Wiązanie peptydowe i jego cechy.

Tworzenie wiązania peptydowego jest najistotniejszą reakcją aminokwasów z
biologicznego punktu widzenia. Polega ono na kondensacji dwóch aminokwasów, a

dokładniej na reakcji grupy karboksylowej jednego aminokwasu z grupa aminową
drugiego, czemu towarzyszy eliminacja cząsteczki wody:

...-COOH + H2N-... →-H2O→ ...-CO-NH-...
Stała równowagi powyższej reakcji jest przesunięta na korzyść hydrolizy wiązania

peptydowego. Jego powstanie musi być zatem poprzedzone aktywacją grupy
karboksylowej.

Wiązanie peptydowe może występować w formie ketonowej (-CO-NH-), bądź enolowej
(-CO(-)=N(+)H-), które wzajemnie w siebie przechodzą (zjawisko to określane jest jako

tautomeria keto-enolowa). Stabilizacja rezonansowa wiązania peptydowego nadaje mu
charakter częściowo (ok. 40%) wiązania podwójnego. Ma to daleko idące konsekwencje –

wiąże się bowiem ze skróceniem długości i usztywnieniem wiązania oraz zablokowaniem
wokół niego rotacji przyległych atomów. Sprawia to, iż wszystkie 4 atomy tworzące

wiązanie (C, O, N, H) znajdują się w jednej płaszczyźnie (tzn. są planarne) i pozbawione są
możliwości wzajemnego ruchu. To z kolei umożliwia występowanie izomerii

geometrycznej względem atomu tlenu: cis (Z) i trans (E), przy czym fizjologicznie
wyraźnie dominuje ta druga. Rotacja może odbywać się jedynie wokół wiązań Cα-C oraz

N-Cα.
Wiązanie peptydowe nie posiada ładunku w żadnym istotnym fizjologicznie pH. Pomimo

to peptydy są w fizjologicznym pH obdarzone ładunkiem elektrycznym dzięki ładunkom
ich grup końcowych (karboksylowej i aminowej) oraz polarnych grup R. Wartość tego

ładunku zależy od wartości pK i otoczenia grup dysocjujących oraz od pH otoczenia.
Podobnie jak każdemu aminokwasowi można przyporządkować pI, tak każdemu

peptydowi odpowiada punkt izojonowy – wartość pH, przy której liczba protonów
związanych z grupami zasadowymi jest równa liczbie protonów odszczepionych przez

grupy kwasowe (wyrównanie liczby ładunków). Własność ta dotyczy czystych peptydów, a
wartość jest dla danego związku stała i charakterystyczna.

Obecność wiązania peptydowego, począwszy od trójpeptydów, można wykazać za
pomocą reakcji biuretowej. Nazwa ta pochodzi od biuretu (H2N-CO-NH-CO-NH2) –

najprostszego związku dającego pozytywny wynik wspomnianej reakcji. Przeprowadza się
ją dodając do próby zasadowego roztworu siarczanu miedzi (CuSO4) – wynik pozytywny

objawia się intensywnie fioletowym zabarwieniem.

Ma charakter wiązania kowalencyjnego i wykazuje następujące cechy:
seminienasycone – pojedyncze wiązanie C-N ma w około

40% charakter wiązania podwójnego,a podwójne C=O ma w
podobnym stopniu charakter wiązania pojedynczego

planarne – atomy C i N, a także C sąsiadujące z nimi leżą w
jednej płaszczyźnie

trans-podstawione – atomy C znajdują się zawsze w pozycji
trans w stosunku do siebie i do wiązania peptydowego

polarne