C—

substrat

białkowy

H

♦ *HjN-C—= Rn ♦ 1

dwa produkty proteołizy

Ryc. 18.1. Reakcja proteołizy na przykładzie rozpadu jednego wiązania peptydowego.

R łartcuch boczny aminokwasu, n - numer kolejny aminokwasu, licząc od końca aminowego

tioniny. irconiny. iryptofanu. waliny. histydyny i lizyny. Niedobór nawet jednego z nich prowadzi do ujemnego bilansu azotowego.

18.1.2. Rozpad białek wewnątrzkomórkowych

Rozkład białek komórkowych zachodzi pod działaniem proteaz wewnątrzkomórkowych. Niektóre białka przeznaczone do rozkładu są znakowane ubikwityną. Jest to polipeptyd o masie cząsteczkowej 8.5 kDa. obecny we wszystkich komórkach eukariotycznych. Antino-kwasem C-końcowym ubikwityny jest glicyna. Jej grupa karboksylowa wytwarza wiązanie izopeptydowe z grupa c-aminową reszty lizylowej białka przeznaczonego tło degradacji. Termin ..wiązanie izopeptydowe" oznacza, iz uczestniczy w nim grupa c-aminowa lizyny, a nie grupa ti-aminowa. Wiązanie cząsteczki ubikwityny przez białko wiąże się ze zużyciem cząsteczki ATP. W' procesie tym pośredniczą trzy białka enzymatyczne, określane symbolami: Ul. U2 i E3. Zwykle cząsteczka białka przeznaczonego do degradacji wiąże szereg cząsteczek ubikwityny. zespolonych w jeden kompleks poliubikwi-tynowy (ryc. 18.2).

Różne białka ..żyją" rożnie długo. Decyduje o tym przede wszystkim sekwencja aminokwasów. \V komórce eukariotycznej funkcjonują dwa szlaki proteołizy wewnątrzkomórkowej. Są to: szlak lizosomalny i szlak pozalizosomalny.

Szlak lizosomalny. I.izosomy pcchcrzykowalymi organellami cytoplazmatycznymi o średnicy 50-500 nm.

B. potiubikwitynacja^

Ryc. 18.2. Wiązanie ubikwityny przez białko przeznaczone do protoofczy

223