wd_2

1

Wykład 2

Peptydy i białka: klasyfikacja,

budowa, funkcje.

wd_2

2

Wiązanie peptydowe

Wiązanie peptydowe

(amidowe), powstaje na
drodze kondensacji
grupy
-aminowej i -

karboksylowej

2

aminokwasów

–

powstaje dipetyd i H

2

O

wd_2

3

Sekwencja aminokwasów

N-koniec

Sekwencja: Ala-Arg-Asn-Asp-Gln-Glu-Gly

C-koniec

wd_2

4

Przykłady oligopeptydów

glutation

- tripeptyd - pełni funkcje przy regulacji potencjału

redox w komórce, usuwa szkodliwe nadtlenki (reakcja)

Glutation GSH:

Reakcja:

2GSH + ROOH→ GSSG +H

2

O + ROH

Glu

Cys

Gly

w. peptydowe

wd_2

5

Hormony peptydowe

wazopresyna

oksytocyna

wd_2

6

Hormony peptydowe

cd.

86 aa

110 aa

51 aa

24 aa

35 aa

wd_2

7

E951

aspartam

Asp

Phe

wd_2

8

Inne peptydy

falloidyna

Penicylina G

wd_2

9

Struktury

białka

wd_2

10

Struktura I-rzędowa:

wd_2

11

Struktur
a
I-
rzędowa

wd_2

12

Struktura I-rzędowa

wd_2

13

Struktura drugorzędowa białka

Rodzaje:

-helisa
Harmonijka 
Struktura spinki do
włosów

wd_2

14

Struktura II-

rzędowa

-helisa

hemoglobina

Pełny skręt 3,6 reszt aa
Utrzymywana dzięki w. wodorowym
- helisa jest prawoskrętna

wd_2

15

Struktura II-

rzędowa

harmonijka  - "pofałdowanej kartki"

Utrzymywana dzięki w.
wodorowym

antyrównoległa
równoległa

Izomeraza triozofosforanowa

wd_2

16

zwrot pętla Ω - zakręty

łańcucha,

Struktura II-rzędowa

wd_2

17

Przykłady białek

z II-rzędowa

strukturą

Fragment fibroiny

gly ser gly ala gly
ala

wd_2

18

Przykłady białek z II-rzędowa
strukturą

4-hydroksyprolina

prolina

5-hydroksylizyna

wd_2

19

Struktura trzeciorzędowa białka

– białka globularne

mioglobina

C-koniec

N-koniec

Hem

wd_2

20

Przykłady wiązań utrzymujących,

III rzędową strukturę białek

1 – wiazanie jonowe
2 – wiązanie wodorowe
3 – oddziałaywanie hydrofobowe
4 – mostek disiarczkowy
5 – wiązanie elektrostatyczne – dipol-dipol

1

2

3

3

3

1

4

5

wd_2

21

białka globularne

Anhydraza węglanowa

wd_2

22

Struktura IV rzędowa

O

NH

2

S

H

OH

O

NH

2

S

O

H

O

NH

2

S

OH

O

NH

2

SH

O

H

+ 2 H

+

+2 e

-

cysteina

cysteina

cystyna

utlenienie/redukcja

Tworzenie się mostków dwusiarczkowych

miedzy 2 resztami cysteiny w reakcji utlenienia

wd_2

23

C

O

NH

2

N

H

2

mocznik

C

NH

NH

2

N

H

2

2

+

Cl

-

chlorek guanidyny

OH

S

H

-merkaptoetanol

(-sulfanyloetanol)

Denaturacja i renaturacja rybonukleazy,

Doświadczenie Anfinsena, Nobel 1972

wd_2

24

Podział białek



Białka proste

w wyniku ich całkowitej hydrolizy powstają
tylko aminokwasy lub ich pochodne, przyjmują
postać globularną i fibrylarną



Białka złożone

w wyniku ich całkowitej hydrolizy powstają
aminokwasy i inne niebiałkowe związki

wd_2

25

Białka proste

Kompleks histonów z DNA

wd_2

26

Białka złożone

katalaza

Schemat budowy

przeciwciała

wd_2

27

Schemat

budowy

immunoglobulin

y

1. Fragment wiążący antygen
2. Fragment krystalizujący
3. Łańcuch ciężki (definiuje

grupę przeciwciała: IgA,

IgD, IgE, IgG, IgM )

4. Łańcuch lekki (lambda - λ

lub kappa κ).

5. Miejsce wiązania antygenu
6. Regiony zawiasowe
-S-S- mostki disiarczkowe

wd_2

28

Kooperacyjne

wiązanie tlenu przez

hemoglobinę

wd_2

29

Białka złożone

cd

chylomikron

Domena receptorowa

wiążąca DNA

wd_2

30

Kazeina - fosfoproteina

wd_2

31

Podział białek według wartości

odżywczej

wd_2

32

Modyfikacje białek

(właściwych reszt

aminokwasowych)

wd_2

33

Modyfikacje białek (właściwych

reszt aminokwasowych) cd

wd_2

34

Modyfikacje białek (właściwych

reszt aminokwasowych) cd

wd_2

35

Modyfikacje białek (właściwych

reszt aminokwasowych) cd

wd_2

36

Funkcje białek

wd_2

37

Oczyszczanie białek – wydzielenie z

mieszaniny dla ich lepszej

charakterystyki

Przyłączenie białka do anionitu