UKŁAD: jednorodny i jednoskładnikowy- sub w pierwszym stanie skupienia; niejednorodny i jednoskładnikowy sub w różnych stanach skupienia; jednorodny i wieloskładnikowy- roztwór, mieszanina jednorodna; niejednorodny i wieloskładnikowy- gruboziarnisty i koloidalny (mieszaniny niejednorodne). Uk gruboziarnisty- rozmiar cząst x>500nm (dym, mgła) Uk koloidalny- rozm cząst 1nm<x<500nm (liofilowe, liofobowe). Substancje ulegają: 1)zjawiskom fizycznym- proces gdy sub zmienia tylko jedną lub kilka właściwości fizycznych ale rodzaj sub się nie zmienai. 2)przemianom chem- z 1 lub kilku sub powstają inne o odmiennych właściwościach fiz. PODZIAŁ REAKCJI: 1)ze względu na szybkość reakcji a)szybkie- natychmiast zachodzą (zobojętnianie, strącanie osadów) b)powolne- da się zmierzyć ich szybkość, można je przyśpieszyć lub spowolnić. Czynniki wpływające na szybkość reakcji: -tem; stężenie substratów; obecność innych sub (katalizatory-dodatnie, inhibitory- ujemne); ciśnienie (gdy reagenty są gazami); rodzaj reagentów. 2)ze względu na liczbę reagentów: a)reakcja syntezy b)r analizy c)r wymiany 3)ze względu na efekt energetyczny: a)r endoenergetyczna- niezbędne dostarczanie energii b)r egzoenergetyczna- energia jest wydzielana i oddawana do otoczenia. ZWIĄZKI ORGANICZNE: zbudowane są z: C, H, N, O, S. przyczyny istnienia dużej ilości połączeń organicznych: 1)nieograniczone możliwości łączenia at C pomiędzy sobą w różne łańcuchy 2)inne At mogą być usytuowane w różny sposób w stosunku do At C i siebie. IZOMERIA: 1) strukturalna- różna kolejność powiązania albo różnymi rodzajami powiązań tych samych elementów bud w cząst 2)konfiguracyjna (charakterystyczna podwójne wiązanie)- różna bud przestrzenna cząst (trójwymiarowa). ENANCJOMERY: mają takie same temp wrzenia, topnienia i rozpuszczalność. Skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego o pewien kąt w przeciwne strony. Cząsteczka zbudowana asymetrycznie powoduje skręcenie płaszczyzn polaryzacji, czyli jest optycznie czynna. 3)iz. konformacyjna -wszystkie postaci danej czasteczki, które można przeprowadzić wzajemnie w siebie w wyniku swobodnej rotacji wokół pojedynczego wiązania bez jego zerwania. Nazwa KLASY ZWIĄZKU ORG; Grupa funkcyjna; nazwa grupy funkcyjnej Alkohole i Fenole; -OH; hydroksylowa. Aldehydy; -C=O-H; aldehydowa. Ketony; =C=O; ketonowa. Kwasy karboksylowa; -C=O-OH; karboksylowa. Związki nitrowe; -NO2; nitrowa. Aminy; -NH2; aminowa. Amidy kwasów; -C=O-NH2. Wielofunkcyjne pochodne węglowodorów- zw które zawierają co najmniej 2 różne grupy funkcyjne 1)hydroksykwasy (grupa karboksylowa i gr hydroksylowa np. kw mlekowy, salicylowy) 2)cukry aldehydowa i hydroksylowa (glukoza) lub ketonowa i hydroksylowa. 3)aminokwasy i białka- karboksylowa i aminowa np. glicyna. AMINOKWASY- są ważne jako materiał budulcowy białek połączonych wiązaniami peptydowymi. Niektóre aminokwasy stanowią produkty wyjściowe do biosyntezy ważnych hormonów (z tyrozyny powstaje tyroksyna i adrenalina). PODZIAŁ: Liczbę gr. Aminowych i karboksylowych 1)Am. obojętne (po 1 grupie aminowej i karbo) 2)Am. kwasowe (przeważają grupy karbo np. kw. glutaminowy) 3)zasadowe (przeważają grupy aminowe np.lizyna, arginina). Budowę rodnika: 1)łańcuchowe: A)o łańcuchu prostym (alanina, lizyna, kwas glutaminowy) B)o łańcuchu rozgałęzionym (walina, leucyna, izoleucyna) 2)pierścieniowe (fenyloalamina, tyrozyna, tryptofan). Skład pierwiastkowy: 1)zawierające w budowie C,H,O,N-wiekszośc aminokw. 2)zawierające C,H,O,N i S (cystyna, cysteina, metionina) Pochodzenie(genezę): 1)endogenne (które organizm potrafi sam wyprodukować np. glicyna, alanina, cysteina) 2)egzogenne (poch. z zew. przyjęte z pokarmem, np. fenyloalanina, metionina, lizyna, leucyna, walina, tryptofan). Są używane do budowy białek komórek. Ulegają wielu przemianom biochemicznym. W nadmiarze wykorzystywane są jako materiał energetyczny po uprzednim pozbawieniu ich grupy aminowej. AM Łańcuchowe obojętne: Glicyna. Alanina, Walina, Leucyna; Izoleucyna Hydroksyaminokwasy łańcuchowe: Seryna, Treonina Am siarkowe Cysteina; Cystyna Am aromatyczne i heterocykliczne: Fenyloalanina,Tyrozyna; Tryptofan; Prolina; Am zasadowe Lizyna; Argonina, Histydyna; Am kwaśne i ich amidy: Kw asparaginowy; Asparagina (Asn); Kw glutaminowy (Glu); Glutamina (Gln) METABOLIZM- przemiany zachodzące w org żywych. PODZIAŁ: 1)anabolizm- r syntezy złożonych zw org ze zw prostych; wymaga dostarczenia energii (z rozpadu ATP) rezultatem tego jest gromadzenie energii i wytworzenie związków wchodzących w skład komórek oraz wzrost organizmu np. biosynteza białek, glukozy, glikogenu. 2)katabolizm- to r analizy złożonych zw chem na związki prostsze, zawierające mniejszy zapas energi niż sub tych r. W czasie tego procesu wyzwala się energia która jest kumulowana w uniwersalnej formie nośników energii (ATP). Organizmy żywe potrzebuja dopływu energii do spełnienia 3 podst celów: 1)wykonanie pracy mięśni w czasie ich skurczu i innych ruchów komórek. 2)aktywny transport cząsr jonów 3)syntezy makro cząst i innych biocząst z prostych prekursorów. Przemiany aminokwasów: 1)deaminacja i aminacja- odłączenie i przyłączenie grupy aminowej W czasie deaminacji wydziela się produkt poboczny- amoniak i odpowiednie kwasy (przemiany zw azotowych w bezazotowe). Rodzaje deaminacji: A)oksydacyjna kw pirogronowy zajmuje centralne miejsce w szlakach metabolicznych. B)nieoksydacyjna w wyniku procesu deaminacji alaniny powstaje kw pirogronowy- zw zajmujący centralne miejsce w szlakach metabolicznych. 2)transaminacja- przeniesienie grupy aminowej NH2 z aminokwasów na inne związki - oksokwasy (przy udziale enzymów) 3)dekarboksylacja i karboksylacja- odłączenie i przyłączenie grupy karboksylowej. PODZIAŁ AM ze względu na charakter kataboliczny: 1)zbędne-ulegaja degradacji na drodze transaminacji i deanimacji. 2)glikogenne /cukrotwórcze/- po odłączeniu grupy aminowej wchodzą w metabolizm cukrów np.alanina. 3)ketogenne /tłuszczotwórcze/- po odłaczeniu grupy aminowej mogą być przekształcone w tłuszcz np. leucyna. Punkt izoelektryczny: wartość pH przy którym Am w polu elektrycznym nie wędrują do żadnej z elektrod. Przy dodawaniu jonów wodorowych (kwasu) do roztworu aminokwasu znajdującego się w punkcie izoelektrycznym: 1)grupa aminowa przyjmuje protony, powstaje NH3+ 2)Gru[pa karboksylowa jest w postaci niezdysocjowanej. W tej postaci Am wędruje w polu elektrycznym do katody, podobnie jak kationy. Przy dodawaniu jonów wodorotlenowych OH (z zasady) do roztworu am znajdującego się w punkcie izoelektrycznym 1)ulega dysocjacji proton (jon H+) z grupy karboksylowej. 2)grupa aminowa zostaje w postaci NH2. Am w punkcie izoelektrycznym zachowuje się podobnie jak sub amfoteryczna ponieważ reaguje zarówno z kwasem jak i zasadą. Zjawisko izomerii optycznej w Am: aminokwasy naturalne a zwłaszcza te które wchodzą w skład białek (z wyjątkiem glicyny) zawierają wegiel asymetryczny i dlatego są optycznie czynne. Każdy Am z wyjątkiem glicyny może mieć takie odmiany izomeryczne, różniące się rozmieszczeniem w przestrzeni 4 podstawników. Projekcja Fishera: Jeżeli asymetryczny At Co najwyższym lokancie (nr) ma konfigurację: 1)zgodna z konfiguracją aldehydu D-glicerynowego to enancjomer zaliczany jest do szeregu konfiguracyjnego D. 2) zgodną z konfiguracją aldehydu L-glicerynowego do szeregu L. Kierunek skręcania płaszczyzn polaryzacji światła (+) w prawo lub w lewo (-) jest wyznaczane eksperymentalnie i nie może być kojarzone z przymieżalnością do szeregu konfiguracyjnego D lub L. Charakterystyczna własność: 1) tylko jeden z enancjomerów każdego am wystepuje w białkach roślinnych i zwierzęcych 2)konfiguracja tego enancjomeru jest taka sama dla wszystkich Am. zatem białko po hydrolizie daje zawsze alfa aminokwasu odmiany L. 3)nie udało się do tej pory udowodnić dlaczego org żywe budują tylko cząsteczki L-aminokwasów. Uczestniczące w procesie biologicznym enancjomery tych samej sub mogą oddziaływać z tym samym reagentem w sposób zróżnicowany: 1)aktywność hormonu (-) adrenaliny jest znacznie większa od reaktywności jej enancjomeru. 2) lewoskrętny enancjomer karwonu nadaje charakterystyczny zapach mięcie ogrodowej, prawoskrętny jest natomiast składnikiem olejku kminkowego. 3)glukoza (+) odgrywa istotną rolę w metabolizmie org żywych natomiast glukoza (-) ani nie bierze udziału w metabolizmie żywch komórek ani nie ulega fermentacji pod wpływem drożdży.
BIAŁKA: są produktami kondensacji wielu Am. zbudowane są z łańcuchów peptydowych w którym do co trzeciego At jest przyłączony łańcuch boczny. Grupa protoestetyczna- jest ściśle powiązana ze specyficzną, biologiczną funkcja białka np. grupą protoestetyczną hemoglobiny jest Hem. Struktury białek: PIERWSZORZĘDOWA: określa skład aminokwasowi i ich porządek (kolejność, sekwencja). Am są ze soba powiązane w sposób przypadkowy, ich kolejność jest specyficzna i charakterystyczna dla określonego białka. Taka uporządkowana kolejność nazywana jest sekwencją Am w białku (H2N-) Tyr-Tre-Wal-Asp-Leu-Gli-Gli-Cys-His (-COOH). Ta charakterystyczna dla określonego białka sekwencja łańcuchów bocznych nadaje im właściwości. WPŁYW ŁAŃCUCHÓW BOCZNYCH na właściwości białek: 1)dzięki kwasowości lub zasadowości 2)przez inne właściwości chemiczne 3)przez wielkość 4)kształt. DRUGORZĘDOWA: określa w jaki sposób utworzone łańcuchy są ułożone w przestrzeni- formy przestrzenne (spirale, arkusze) utworzone za pomocą wiązań wodorowych łączących różne łańcuchy lub różne części tego samego łańcucha. Określa wzajemne, przestrzenne ułożenie Am w łańcuchu białka o określonej sekwencji. Najtrwalsze struktury łańcucha białkowego muszą zawierać max liczbę wiązań wodorowych między grupami karboksylowymi -C=O i grupami -N-H występującymi w wiązaniu peptydowym. DWIE STRUKTURY: 1)BETA- w przypadku białek z grupy skleroproteidów (fibrylarne) trwała struktura osiągana jest dzięki oddziaływaniom wodorowym między dwoma łańcuchami białkowymi biegnącymi równolegle do siebie. Pofałdowania powstaja w wyniku ściągnięcia łańcuchów peptydowych przez co zmienia się geometria wiązania peptydowego płaskiego. Ściągnięte łańcuchy stwarzają miejsce dla małych łańcuchów bocznych, sąsiednie łańcuchy są rozwinięte w przeciwnych kierunkach. 2)ALFA- struktura pofałdowana jest korzystna dla białek w których łańcuchy boczne są małe. Gdy są bardzo duże wówczas najlepsze rozmieszczenie zapewnia struktura w której każdy łańcuch jest zwinięty i tworzy heliks. Każdy heliks może być sam skręcony w super heliks. Struktura heliksu odgrywa kluczową rolę w konstrukcji białek spotykanych w przyrodzie, ale tym zajmuje się struktura trzeciorzędowa. TRZECIORZĘDOWA- określa najbardziej korzystne uporządkowanie przestrzenne poszczególnych części białka z punktem widzenia energetycznego. Określa sposób w jaki układają się i fałdują w przestrzeni łańcuchy białkowe o określonej strukturze drugorzędowej. Zwoje i fałdy jakie tutaj się obserwuje są utrzymane przez wiązania: 1)oddziaływania elektrostatyczne. 2)wiązania wodorowe 3)mostki siarczkowe 4)siły Van der Wallsa- oddziaływań pomiędzy łańcuchami hydrofobowymi. 5)prolina- Am z grupą aminową umieszczoną w pierścieniu. CZWARTORZĘDOWA- określa sposób przestrzennego powiązania kilku makro cząst w jedną złożoną strukturę białka. Określa wystepowanie niektórych białek w postaci agregatorów kilku podobnych lub nawet identycznych podjednostek o charakterze białkowym. Hemoglobina- 4 pofałdowane łańcuchy hemoglobiny są do siebie dopasowane i tworzą kulistą cząsteczkę. SPOSOBY NISZCZENIA STRUKTUR: 1) koagulacja- proces wytrącania się osadu, łączenie się cząst białek w większe zespoły. 2)peptyzacja- proces odwrotny do koagulacji. 3)denaturacja- koagulacja nieodwracalna. Denaturację powoduja: wysokie temp, stężone kwasy i zasady, alkohole, sole metali ciężkich. Zdenaturyzowane białko ma zniszczona struktury: drugą, trzecio, i czwartorzędową, zatem traci swoją czynność biologiczną.
WĘGLOWODANY: (sacharydy, cukry, cukrowce)- związki org o ogólnym wzorze Cx(H2O)y. Powstają w bardzo złożonym procesie fotosyntezy w obecności światła i chlorofilu w zielonych częściach roślin i są magazynowane w korzeniach, łodygach, nasionach. Glukoza- jest pierwotnym materiałem który kom roślin wykorzystują pośrednio lub bezpośrednio do syntezy wszystkich składników organicznych a te z kolei są podstawą życia zwierząt i organizmów zdolnych do fotosyntezy. CUKRY: rozpowszechnione w przyrodzie ożywionej jako: 1)materiał budulcowy zapasowy 2)źródło energii 3)intermediaty w szlakach metabolicznych. Cukry jako surowiec do produkcji: żywności, leków, tkanin, papieru, włókien sztucznych, materiałów wybuchowych. Podział cukrów: 1)PROSTE (nie hydrolizują) A)o różnych grupach funkcyjnych (aldozy, ketozy) B)o różnej licznie At C (triozy, tetrozy, pentozy, heksozy) 2)ZŁOŻONE (hydrolizują) A)produktami hydrolizy jest kilka cząsteczek cukrów prostych- Disacharydy a)różna liczba cząsteczek cukrów po hydrolizie (di- tri- i tetrasacharydy) B)produktami hydrolizy jest wiele cząst cukrów prostych- polisacharydy. POLISACHARYDY: (C6H10O5)n 1)amylaza- ma wiązania alfa 1,4 glikozydowe 2)amylopektyna- ma wiązania alfa 1,6 glikozydowe i 1,4 glikozydowe. ENZYMY: są katalizatorami, gdyż mają właściwości przyspieszania reakcji chemicznych, same jednak nie ulegają przemianom. Należą do grupy białek : 1)prostych (białkowe) niektóre hydrolazy i izomerazy 2)złożone (z części niebiałkowej i białkowej) pozostałe enzymy. ENZYM ZŁOŻONY 1)Grupa prostetyczna- część niebiałkowa trwale przyłączona do apoenzymu. 2)Koenzym- część niebiałkowa, nietrwałe przyłączenie do apoenzymu. OPIS REAKCJI CHEMICZNEJ (biochemicznej) 1)mechanizm reakcji- jakie cząsteczki reagują ze sobą w jaki sposób, jakie wiązania tworzą się, rozrywają, jakie powstają produkty 2)stechiometria reakcji- jak ilościowo reagują ze sobą substraty, ile substratów potrzeba do powstania r. 3)rzędowość reakcji- opisuje zależność szybkości reakcji od stężenia substratu. TEORIA KOMPLEKSU AKTYWNEGO (stanu przejściowego) 1)jest uzupełnieniem teorii zdarzeń. TEORIA ZDARZEŃ- aby mogła zajść reakcja substraty muszą się dostatecznie zbliżyć do siebie z dostateczną energią kinetyczną. Bezpośredni kontakt między nimi powoduje gwałtowne zwiększenie energii potencjalnej układu, co powoduje deformowanie i zrywanie wiązań, po czym dochodzi do tworzenia nowych (powstaje produkt) 2)uzupełnienie teorii precyzyjnej, wyjaśnia istotę energii aktywacji. 3)zajmuje się przebiegiem aktu elementarnego. DZIAŁANIE KATALIZATORÓW: polega na obniżeniu energii aktywacji na skutek zmiany mechanizmu reakcji. 1)rakcja chemiczna bez katalizatora: -przebiega tylko w pierwszym etapie. Aby reakcja chemiczna miała miejsce energia kinetyczna substratów musi być większa od energii aktywacji 2)reakcja chemiczna z katalizatorem: I Etap- drobiny katalizatora reagują z jendym substratem przy czym energia aktywacji tego typu jest znacznie niższa niż dla reakcji chemicznych bez katalizatora. II Etap- cząsteczka, która powstała w I Etapie reakcji wymiany z drugim substratem daje nam ostateczny produkt i uwalnia katalizator. Energia aktywacji tego etapu jest również mniejsza jak dla reakcji chemicznej bez katalizatora. Wpływ KATALIZATORA na szybkość reakcji: Obniżenie energii aktywacji zwiększa liczbę cząsteczek aktywnych, a więc i liczbę zdarzeń efektywnych w układzie, w danej temp, co zwiększa szybkość reakcji. Reakcja katalizowana przez cząsteczkę enzymu: 1)zetknięcie cząsteczki substratu „S” z powierzchnią cząsteczki enzymu „E”. 2)Oddziaływanie substratu z enzymem prowadzące do powstania wzbudzonej formy kompleksu „E”-„S”. 3)przekształcenie kompleksu „E”-„S” w kompleks ”E”-„P” i jego rozpad na cząsteczkę produktu i enzymu. RÓWNANIE MICHAELISA- opisuje szybkość katalizowanych przez enzymy reakcji V=Vmax*[S]/[S]+KM V-prędkość katalizowanej reakcji; Vmax- prędkość max jaką można byłoby osiągnąć w warunkach optymalnych; [S]- stężenie substratu; KM- tzw stała Michaelisa, która jest równa takiej samej wartiości stężenia substratów, przy którym prędkość reakcji jest równa połowie max. Gdy stała Michaelisa jest mniejsza tzn że enzym jest aktywniejszy. CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW: 1)temp- dal większości enzymów 37-40C, następuje wzrost szybkości reakcji a optimum termiczne 38C 2)pH- enzymy wykazują poważne różnice. 3)obecność innych substratów a)aktywatory- sub wspomagające działanie enzymów. b)inhibitory- hamują działanie enzymów, blokują centrum aktywne. Kompetencyjne- podobne chemicznie i fizycznie do substratu; Niekompetencyjne- nie podobne ani fizycznie ani chemicznie do substratu. KLASYFIKACJA ENZYMÓW: 1)oksydoreduktazy -utlenianie i redukcja elektronów, których źródłem jest najczęściej wodór. 2)transferazy -przenoszenie grup chem np. grupy NH2 i reszty fosf.. 3)hydrolazy -rozerwanie wiązań za pomocą wody (amylaza, lipaza). 4)Liazy - rozerwanie wiązań za bez udziału wody, zwykle tworzy się wiązanie podwójne np. dekarboksylaza kw. piro. 5)Izomerazy -izomeracja np. aldozy w ketozę. 6)Ligazy- katalizuja reakcje syntezy. ZNACZENIE ENZYMÓW W MEDYCYNIE:diagnostyka 1)oznaczenie aktywności niektórych enzymów w osoczu i innych płynach biologicznych oraz tkankowych np. aktywności enzymów wskaźnikowych (markery). 2)wykorzystanie enzymów do oznaczenia niektórych związków biologicznych np. glukozy, mocznika.
KLASYFIKACJA ENZYMÓW UŻYWANYCH RUTYNOWO W DIAGNOSTYCE: 1) OKSYDOREDUKTAZY a)dehydrogenaza mleczanowa (LDH) (LD). Enzym cytoplazmatyczny, wystepuje we wszystkich komórkach. Największą zawartość tego enzymu wykazują: mózg, erytrocyty, mięsień sercowy, leukocyty, płytki krwi, nerki, wątroba, płuca, mięśnie szkieletowe. Wyróżnia się 5 enzymów od LDH1 do LDH5. Zbudowany jest z dwóch rodzajów łańcuchów : I- typ H (sercowy)- charakterystyczny dla narządów o nasilonej przemianie tlenowej. II- typ M (mięśniowy)- charakterystyczny dla narządów mających mniejsze zapotrzebowanie na tlen. b)dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa (G-6-PDH) (G6PD GPD) 2)TRANSFERAZY- a)aminotransferaza asparaginowa (GOT, AspAT- dużo sercu, wątrobie, mięśniu szkieletowym) (AST) b)aminotransferaza alaninowa (GPT ALAT- w wątrobie) (ALT). Wzrost obu aktywności powoduje choroby wątroby. c)kinaza kreatynowa (CPK) (CK)Enzym cytoplazmatyczny i mitochondrialny. Wystepuje w mięśniach szkieletowych mózgu, sercowym, odbytnicy, pęcherzu żółciowym, okrężnicy, macicy, nerkach. Zbudowany jest z dwóch rodzajów łańcuchów: I- łańcuch M (mięśniowy) II- łańcuch B (mózgowy). Znaczenie w diagnostyce zawału sercowego: 1)wczesne godziny, znaczny wzrost całkowitej aktywności CK i formy CK-MB. 2)znaczny wzrost (CK-MM) w urazach mięśni, dystrofiach, zaburzeniach krążenia. 3)wzrost aktywności CK-BB pojawia się w płynie mózgowo rdzeniowym. d)glutamylotranspeptydaza (GGTP) (GGT) e)acetylotransferaza lecytyna: cholesterol (LCAT) 3)HYDROLAZY a)fosfotaza alkaliczna (ALP). Wyróżnia się kilka postaci izomerycznych zależnie od miejsca występowania: wątroba, kostna, jelitowa, łożyskowa, nerkowa, śledzionowa. Uszkodzenie ich podwyższa aktywność tego enzymu. b)fosfataza kwaśna (ACP). Formy izomeryczne w gruczole krokowym, nerkach, wątrobach, erytrocytach, śledzionie, płytkach krwi. Znaczenie diagnostyczne ma izoenzym prostaty- wzrost aktywności wystepuje tylko u 50-80% chorych na raka prostaty. c)Alfa- amylaza (AMY) (AMS). Wystepuje w trzustce, wątrobie i mięśniach. Jest oznaczona w diagnozowaniu chorób trzustki. Do niewielkiego wzrostu aktywności dochodzi w odczynach zapalnych jamy brzusznej (kolka nerkowa, żółciowa, perforacja wrzodu, i niedrożność jelit. Trójglicerydy osocza hamują jej aktywność. d)lipaza trójglicerydów (LPS,LP) e)cholinosteraza (Che) TŁUSZCZE: nie rozpuszczalne w wodzie, rozpuszczalne w zw org. Są to głównie estry. Cechy charakterystyczne budowy: W skład tłuszczów wchodzą kwasy tłuszczowe zawierające w swojej postaci i cząsteczce parzystą liczbę At C. Łańcuch węglowy Tyc kwasów może być nasycony lub posiadać jedno lub więcej wiązań podwójnych. PODZIAŁ LIPIDÓW: 1)proste- estry kwasów tłuszczowych z różnymi alkoholami. A)właściwe estry kwasów tłuszczowych z glicerolem np. triglicerydy. B)woski- estry kwasów tłuszczowych z długołańcuchowymi alkoholami monohydroksylowymi. 2)Złożone- estry kwasów tłuszczowych z glicerolem zawierające dodatkowe grupy np. fosfolipidy, glikolipidy. PREKURSORY I POCHODNE LIPIDÓW: kwasy tłuszczowe, glicerol, inne alkohole, sterole, steroidy. FUNKCJE LIPIDÓW: 1)niezbędne przy produkcji: błon komórkowych, cząsteczek lipidowych krwi, żółci, steroidów, Wit D. 2)regulacja temp ciała, jako warstwa izolacyjna ciała. 3)wykorzystywane przy transporcie i wchłanianiu Wit rozpuszczalnych w tłuszczach 4)jedyne źródło kwasu linolenowego potrzebnego przy wzroście skóry i jej utrzymaniu. RODZAJ TŁUSZCZU; WŁAŚCIWOŚCI; ŹRÓDŁO: 1)Nasycone; ciało stałe w temp pokojowej, wzrost cholesterolu we krwi; zwierzęta, kokos, olej palmowy. 2)Nienasycone; płynne w temp pokojowej; rośliny. 3)Utwardzone; nienasycone, zmienione chemicznie w nienasycone; zwykła margaryna. 4)Wielonienasycone; obniżają cholesterol we krwi; szafran kukurydza, soja, ryba, słonecznik. 5)Jednonasycone; bez efektu na cholesterol we krwi; oliwki, olej z orzechów ziemnych. Gliceryna (glicerol)- alkohol trihydroksylowy. TABELKA: KWASY TŁUSZCZOWE; LICZBA AT C W ŁAŃCUCHU; ILOŚĆ WIĄZAŃ PODWÓJNYCH. KWASY NASYCONE (kwas;14;0, palmitynowy16;0, stearynowy;18;0. arachidowy;20;0.) KWASY NIENASYCONE: (kw palamitynooleinowy;16;1. oleinowy;18;1. linolowy;18;2. alfalinolenowy;18;3. arachidonowy;20;4.). NNKT: wpływ budowy na właściowsci fizyczne (stan skupienia): Cząsteczki tłuszczu: 1)smalec zawiera a)kwasy nasycone- odpowiednio do ilości At C C14- 1%; C16-25-30%; C18-12-16%; b) kwasy nienasycone - odpowiednio do ilości At C C16- 2-5%; C18-44-59%; 2)olej sojowy a)kwasy nasycone- odpowiednio do ilości At C C14-0,3%, C16-7-11%; C18-2-5% b)kwasy nienasycone- odpowiednio ilości At C C16-0-1%; C18-72-94%. Reakcje tłuszczów: Pod względem chemicznym tłuszcze są sub obojętnymi praktycznie stosowane A)r hydrolizy- prowadzi ro rozkładu na glicerol (gliceryna) i odpowiedni kwas tłuszczowy. Jeżeli hydrolizę przeprowadzimy zasadą sodową lub potasową oprócz gliceryny otrzymujemy sól kw tłuszczowego (mydło). Zwykłe mydło jest mieszaniną soli sodowych, wyższych kw tłuszczowych. Jest to mieszanina, bo tłuszcz z którego się je wytwarza jest mieszaniną. Mydło może się różnić składem i metodą obróbki: I)można zrobić je z oliwy (mydło kastylijskie) II)dodać do niego alkohol (mydło przezroczyste) III)sporządzić dyspersję powietrza w mydle -m pływające w wodzie. IV)dodać środki zapachowe (bakteriobójcze barwniki). Jeżeli zamiast soli sodowej sporządzi się sól potasową to uzyskuje się miękkie (maziste) mydło potasowe (m szare). B)r uwodornienia (utwardzania olejów). Reakcja wysycania wiązań podwójnych. Stosowana jest w produkcji margaryny z olejów. W wyniku uwodornienia zmieniają się nie tylko właściwości fiz tłuszczów, ale także wł chemiczne np. tłuszcz uwodorniony trudniej jełczeje niż nienasycony. Jełczenie jest skutkiem wytwarzania się lotnych kwasów i aldehydów o brzydkim zapachu. Związki te powstają w skutek ataku tlenu na reaktywne pozycje wiązań podwójnych w cząst tłuszczu. TŁUSZCZE W PRODUKTACH SPOŻYWCZYCH: rodzaje tłuszczów wpływających na poziom cholesterolu we krwi: A)nasycone -produkty żywnościowe pochodzenia zwierzęcego (smalec, mięso, wędliny) i produkty mleczne (masło, sery, śmietana). Ten rodzaj tłuszczu podwyższa ilość cholesterolu we krwi B)Tł. Jednonienasycone np. w oliwie z oliwek, olej rzepakowy, miękkie margaryny -nie zwiększają ilości cholesterolu we krwi. C)Tł. Wielonienasycone -w olejach roślinnych np. sojowy, słonecznikowy, kukurydziany, miękkich margarynach z nich produkowanych. Ten rodzaj tłuszczu może obniżyć poziom cholesterolu we krwi. TŁUSZCZE JAKO SUPLEMENTY: W sporcie dominuje dieta węglowodanowo-białkowa (tł nie powinny przekraczać 30% potrzeb energetycznych). Podstawowym źródłem energii w wysiłkach tlenowych są węglowodany. Jednak zdolność wątroby i mięśni do ich magazynowania w postaci glikogenu jest ograniczona -podczas długotrwałych wysiłków fiz ich rezerwy mogą zostać poważnie wyczerpane. Ponieważ tłuszcz także jest źródłem energii w wysiłkach tle nowych, dlatego u sportowców dyscyplin wytrzymałościowych pełne jego wykorzystanie jako źródła energii pozwala zaoszczędzić glikogen watrbowy i mięśniowy, który wykorzystywany jest w końcowych etapach rywalizacji. Podczas długotrwałych wysiłków, treningów o umiarkowanej intensywności w stanie względnej równowagi tlenowej zapotrzebowanie energetyczne pochodzi głównie ze szlaków metabolicznych lipidów -kw tłuszczowe stają się ważniejszym paliwem energetycznym niż węglowodany. Tempo utleniania wolnych kwasów tłuszczowych w mięśniach zależy od ich zawartości we krwi. Metody zastosowania suplementacji tłuszczów w diecie sportowej: A)trójglicerydów (MCT) -olej MCT. B)kwaśów tłuszczowych /kwas linolenowy (CLA), kwasy tłuszcowe omego-3/ C)fosfolipidów (lecytyna) D)frakcji lipidowo -sterolowej (oktakosand) SUPLEMENTACJA TŁUSZCZAMI: jest bezpieczna jeśli jest stosowana w umiarkowany sposób i pod kontrolą specjalisty. LIPIDY -CHOLESTEROL: (alkohol, łańcuch jest cykliczny, jedno wiązanie podwójne ma pierścienie, ale nie są aromatyczne C27H45O6) -to woskowata subst która jest niezbędna do utrzymania czynności ukł nerwowego, skóry, mięsni, wątroby, jelit, serca. Cholesterol jest potrzeby organizmowi: A)do budowy błon kom B)do produkcji hormonów kory nadnerczy C)wątroba wytwarza z cholesterolu kwasy żółciowe (które wydzielane są do jelita cienkiego, biorą udział w trawieniu tłuszczów). Razem z tróglicerydami i kwasami tłuszczowymi tworzą LIPIDY, które tworzą we krwi między tkankami i narządami i stanowią część składową komórek; cholesterol znajdujący się we krwi jest produkowany przez wątrobę, stanowi ok. 80% całego cholesterolu krążącego we krwi; cholesterol ze spożywanych produktów (zawarty tylko w tłuszczach pochodzenia zwierzęcego) stanowi 20% cholesterolu krążącego we krwi, ale jest to wystarczająco dużo, aby spowodować poważne problemy. Głównym nośnikiem cholesterolu we krwi są tzw lipoproteidy. RODZAJE LIPOPROTEIN (wbrew potocznym opiniom nie jest to rodzaj cholesterolu, lecz rodzaj nośnika odpowiedzialnego za jego transport w organizmie) A)lipoproteidy o małej gęstości (VLDL) produkowane są przez komórki wątroby u człowieka ulegają przekształceniu w LDL (zły cholesterol) B)lipoproteidy o niskiej gęstości (LDL -zły cholesterol) transportują cholesterol do organów i tkanek, w których jest on poddawany dalszym przemianom. Największa cześć cholesterolu we krwi jest połączona z LDL. Gdy w organizmie jest nadmiar cholesterolu LDL nie jest w dostatecznym stopniu przejmowany przez komórki, lecz cyrkuluje we krwi. Ten nadmiar jest odkładany na ścianach tętnic, prowadząc do rozwoju miażdżycy. C)lipoproteidy o wysokiej gęstości (HDL -tzw dobry cholesterol) są syntetyzowane i wydzielane przez wątrobę i jelita. Usuwaja cholesterol ze ścian naczyń przenosząc nadmiar cholesterolu z komórek do wątroby. w wątrobie poddawane są przemianom, po których cholesterol może być wreszcie wraz z żółcią wydalone z organizmu. HDL wspomagając wydalanie cholesterolu spełnia tym samym funkcje ochronne przed miażdżycą. Hipercholesterolemia (hiper -za dużo, emia -we krwi). Podwyższenie stężenia cholesterolu we krwi. Ryzyko choroby zależy od stężenia składowych cholesterolu całkowitego. CO SZKODZI? Nadmiar cholesterolu w pożywieniu jest szkodliwy, jego dzienna dawka nie powinna przekraczać 300mg. CZEGO UNIKAĆ? Nadmiaru tłuszczu całkowitego w pożywieniu i zbyt dużej ilości nasyconych kwasów tłuszczowych.
KREW -jest płynem życiodajnym, spełnia b ważną rolę w organizmach żywych. Utrata ponad 40% krwi grozi śmiercią i konieczna jest transfuzja składa się z komórek, soli i wielu subst: białek, witamin. Zadania Erytrocytów, leukocytów, płytek i innych związków. Funkcje: 1)transport -składników odżywczych; gazów oddechowych; zbędnych produktów przemiany materii; substancji regulujących (hormony i Wit) 2)obronna: przeciwciała (alfa-globuliny) odpowiedzialne za reakcje odpornościowe; komórki odpowiedzialne za krzepliwość krwi. 3)termoregulacja. 4)utrzymanie stałego pH. GRUPY KRWI: na powierzchni krwinek czerwonych mogą wyst 2 cukry (A i B) i każdy osobnik ma je w określonej kombinacji lub nie ma ich wcale. Są 4 kombinacje i odpowiadające im grupy krwi: A, B, AB,0. Jeżeli podczas transfuzji grupy krwi dawcy i biorcy nie będą jednakowe wówczas przeciwciała we krwi biorcy reagują z cukrami (antygenami grupowymi) na powierzchni czerwonych dawcy). Spowoduje to tworzenie się drobnych skrzepów, hemoliza (wydostawanie się hemoglobiny z krwinek czerwonych) a w konsekwencji śmierć. Dobór krwi do transfuzji musi być precyzyjny: 1)krew grupy A może przyłączyć A lub AB. 2)B przyłącza B lub AB 3)AB przyłącza AB 4)0 w której antygeny A i B nie występują może być przetoczona każdemu. Posiadacze grupy 0 są uniwersalnymi dawcami a sami mogą tylko otrzymać grupę 0. Osobnicy z grupy AB są uniwersalnymi biorcami. Krew może być przetoczona tylko pacjentowi Rh+, natomiast Rh- może być podana osobnikom zarówno Rh- i Rh+. PH -jest to ujemna wartość wykładowa potęgi do której należy podnieść aby uzyskać stężenie kationów wodorowych i protonów. W skali pH przyjęto dla czystej wody [H+]=[OH]=1*10-7md/dcm3 pH7[H+]=10-2 to pH=2. odczyn roztworu kwasowy [H+]=10-10 to pH=10. Odczyn roztworu zasadowy. Jeżeli pH=7 to mamy roztwór obojętny; jeżeli pH<7 to roztwór ma odczyn kwasowy; jeżeli pH>7 to roztwór jest zasadowy. Najprostszym sposobem określania pH są wskaźniki kwasowo- zasadowe, które przyjmują charakterystyczną barwę w roztworach o różnych pH. Lakmus zmienia barwę w zakresie 5-8, fenyloftamina zmienia barwę w zakresie pH 8,3-10. Znaczenie pH w medycynie: płyny ustrojowe mają różne pH (ślina 5-6,8; sok żołądkowy 1-2; sok jelitowy 6,2-7,5; żółć 5,8-8,5). Homeostaza- stała wartość pH. TEORIE KWASÓW I ZASAD: 1)Teoria Arrheniusa-kwas-zw zdolne do odszczepienia jonów wodorowych (protonów H+); zasada- zw zdolne do odszczepienia jonów wodorotlenowych (OH-). Zaproponowana przez Arrheniusa definicja kwasów i zasad jest słuszna tylko w wodnych roztworach tych związków, bo wiele reakcji zachodzi w rozpuszczalnikach niewodnych. Wobec tego zaistniała konieczność wprowadzenia innych definicji kwasów i zasad. 2)teoria Bronsteda- kwasy- zw zdolne do oddawania protonów. Zasady- związki zdolne do przyjmowania protonów HA-H++A-, gdzie A oznacza anion dysocjowanego kwasu B+H+-H- gdzie B oznacza obojętną cząsteczkę mającą wolną parę elektronów która wiąże proton. RÓWNOWAGA KWASOWO-ZASADOWA: badanie określane mianem równowagi kwasowo-zasadowej lub gazometrii służy ocenie stopnia wysycenia krwi tętniczej O2 i CO2 i określa aktywność jonów H+ czyli pH pacjenta. W wyniku zachodzących w komórkach organizmu procesów metabolicznych wytwarzane są w sposób ciągły kwasy organiczne; kwasy nieorganiczne; CO2 (CO2+H2OH2CO3-kwas węglowy).
HOMEOSTAZA- dążenie do utrzymania równowagi ustroju (izojonii-utrzymanie w stałym, względnie równym poziomie stężenia poszczególnych jonów organizmu. , izowolemii- utrzymanie stałej objętości przestrzeni wodnych w organizmie.) Równowagą kwasowo-zasadową i wodno-elektrolitową rządzą następujące prawa: 1)elektroobojętnośći- niezależnie od rodzaju ustrojowych przestrzeni wodnych suma kationów w danej przestrzeni musi się równać sumie anionów, czyli płyny ustrojowe musza być obojętnie elektryczne. Zmienność tego prawa pozwala zrozumieć zmiany stężenia potasu towarzyszące zmianom wartości pH. 2)izomodalności- ciśnienie osmotyczne płynów ustrojowych wszystkich przestrzeni wodnych jest jednakowe. To wyjaśnia dlaczego dochodzi do przesunięcia płynów z jednej przestrzeni do drugiej. Pojęcie Ciśnienia osmotycznego: w fazie ciekłej (jak w gazowej) cząsteczki substancji rozpuszczalnej znajdują się w ciągłym ruchu. Ciśnienie wywierane na błonę półprzepuszczalną po stronie roztworu o większym stężeniu. DYFUZJA-przenikanie cząsteczek sub rozpuszczalnej pomiędzy cząsteczkami rozpuszczalnika ku obszarom o mniejszym stężeniu. BŁONA PÓŁPRZEPUSZCZALNA- 1)Nie pozwala cząsteczkom sub rozpuszczonej na przenikanie w kierunku roztworu o mniejszym stężeniu. 2)pozwala prznikać cząsteczkom rozpuszczalnika ku roztworowi o większym stężeniu. OSMOZA- przenikanie cząsteczek rozpuszczalnika przez błonę oddzielającą roztwory o różnych stężeniach. BUFORY: Roztwór buforowy- roztwór słabych zasad i ich soli NH3 i NH4-. CHARAKTERYSTYCZNE CECHY ROZTWORÓW BUFOROWYCH 1)określone praktycznie stałe stężenia jonów wodorowych podczas rozcięczania roztworu 2)niewielka zmiana stężenia jonów wodorowych po dodaniu do roztworu niewielkiej ilości kwasu lub mocnej zasady. POJEMNOŚĆ BUFOROWA- zmian zdolności roztworu buforowego do przeciwdziałania wpływom zmieniającym jego pH. UTRZYMANIE PRAWIDŁOWEGO STANU RÓWNOWAGI KWASOWO- ZASADOWEJ ZALEŻY OD DZIAŁANIE NASTĘPUJĄCYCH CZYNNIKÓW: 1)układów buforowych krwi i tkanek a)zewnątrzkomórkowych (ukł wodorowęglanowego, bialczanowego) b)wewnątrzkom- (hemoglobulinowego i fosforanowego). 2)buforowania narządowego poprzez układ oddechowy, kostny, nerki. UKŁADY BUFOROWE KRWI: 1)PIERWSZY ZEWNĄTRZKOM UKŁAD wodorowęglanowy: powstaje z CO2 który jest łatwo wydalany przez płuca. Rozpuszczony w osoczu CO2 reagując z wodą tworzy kwas węglowy. Reakcja uwodnienia CO2- jest dwukierunkowa, katalizowana przez anhydrazę wodorowęglanową. Reakcja jest przesunięta w lewo tj przyjmuje się że na około 800 cząsr rozpuszczonego CO2 powstaje tylko jedna cząsteczka H2CO3. DZIAŁANIE BUFOROWE: załóżmy że pH krwi może się zmienić w zakresie 7-7,8 gdy pH jest niższe niż 7,4 (za dużo H+), pH jest wyższe niż 7,4 (za mało H+, za dużo OH-). CECHA CHARAKTERYSTYCZN BUFORU: układ ten odpowiada za około 70% pojemności buforowej krwi. 2)DRUGI UKŁAD ZEWNĄTRZ KOMÓRKOWY- BIALCZANOWY: białka są amfolitami tzn mają zarówno ładunki ujemne (R-COO-) jak i dodatnie (R-NH3+) - w roztworze o odczynie kwaśnym grupa -OOH aminokwasów nie ulega dysocjacji a grupy aminokwasów zasadowych (-NH2) są biorcami jonów H+, zaś w środowisku zasadowym grupy -COOH są dawcami jonów H. Przy prawidłowym składzie i stężeniu białka całkowitego układ ten odpowiada za ok. 6% poj buforowej krwi. UKŁAD BUFOROWY HEMOGLOBINY- najważniejszy układ buforowy wśród białek krwi. Połączenie się grupy hemowej hemoglobiny z tlenem ułatwia dysocjacje protonów, natomiast wiązanie H+ przez globine sprzyja oddawaniu O2 przez grupę hemową. Te właściwości hemoglobiny mają podstawowe znaczenie dla transportu O2 z płuc do tkanek a CO2 z tkanek do płuc. Bufor hemoglobiny posiada największą zdolność buforowania gdy Hb występuje w postacio oddtlenowanej dlatego wiązanie protonów przez bufor narasta w miarę przepływu krwi aż do naczyń włosowatych i oddawania O2. Układ ten odpowiada za 21% poj buforowej krwi. BUFOROWANIE NARZĄDOWE: 1)ROLA UKŁADU ODDECHOWEGO- podstawową funkcją płuc jest eliminacja CO2 powstająca z toku procesów metabolicznych oraz pobierania O2 w warunkach fizjologicznych, wytwarzanei CO2 wynosi ok. 400l. Ta olbrzymia ilość bezwodnika kwasu węglowego nie grozi zakwaszeniu org jeżeli wymiana w płucach jest prawidłowa. 2)ROLA NEREK- w warunkach fizjologicznych przy normalnej diecie mieszanej odczyn moczu dobowego jest kwaśny co pozwala wnioskować że org ludzki pozbywa się raczej kwasów niż zasad. W wyniku ustrojowych procesów metabolicznych produkowane są nielotne kwasy w ilościach ok. 1mmol/kg masy ciała w ciagu doby. KWASY NIELOTNE- kwas siarkowy VI, fosforowy V, jako produkty katabolizmu białek zawierających w swym składzie At S, jak również reszt kwasu fosforanowego. W warunkach fizjologicznych są podstawowymi nie lotnymi kwasami wydalanymi przez nerki (kw mlekowy, aceto octowy, pirogronowy, szczawiooctowy- powstają w wyniku zaburzeń przemiany węglowodanów i aminokwasów) ROLA UKŁADU KOSTNEGO - podstawowym materiałem budulcowym ukł kostnego jest hydroksyapatyt. OSTEOGENEZA- (powstawanie kości) -na każde 10 jonów wapniowych odkładanych w tk kostnej powstaej 9,2 protonów (tendencja do zakwaszenia). OSTEOLIZA(rozrząd kości)- odwrotnie do osteogenezy. Mobilizacja zasad z kości wystepuje jedynie w przypadku długotrwałych zaburzeń równowagi kwasowo- zasadowej.