4736387112

stabilizację stanu przejściowego

Mechanizm działania hydrolaz jest dość dobrze poznany. Niektóre z enzymów udało się przeprowadzić do formy krystalicznej, co umożliwiło rentgenoskopowe zbadanie ich struktury. My pominiemy istotne dla działania hydrolaz elementy przestrzennej konformacji. Popatrzymy tylko na uproszczoną skrajnie, „chemiczną” stronę biokatalizy. Spróbujmy przyjrzeć się reakcji alkoholizy estru, czyli substytucji w estrze jednego alkoholu drugim.

"O*    -*Q    “V“

,ch₂chcooh    ch₂ch

...    /=f L

Zasadniczą rolę grają tu dwa aminokwasy: seryna, dysponująca grupą -OH, swoisty alkohol i histydyna, której elementem struktury jest imidazol, bardzo silna zasada organiczna, nukleofil zdolny do wiązania protonu. Histydyna polaryzuje wiązania -OH w serynie ułatwiając nukleofilowy na grupę karbonylową estru I. W rezultacie powstaje przejściowy związek acyloenzym, czyli ester seryny z kwasem karboksylowym, a „stary” alkohol odchodzi. Zbliżający się do centrum reakcyjnego „nowy alkohol”, aktywizowany jest przez histydynę i łączy się z grupą karbonylową acyloenzymu. Wtedy nasz przejściowy kompleks rozpada się: dostajemy ester „nowego” alkoholu i odtworzony do postaci pierwotnej enzym - katalizator.

Zalety katalizy enzymatycznej

- reakcje przebiegają w łagodnych warunkach (temperatura pokojowa, pH~7), co ma duże znaczenie szczególnie wtedy, gdy mamy do czynienia z niestabilnymi substratami oraz produktami

3