1. Oksydoreduktazy

Enzymy katalizujące reakcje oksydoredukcyjne, polegające
na przenoszeniu elektronów, protonów (H

+

) lub polegające

na bezpośrednim włączaniu tlenu do substratu

Klasa ta obejmuje następujące grupy enzymów:

AH

2

+ B <-> A + BH

2

A - substrat, B - przenośniki e

-

i H

+

np.: NAD

+

,

FAD

A + BH

2

<-> AH

2

+ B

A,B - przenośniki e

-

i H

+

np.: NADP

+

,FAD,

ferredoksyna

cytochromy

A – substrat, B-przenośniki e

-

i H

+

2AH

2

+ O

2

<-> A + 2H

2

O

A - substrat

AH

2

+ O

2

<-> A + H

2

O

2

AH

2

+ H

2

O

2

<-> 2A + 2H

2

O

A - substrat

a) A + O

2

<-> AO

2

A - substrat

b) AH + BH

2

+

O

2

<-> AOH + B + H

2

O

A, B - substraty

- dehydrogenazy – odwodorowanie, utlenienie

- reduktazy – redukcja

- oksydazy

- peroksydazy

- oksygenazy (a) i hydroksylazy (b)

2. Transferazy

Klasa ta obejmuje enzymy katalizujące przeniesienie grup chem. pomiędzy

poszczególnymi związkami i to zwykle przy udziale specyficznych koenzymów.

W zależności od rodzaju przenoszonych grup lub rodników wyróżniamy min.:

przenoszą grupę aminową –NH

2

przenoszą grupy fosforanowe z udziałem ATP

przenoszą grupę –CH

3

przenoszą grupy cukrowe

przenoszą grupy acylowe 2,4,6-węglowe

- aminotransferazy:

- fosfotransferazy (kinazy):

- metylotransferazy:

- glikozylotransferazy:

- acylotransferazy:

3. Hydrolazy

Enzymy katalizujące reakcje hydrolizy, czyli rozkładu wiązań z udziałem
cząsteczki wody.

Jest to jedyna klasa enzymów, która nie wymaga obecności koenzymów.

-esterazy

- lipazy

- fosfatazy

- glikozydazy

(np. amylazy, celulaza)

- peptydazy

-

amidohydrolazy

W zależności od rodzaju atakowanych wiązań rozróżniamy hydrolazy min. :

- rozkładające wiązanie estrowe

:

(hydrolazy estrów karboksylowych),

(hydrolazy monoestrów fosforanowych)

- hydrolizujące wiązania glikozydowe

- hydrolizujące wiązania peptydowe

(np. trypsyna, pepsyna,

chymotrypsyna)

- rozkładające wiązanie C- N inne niż peptydowe np. w amidach

Ze względu na rodzaj rozszczepianych wiązań wyróżniamy min. liazy:

- rozrywające wiązanie C-C

- uwalniają CO

2

z substratów

- uwalniają aldehydy z substratu

- działające na wiązania C-O, np.:

- odłączają cząsteczkę wody

- przyłączają i odłączają cz. wody

- rozszczepiające wiązanie C-N

- odłączają NH

3

4. Liazy

Enzymy katalizujące odwracalane lub nieodwracalne rozerwanie
różnych wiązań bez udziału wody, przy czym z substratu na który
działa enzym odłączane są pewne grupy (np.. CO

2

, H

2

O, NH

3

,

aldehydy).

Do klasy tej należą

syntazy

, które nie wymagają nakładu energii do

syntezy wiązań

- dekarboksylazy

- aldolazy

- dehydratazy

- hydratazy

- deaminazy

5. Izomerazy

Należą tutaj enzymy katalizujące różne reakcje izomeryzacji min.:

- odpowiedzialne za zmianę konfiguracji przy węglu
asymetrycznym (wzajemne przekształcenia
konfiguracji L i D lub formy  i )

- racemazy i epimerazy

- izomerazy cis - trans

- izomeria geometryczna (cis-trans)

- odpowiedzialne za przemieszczenie grup wewnątrz cząsteczki

- mutazy

Klasa enzymów katalizujących przekształcenia wewnątrzcząsteczkowe.

Może to być przegrupowanie atomów bądź grup. Skład chemiczny
związku nie ulega zmianie

6. Ligazy, zwane potocznie syntetazami

Są to enzymy katalizujące syntezę - powstanie nowych wiązań:
C-O, C-S, C-N, C-C.

Wszystkie reakcje katalizowane przez ligazy zachodzą z udziałem ATP
lub innego związku makroergicznego

Syntetazy katalizujące dołączenie do substratu CO

2

– nazywamy

potocznie

karboksylazami

- izomerazy odpowiedzialne za wewnątrzcząsteczkowe przemiany

oksydoredukcyjne (przesunięcie atomów H

+

)

Koenzymy

- niskocząsteczkowe związki organiczne

- niebiałkowa część enzymu, która łącząc się z białkiem enzymu i
substratem umożliwia przemianę substratu w produkt

- przenośniki elektronów, protonów bądź określonych grup
funkcyjnych

- syntetyzowane na bazie witamin rozpuszczalnych w wodzie
(głównie witamin z grupy B)

Witaminy

- składniki mające istotne znaczenie w prawidłowym metabolizmie

- konieczne do życia substancje o charakterze regulacyjnym

- muszą być dostarczone wraz z pożywieniem

- działają w małych stężeniach

- ich brak lub niedobór powoduje awitaminozę

Podział koenzymów

1.

Koenzymy przenoszące elektrony i protony,
współdziałające z

oksydoreduktazami

-

NAD

+

- dinukleotyd nikotynamidoadeninowy

[wit. PP]

-

NADP

+

- fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego

[wit. PP]

-

FAD - dinukleotyd flawinoadeninowy

[wit.B

2

]

-

FMN - mononukleotyd flawinowy

[wit.B

2

]

-

CoQ - koenzym Q

-

Lipoamid - amid kwasu liponowego

-

Heminy - stanowią grupę prostetyczną enzymów np.
peroksydazy ale

też białek nieenzymatycznych np.

cytochromów)

2. Koenzymy przenoszące różne grupy chem., współpracujące

z klasą

transferaz

-

PLP

- fosforan pirydoksalu

[wit. B

6

]

-

nukleozydotrifosforany (ATP, UTP, CTP, GTP)

-

DPT - difosforan tiaminy

[wit.

B

1

]

-

THF - kwas tetrahydrofoliowy

3. Koenzymy przenoszące różne grupy chem., współpracujące

z

liazami, ligazami, izomerazami,

-

nukleozydotrifosforany

-

PLP

- fosforan pirydoksalu

[wit. B

6

]

-

DPT - difosforan tiaminy

[wit.

B

1

]

-

CoA-SH - koenzym A

[wit.

B

5

]

-

CoB

12

- koenzym B

12

- kobalamina

[wit.

B

12

]

-

Biotyna - witamina H

Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NAD

+

)

i jego fosforan (NADP

+

)

OH

OH

CH

2

C

O

NH

2

+

O

-O P

O

amid kwasu

nikotynowego

(wit. PP)

D-ryboza

NAD

+

:

R

= H

NADP

+

:

R

=
PO

3

2-

NH

2

O

R

OH

CH

2

O

O

-O P

O

adenina

D-ryboza

AMP

N

O

N

N

N

N

O

C

O

NH

2

+

H

R

C

O
NH

2

H

R

H

+

H

+

2

H

+

+

2e-

-

2

H

+

-

2e

-

Amid kwasu nikotynowego

utleniony

(NAD+

, NADP

+)

zredukowany

(NADH + H+

, NADPH + H+)

N

N

..

+

Flawina - dimetyloizoaloksazyna

O

O

+

2H

+

+

2e-

-

2H

+

-

2e

-

N

O

O

R

R

H

H

H

3

C

H

3

C

H

3

C

H

3

C

N

N

NH

NH

N

N

N

forma utleniona

(FAD, FMN)

forma zredukowana

(

FADH

2

,

FMNH

2

)

NH

N

N

N

O

H

3

C

H

3

C

O

C

C

C

H

H

OH

OH

H

H

ry

b

it

o

l

ry

b

o

f

a

w

in

a

(

w

it

.

B

2

)

f

a

w

in

a

AMP

O-

C

C OH

H

H

2

O

O

P

O

O

P

O

O-

FMN

- mononukleotyd fawinowy

- fosforan rybofawiny

Dinukleotyd fawinoadeninowy - FAD

OH

CH

2

O

NH

2

OH

N

N

N

N

żółta

bezbarwna

Amid kwasu liponowego

CH

2

CH

CH

2

S

(CH

2

)

4

C NH

2

O

CH

2

CH

CH

2

S

H

S

H

(CH

2

)

4

C NH

2

O

+

2H

+

+

2e

-

-

2H

+

-

2e

-

forma utleniona

forma zredukowana

S

CH

3

CH

(

CH

2

CH

3

CH

2

)

C

H

H

3

CO

H

3

CO

O

O

n

CH

3

CH

(

CH

2

CH

3

CH

2

)

C

H

H

3

CO

H

3

CO

O

H

O

H

n

+

2

H

+

+

2e-

-

2H

+

-

2e-

forma utleniona

(Q, ubichinon)

forma zredukowana

(QH

2

, ubichinol)

Koenzym Q (ubichinon)

n= 6-10

izopentenol

Budowa cytochromu c

Heminy komórkowe

- związki o charakterze żelazoporfiryn

- uczestniczą w transporcie elektronów

- stanowią grupę prostetyczną:

- wielu enzymów: peroksydaza, katalaza, oksydaza cytochromowa c
- białek o charakterze nieenzymatycznym np. cytochromów

Cytochromy

- hemoproteiny o charakterze nieenzymatycznym

- biorą udział w transporcie pojedynczych elektronów w łańcuchu oddechowym

- ich rola polega na utlenianiu za pośrednictwem koenzymu Q zredukowanych
koenzymów flawinowych

- przyjmują i oddają elektrony zmieniając wartościowość żelaza (Fe

2+

- zred, Fe

3+

-

utl.)

N

b

ia

łk

o

CH

3

-

S – CH

2

żelazoporfiryna

-

S – CH

2

CH

3

1

2

3

4

pierścień pirolowy

mostki metinowe

3

+

Difosforan tiaminy - DPT

NH

2

H

3

C

CH

2

S

CH

3

CH

2

CH

2

O

O

P

O

P

O

O-

O-

O-

CH

C

N

+

proton

dysocjujący

tiamina

(witamina B

1

)

N

N

C

C

C

H

C

Różne formy witaminy B6

C

CH

2

O-

PO

3

2-

HO

H

3

C

C

O

H

N

Fosforan pirydoksalu (PAL)

CH

2

OH

CH

2

OH

HO

H

3

C

N

pirydoksyna

CH

2

NH

2

CH

2

OH

HO

H

3

C

N

pirydoksamina

C

CH

2

OH

HO

H

3

C

C

O

H

N

pirydoksal

C

Koenzym A (CoA)

NH

2

N

N

O

CH

2

O

OH

N

N

C

O P

O

P

CH

2

C

CH

3

CH

3

HO

H

C

O

CH

2

CH

2

C

O

CH

2

CH

2

HS

N
H

N

H

cysteamina

fosforan kwasu

pantotenowego

3,5 - difosforan

adenozyny

-alanina

Podstawową funkcją

CoA

jest aktywowanie i przenoszenie reszt acylowych (np. 3,6, 8, 10-

węglowych).

Najczęściej przenoszoną grupą jest

grupa acetylowa

, powstaje

acetylo-CoA.

Acetylo-CoA

- związek bogaty w energię

- wykorzystywany na pokrywanie potrzeb energetycznych

organizmu, przez włączenie do cyklu Krebsa

- wykorzystywany do biosyntezy ważnych substancji jak

np.wyższe kwasy tłuszczowe, cholesterol.

acetylo-CoA

CoA

uczestniczy także w procesach tj.:

- aktywacja kwasów tłuszczowych

- degradacja kwasów tłuszcz

owych przez

-oksydację

- dekarboksylacja oksydacyjna 2-oksokwasów

C

O

CH

3

CoA

S

P

2. Przeniesienie reszty difosforanu z ATP na substrat

OH

CH

2

O

P

O

P

OH

OH

+ ATP

OH

CH

2

O

P

O

P

OH

O

P

P

+ AMP

pirofosfokinaza

rybozofosforanowa

rybozo- 5-fosforan

5-fosforybozylo-1-

pirofosforan

COOH

CH

2

N

C

H C

3

N
H

NH

H

COOH

CH

2

N

C

H C

3

N

H

NH

P

+ ATP

+ ADP

kinaza

kreatynowa

kreatyna

fosfokreatyna

Typy reakcji, w których ATP uczestniczy jako koenzym:

1. Przeniesienie pojedynczej reszty fosforanowej z ATP na substrat

+ ATP

OH

OH

OH

OH

H

H

H

H

H

CH

2

OH

OH

OH

OH

OH

H

H

H

H

H

CH

2

-O-

P

+ ADP

glukoza

glukozo-6-fosforan

heksokinaza

O

O

CH

2

NH

2

COOH

C

H

CH

2

S

CH

3

NH

2

OH

CH

2

N

O

N

N

N

OH

CH

2

NH

2

COOH

C

H

CH

2

S

H

3

C

+ ATP

adenozylotransferaza

metioninowa

P P

+

+ P

metionina

adenozylometionina

3. Przyłączenie monofosforanów nukleozydów do substratu

4. Przyłączenie reszty adenozyny do substratu

Typy reakcji, w których ATP uczestniczy jako koenzym:

R CH C

O

OH

NH

2

+ ATP

R CH C

O

AMP

NH

2

AMP

P P

+

syntetaza

aminoacylo-tRNA

aminokwas

aminoacylo-AMP

+

- chroni nienasycone tłuszcze w błonach przed
utlenieniem
- odpowiedzialna za prawidłowy rozwój narządów
- rozrodczych u zwierząt.

Wit. E
(- tokoferol)

- pochodna witaminy D reguluje metabolizm Ca

2+

i fosforu

- brak witaminy D osłabia kości rozwijających się zwierząt

Wit. D

- jest potrzebna do prawidłowego krzepnięcia krwi

Wit. K

- prekursor retinalu, biorącego udział w procesie
widzenia
- brak jej prowadzi do kurzej ślepoty
- młode zwierzęta potrzebują jej do wzrostu

Wit. A
(retinol)

funkcja

witamina

Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach