Enzymy- biokatalizatory białkowe,

regulujące szybkość reakcji
biochemicznych.

Enzymy to kompleksy białkowe proste lub

złożone:

• proste- grupa czynna to aminokwasy
• złożone- grupa czynna to koenzymy

apoenzym + koenzym holoenzym

Koenzymy- małocząsteczkowe, niebiałkowe

związki organiczne decydujące o
aktywności katalitycznej niektórych
enzymów. Są zróżnicowane pod względem
budowy.

Liczne koenzymy są pochodnymi witamin –

np. NAD i NADP zawierają w swoym
składzie amid kwsu nikotynowego, który
jest jedną z witamin grupy B, pirofosforan
tiaminy jest pochodna witaminy B

1

.

Podział koenzymów

1. Przenoszące wodór i elektrony,

współdziałające z enzymami klasy

oksyreduktaz.

2. Przenoszące grupy powiązane z

enzymami klasy transferaz.

3. Inne, czyli katalizujące procesy

syntezy, izomeryzacji i rozpadu

wiązań węgiel- węgiel, grupa ta jest

związana z enzymami klasy ligaz i

izomeraz.

Koenzymy Oksydoreduktaz

• Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy

(NAD

+

)

-organiczny związek chemiczny, pełni
istotną rolę w procesach oddychania
komórkowego, w których jest akceptorem
protonów i elektronów.

NAD

+

+ H

+

+ 2e

-

NADH

NAD

+

- forma utleniona dinukleotydu

NADH – forma zredukowana

Fosforan dinukleotydu

nikotynoamidoadeninowego (NADP

+

) – różni się od

NAD

+

dodatkową grupą fosforanową przyłączoną do

jednej z cząsteczek rybozy.

Podstawowa funkcja :
- przenoszenie elektronów i udział w reakcjach

oksydoredukcyjnych

NADP

+

powstaje w początkowym etapie fotosyntezy i

jest używany później w cyklu Calvina.

NADP

+

- kation fosforanowy dinukleotydu

NADPH – forma zredukowana

NADP

+

jest także akceptorem protonu i elektronów w reakcjach

utleniania, lecz powstający NADPH nie przekazuje protonu i

elektronów na łańcuch oddechowy. Są one zużytkowywane w

różnych reakcjach redukcji, głównie w przebiegu biosyntezy

kwasów tłuszczowych i cholesterolu. W organizmach

samożywnych NADP powstaje w początkowym etapie

fotosyntezy i jest zużywany później w cyklu Calvina.

Dinukleotydy nikotynamidoadeninowe i

flawinoadeninowe uczestniczą w wielu biologicznych

procesach oksydacyjno-redukcyjnych.

Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NAD) i jego ester

fosforanowy (NADP) są koenzymami, uczestniczącymi

w reakcjach odwodorowywania (utleniania) alkoholi do

aldehydów lub ketonów, w wyniku których pierścień

pirydynowy nukleotydu nikotynamidowego ulega

redukcji do dihydropirydyny, przekształcając te

dinukleotydy w formy zredukowane, mianowicie NADH

+ H+ lub NADPH + H+.

W komórce cykl Krebsa jest głównym dostarczycielem

zredukowanych form koenzymu NADH + H+, będących

bezpośrednimi dostarczycielami protonów i elektronów

do łańcucha oddechowego. Łańcuch oddechowy

stanowi zasadnicze miejsce regeneracji utlenionych

form tego koenzymu (NAD), tym samym dostarcza je

enzymom cyklu Krebsa.

Strukturalnie NADP różni się od NAD jedynie obecnością

ortofosforanu

przy drugim atomie węgla (C2') rybozy nukleotydu adeninowego.

Formy zredukowane tych koenzymów uczestniczą w reakcjach

redukcji związków karbonylowych do alkoholi. Zredukowane

formy koenzymu NADPH + H+ uczestniczą m.in. w procesie

syntezy kwasów tłuszczowych w cytoplazmie komórki.

Głównym dostarczycielem tych zredukowanych dinukleotydów w

komórce jest cykl fosfopentozowy.

Wszystkie koenzymy nikotynamidoadeninowe w swej strukturze

zawierają witaminę PP, mianowicie niacynę, czyli kwas

nikotynowy, dlatego witamina ta potrzebna jest do ich syntezy.

Brak witaminy PP wywołuje chorobę zwaną pelagrą.

Formy zredukowane dinukleotydów nikotynamidoadeninowych

wykazują dodatkowe maksimum absorpcji przy 340 nm, poza

absorpcją światła przy 260 nm, która jest charakterystyczna

dla obu form, zredukowanej i utlenionej. Fakt ten

wykorzystuje się do śledzenia procesu redukcji dinukleotydów

nikotynamidoadeninowych metodami optycznymi.

• Nukleotydy flawinowe – dinukleotyd

flawinoadeninowy (FAD) oraz mononukleotyd
flawinowy (FMN)

–są przenośnikami elektronów i maja

podobną strukturę chemiczną. Oba te koenzymy zawierają
jednostkę mononukleotydu flawinowego. FAD ma dodatkową
grupę cukrową i zasadę adeninową.

FAD i FMN reagują z dwoma protonami oraz z dwoma

elektronami, oscylując między stanem utlenionym i
zredukowanym.

FAD + 2H

+

+ 2e

-

FADH

2

Nukleotydy flawinowe biorą udział w wielu

biologicznych reakcjach utlenienia i redukcji. W ich

strukturze występuje witamina B2, czyli ryboflawina

(nukleozyd), związek o barwie Żółtej.

Fosforyboflawina (FMN) jest mononukleotydem,

składającym się z zasady azotowej zwanej

izoalloksazyną (policykliczny heterocykl) i z rybitolu,

zestryfikowanego ortofosforanem. FMN jest grupą

prostetyczną niektórych oksydoreduktaz,

uczestniczących w reakcjach utlenienia

biologicznego. Formy zredukowane nukleotydów

flawinowych zawierają dwa protony i dwa elektrony,

które przyłączone są do dwóch atomów azotu (N1 i

N10) heterocyklicznych pierścieni izoalloksazyny. W

wyniku redukcji stają się bezbarwne. Fakt zmiany

barwy Żółtej na bezbarwną może być wykorzystany

do śledzenia redukcji flawin metodami optycznymi,

szczególnie przy długości fali 450 nm, przy której

zanika absorpcja światła przez zredukowane flawiny.

Dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD), poza

fosforyboflawiną (FMN) składa się z nukleotydu

adeninowego. Podobnie jak dinukleotyd

nikotynamidoadeninowy przenosi protony i elektrony,

dlatego występuje w dwóch formach utlenionej (FAD) i

zredukowanej (FADH2). Koenzym flawinowy może

uczestniczyć w reakcjach utleniania bezpośredniego

substratu, np. bursztynianu do fumaranu, redukując

się do FADH2. Zredukowany FADH2 jest

dostarczycielem protonów i elektronów na

bezpośrednie akceptory, takie jak cytochromy. Może

też dostarczać je na tlen cząsteczkowy, np. w reakcji

katalizowanej przez oksydazę ksantynową, której

produktem jest nadtlenek wodoru, poza kwasem

moczowym. Koenzymy flawinowe (zarówno FMN lub

FAD) mogą też pośredniczyć w przenoszeniu protonów

i elektronów z koenzymów nikotynamidoadeninowych

na akceptory. Koenzymy flawinowe tworzą stosunkowo

silne połączenia nukleotydoproteinowe z apoenzymem,

dlatego są raczej grupami prostetycznymi, a nie

typowymi koenzymami zdolnymi do oddysocjowywania

od apoenzymu.

Ubichinon (koenzymem Q) - organiczny związek

chemiczny z grupy chinonów, występujący w
mitochondriach komórek roślinnych i zwierzęcych.
Jest odpowiedzialny za przenoszenie elektronów w
łańcuchu oddechowym. Po przyłączeniu
elektronów swobodnie porusza się w wewnętrznej
błonie mitochondrialnej umożliwiając transport
elektronów między kompleksami białek łańcucha
oddechowego, które wbudowane są w
wewnętrzną błonę mitochondrialną. Przenosi
elektrony między dehydrogenazą NADH (kompleks
I), względnie reduktazą bursztynian-koenzym-Q
(kompleks II) na kompleks cytochromów bc1, jest
więc zatem miejscem zejścia się dróg elektronów
pochodzących z NADH oraz FADH2.

Jest on syntetyzowany w komórkach z tyrozyny.

Ubichinon stanowi ostatnie ogniwo łańcucha

oddechowego, do którego dochodzą atomy

wodoru. Dalej przenoszone są już tylko

elektrony. Budowa koenzymu Q jest zbliżona

do witamin E i K, przez co może pełnić rolę

antyoksydanta budzącego nadzieję w

leczeniu chorób wieku starczego. W łańcuchu

oddechowym występuje on w ilości

proporcjonalnie większej od innych

składników. Ubichinon jest ruchomym

elementem łańcucha, zbierającym

równoważniki redukujące z flawoprotein i

przekazującym je cytochromom.

CoQ jest także miejscem ich powstawania

zgodnie ze schematem reakcji:

Kwas liponowy

Kwas liponowy jest kwasem 6,8-ditiooktanowym, koenzymem

przenoszącym protony

i elektrony, współdziałając z oksydoreduktazami. W komórkach

kwas liponowy występuje

w formie utlenionej i zredukowanej, zależnie od potencjału

oksydoredukcyjnego. Uczestniczy w oksydacyjnej
dekarboksylacji alfa-ketokwasów i w przemianie kwasu
pirogronowego do octanu oraz CO2.

Bierze udział w procesach detoksykacji dzięki grupie SH.

Posiada właściwości moczopędne, przeciwcukrzycowe,
przeciwmiażdżycowe i ochronne dla narządów miąższowych.
Przyśpiesza utlenianie glukozy, zwiększa zapasy glikogenu w
wątrobie, obniża stężenie lipidów we krwi. Zwiększa
wydolność fizyczną i psychiczną.

Koenzymy transferaz

• ATP - adenozynotrifosforan

ATP – najważniejszy koenzym, uniwersalny

nośnik energii w komórkach. Jest używany
do transportu energii między różnymi
reakcjami. Stanowi też łącznik pomiędzy
katabolizmem i anabolizmem, reakcje
kataboliczne generują jego cząsteczki,
reakcje anaboliczne rozkładają je do ADP.

• Koenzym A i acetylo-CoA

- CoA służy jako przenośnik grup acylowych. Cząsteczka

koenzymu A związana z resztą acylową tworzy acetylo-CoA

Pirogronian + NAD

+

+ CoA acetylo-CoA + NADH + H

+

+

CO

2

Acetylo-CoA

– uczestniczy w wielu przemianach

zachodzących w organizmie, np. w cyklu kwasu
cytrynowego

• Acylo-CoA czyli acylokoenzym A to połączenie

koenzymu A z resztą acylową umożliwiające jej

transport w organizmie. Acylo-CoA powstaje w

wyniku acylowania grupy tiolowej CoA:

– CoASH + RCOOH → CoACOR + H2O

• Najważniejszym przykładem takiego połączenia

jest acetylokoenzym A (Acetyl-CoA), tzw.

aktywny octan - produkt acetylowania koenzymu A

uczestniczący w wielu przemianach zachodzących

w organizmie, np. w cyklu kwasu cytrynowego.

• Acetylo-CoA odgrywa kluczową rolę w

metabolizmie. Składa się z grupy octanowej

(acylowej -COCH3) związanej kowalencyjnie z

koenzymem A. Uczestniczy w przemianie tlenowej

sacharydów w Cyklu Krebsa, w syntezie kwasów

tłuszczowych oraz w syntezie steroidów.

S-adenozynometiononia

Adenozylometionina jest nukleozydową

formą aktywnego metylu wykorzystywaną
w rekcjach metylacji różnorodnych
substratów do ważnych biologicznie
produktów, np. choliny, adrenaliny,
kreatyny i in.

Przenosi jednowęglową grupę –CH

3

Koenzym ten bierze udział w
wielu szlakach anabolicznych,
metylując nim grupę aminową.

• Biotyna

– jest to witamina H, zwana też witaminą

B

7

. Stanowi ona koenzym kilku różnych enzymów,

np. tworzy parę z enzymem karboksylazą.
Uczestniczy w procesach tworzenia glukozy,
syntezy kwasów tłuszczowych, cyklu kwasu
cytrynowego, wspomaga funkcje tarczycy, wpływa
na właściwe funkcjonowanie skóry oraz włosów.

• Pirofosforan tiaminy-

biologicznie czynna forma

witaminy B

1

. Związek ten pełni funkcję koenzymu

kilku enzymów związanych z metabolizmem
cukrowym. Uczestniczy w enzymatycznych
przemianach α-ketokwasów i ketocukrów.

Biotyna (z greki biotos = życie, inaczej witamina H zwana też

witaminą B7) – organiczny związek chemiczny o budowie

heterocyklicznej występujący w organizmach zwierzęcych i

roślinnych.

Zaliczana jest do witamin rozpuszczalnych w wodzie. Składa

się z pierścieni: tiofenowego i imidazolowego.

Stanowi ona koenzym kilku różnych enzymów. Jest niezbędnym

składnikiem karboksylaz biotynozależnych. Uczestniczy w

przenoszeniu grupy karboksylanowej (-COO-) z anionu

wodorowęglanu na różne związki organiczne, zależnie od

rodzaju danej karboksylazy. Wodorowęglan, służący do

karboksylacji danej cząsteczki wchodzi najpierw w reakcję z

ATP. Powstaje mieszany bezwodnik kwasu węglowo-

fosforowego. Reszta węglanowa jest następnie przenoszona

na biotynę - łączy się z atomem azotu w pierścieniu

heterocyklicznym. Następnie grupa karboksylanowa jest

przenoszona na docelową cząsteczkę. Łańcuch

wodorowęglanowy obecny w cząsteczce biotyny nadaje jej

elastyczność (biotyna jest czasem nazywana "elastycznym

ramieniem" karboksylazy) i umożliwia przeniesienie

związanej grupy -COO- na pewną odległość, z miejsca

reakcji z aktywowanym węglanem do miejsca zasadniczej

karboksylacji cząsteczki docelowej.

Rola biotyny w organiźmie
Karboksylazy są enzymami niezbędnymi w wielu

ważnych reakcjach biochemicznych, np. w
procesie tworzenia glukozy (glukoneogeneza),
syntezy kwasów tłuszczowych, czy cyklu kwasu
cytrynowego. Biotyna uczestniczy również
wspomaganiu funkcji tarczycy, przemianie
dwutlenku węgla, wpływa na właściwe
funkcjonowanie skóry oraz włosów, uczestniczy z
witaminą K w syntezie protrombiny
(odpowiedzialna za krzepliwość krwi).

Pirofosforan tiaminy (TPP), biologicznie czynna formą

witaminy B1 (tiamina). Związek ten pełni funkcję

koenzymu kilku enzymów związanych z metabolizmem

cukrowym. Niedobór lub brak tiaminy upośledza funkcje

tych biologicznie czynnych białek. Uszkodzeniu ulega

przede wszystkim tkanka nerwowa, gdzie dochodzi do

zaburzeń w syntezie acetylocholiny, procesu pozostającego

w ścisłym związku z tlenową karboksylacją kwasu

pirogronowego i powstawaniem czynnego octanu.

Pirofosforanowa pochodna tiaminy jest koenzymem:
dekarboksylazy ketokwasów
układu enzymatycznego katalizującego tlenową

dekarboksylacja ketokwasów

transketolazy
We wszystkich tych reakcjach miejscem aktywnym koenzymu

jest atom węgla 2-pierścienia tiazolowego, który po

odłączeniu protonu tworzy układ karbanionu z wolną parą

elektronów. W tym miejscu przyłącza się związek ulegający

dekarboksylacji lub przeniesieniu.

Witamina B9 jako kwas tetrahydrofoliowy (koenzym F) to

koenzym w syntezie zasad purynowych i

pirymidynowych. Uczestniczy w przenoszeniu grup

jednowęglowych: formylowej, hydroksymetylowej,

metylowej, metylenowej formiminowej w pozycji N5, N10

pierścienia pterydynowego. Niezbędny do syntezy

tymidylanu wykorzystywanego w procesie syntezy DNA. 

Uczestniczy w procesach mielizacji (tworzenie osłonki

mielinowej) neuronów i przy przekształcaniu

homocysteiny w metioninę.

Podstawową postacią koenzymatyczną kwasu foliowego jest

jej zredukowana pochodna - kwas tetrahydrofoliowy.

Biorąc udział w różnorodnych reakcjach enzymatycznych,

związanych z odłączeniem reszt jedno-węglowodorowych,

kwas tetrahydrofoliowy realizuje ich chemiczny

transport, występując w jednych reakcjach jako akceptor,

w innych - jako donor grup. Dzięki tej funkcji

koenzymatyczne postacie kwasu foliowego odgrywają

bardzo ważną rolę w przemianie szeregu amniokwasów

(seryny, glicyny, histydyny), resyntezie metioniny i

biosyntezie zasad purynowych i pirymidynowych -

prekursorów DNA i RNA.

Przekształcenie kwasu foliowego do wyjściowej

koenzymatyczne]' postaci - tatrahydrofolianu

- następuje w tkankach zwierząt w dwóch

etapach. W pierwszym etapie kwas foliowy,

przyłączając dwa atomy wodoru, przekształca

się w kwas dihydrofoliowy; w drugim etapie

następuje przyłączenie jeszcze dwóch atomów

wodoru, w wyniku czego powstaje kwas

tetrahydrofoliowy. Oba etapy katalizowane są

przez enzym zależny od FAD - reduktazę

dihydrofolianu. Głównym donorem wodoru

jest NADP • H2.

Fosforan pirydoksalu (PLP) jest

koenzymem reakcji enzymatycznych,
oraz aktywną formą witaminy B6. W
organizmie pełni funkcję koenzymu
niezbędnego do działania enzymów
odpowiedzialnych za metabolizm
aminokwasów (aminotransferaz i
dekarboksylaz). Podczas transaminacji
jest przekształcany w fosforan
pirydoksaminy.

PLP

PLP jest koenzymem wielu enzymów. Bierze udział w

przemianach aminokwasów. Przede wszystkim
współdziała z aminotransferami przenoszącymi
grupę aminową z aminokwasów na α-ketokwasy i
odwrotnie. Jest koenzymem dekarboksylaz
aminokwasów.

PLP jest to czynna forma witaminy B

6

(a ta witamina

jest mieszaniną 3 substancji:

pirydoksalu, pirydoksaminy i pirydoksyny

Natomiast formą czynną jest tylko PLP