Enzymy proteolityczne (peptydazy)

Peptydazy należą do klasy hydrolaz i katalizują hydrolityczny rozkład
wiązania peptydowego.

Ze względu na lokalizację peptydazy dzielimy na:

-

enzymy pozakomórkowe

, czyli trawienne np.: pepsyna, podpuszczka, trypsyna,
chymotrypsyna, amino- i karboksypeptydazy, elastaza

-

enzymy wewnątrzkomórkowe

np.: katepsyny, papaina

Zastosowanie peptydaz roślinnych oraz pochodzenia bakteryjnego i grzybowego w

przemyśle rolno-spożywczym:

- p. mięsny i rybny - zmiękczanie i kruszenie mięsa, odwłasianie skór

- p.piwowarski - zapobieganie zmętnieniom białkowym piwa

- p. serowarski - koagulacja mleka, dojrzewanie serów

- p. pralniczy - enzymy bakteryjne o wysokim optimum pH, stosuje się jako

dodatek do proszków enzymatycznych

- p. piekarski - powodują rozluźnienie zbyt mocnego białka glutenowego, co

skraca czas wyrabiania ciasta, polepsza jego pulchność i

konsystencję.

Ze względu na położenia hydrolizowanego wiązania wyróżniamy:

-

endopeptydazy

np. trypsyna, chymotrypsyna, trombina

-

egzopetydazy

- aminopetydazy
- karboksypeptydazy
- dipeptydazy

Chociaż większość peptydaz wykazuje niską specyficzność w stosunku do
rozkładanego substratu, to jednak niektóre charakteryzują się specyficznością w
stosunku do reszt aminokwasowych tworzących rozkładane wiązanie np.: trypsyna,
trombina, chymotrypsyna

Najważniejsze enzymy trawienne:

pepsyna

podpuszczka

trypsyna

chymotrypsyna

elastaza

karboksypeptydaza A

PEPSYNA

• fosfoproteina

• wytwarzana przez komórki śluzówki dna żołądka jako
pepsynogegn

• hydrolizuje wiązania peptydowe między aminokwasami
aromatycznymi / dikarboksylowymi a innymi

• optimum pH działania 1,2 – 2,5

• endopeptydaza aspartylowa

PODPUSZCZKA

• żołądek osesków przeżuwaczy

• powstaje z proreniny

• kazeina  parakazeina (nierozpuszczalna)

• optimum pH: 3,4 – 4

• zastosowanie: przemysł serowarski (sery
podpuszczkowe)

• endopeptydaza aspartylowa

TRYPSYNA

• wytwarzana przez komórki trzustki (trypsynogen) –
inicjacja aktywacji: enterokinaza

• aktywator wszystkich zymogenów trzustki

• z sokiem trzustkowym do jelita cienkiego

• hydrolizuje wiązania
-peptydowe
-estrowe
-amidowe

• preferencje: hydroliza wiązania peptydowego gdy grupy
karbonylowe należą do Arg lub Lys

• optimum pH 7,5 – 8,5

• endopeptydaza serynowa

CHYMOTRYPSYNA

• wytwarzana przez komórki trzustki

• z sokiem trzustkowym do jelita cienkiego (aktywacja)

• hydrolizuje wiązania
-peptydowe
-estrowe
• preferencje: hydroliza po karboksylowej stronie
aromatycznych i dużych hydrofobowych aminokwasów (Trp-,
Phe-, Met-, Leu-)

• optimum pH 7,5 – 8,5

•endopeptydaza serynowa

ELASTAZA

•wytwarzana przez komórki trzustki

•działa w jelicie cienkim

•brak ścisłej specyficzności substratowej (~aminokwasy
obojętne)

•względnie wyższa aktywność wobec elastyny (białko tkanki
łącznej)

KARBOKSYPEPTYDAZA A

• odszczepia aminokwasy C-końcowe (wyjątek: amin.
zasad. i prolina; KARBOKSYPEPTYDAZA B - lizyna, arginina)

• wydzielane przez trzustkę do jelita cienkiego

• optimum pH 7,5 – 8,5

• metalopeptydaza

AMINOPEPTYDAZY

• odszczepia aminokwasy N-końcowe

• śluzówka jelita cienkiego

• optimum pH 7,5 – 8,5

DIPEPTYDAZY

• prolinaza (dowolny aminokwas—prolina)

• dipeptydaza glicyno—glicyny

PEPTYDAZY WEWNĄTRZKOMÓRKOWE ZWIERZĘCE
(KATEPSYNY)

• lizosomalne (u roślin wakuolarne)

• cytozolowe (tu: ATP-zależne  proteasomy)

PEPTYDAZY LIZOSOMALNE
śledziona, nerki, wątroba (opt. pH 4-5)
roślinne (opt. pH 5-7)

Metabolizm związków azotowych

Rozkład białek w układzie

pokarmowym i wewnątrz komórkowy

katabolizm aminokwasów

PEPTYDAZY (enzymy proteolityczne, proteazy)

-

katalizują hydrolizę wiązań peptydowych w białkach i

peptydach

- należą do klasy 3. hydrolaz

- niektóre z nich katalizują ponadto hydrolizę wiązań estrowych i

amidowych

Ugrupowanie peptydowe

H

C

O

N

wiązanie peptydowe

Charakteryzują się:

- niską specyficznością w stosunku do rozkładanego
substratu

- wybiórczością w stosunku do położenia rozkładanego
wiązania w
łańcuchu peptydowym

- swoistością w stosunku do hydrolizy wiązań pomiędzy
określonymi aminokwasami

PEPTYDAZY (enzymy proteolityczne, proteazy)

Klasyfikacja

Endopeptydazy (proteinazy)

Na podstawie budowy centrum aktywnego, wrażliwości na
inhibitory oraz mechanizm katalizy wyróżniono:

- Serynowe

- seryna w centrum aktywnym

-

Cysteinowe

- cysteina w centrum aktywnym

- Aspartylowe

- dwie reszty asparaginianu w centrum

aktywnym

-

Metaloproteinazy

– niezbędny jon metalu do

aktywności

Egzopeptydazy

- Aminopetydazy

- odcinające pojedyncze aminokwasy od

końca aminowego

-

Karboksypeptydazy -

odcinające pojedyncze aa od końca

karboksylowego

-

Dipeptydazy -

hydrolizują wiązania peptydowe w

dwupetydach

-

Dwupetydylo-petydazy

lub

tripetydylo-peptydazy

:

odszczepiają jednostki dwupetydowe lub tripeptydowe

Katabolizm
aminokwasów

I. Dekarboksylacja aminokwasów

- polega na odłączeniu grupy -COOH i uwolnieniu jej w
postaci CO

2

- prowadzi często do powst. amin biogennych, związków o
dużej aktywności biolog.

- katalizowana przez dekarboksylazy aminokwasowe,
należące do klasy liaz

COOH
C

H

2

N

H

R

+ CO

2

H

C

H

2

N

H

R

aminokwas

amina

I-rzędowa

PLP

reakcja ogólna:

przykłady:

lizyna

kadaweryna

glutaminian

COOH

COOH

C

H

2

N

H

CH

2

CH

2

H

COOH

C

H

2

N

H

CH

2

CH

2

4-aminomaślan

PLP

CO

2

COOH

NH

2

C

H

2

N

H

(CH

2

)

3

CH

2

H

NH

2

C

H

2

N

H

(CH

2

)

3

CH

2

PLP

CO

2

Przykładowe produkty dekarboksylacji aminokwasów

Aminokwas Prod. dekarboksylacji Funkcja

Lizyna

kadaweryna

Ornityna

p

utrescyna

Cysteina

c

ysteamina

składnik koenzymu A

Asparaginian

-alanina

składnik koenzymu A

Glutaminian

4-aminomaślan

udział w czynnościach mózgu

Histydyna

histamina

hormon tkankowy, prod.
gnilny

Tryptofan

t

ryptamina

hormon tkankowy

funkcje wzrostowe roślin,

produkty gnilne

Katabolizm
aminokwasów

II. Deaminacje aminokwasów

r. polegające na odłącz, gr.-NH

2

i uwolnieniu jej w postaci jonu NH

4

+

1. deaminacja oksydacyjna

- reakcji deaminacji towarzyszy utlenienie substratu

a.

- reakcje katalizowane przez

dehydrogenazy

aminokwasowe

współprac. z

NAD

+

lub NADP

+

- reakcje odwracalne, np. dehydrogenaza glutaminianowa i alaninowa

COO

-

C

+

H

3

N

H

CH

3

alanina

COO

-

C O

CH

3

pirogronian

+ H

2

O + NAD

+

+ NH

4

+

+ NADH + H

+

E

E - dehydrogenaza alaninowa

COO

-

COO

-

C

+

H

3

N

H

CH

2

CH

2

+ H

2

O + NAD(P)

+

E

kwas glutaminowy

E - dehydrogenaza glutaminianowa

kwas -ketoglutarowy

COO

-

COO

-

C O

CH

2

CH

2

+ NH

4

+

+ NAD(P)H + H

+

COO

-

C

+

H

3

N

H

R

aminokwas

COO

-

C O

R

- ketokwas

(2-oksokwas)

iminokwas

(nietrwały)

COO

-

C

+

H

2

N

R

+ H

2

O

H

2

O

2

O

2

FAD

FADH

2

+ NH

4

+

E

reakcja sumaryczna:

b.
- reakcje katalizowane przez

oksydazy aminokwasowe

współprac.
z

FMN lub FAD

, specyficzne w stos. do konfiguracji L i D

aminokwasów, w mniejszym stopniu w stosunku do
rodzaju aminokwasu

- reakcje nieodwracalne, np. katalizowana przez oksydazę alaninową

Katabolizm
aminokwasów

II. Deaminacje aminokwasów

1. deaminacja oksydacyjna

ogólna reakcja dwuetapowa:

nieenzyma-
tyczna
hydroliza

E – oksydaza L-aminokwasowa

COO

-

C

+

H

3

N

H

R

aminokwas

+ O

2

+

H

2

O

COO

-

C O
R

+ H

2

O

2

+ NH

4

+

- ketokwas

(2-oksokwas)

E

Katabolizm
aminokwasów

2. deaminacja nieoksydacyjna

- reakcje katalizowane przez enzymy, należące do klasy liaz

- reakcji deaminacji nie towarzyszy utlenienie aa

- reakcje odwracalne

- przykład:

COO

-

COO

-

C

+

H

3

N

H

CH

2

COO

-

COO

-

HC

CH

+ NH

4

+

E - amoniakoliaza asparaginianowa

E

fumaran

asparaginian

COO

-

C O

CH

3

pirogronian

+ NH

4

+

COO

-

OH

C

+

H

3

N

H

CH

2

E - dehydrataza serynowa

reakcja sumaryczna:

E

seryna

(reakcja dwuetapowa: odłączenie H

2

O -> aminoakrylan, przyłączenie

cząsteczki wody -> pirogronian)

Większość

grup aminowych

jest magazynowana w

organizmie w postaci

glutaminianu

, który wykorzystywany

jest do syntezy

innych aminokwasów na drodze

transaminacji.

III. Transaminacje

E- aminotransferaza alaninowa

PLP

E

Katabolizm
aminokwasów

PLP

E

E - aminotransferaza asparaginianowa

COOH

COOH

C

H

2

N

H

CH

2

CH

2

COOH

C O

CH

2

COOH

+

L-

glutaminian

szczawiooctan

COOH

COOH

C

H

2

N

H

CH

2

COOH

COOH

C O

CH

2

CH

2

+

L-asparaginian2-oksoglutaran

pirogronian glutaminian

+

COOH

COOH

C

H

2

N

H

CH

2

CH

2

COOH

C O

CH

3

COOH

C

H

2

N

H

CH

3

COOH

COOH

C O

CH

2

CH

2

+

alanina

2-oksoglutaran

Nadmiar jonów amonowych jest wydalanych w
postaci:

- mocznika

– organizmy ureoteliczne (większość kręgowców

lądowych)

- kwasu moczowego

– org. urykoteliczne (ptaki, gady)

- amoniaku

– org. amonioteliczne (wodne bezkręgowce i

kręgowce)

arginina

ornityna

argininobursztynian

fumaran

asparaginian

mocznik

R

-NH

2

NH

2

NH

2

C

O

karbamoilofosforan

R

NH

2

C

O

CO

2

+

NH

4

+

H

2

O

MATRIKS MITOCHONDRIALNA

CYTOZOL

1

2

3

4

5

1
2

arginaza

karbamoilotransferaza ornitynowa

3

syntetaza argininobursztynianowa

4

liaza argininobursztynianowa

5

syntetaza karbamoilofosforanowa

Cykl mocznikowy

- w cyklu mocznikowym zachodzi synteza mocznika
(wątroba)

- w moczniku syntetyzowanym w tym cyklu
- jeden atom azotu pochodzi z NH

4

+

, a drugi z

asparaginianu
- atom węgla pochodzi z CO

2

- nośnikiem atomów C i N, wchodzących w cykl mocznikowy, jest
ornityna (aminokwas niebiałkowy)

cytrulina

CO

2

+ NH

4

+

+ 3 ATP + asparaginian + 2 H

2

O

mocznik + 2 ADP + 2P

i

+ AMP + PP

i

+ fumaran

Stechiometria syntezy mocznika:

2

karbamoilotransferaza ornitynowa

arginaza

1

NH

CH

2

CH

2

CH

2

C NH

3

+

H

COO

-

C NH

2

+

H

2

N

CH

2

CH

2

CH

2

C NH

3

+

H

COO

-

NH

3

+

NH

2

NH

2

C

O

+

arginina

mocznik

ornityna

H

2

O

1

N

H

NH

2

C

O

H

2

N C

O

O P

O

O

-

O

-

+

karbamoilofosforan

cytrulina

+ P

i

2

Cykl mocznikowy - 1

CH

2

CH

2

CH

2

C NH

3

+

H

COO

-

NH

3

+

ornityna

CH

2

CH

2

CH

2

C NH

3

+

H

COO

-

5

syntetaza karbamoilofosforanowa

H

2

N C

O

O P

O

O

-

O

-

CO

2

+ NH

4

+

+ 2ATP + H

2

O

+ 2 ADP + 2P

i

+ 3 H

+

5

karbamoilofosforan

Cykl mocznikowy - 2

C
CH

2

+

H

3

N

COO

-

H

COO

-

CH

2

CH

2

CH

2

C NH

3

+

H

COO

-

N

H

NH

2

+

C

N
H

C
CH

2

COO

-

H

COO

-

ATP

AMP + PP

i

asparaginian

argininobursztynian

3

3

syntetaza argininobursztynianowa

CH

2

CH

2

CH

2

C NH

3

+

H

COO

-

N

H

C NH

2

C

COO

-

COO

-

C

H

H

+

arginina

fumaran

4

4

liaza argininobursztynianowa

N

H

NH

2

C

O

cytrulina

CH

2

CH

2

CH

2

C NH

3

+

H

COO

-

+

CH

2

CH

2

CH

2

C NH

3

+

H

COO

-

N

H

NH

2

+

C

N
H

C
CH

2

COO

-

H

COO

-

argininobursztynian

NH

2

+

Losy szkieletów węglowych aminokwasów

fumaran

cytrynian

szczawiooctan

-

ketoglutaran

izoleucyna
leucyna
tryptofan

arginina
glutaminian
glutamina
histydyna
prolina

asparagina
asparaginian

leucyna
lizyna
fenyloalanina
tryptofan
tyrozyna

izoleucyna
metionina
treonina
walina

asparaginian
fenyloalanina
tyrozyna

pirogronian

acetylo-CoA acetoacetylo-CoA

fosfoenolo-
pirogronian

glukoza

Aminokwasy glukogenne przedstawiono na różowym tle, ketogenne
na żółtym. Niektóre z aminokwasów są zarówno keto-, jak i
glukogenne.

alanina
cysteina
glicyna
seryna
treonina
tryptofan

bursztynylo-CoA

Gówne szlaki metaboliczne

Białka

Kwasy
nukleinowe

Węglowodany

Tłuszcze

Aminokwasy

Nukleotydy

Cukry proste

Glicerol

Kwasy
tłuszczowe

Glukoza

Aldehyd-3-
fosfoglicerynowy

Pirogronian

Acetylo-CoA

Cykl
Krebsa

Zredukowane
przenośniki e

-

(NADH, FADH

2

)

Transport

elektronów

i

fosforylacj

a

oksydacyjn

a

Utlenione
przenośniki e
(NAD

+

, FAD)

ATP

ADP

Energia
świetlna

CO

2

NH

3

H

2

O

O

2

e

szlak

kataboliczny

szlak

anaboliczny

przepływ e

1

2

3

G

l
i

k
o

l
i

z

a

Gl

u
k
o
n
e
o
g
e
n
e

za

legenda:

W wyniku

procesów metabolicznych

komórki:

- zdobywają energię i siłę redukcyjną ze środowiska

- syntetyzują podstawowe elementy składowe swoich makrocząsteczek

Fotosynteza

e

-

-

-

-

Główne szlaki metaboliczne

Asymilacja azotu i

biosynteza aminokwasów

Obieg azotu w przyrodzie

N

2

rośliny

zwierzęta

amonifikacja

nitryfikacja

w

ią

za

n

ie

N

2

p

rz

e

z

b

a

kt

e

ri

e

p

o

b

ie

ra

n

ie

N

o

rg

.

pobieranie
azotanów

d

e

g

ra

d

a

cj

a

de

gra

da

cja

wyładowania
atmosferyczne

p

o

b

ie

ra

n

i

e

a

m

o

n

ia

ku

de

nitr

yfi

kac

ja

N zw.org.

(odpady org)

NH

4

+

NO

3

-

N

N

941 kJ/mol (225 kcal/mol)

sp

al

an

ie

Amonifikacja

czyli

mineralizacja organicznych zw.

azotowych

do NH

3

- prowadzona przez niektóre bakterie i grzyby glebowe
- np.: 2 CH

2

NH

2

COOH + 3 O

2

 4 CO

2

+ 2 H

2

O + 2 NH

3

Nitryfikacja

- biologiczne utlenianie NH

4

+

do NO

2

-

, a następnie do NO

3

-

przez chemoautotroficzne bakterie glebowe,
Nitrosomonas: 2 NH

3

+ 3 O

2

 2 HNO

2

+ 2 H

2

O

Nitrobacter: 2 HNO

2

+ O

2

 2 HNO

3

Denitryfikacja

- redukcja azotanów do N

2

lub tlenków azotu

wydzielanych do atmosfery

- prowadzona w warunkach beztlenowych przez bakterie
denitryfikacyjne np.:
Micrococcus denitrificans: 2 HNO

3

+ 5 H

2

 N

2

+ 6

H

2

O

Wiązanie azotu atmosferycznego (redukcja N

2

do NH

3

)

Proces redukcji N

2

do NH

3

to trzykrotna redukcja

dwuelektronowa:

N N

HN NH

H

2

N N

2

H

2 NH

3

azot

atmosferyczny

diimina

hydrazyna

amoniak

2e

-

2H

+

2e

-

2H

+

2e

-

2H

+

- wiązanie azotu atmosferycznego przeprowadzają
niektóre bakterie i sinice – rocznie 10

11

kg

Wiązanie azotu na kuli ziemskiej:

- 60% przez mikroorg. diazotroficzne

- 15% poprzez wyładowania atmosferyczne i
promieniowanie UV

- 25% na drodze procesów przemysłowych

Mikroorganizmy wiążące azot

Drzewa np. olcha,
krzewy rosnące na
zabagnionych
terenach, ubogich w
N

Symbiotyczne

Przykład bakterii

Gospodarz

Rhizobium

Motylkowate

Azospirillum
(Actinomycetes)

Trawy tropikalne

Niesymbiotyczn
e

Frankia (Actinomycetes)

Soybean root
nodules, containing
Rhizobium bacteria

Anabaena

Azotobacter

Anabaena

Anabaena, Nostoc

Azolla (paproć

wodna, mchy

Cyjanobakterie:

Inne bakterie:

Cyjanobakterie:

Inne bakterie:

niefotosyntetyzujące:

Azotobacter - bezwzględny tlenowiec

Clostridium – bezwzględny beztlenowiec

Klebsiella - względny tlenowiec

fotosyntetyzujące:

Rhodopseudomonas – względny tlenowiec

Chromatium – bezwzględny beztlenowiec

Kompleks nitrogenazy

nitrogenaza
(białko Mo-Fe)

reduktaza
(białko Fe)

e

-

ze zred.

ferredoksyny

N

2

NH

3

2ATP

2ADP
+ 2P

i

Teoretycznie redukcja N

2

do NH

3

wymaga 6 e

-

:

N

2

+ 6e

-

+ 6H

+

 2NH

3

N

2

+ 8e

-

+ 8H

+

 2NH

3

+ H

2

Sumaryczna reakcja biologicznego wiązania azotu:

N

2

+ 8e

-

+ 8 H

+

+ 16ATP + 16H

2

O 

2NH

3

+ H

2

+ 16ADP +

16P

i

Fe

utl

Fe

zred

MoFe

zred

MoFe

utl

Wiązanie azotu przez diazotrofy

Przeniesienie elektronów z reduktazy na podjednostkę
nitrogenazy wiąże się z

hydrolizą ATP

przez reduktazę, co

prowadzi do

zmian konformacyjnych kompleksu (zbliżenie

obu białek)

to jednak

reduktaza nie działa perfekcyjnie i

potrzebne są

dodatkowe 2 e

-

ponieważ na każdy 1mol N

2

wytwarza też 1 mol

H

2

Redukcja azotanów do amoniaku - rośliny

Jedyną formą azotu, która może być bezpośrednio
włączana w związki organiczne (rośliny, zwierzęta,
mikroorg.) jest jon amonowy, dlatego jony azotanowe
pobrane przez rośliny muszą ulec przekształceniu w
NH

4

+

.

- asymilacyjna redukcja azotanów

poprzedza

właściwą asymilację azotu, czyli asymilację
amoniaku

NO

3

-

---> NH

4

+

+5

-3

Proces redukcji azotanów do amoniaku dwuetapowo:

NO

3

-

+ NAD(P)H + 2H

+

------> NO

2

-

+ NAD(P)

+

+ H

2

O

2e

-

1-szy etap:

- redukcja azotanów do azotynów:

- katalizowana przez reduktazę azotanową
- zachodzi w cytoplazmie
- forma NADH zależna najczęściej występuje

NO

3

-

----> NO

2

-

+5

+3

2-gi etap:

- redukcja azotynów do jonów amonowych:

- katalizowana przez reduktazę azotynową
- zachodzi w chloroplastach (liście) i plastydach
(korzenie)

- donorem elektronów jest zred. ferredoksyna lub
NADPH

NO

2

-

+ 6Fd

zred

+ 8H

+

-----> NH

4

+

+ 6Fd

utl

+ 2H

2

O

6e

-

NO

2

-

----> NH

4

+

+3

-3

Właściwa asymilacja azotu, czyli asymilacja amoniaku

- jest to włączanie nieorganicznego azotu w postaci
amoniaku w związki organiczne zawierające azot

- jony amonowe mogą zostać wbudowane do związków
organicznych w postaci grupy

grupy -aminowej

aminokwasów, amidowej aminokwasów lub
karbamoilofosforanu

- glutaminian i glutamina są głównymi związkami,
dzięki którym NH

4

+

wprowadzany jest do różnych

szlaków metabol.

COOH

COOH

C

H

2

N

H

CH

2

CH

2

kwas -ketoglutarowy

COOH

COOH

C O
CH

2

CH

2

+ NH

4

+

+ NAD(P)H + H

+

+ NAD(P)

+

+ H

2

O

GDH

kwas glutaminowy

CO

2

+ NH

4

+

+ 2ATP + H

2

O 

H

2

N

-

C

- O~PO

3

2-

+ 2ADP + P

i

+ 3H

+

karbamoilofosforan

O

Redukcyjna aminacja - ketoglutaranu:

synteza glutaminianu

-dehydrogenaza glutaminianowa (GDH)

wbudowuje NH

4

+

jako

grupę -aminową

- aminacja substratu z jednoczesną redukcją

, reduktorem jest

NADPH

- reakcja przebiega w mitochondriach

Włączanie NH

4

+

przez karbamoilofosforan

- synteza karbamolilofosforanu jest katalizowana przez

syntetazę karbamoilofosforanu

- karbamoilofosforan wykorzyst. do syntezy argininy,
mocznika, nukleotydów pirymidynowych

GS lub cykl GS/GOGAT – synteza glutaminy i glutaminianu

COOH

COOH

C

H

2

N

H

CH

2

CH

2

kwas glutaminowy

glutamina

2x glutaminian

-ketoglutaran

COOH

C

C

H

2

N

H

CH

2

CH

2

O

H

2

N

ATP NH

4

+

ADP + Pi + H

+

syntetaza glutaminowa (GS)

syntaza glutaminianowa

(GOGAT)

NAD(P)H + H

+

Fdzred

NAD(P)+

Fdutl

COOH

COOH

C O
CH

2

CH

2

glutamina

COOH

C

C

H

2

N

H

CH

2

CH

2

O

H

2

N

COOH

COOH

C

H

2

N

H

CH

2

CH

2

+

2x

NADH, Ferredoksyna- rośliny, NADPH- mikroorg.

- cykl GS/GOGT (rośliny, bakterie) jest główną drogą
włączania azotu w zw.org.
- około 80-90% jonów NH

4

+

jest przyswajanych w ten

sposób u roślin
- u zwierząt brak GOGAT

Fenyloalanina
Histydyna
Izoleucyna
Leucyna
Lizyna
Metionina
Treonina
Tryptofan
Walina
u dzieci też:
Arginina

Alanina
Arginina
Asparagina
Asparaginian
Cysteina
Glicyna
Glutamina
Glutaminian
Prolina
Seryna
Tyrozyna

Egzogenne

Endogenne

Aminokwasy egzogenne dla człowieka

Arginina – u dzieci
syntetyzowana z
niedostateczna szybkością aby
podtrzymać rozwój dzieci

Pierwotna synteza aminokwasów

-

reakcje

włączania amoniaku (pobranego przez rośliny lub
pochodzącego z redukcji pobranego NO

3

-

) w związki

organiczne

prowadzące

do

powstania

aminokwasów

określanych

jako

aminokwasy

pierwotne (Glu, Gln, Asp, Ala).

Wtórna synteza aminokwasów

-

przenoszenie,

w drodze transaminacji, grupy aminowej z
istniejących już aminokwasów na -ketokwas (2-

oksokwas – wytwarzane w glikolizie i cyklu Crebsa),
z wytworzeniem nowego aminokwasu.

Z powstałych aminowkwasów dokonuje się synteza
innych, których łańcuchy węglowe są produktami
posrednimi metabolizmu węglowego: pochodzą z
cyklu Calvina, cyklu pentozofosforanowego.

Wtórna synteza aminokwasów - transaminacja

COOH

COOH

C

H2N

H

CH2

COOH

COOH

C O

CH2
CH2

+

L-asparaginian

2-oksoglutaran

COOH

COOH

C

H2N

H

CH2
CH2

COOH

C O

CH2
COOH

+

L-

glutaminian

szczawiooctan

PLP

1

1

aminotransferaza asparaginianowa

pirogronian

2

aminotransferaza alaninowa

COOH

COOH

C

H2N

H

CH2
CH2

COOH

C O

CH3

+

glutaminian

PLP

COOH

C

H2N

H

CH3

COOH

COOH

C O
CH2
CH2

+

alanina

2-oksoglutaran

2

Większość

grup aminowych

jest magazynowana w

organizmie w postaci

glutaminianu

, który wykorzystywany

jest do syntezy

innych aminokwasów na drodze

transaminacji.

.

pirogronian

Wtórna synteza aminokwasów - transaminacje

COOH

COOH

C

H

2

N

H

CH

2

COOH

COOH

C O
CH

2

CH

2

+

L-asparaginian

2-oksoglutaran

COOH

COOH

C

H

2

N

H

CH

2

CH

2

COOH

C O
CH

2

COOH

+

L-glutaminian

szczawiooctan

PLP

aminotransferaza asparaginianowa

pirogronian

aminotransferaza alaninowa

COOH

COOH

C

H

2

N

H

CH

2

CH

2

COOH

C O
CH

3

+

glutaminian

PLP

COOH

C

H

2

N

H

CH

3

+

alanina

.

pirogronian

1

1

2

2

COOH

COOH

C O
CH

2

CH

2

2-oksoglutaran

Większość

grup aminowych

jest magazynowana w

organizmie w postaci

glutaminianu

, który

wykorzystywany jest do syntezy

innych aminokwasów

na drodze transaminacji.

Biosyntetyczne rodziny aminokwasów u bakterii i roślin

lizyna

asparaginian

szczawiooctan

asparagina metionina treonina

izoleucyna

pirogronian

alanina walina leucyna

rybozo-5-fosforan

histydyna

fosfoenolopirogronian

+

erytrozo-4-fosforan

fenyloalanina

tyrozyna

tyrozynatryptofan

-ketoglutaran

glutaminian

glutamina prolina arginina

3-fosfoglicerynian

seryna

cysteina glicyna

Cykl Krebsa

Glikoliza

Cykl pentozofosforanowy

rodzina
szikimianowa

RODZINY BIOSYNTETYCZNE AMINOKWASÓW

Rodzina asparaginianowa

- pochodne szczawiooctanu

Rodzina glutaminianowa

- pochodne a-ketoglutaranu

Rodzina pirogronianowa

- pochodne pirogronianu

Rodzina szikimianowa

- pochodne fosfoenolopirogronianu i

erytrozo-4-fosforanu

Rodzina serynowa

- pochodne 3-fosoglicerynianu

Synteza histydyny

- pochodna rybozo-5-fosforan