wd_2

1

Wykład 2

Peptydy i białka:

klasyfikacja, budowa,

funkcje.

wd_2

2

Wiązanie peptydowe

Wiązanie peptydowe

(amidowe), powstaje
na drodze
kondensacji grupy
-aminowej i -

karboksylowej

2

aminokwasów

–

powstaje dipetyd i
H

2

O

wd_2

3

Sekwencja aminokwasów

N-koniec

Sekwencja: Ala-Arg-Asn-Asp-Gln-Glu-Gly

C-koniec



Wiązanie peptydowe jest
płaskie, ma charakter wiązania
podwójnego – nie ulega rotacji



Wiązania z udziałem C<a>
mogą ulegać rotacji(psi, phi),
umozliwiając zwijanie się białek
na rózne sposoby



Nie wszystkie wartości kątów
psi, phi są dozwolone –
występują zwady przestrzenne



Powstanie wiązania
peptydowego wymaga
dostarczenia energii. Wiele
aminokwasów tworzy łańcuch
peptydowy, kolejność
aminokwasów to sekwencja
aminokwasów, poczynając od
aminokwasu z wolną grupą
<a>-aminową – N-koniec
peptydu.

wd_2

4

Przykłady

oligopeptydów

glutation

- tripeptyd - pełni funkcje przy regulacji

potencjału redox w komórce, usuwa szkodliwe nadtlenki

(reakcja)

Glutation GSH:

Reakcja:

2GSH + ROOH→ GSSG +H

2

O + ROH

Glu

Cys

Gly

w. peptydowe

wd_2

5

Hormony peptydowe

wazopresyna

oksytocyna



Oksytocyna – hormon
cykliczny z 9 aa –
dzięki mostkowi -S-S-
reguluje skurcze
macicy i gruczołów
mlekowych



Wazopresyna – hormon
cykliczny z 9 aa –
dzieki mostkowi -S-S-
stymuluje i reguluje
resorbcję wody w
nerkach

wd_2

6

Hormony peptydowe cd.

86 aa

110 aa

51 aa

24 aa

35 aa



Insulina – hormon
regulujący poziom cukru
we krwi, (HI – 51 reszt AA)



Glukagon – (29 AA)
hormon mający działanie
przeciwstawne do insuliny

wd_2

7

E951

aspartam

Asp

Phe



Aspartam (E951) – słodki
peptyd (ester metylowy
dipeptydu), zastąpił
sacharynę w słodzikach –
200x słodszy niż sacharoza –
napoje gazowane
"dietetyczne" znanych firm,
wędliny, mięsa



Stosowany przez diabetyków



Po rozkładzie powstaje
alkohol metylowy i
fenyloalanina (niewskazana
dla chorych na
fenyloketonurię)

wd_2

8

Inne peptydy

falloidyna

Penicylina G



-penicyliny – antybiotyki peptydowe
– hamują syntezę ściany
komórkowej bakterii (np. Penicylina
G – benzylopenicylina)



-fallotoksyny i amatotoksyny –
mikotoksyny z muchomora
sromotnikowego



-argiopinis, argiotoksyna, klawamina
– toksyny jadu tarantuli



Toksyny dzięki odmiennej strukturze
niż peptydy białkowe, nie są łatwo
trawione w organizmie, poza tym
wykazują specyficzne działanie

wd_2

9

Struktury

białka



Białko to polipeptyd
złożony z co najmniej
100 reszt
aminokwasowych
przyjmujących
określoną konformację
przestrzenną, jego
masa cząsteczkowa
zwykle przekracza
10000 Da

wd_2

10

Struktura I-rzędowa:



Struktura
pierwszorzędowa :
zapisana w genach,
zwana również
strukturą pierwotną –
jest określona przez
sekwencją (kolejność)
aminokwasów w
łańcuchu białkowym –
powstaje na
rybosomach w
procesie translacji,
utrzymywana przez
silne wiązanie
kowalencyjne –
wiązanie peptydowe

wd_2

11

Struktur
a
I-
rzędowa



Struktura pierwszorzędowa : zapisana w genach, zwana również strukturą
pierwotną – jest określona przez sekwencją (kolejność) aminokwasów w
łańcuchu białkowym – powstaje na rybosomach w procesie translacji,
utrzymywana przez silne wiązanie kowalencyjne – wiązanie peptydowe

wd_2

12

Struktura I-rzędowa



Często białka o podobnej funkcji, nawet
u róznych organizmów, mają identyczną
sekwencją aminokwasową, np: enzymy
proteolityczne:



-chymotrypsyna



-trypsyna



-elastaza



-trombina



posiadają powtarzającą się sekwencję
aminokwasów: -Gly-Asp-Ser-Gly-



Na podstawie różnic w sekwencji
pierwszorzędowej można wykonać
drzewo filogenetyczne i określić stopień
pokrewieństwa organizmów. (Cytochrom
C)



Skład aminokwasowy wybranych białek

wd_2

13

Struktura drugorzędowa białka

Rodzaje:

-helisa
Harmonijka 
Struktura spinki do
włosów



Struktura drugorzędowa
białka



są to lokalne struktury
powstające w wyniku
tworzenia się wiązań
wodorowych pomiędzy
tlenem grupy -C=O a
wodorem grupy -NH dwóch
niezbyt odległych od siebie
w łańcuchu w obrębie tego
samego łańcucha
polipeptydowego

wd_2

14

Struktura

II-rzędowa

-helisa

hemoglobina

Pełny skręt 3,6 reszt aa
Utrzymywana dzięki w. wodorowym
- helisa jest prawoskrętna

(lewoskrętna helisa występuje
bardzo rzadko w związku z występowaniem zwad przestrzennych,
przy skręcaniu się wiązać psi, phi)

wd_2

15

Struktura II-

rzędowa

harmonijka  - "pofałdowanej kartki"

Utrzymywana dzięki w.
wodorowym

antyrównoległa
równoległa

Izomeraza triozofosforanowa

wd_2

16

zwrot pętla Ω - zakręty

łańcucha,

Struktura II-
rzędowa



Zwrot <b>
spowodowany jest
często obecnością
Pro, Gly, Asn



Zwroty <b>
występują na
powierzchni białek z
innymi białkami lub
ligandami

wd_2

17

Przykłady białek

z II-rzędowa strukturą

Fragment fibroiny

gly ser gly ala gly
ala



Białka włókniste (fibrylarne):



Fibroina 40% Gly, 26% Ala, 12%
Ser, antyrównoległe harmonijki
<b> - ułożone jedna nad drugą –
tworzą włókna – pajęczyna, jedwab



Keratyna (włosy, paznokcie, pióra)
– helisa <a>, pary helis oplatają
sie wokół siebie



helisę <a> keratyny można
mechanicznie rozciągnąć do
harmonijki <b>



mostki disulfidowe utrzymują
charakterystyczną strukturę (14%
Cys we włosie ludzkim)

wd_2

18

Przykłady białek z II-rzędowa
strukturą

4-hydroksyprolina

prolina

5-hydroksylizyna



Trwała ondulacja: rozrywanie -S-S- i formowanie
nowych, nienaturalnych wiązań disiarczkowych



kreayna słabo rozpuszcza się w roztworach
wodnych



Kolagen – (gr. Kolla – klej) główny element
struktury kości, ścięgien, wiązadeł, skóry i naczyń
krwionośnych, składa się głównie z powtarzających
się sekwencji Gly-Pro-Y i Gly-X-Hyp gdzie X i Y to
reszty dowolnych aa, Hyp – hydroksyprolina (w
kolagenie skóry: Gly 33%, Pro 13%, Hyl 0,6%)



dodatkowe grupy -OH stabilizują kolagen
(mozliwość wytworzenia dodatkowego wiązania
wodorowego)



Hydroksylacja aminokwasów następuje po
translacji białka



Budowa: 3 lewoskrętne helisy (1 skręt 3,3 reszty
aa), tworzące prawoskrętną superhelisę ("lina
okrętowa")

wd_2

19

Struktura trzeciorzędowa białka

– białka globularne

mioglobina

C-koniec

N-koniec

Hem



Wzajemne położenie elementów
struktury drugorzędowej
stabilizowane przez oddziaływania
hydrofobowe reszt
aminokwasowych, tworzenie
mostków dwusiarczkowych -S-S-,
powstających pomiędzy dwiema
resztami cysteiny w łańcuchu,
wiązania wodorowe, siły van der
Waalsa między łańcuchami
alifatycznymi reszt
aminokwasowych i oddziaływania
elektrostatyczne między
przeciwstawnie naładowanymi
grupami.

wd_2

20

Przykłady wiązań

utrzymujących,

III rzędową strukturę białek

1 – wiazanie jonowe
2 – wiązanie wodorowe
3 – oddziałaywanie hydrofobowe
4 – mostek disiarczkowy
5 – wiązanie elektrostatyczne – dipol-dipol

1

2

3

3

3

1

4

5

wd_2

21

białka globularne

Anhydraza węglanowa



Białka globularne są często
symetryczne, mają rózne masy
cząsteczkowe, pełnią 'aktywną'
rolę w organizmie w
przeciwieństwie do białek
fibrylarnych – rola strukturalna



-enzymy (np: anhydraza,
węglanowa)



-białka transportujące



-receptorowe



-regulatorowe



Struktura określona dzięki NMR,
rentgenografii, a na podstawie
'rozwiązanych' struktuch
metodami bioinformatycznymi

wd_2

22

Struktura IV rzędowa

O

NH

2

S

H

OH

O

NH

2

S

O

H

O

NH

2

S

OH

O

NH

2

SH

O

H

+ 2 H

+

+2 e

-

cysteina

cysteina

cystyna

utlenienie/redukcja

Tworzenie się mostków dwusiarczkowych

miedzy 2 resztami cysteiny w reakcji

utlenienia



dotyczy białek posiadających więcej niż 1
łańcuch polipeptydowy, opisuje ilość i
wzajemne ułożenie podjednostek
cząsteczkowych (pojedynczych łańcuchów)
białek, utrzymywana jest przez wiązania
dwusiarczkowe, siły elektrostatyczne, wiązania
wodorowe i oddziaływania hydrofobowe



Podobieństwo struktury czwartorzędwoej
lizozymu z jaja kurzego i ludzkiej <a>-
laktoglobuliny



W komórkach po syntezie peptydów
rozpoczyna się proces fałdowania białek



jak ten proces przebiega zależy od składu
aminokwasowego białek oraz obecn ości białek
pomocniczych – białek chaperonowych



białka przyjmuja konformację aktywną, która
umożliwia im spełneinie określonych funkcj

wd_2

23

Choroba Alzheimera



Postępująca, degeneracyjna choroba ośrodkowego układu
nerwowego, charakteryzująca się występowaniem
otepienia. Często u osób powyżej 65 roku zycia. Dochodzi
do zaniku kory mózgowej



Podobny mechanizm: choroba Parkinsona i chorba
"wściekłych krów"



na poziomie mikroskopowym stwierdza się występowanie
blaszek amyloidowych zbudowanych z beta-amyloidu
(zwanych też blaszkami starczymi lub płytkami starczymi),
które odkładają się w ścianach naczyń krwionośnych.
Obserwuje się także nadmierną agregację białka tau
wewnątrz komórek nerwowych mózgu, w postaci splątków
neurofibrylarnych (NFT)

wd_2

24

C

O

NH

2

N

H

2

mocznik

C

NH

NH

2

N

H

2

2

+

Cl

-

chlorek guanidyny

OH

S

H

-merkaptoetanol

(-sulfanyloetanol)

Denaturacja i renaturacja rybonukleazy,

Doświadczenie Anfinsena, Nobel 1972



Denaturacja białka – zjawisko praktycznie nieodwracalne, powodujące dużą zmianę
konformacji cząsteczki białka z równoczesną utratą jej biologicznej aktywności,
zachodzi pod wypływem wysokiej temperatury, mocnych kwasów (<3,0) i zasad
(>9,0), 8M mocznika, 6M chlorku guanidyny, detergentów, niektórych związków
aromatycznych, wysokiego stężenia jonów metali, promieniowania UV lub
rentgenowskie

wd_2

25



Denaturacja – znaczenie



-powoduje zmianę pI (punktu izoelektrycznego) i obniża
rozpuszczalność białka



-w komórce białka zdenaturowane są szybko rozpoznawane
i trawione (synteza i degradacja białek reguluje ich
stężenie w komórce)



-Obserwacja denaturacji:



-pomiar dyspersji kąta skręcania światła spolaryzowanego



-dichroizm kołowy



-pomiar widm absorpcyjnych



-chemiczna ocena dostępności okreslonych grup
funkcyjnych



-wykorzystywana jest w procesie obróbki produktów
żywnościowych, w celu inaktywacji enzymów, talaizujących
niepożądane reakcje, no: powodujących ciemnienie
owoców i warzyw – oksydaza o-difenolowa, mieknienie
kwaszonych ogórków – enzymy pektynolityczne, hydroliza
tioglikozydów nasion rzapaku – tioglukozydaza.

wd_2

26

Podział białek



Białka proste

w wyniku ich całkowitej hydrolizy
powstają tylko aminokwasy lub ich
pochodne, przyjmują postać globularną i
fibrylarną



Białka złożone

w wyniku ich całkowitej hydrolizy
powstają aminokwasy i inne niebiałkowe
związki

wd_2

27

Białka proste

Kompleks histonów z DNA



-albuminy – ważny składnik tkanek
stałych i płynów ustrojowych,
powszechnie występują w mleku,
jajach, nasionach niektórych zbóż,
ziemniakach 9szumowina na rosole)



-globuliny – dobrze rozpuszczalne w
roztworach soli fizjologicznych, mleka
(laktoglobuliny), ziemniaka –
tuberyna, enzymy proteolityczne,
lipazy



Białka włókienkowe:



-fibrynogen – białko włókienkowe
występuje w osoczu krwi



-fibroina – główny składnik
naturalnego jedwabiu



-keratyna – włosy, kopyta



kolagen – źle rozpuszczają się w
zimnej wodzie, po zagotowaniu
tworzą żelatynę



-elastyna – białko włókienkowe,
składnik ścięgien, wiązadeł i ścian
naczyń krwionośnych

wd_2

28



Białka: kalsyfikacja, budowa, funkcje



miozyna i katyna – stanowią 30-40% tkanki mięśniowej, białka włókienkowe umozliwiają
kurczenie się mięśni – molekularny motor



miozyna jest heksamere, składa się z 2 łańcuchów ciężkich, skręconych wokół siebie, z
głowami o charakterze globularnym – M. cz. ok. 220 kDa, na tych łańcuchach znajduje
się miejsce wiązania i hydrolizy ATP (domena NTPazy) oraz domena wiążąca aktynę,
przy każdej 'głowie' znajduje się po 2 łańcuchy niskocząsteczkowe (18-25 kDa), jeden z
nich pełni funkcję regulatorową, a drugi nazywa jest 'niezbędnym" (ang. Essential)



miozyna wraz z kinezyną oraz białkiem G tworzy filamenty grube

wd_2

29



Aktyna – występuje w 2 formach monomerycznej = 1 polipeptyd – G – aktyna
M. cz. 42 kDa, składa się z 4 domen, jest jednym z najliczniej występujacych
białek w komórkach eukariotycznych (do 10% wszystkich białek) oraz
polimerycznej F-aktyny.



Aktyna razm z kompleksem troponiny i tropomiozyny tworzy filamenty
cienkie.



Skurcz mięśnia wymaga hydrolizy ATP i polega na ślizganiu się filamentów
cienkich (kompleks z aktyną) wzdłuż filamentów grubych (kompleks z
miozyną).



Skurcz mięśnia wymaga hydroliz filamentów cienkich (kompleks z miozyną)



Histony zawierają dużo aminokwasów zasadowych (Arg, Liz, His) są dobrze
rozpuszczalne w wodzie, blokują i stabilizują cząsteczki DNA w komórkach
eukariotycznych.



Prolaminy w zależności od gatunku: gliadyny (pszenica), hordeiny (jęczmień),
zeiny (kukurydza), kafiryny (sorgo), aweniny (owies) i gluteina oba białka
występują w części bielma ziarniaków i są substancjami zapasowymi,
zawierają mało Lys, a dużo Asp i Glukationu



składnik glutenu – nietolerancja glutenu – choroba: celiakia

wd_2

30

Białka złożone

katalaza

Schemat budowy

przeciwciała



Chromoproteiny, zawierające substancję barwną (hem
– hemoproteiny) skompleksowaną z częścią białkową –
hemoglobina – tetrameryczne białko odpowiedzialne za
transport tlenu we krwi, mioglobina – magazynuje tlen
w mięśniach, cytochrom c – przenosielektrony w
łańcuchu oddechowym, katalaza – enzym rozkładający
H2O2



Glikoproteiny, zawierają kowalencyjnie związane
oligosacharydy (np. Glukoamylazy, pektyny, białka
błony komórkowej, mucyna,
immunoglobuliny/antygeny)



Głównym zadaniem immunoglobulin są: wiązanie
antygenu, a więc neutralizacja patogenów, toksyn,
adhezyn bakteryjnych



ułatwianie usuwania antygenów na drodze fagocytozy



powoduje równiez pobudzenie odpowiedzi
odpornościowej

wd_2

31

Schemat budowy

immunoglobuliny

1. Fragment wiążący antygen
2. Fragment krystalizujący
3. Łańcuch ciężki (definiuje

grupę przeciwciała: IgA,

IgD, IgE, IgG, IgM )

4. Łańcuch lekki (lambda - λ

lub kappa κ).

5. Miejsce wiązania antygenu
6. Regiony zawiasowe
-S-S- mostki disiarczkowe

wd_2

32

Hemoglobina



Białko złożone o strukturze czwartorzędowej



Ludzka hemoglobina jest tetramerem zbudowanym z dwóch par białkowych
podjednostek (2<a>, 2<b>):



podjednostki nie są związane kowalencyjnie; każda podjednostka zawiera
łańcuch polipeptydowy i jako grupę prosteryczną (niebiałkową) – hem
(czerwony kolor krwi):



Grupa hemowa składa sie z: centralnie położonego atomu żelaza, 4
pierścieni pirolowych, połączonych mostkami metonowymi.



Dodatkowo do tertrapirolowego pierścienia przyłączone są: 4 grupy
metylowe, 2 winylowe i 2 łańcuchy boczne propionianu.



Budowa hemu typu a występuje w cytochromie a i w chlorofilach (w
chlorofilach zamiast Fe jest Mg), chrakterystyczne jest wystepowanie
hydrofobowego łańcucha (Fitol – chlorofile), grupy aldehydowej zamiast
metylowej.



Budowa hemu typu b występuije w mioglobinie i hemoglobinie, hem jest
związany z łańcuchem polipeptydowym wiązaniem koordynacyjnym poprzez
resztę histydyny z jonem Fe



Budowa hemu typu c występuje w cytochromie c, charakterystyczne tu jest
związanie hemu poprzez resztę cysteiny hemu z apoenzymem wiązaniem
kowalencyjnym.

wd_2

33

Kooperacyjne wiązanie tlenu

przez hemoglobinę



Wiązanie tlenu w hemoglobinie



Jedna cząsteczka hemoglobiny może przyłączyć do 4
cząsteczek tlenu



Przyłączenie 1 cz. O2, powoduje korzystne zmiany
konformacyjne ułatwiające przyłączenie kolejnych cz.
O2.



Zalety posiadania struktury czwartorzędowej



tworzenie dużej cząsteczki (o dużej masie
cząsteczkowej) białka z niedużych monomerów (np.
Aktyna) – duża cząsteczka białka nie musi być
syntetyzowana cała i jej synteza może łatwo "zmieścić
się" w komórce



ewentualne błędy w biosyntezie peptydów są
minimalizowane i szybko naprawiane – sekwencje
kodujące są krótkie (tylko dla poszczególnych
monomerów)



oddziaływania pomiędzy podjednostkami umozliwiają
powstanie między nimi zależności/regulacji (np.
Wymuszenie konformacji w hemoglobinie – szybsze
wiązanie tlenu) – część podjednostek może być
regulatorowa, a część posiadać inne funkcje.

wd_2

34

Anemia sierpowata – pierwsza

"molekularna" choroba



-opisana po raz pierwszy w 1910 r.



-1949 – Linus Pauling wykazał, że hemoglobina osób
chorych ma inny ładunek elektryczny niż u osób zdrowych



-1957 – Vernon Ingram odkrył mutację punktową w <b>-
łańcuchu hemoglobiny kwas glutaminowy (HbA1) w pozycji
6 jest zastąpiony waliną (u osób chorych HbS)



-wymiana aminokwasów powoduje agregację deoksy-HbS z
innymi cząsteczkami deoksy-HbS i jej precypitację w
czerwonych krwinkach nadając im charakterystyczny
kształt.



-osoby heterozygotyczne nie chorują na malarię, dlatego na
anemię sierpowatą

wd_2

35

Białka złożone cd

chylomikron

Domena receptorowa

wiążąca DNA



Nukleoproteiny: np. Histony połączone głównie
wiązaniami jonowymi z kwasami nukleinowymi, budują
chromatynę jądrową i rybosomy, jak równiez wirusy
(np. Białko Cro)



Lipoproteiny zawierają tłuszcze, kwasy tłuszczowe,
fosfolipidy lub steroidy, wchodzą w skład błon
komórkowych, pełni też funkcje transportujące lipidy w
osoczu krwi (chylomikron)



Metaloproteiny – zawierają koordynacyjnie związane
jony metali, np: ferrytyna (magazynuje do 20% Fe)



proteazy cynkowe (Zn), = metaloproteazy, hydrolizują
białka i peptydy



Dehydrogenaza alkoholowa (Zn) – katalizuje reakcję
fermentacji alkoholowej



nitrogenaza (Mo i Fe) uczestniczy w procesie wiązania
azotu



plastocyjanina zawiera jon Cu, oksydaza
cytochromowa (Cu i Fe) oba białka uczestniczą w

transporcie elektronów u autotrofów

wd_2

36

Kazeina - fosfoproteina

wd_2

37



Fosfoproteiny zawierają estrowo związaną grupę
ortofosforanową (1-10% P) z resztami seryny lub/i treoniny,
np: kazeina mleka, witelina, fosfityna żółtka jaja



Kazeina – białko występujące w mleku w postaci koloidalnego
roztworu soli wapniowej, tworzącej mcelle śr. 20-300 nm w
jej skład wchodzi białko proste (20 różnych białek), kwas
fosforowy, sacharydy



Zakwaszanie mleka do pH=4,5 powoduje w temp. Pokojowej
wytrącanie się wolnej kazeiny – proces odwracalny, po
podniesieniu pH do ok. 6,7 do wytrącania kazeiny stosowany
jest kwas cytrynowy lub siarczan amonu.



Naturalnie wytraca się pod wpływem kwasu mlekowego –
kwaśne mleko zawiera śladowe ilości laktozy, utlenianej do
kwasu kwasu mlekowego przez bakterie kazeinę wytrąca się
także podpuszczka, wtedy zawiera więcej wapnia niż
wytrącona kwasem, a w serwatce jest laktoza, ważne dla
osób z problemami w trawieniu galaktozy.

wd_2

38

Podział białek według wartości

odżywczej



Pełnowartościowe – zapewniają prawidłowy wzrost i
rozwój organizmu, zawierają AA egzogenne w ilościach
zbliżonych do zapotrzebowania: białka jaj, mleka i
przetworów, tkanki mięsniowej; ssaków, ptaków, ryb,
skorupiaków, białko soi i orzeszków ziemnych



Częściowo pelnowartościowe – wystarczają do
podtrzymania życia, ale nie zapewniają prawidłowego
rozwoju i wzrostu, zawierają wszystkie AA egzogenne,
ale przynajmniej 1 wystepuje w ilościach
niewystarczających: białko zbóż (Lys), białko ryżu (Lys,
Thr), białko kukurydzy (Trp, Lys)



Niepełnowartościowe – białka przyswajalne, ale nie
wystarczające do podtrzymania życia, nie zawierają
jednego lub więcej AA egzogennych: żelatyna (brak Trp,
Cys, niedobór Met, Ile, Val, Tyr)



Bezwartościowe – nieprzyswajalne: białko włosów,
paznokci, rogów

wd_2

39

Modyfikacje białek (właściwych

reszt aminokwasowych)



Acetyna N-końca liozyny bialek histonowych
obniża ich powinowactwo do DNA, umożliwiając
dostęp polimerazie RNA i czynnikom
transkrypcyjnym łatwiejszy dostęp do miejsc
promotorowych



hydroksylacja proliny/lizyny – stabilizuje nowo
zsyntetyzowany kolagen, wymagana jest tu
obecność witaminy C



Przy niedoborach – szkorbut: samoistne
krwawienia (niedobór kolagenu w ścianach
naczyń krwionośnych) bóle, mięśni, stawów i
kości, patologivczne złamania, zapalny przerost
dziąseł, chwianie się i wypadanie zębów, słabe
gojenie ran



Fosforylacja hydroksylowych grup seryny,



Glikolizacja – przenbieda w aparacie Golgiego,
zwiększa hydrofilność białek, jest istotną
potranslacyjną modyfikacją białka, polega na
przyłączeniu reszty cukrowej głównie: mannozy,
fruktozy, galaktozy lub N-acetyloglukozoaminy



N-glikolizaja przez resztę Asn



O-glikolizacja poprzez reszty: Ser i Thr

wd_2

40

Modyfikacje białek (właściwych

reszt aminokwasowych) cd



Przyłączenie reszty kwasu
tłuszczowego do grupy
<a>-aminowej lub
tiolowej cysteiny zwiększy
hydrofobowość białka



Proteoliza – enzymy
trawienne, proces
krzepnięcia krwi,
powstawanie katywnej
insuliny – proces
nieodwracalny

wd_2

41

Modyfikacje białek (właściwych

reszt aminokwasowych) cd



Przemiany białek w trakcje przechowywania i
przetwarzania żywnośći



Ogrzewanie:



-denaturacja cieplna (gotowanie pasteryzacja,
sterylizacja, pieczenie, smazenie)



-zmiany enzymatyczne – często inaktywacja enzymów
endogennych



-zmiany właściwości reologicznych i uwodnienia



-zmiany barwy (pieczenie, sterylizacja – reakcja
aminowych białek i aldehydowych lub efekt utlenienie
lipidów), zmiany chromoprotein mięśni i krwi, reakcje z
H2S uwalnianym z AA siarkowych



-powstawanie sieci – reakcja Maillarda oraz reakcja
transamidacji



Efekt:



-lepsze: smak, barwa i zapach, często lepsza
strawność i właściwości reologiczne



-inaktywacja endogennych enzymów, inhibitorów i
toksyn bakteryjnych



-usieciowienie obniża podatność na proteolizę –
trawienie



-zmodyfikowane AA nie są trawione: szczególnie
wrażliwe: cysteina, lizyna, metionina, tryptofan,
arginina, leucyna

wd_2

42

Modyfikacje białek (właściwych

reszt aminokwasowych) cd



Enzymatyczne modyfikowanie bialek w
produkcji żywności



Enzymatyczna hydroliza białek (produkcja
serów, dojrzewanie mięsa, wytwarzanie piwa,
pieczywa)– endogenne proteazy lub preparaty
enzymów proteolitycznych – produkt:
hydrolizaty i aminokwasy – odpowiednio
zbilansowa uzupełniają dietę np: sportowców



Wytwarzanie lastein – polipeptydy o M. cz. ok.
3 kDa i pożądanym składzie AA, stosuje się
endopeptydazy, np: pepsynę lub papainę i
egzopeptydazy, np: pronazę lub dodatek do
hydrolizatorów białkowych określonych
aminokwasów i reakcję transpeptydacji (np:
pozbycie się fenyloalaniny – preparat buałkowy
dla osób chorych na fenyloketonurię)

wd_2

43

Funkcje białek



Kataliza enzymatyczna – enzymy np: rybonukleaza A, lizozym, chymotrypsyna,
karboksypeptydaza A



Transport i magazynowanie – hemoglobina, transferyna, albuminy, kazeina,
gliadyna, zeina, tuberyna



Odpowiedzialne za uporządkowany ruch – składnik mięśni: miozyna i aktyna



Fnkcje mechanizczno – strukturalne: bolagen, białka fibrylarne, keratyny



Ochronna immunologiczna – swoiste przeciwciała, interferony, białka chroniące
przed zamarzaniem



Wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych – rodopsyna, białko
receptorowe cAMP



Inne funkcje:



-białka trujące – toksyny błonicy – blokuje syntezę białek na rybosomach



-białka słodkie – taumatyna, monelina (2000 x słodsza niż cukier), mogą zastąpić
cukier w diecie

wd_2

44

Oczyszczanie białek –

wydzielenie z mieszaniny dla ich

lepszej charakterystyki

Przyłączenie białka do anionitu