36821

Lizyna	Lys	HjN— CHz-CH;?-eH3—CH2—CH-C00H HH2
Arginina	Arg	h2n yjH—CHj-CHa-CHa-CH-COOH HN NH2
I listy dyna	His	CH^-CH-COOH HN^jN ŃH2
Aminokwasy kwaśne 1 ich amidy
Kwas asparaginowy	Asp	HOOC—CH2—CH-COOH ŃH?
Asparagina	Asn lub Asp-NH2	H2N -OC — CH2-CH-CCCH ŃHj
Kwas glutaminowy	Glu	HOOC-CU2—CHa-CH-COOH HH2
glutamina	Gin lub Ghi-NHj	H2N -CO—CHj—ch2-ch-cooh HH2

Stała Michaelisa (A^,) -jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej iest równa połowie szybkości maksymalnej (V„._x) tej reakcji. Stała ta jest wyrażana w molach na dm’ i określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo jest większe, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu.

Wartość stałej K™ dla większości enzymów przyjmuje wartości z zakresu 10'* do 10^-' mol/dm*

V_mai[S]

V =

Równanie Michaclisa-Mcntcn opisuje zależność szybkości reakcji od stężenia substratu:    [*$]

Postać K_m = [S] jest matematycznym zapisań definicji stałej Michaelisa. Analizując równanie Michaelisa-Menten można dojść do wniosku, iż przy stałym stężeniu enzymu, szybkość reakcji w pewnych granicach zależy od stężenia substratu, na wykresie zależności szybkości reakcji od stężenia substratu widać że:

• przy niewielkim stężeniu substratu w stosunku do stężenia enzymu, pojawia się zależność liniowa, między stężeniem substratu a szybkością reakcji, ta sytuacja odpowiada reakcji kinetycznej pierwszego rzędu opisywanej równaniem v = k[A]

•    w przypadku dużego stężenia substratu, szybkość reakcji zbliża się do jej maksymalnej wartości i stężenie substratu nie ma wpływu na szybkość reakcji, sytuacja ta odpowiada kinetyce zerowego rzędu opisywanej równaniem v = k. Tego typu reakcja ma miejsce w przypadku całkowitego wysyccnia enzymu sub strat cm.

Co wpływa na stałą Michaelisa:

•    rodzaj i stężenie substratu

•    eH

•    tąnpęrątiirą