74307

Szybkość reakcji enzymatycznej jest zależna od stężenia substratu, stężenia enzymu, temperatury, pH, potencjału oksydoredukcyjego środowiska i obecności substancji aktywujących i hamujących działanie enzymu. Przy znacznym nadmiarze substratu szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji jest w pewnych granicach zależna od stężenia substratu.

Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta szybkoGae ale do pewnego momentu gdy£ enzymy ulegaj¹ denahiracji w zbyt wysokiej temperaturze, optimum dla rodin 20-30°G Enzymy bakteryjne nawet powyżej 100°C. Optimum pH to dla większości roślin 6-7, pepsyna 1,5-2,2, trypsyna 8-9.

Aktywatory to czynniki przyspieszające lub umożliwiające zajście danej reakcji, aktywatorami mogą być jony metali lub aniony współdziałające z białkiem enzymu, zw. regulujące potencjał oksydacyjno-redukcyjny, zw. odszczepiające pewne grupy chemiczne. L-amylazy wymagają jonów Cl', peptydazy aktywowane są przez Mn²', Co²', Zn²'

Inhibitory hamuj¹ działanie enzymów, ^Mcz^l sie docece trwale z grupami prostetycznymi lub centrami aktywnymi enzymów powoduj^lc ich unieczynnienie. Występuj¹ inhibitory współzawodniczce -współzawodnicz¹ one o centrum aktywne enzymu z substratem. Inhibitory nie współzawodniczce- blokuj¹ centrum aktywne enzymu prze przyuczenie zw. nie podobnych do substratu.