Enzymy

BUDOWA ENZYMU

Miejsce aktywne (katalityczne) enzymu, centrum aktywne

(obszar enzymu przyłączający substrat)

Miejsce wiązania substratu

Miejsce allosteryczne

Enzymy

Charakterystyka centrum aktywnego enzymów oraz modele

miejsc katalitycznych

• Centra aktywne enzymu są to miejsca, w których następuje przyłączenie

substratów

Enzymy

Charakterystyka centrum aktywnego enzymów oraz modele

miejsc katalitycznych

• Centra aktywne charakteryzują się:

• małymi rozmiarami w stosunku do całkowitej objętości cząsteczki,
• trójwymiarowa budową,

• specyficznością wiązania substratu uzależnioną od przestrzennego

ułożenia atomów tworzących centrum aktywne,

• w większości enzymów wiązaniem substratu za pomocą słabych

oddziaływań,

• umiejscowieniem w szczelinach i zagłębieniach na powierzchni białka

enzymatycznego.

Enzymy

Enzymy

Model miejsca katalitycznego

(centrum aktywnego)

Zamek i klucz - sztywny model matrycowy - E. Fisher

Indukowane dopasowanie się - Koshland

Enzymy

Enzymy

Enzymy

Enzymy

Enzymy

Enzymy allosteryczne

-

wiążą aktywatory (A) i inhibitory (I) w miejscach innych niż aktywne

(miejsca allosteryczne),

- zawierają wiele podjednostek współdziałających ze sobą podczas
wiązania substratu,

- zmiany konformacyjne podczas wiązania allosterycznego efektora
(A lub I) wpływają na wiązanie substratu i (lub nie) na V

max

Enzymy

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

Teoria zderzeń (kinetyczna)

Aby cząsteczki mogły reagować muszą zbliżyć się do siebie na

odległość tworzonego wiązania z energią wystarczającą do

przekroczenia progu energetycznego reakcji (energia

aktywacji, stan przejściowy).

Czynniki zwiększające częstość zderzeń i energię kinetyczną

zwiększają szybkość reakcji.

Enzymy

Enzymy

Czynniki wpływające na szybkość reakcji

Temperatura

pH

Stężenie substratu

Stężenie enzymu

Enzymy

Enzymy

Enzymy

Wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji katalizowanej

enzymatycznie

Enzymy

Równanie Michaelisa-Menten

Obrazuje wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji katalizowanych
enzymatycznie.

Stężenie substratu, które powoduje osiągnięcie połowy szybkości maksymalnej
określane jest stałą Michaelisa K

m

, która ma wymiar stężenia molowego.

Wiele enzymów ma wartości K

m

zbliżone do fizjologicznego stężenia ich

substratów.

Enzymy

Enzymy

Enzymy

Aby określić wartość K

m

i V

max

równanie M-M

jest przekształcane tak, by otrzymać linie prostą

Enzymy

Równanie Michaelisa-Menten

Enzymy