25642

REAKCJE AMINOKWASÓW W WYSOKICH TEMPERATURACH

•    Obróbka termiczna produktów spożywczych: smażenie, pieczenie i gotowanie- powoduje powstawanie charakterystycznych zapachów, gdzie prekursorami są aminokwasy

•    Charakterystyczne związki tworzone są w czasie reakcji Maillarda w szczególności z cysteiny, metioniny, omityny proliny

BIAŁKA - PODZIAŁ

•    Poszczególne aminokwasy łączą się ze sobą tzw. Wiązaniami peptydowymi _CO_NHj, które powstają przez odczepienie atomu wodoru od grupy aminowej jednego aminokwasu oraz atomów tlenu i wodoru od grupy karboksylowej drugiego aminokwasów

•    Połączenie dwóch aminokwasów - dwupeptyd

•    Tech - trójpeptyd

•    Ki Iku (4-10) - oligopeptyd

•    Więcej-poi ipeptyd

KONFORMACJA ŁAŃCUCHÓW POLIPEPTYDOWYCH

•    Cechą białek jest wyraźnie określona struktura przestrzenna

•    Konformacja - właściwe przestrzenne ułożenie części (aminokwasów) polipeptydu

•    Grupa peptydowa jest sztywnym płaskim elementem strukturalnym

•    Brak jest swobodnej rotacji wokół wiązania pomiędzy karbonylowym atomem węgla i atomem azotu grupy peptydowej, gdyż wiązanie to wykazuje częściowo charakter wiązania podwójnego (40% trans)

•    Wiązanie pomiędzy atomem węgla alfa i karbonylowym atomem węgla oraz pomiędzy atomem węgla ałfa i atomem azotu jest typowym wiązaniem pojedynczym - możliwość swobodnej rotacji

STRUKTURY REGULARNE - HELISA ALFA

•    Helisa alfa - ma kształt cylindra

•    Ciasno skręcony łańcuch główny polipeptydu tworzy wewnętrzną część cylindra

•    Łańcuchy boczne aminokwasów sterczą na zewnątrz w ułożeniu heliakalnym

•    Helisę alfa stabilizują wiązania wodorowe pomiędzy grupami NH i CO głównego łańcucha

•    Grupa CO każdego aminokwasu wiąże się wiązaniem wodorowym z grupą NH aminokwasu zajmującego w sekwencji liniowej pozycję wysuniętą do przodu o cztery reszty aminokwasowe

•    Tego rodzaju alfa heliksa przeważa np. hemoglobinie o mioglobinie. Występuje także w białkach o dużej wytrzymałości mechaniczne np. w kreatynie i miozynie.