115695

2

e/ jednostki aktywności:

■    jednostki międzynarodowe (IU, U): 1U to aktywność wytwarzająca 1 urno! produktu/min

■    katale: lkat to aktywność wytwarzajaca 1 mol produktu/s; lkatal=6«l0⁷ U, lU=l6.67nKat

Kinetyka niehipcrboliczna:

■    wiele enzymów nie wykazuje hiperbolicznej zależności v„ od [S„], wykres ma najczęściej kształt sigmoidalny (przypomina krzywą wysycenia Hb tlenem) co generalnie sygnalizuje zjawisko allosterii z dodatnią kooperacją co najmniej dwóch centrów aktywnych - są to tzw. enzymy allosieryczne, zbudowane zasadniczo z wielu identycznych lub różnych podjednostek, które współpracują, kooperują że sobą (patrz HEMOGLOBINA p. 8 i 9)

■    zależność v„ od [SJ dla enzymów allosterycznych najlepiej opisuje wyrażenie Hilla - vyV„„ = [So]ⁿ/(Ko.5>" + [S„lⁿ - gdzie Ko 5 odpowiada K„, dla enzymów M-M, a

n (nn) to współczynnik kooperacji Hilla; gdy wartość nn > 1 krzywa wykazuje typowy dla niemal wszystkich enzymów allosterycznych kształt sigmoidalny (wyraz kooperacji pozytywnej (patrz też Y w funkcji pO; dla Hb)); natomiast gdy nH = I to otrzymujemy zależność M-M !; wykres Lineweavera-Burka (l/v₀ od 1/[S„]) dla enzymów allosterycznych nie jest linia prostą!

■    efektory allosteryczne - inne niż substrat(y) ligandy enzymów allosterycznych, które wiążąc się do enzymu odwracalnie w miejscach innych niż centnrrn(a) aktywne zmieniają ich aktywność względem katalizowanej reakcji:

-    inhibitory allosteryczne - zmniejszają aktywność enzymu - krzywa sigmoidalna „przesuwa się w prawo” (kładzie się)

-    aktywatory allosteryczne - zwiększają aktywność enzymu - krzywa sigmoidalna „przesuwa się w lewo” (podnosi się)

■    modele funkcjonowania enzymów allosterycznych:

-    jednoprzejściowy (Monod-Wyman-Changeau) zakłada, że efektor allosteryczny wiążąc się do jednej tylko podjednostki wywołuje

analogiczne

zmiany powinowactwa i aktywności wszystkich podjednostek dartego enzymu

-    sekwecyjny (Koshlanda) zakłada, że efektor allosteryczny wiążąc się do jednej podjednostki wywołuje zmiany powinowactwa i aktywności tej podjednostki i nic nie potrafimy powiedzieć na temat charakteru zmian powinowactwa i aktywności pozostałych podjednostek danego enzymu

■    enzymy allosteryczne "klasy K” - efektory allosteryczne nie zmieniają szybkości maksymalnej V,„_lt z jaką enzym katalizuje daną reakcję natomiast inhibitor allosteryczny zmrtiejsza aktywność takiego etrzymu poprzez zwiększanie wartości Ko s dla substratu(ów) a aktywator allosteryczny zwiększa aktywność enzymu poprzez zmniejszenie Ko s - zdecydowana większość enzymów allosterycznych naturalnie funkcjonujących w żywych organizmach należy do "klasy K”

Kontrola aktywności enzymów występująca w organizmie:

a/ zwiększenie lub zmniejszenie efektywności ekspresji gemt(ów) kodującego(ych) enzym - synteza enzymu lub jej zahamowanie (zmiana ilości enzymu)

b/ aktywacja zymogenowa - aktywacja enzymu syntetyzowanego i występującego w postaci nieaktywnego proenzymu (zytnogenu); dotyczy m in. enzymów proteolitycznych przewodu pokarmowego jak pepsynogen (pepsyna), trypsynogen (trypsyna), chymolrypsynogcn (chymotrypsyna), proelastaza (elastaza) czy kaskady krzepnięcia krwi (protrombina -trombina) i polega na usunięciu różnej długości