2982019597

Efektem rotacji wokół wiązań C -N i C -CO jest przyjmowanie przez łańcuch polipeptydowy różnych konformacji przestrzennych. Pod pojęciem struktury drugorzędowej rozumiemy przestrzenne współzależności między aminokwasami w łańcuchu. W zależności od środowiska w którym znajduje się białko, oraz oddziaływań niekowalencyjnych, łańcuch może przyjmować strukturę od całkowicie nieuporządkowanej do silnie skręconej helisy. Z punktu widzenia strukturalnej chemii protein istotne są dwie stabilne konformacje. Pierwszą z nich jest a-heliks. W strukturze tej łańcuchy boczne aminokwasów⁷ wystają na zewnątrz od centrum helisy, natomiast łańcuch główny (-NH-CO-C-NH-CO-) przyjmuje strukturę śrubową. Na jeden skok helisy, wy noszący 0,54 nm, przy pada 3,6 reszty aminokwasowej, odstęp przypadający na jedną resztę wynosi 0,15 nm. Średnica kanału utworzonego przez heliks wynosi 5 nm. Właściwości a-helisy są następujące:

•    Strukturę a-helisy stabilizują międzyaminokwasowe wiązania wodorowe, występujące pomiędzy grupą NH wiązania peptydowego jednego aminokwasu a grupą CO aminokwasu oddalonego o cztery reszty w strukturze pierwszorzędowej. Należy pamiętać, iż każde wiązanie pepty⁷dowe obszani helikalnego uczestniczy w tworzeniu wiązań wodorowych.

•    Zaangażowanie wszystkich atomów azotu i tlenu łańcucha peptydowego w ten typ oddziaływań znacznie zmniejsza charakter hydrofilowy tego regionu.

•    Heliks prawozwojowy jest bardziej stabilny niż lewozwojowy.

•    Helisa formuje się spontanicznie, ponieważ stanowi najbardziej stabilną konformację łańcucha polipeptydowego (najniżej energetyczną)

•    Resztami destabilizującymi helisę są aminokwasy o elektrycznie nieobojętnych lub dużych łańcuchach bocznych, które na skutek oddziaływań elektrostatycznych lub sferycznych przeszkadzają w utworzeniu struktury helikalnej. Fragmenty helikalne kończy prolina lub hydroksyprolina, która, na skutek wbudowania grupy aminowej w pierścień, nie posiada możliwości rotacji wokół wiązania C“-N.