Lipazy

To enzymy należące do klasy hydrolaz, podklasy esteraz katalizujące reakcję hydrolizy wiązań
estrowych występujących między glicerolem, a kwasami tłuszczowymi w obrębie różnorodnej grupy
lipidów. Enzymy te odpowiedzialne są za rozkład triacylogliceroli (TAG) stanowiących rezerwuar
energii żywych organizmów. Reakcja katalizowana przez lipazy odbywa się na granicy fazy lipidowej
(substratu) i wodnej, w której rozpuszcza się enzym. Produktami hydrolizy są kwasy tłuszczowe,
diacyloglicerole (DAG), monoacyloglicerole (MAG) oraz glicerol. Lipazy są szeroko rozpowszechnione
w przyrodzie. Występują w nasionach i organach wegetatywnych wielu roślin, w niektórych
mikroorganizmach oraz w organizmach ludzi i zwierząt ( trzustka, wątroba, ściana żołądka i jelit).
Optymalne pH działania dla lipaz roślinnych wynosi 4,5 – 5,0, a dla lipaz pochodzenia zwierzęcego 7,0
– 8,0 natomiast temperatura efektywnego działania mieści się w granicach od 35 º C do 37 º C.

Lipazy pochodzenia mikrobiologicznego syntezowane przez różne szczepy drożdży, pleśni czy bakterii
(Candida rugosa, Candida antarctica, Aspergillus niger, Bacillus piocyaneum) wykorzystane są w
przemyśle spożywczym do otrzymywania komercyjnie ważnych, niskocząsteczkowych estrów o
określonych walorach smakowo-zapachowych obecnych w napojach, sokach, nektarach itp.

Lipazy triacyloglicerolowe katalizują hydrolizę nierozpuszczalnych w wodzie triacylogliceroli (zwanych
dawniej triglicerydami). Reakcja ta (rys.1) zachodzi na granicy międzyfazowej wody, (czyli fazy, w
której rozpuszczone są lipazy) z lipidami, (czyli fazy substratu) i prowadzi do powstania kwasów
tłuszczowych, diacylogliceroli (DAG), monoacylogliceroli (MAG) i glicerolu. Lipazy katalizują również
hydrolizę rozpuszczalnych w wodzie, krótkołańcuchowych estrów kwasów karboksylowych, która
zachodzi jednak bardzo powoli.

Proteazy

są enzymami, które odgrywają bardzo ważną rolę w każdej żywej komórce. Prowadzą proces
proteolizy, czyli hydrolizują wiązania peptydowe pomiędzy aminokwasami, dzieląc długie łańcuchy
aminokwasowe (zwane peptydami) na mniejsze części. Aminokwasy są budulcem białek żywych
organizmów, które uzyskują je z pokarmu bądź też na drodze biosyntezy. Aminokwasy tworzą wyżej
zorganizowane struktury zwane polipeptydami. Proteazy są odpowiedzialne za syntezę wszystkich
białek, poprzez kontrolę ich składu, rozmiaru, kształtu, regulują również procesy ich degradacji.
Miejsce cięcia przez peptydazy jest niezwykle precyzyjne, ponieważ większość tych enzymów tnie w
miejscu występowania specyficznej dla danej peptydazy sekwencji aminokwasów. Dodatkowo
enzymy te dokonują cięcia tylko w określonych dla danego enzymu warunkach środowiska.

Odgrywają istotną rolę w wielu procesach, takich jak: zapłodnienie, trawienie, wzrost, dojrzewanie,
starzenie się, a nawet śmierć organizmu. Enzymy te regulują liczne procesy fizjologiczne poprzez
kontrolę aktywacji, syntezy oraz degradacji białek. Pełnią również istotną funkcję w replikacji oraz
rozprzestrzenianiu się wirusów, bakterii oraz parazytów. Odpowiedzialne są za efektywną transmisję
choroby wywoływanej przez te patogeny. Z tego powodu peptydazy stanowią istotny cel w
przypadku leczenia wielu chorób. Obecnie wiadomo, że podłożem niektórych chorób genetycznych u
ludzi jest pojedyncza mutacja w sekwencji aminokwasowej. Także nieprawidłowy poziom proteaz
prowadzi do wielu nieprawidłowości fizjologicznych, czego konsekwencją jest choroba.

Amylazy

grupy enzymów, która odpowiedzialna jest za rozkład enzymatyczny cukrów, głównie skrobi. Są to
enzymy rozpowszechnione w przyrodzie, występują zarówno u zwierząt, jak i roślin. Są produkowane
również przez wiele mikroorganizmów. U człowieka amylazy są produkowane w trzustce oraz

gruczołach ślinowych. Amylazy katalizują hydrolizę skrobi, czyli jej rozkład na mniejsze cząsteczki,
takie jak maltoza. Istnieją różne rodzaje amylazy w zależności od sposobu rozrywania wiązania
glikozydowego. W związku z tym faktem powstają różne produkty hydrolizy, takie jak: maltoza,
glukoza, fruktoza, dekstryny.

Amylazy odgrywają znaczącą rolę w procesie trawienia wielocukrów, które są podstawowym
źródłem energii dla człowieka lub mogą zostać zmagazynowane w organizmie jako materiał
zapasowy. Enzymy te biorą również udział w procesach antyzapalnych, w które zaangażowana jest m.
in. histamina. Obecnie prowadzone są badania nad znaczeniem roli amylaz w astmie, przewlekłej
chorobie płuc. Jak wcześniej zostało wspomniane rozróżniamy 2 rodzaje amylaz: α-amylazę oraz β-
amylazę. W świecie organizmów żywych α-amylaza jest szeroko rozpowszechniona. Jest
produkowana przez człowieka oraz inne ssaki w śliniankach oraz wydzielana przez trzustkę do jelita
cienkiego. Natomiast β-amylaza jest obecna u drożdży, bakterii oraz roślin, szczególnie w nasionach.
Amylazy wymagają do pełnej aktywności obecności jonu Ca

2+

, który poprawia stabilność enzymu oraz

bierze udział w reakcji katalitycznej. Enzymy z tej grupy są aktywowane w obecności jonów
chlorkowych lub innych anionów.

Amylazy znajdują zastosowanie głównie w przemyśle spożywczym. Pozyskuje się je z surowców
naturalnych, takich jak ziarna zbóż. Jednakże ilość tak pozyskiwanych amylaz jest często
niewystarczająca oraz ich efektywność jest niska. Z tego powodu dodaje się amylazy zsyntetyzowane
w warunkach przemysłowych. Najczęściej jest to mieszanka różnych typów amylaz. W przemyśle
amylazy są głównie wykorzystywane w konwersji skrobi w inne rodzaje cukrów. Amylazy w
kilkustopniowym procesie rozkładają skrobię zawartą w kukurydzy i ziemniakach do tzw. syropów,
zawierających prostsze cukry