Sposoby regulacji aktywności enzymatycznej

tzw. enzymów regulatorowych:

1. poprzez odwracalną modyfikację kowalencyjną

2. przez aktywację proteolityczną

3. na drodze oddziaływań allosterycznych

4. wiązanie białek regulatorowych

np.: kalmoduliny (białko o masie cząst.
17kDa aktywuje liczne enzymy w
odpowiedzi na wysokie stężenie Ca

2+

kalmodulina

aktywny enzym

kompleks
Ca

2+

-kalmodulina

nieaktywny enzym

Ca

2+

Ca

2+

Ca

2+

Nomenklatura i systematyka enzymów

1961r pierwsze podstawowe zasady nomenklatury i klasyfikacji
enzymów
przez

Komisję Enzymatyczną

powołaną przez Międzynarodową

Unię Biochemiczną i Biologii Molekularnej (

IUBMB -

I

nternational

U

nion of

B

iochemistry and

M

olecular

B

iology) powołaną

w
1955r.

1992 r

Nomenklatura enzymów

wydana przez

Komitet Enzymowy

(

NC- N

omenclature

C

ommittee)

IUBMB

– pozycja

książkowa

Aktualny wykaz enzymów oraz informacje o nazewnictwie można
odnaleźć na stronach internetowych Komitetu Enzymowego
IUBMB:

www.chem.qmw.ac.uk/iubmb/enzyme

Informacje o enzymach można także odnaleźć przeszukując bazy
danych opierających się na zasobach NCIUB MB:

www.enzyme-database.org/

(ExplorEnz)

www.expasy.ch/enzyme/
www.brenda.uni-koeln.de

Klasa 1

Oksydo-

reduktaz

y

Klasa 2

Transfe

-

razy

Klasa

3

Hydro-

lazy

Klasa

4

Liazy

Klasa 5

Izomera

zy

Klasa

6

Ligazy

Wszyst

kie

klasy

Lic

zba

1125

1180

1129

371

165

141

4111

Aktualna liczba sklasyfikowanych enzymów

1.

Klasyfikacja

enzymów opiera się na

typie

katalizowanej reakcji

2.

Każdy

enzym

ma

nazwę systematyczną i potoczną.

Nazwa systematyczna

jest dwuczłonowa:

-> część pierwsza o końcówce

– aza

mówi o typie katalizowanej

reakcji,

-> część druga wskazuje na substrat(y)

3. W klasyfikacji systematycznej enzymy oznacza się

wg. kodu

liczbowego

4 liczbami arabskimi oddzielonymi kropkami,

poprzedzonymi literami EC (Enzyme Commission)

Podstawowe zasady klasyfikacji i nazewnictwa

1. Oksydoreduktazy

Enzymy katalizujące reakcje oksydoredukcyjne, polegające na
przenoszeniu elektronów i protonów (at. H), samych elektronów lub
polegające na bezpośrednim włączaniu tlenu do substratu.

Klasa ta obejmuje następujące grupy enzymów:

AH

2

+ B <-> A + BH

2

A - substrat, B - koenzymy

np.: NAD

+

, FAD

A + BH

2

<-> AH

2

+ B

A – substrat, B – koenzymy np: NADP

+

,FAD

2AH

2

+ O

2

<-> A + 2H

2

O

A - substrat

AH

2

+ O

2

<-> A + H

2

O

2

AH

2

+ H

2

O

2

<-> 2A + 2H

2

O

A - substrat

a) A + O

2

<-> AO

2

A - substrat

b) AH + BH

2

+

O

2

<-> AOH + B + H

2

O

A, B - substraty

- dehydrogenazy – utlenienie

- reduktazy – redukcja

- oksydazy

- peroksydazy

- oksygenazy (a) i hydroksylazy(b)

oksydaza glukozy

– nazwa potoczna

oksydoreduktaza -D-glukoza : tlen –

nazwa

systematyczna

EC 1. 1. 3. 4

numer klasyfikacyjny

kolejność w podpodklasie

akceptor: tlen

utleniana grupa w donorze: CH-OH

klasa enzymu

1. Oksydoreduktazy

O

OH

H

OH

H

HO

H

H

H

OH

CH

2

OH

-D-glukoza

O

OH

OH

H

HO

H

H

H

CH

2

OH

O

D-glukonolakton

+ O

2

+ H

2

O

2

FAD

- do

usuwania tlenu z paczkowanej żywności

(ochrona przed

utlenienien -> przed niekorzystnymi zmianami barwy, zapachu) np.
stabilizacja piwa, soków, ochrona majonezu przed jełczeniem

- do

usuwania glukozy

z żywności np.: do odcukrzania masy jajowej

przed suszeniem

- do

oznaczania ilościowego glukozy

w żywności

- H

2

O

2

działa bakteriobójczo – paczkowana żywność, miód

heksokinaza

- nazwa potoczna

6-fosfotransferaza ATP : D-heksoza

-

nazwa systematyczna

EC 2. 7. 1. 1 -

numer klasyfikacyjny

kolejność w podpodklasie

grupa akceptorowa: grupa alkoholowa

przenoszona grupa: grupa zawierająca fosfor

klasa enzymu

+ ATP

OH

OH

OH

OH

H

H

H

H

H

CH

2

OH

OH

OH

OH

OH

H

H

H

H

H

CH

2

OPO

3

2-

+ ADP

+ H+

glukoza

glukozo-6-fosforan

O

O

2. Transferazy

Klasa ta obejmuje enzymy katalizujące przeniesienie grup chem. pomiędzy

poszczególnymi związkami i to zwykle przy udziale specyficznych koenzymów.

W zależności od rodzaju przenoszonych grup lub rodników wyróżniamy min.:

przenoszą grupę aminową –NH

2

przenoszą grupy fosforanowe z udziałem ATP

przenoszą grupę –CH

3

przenoszą grupy cukrowe

- aminotransferazy:

- fosfotransferazy (kinazy):

- metylotransferazy:

- glikozylotransferazy:

- acylotransferazy:

przenoszą grupy acylowe 2,4,6-węglowe

3. Hydrolazy

Enzymy katalizujące reakcje hydrolizy, czyli rozkładu wiązań z udziałem
cząsteczki wody.

Jest to jedyna klasa enzymów, która nie wymaga obecności koenzymów.

esterazy

- glikozydazy

(np. amylazy, celulaza)

- peptydazy

- amidazy i deaminazy

W zależności od rodzaju atakowanych wiązań rozróżniamy hydrolazy min. :

- rozkładające wiązanie estrowe:

- lipazy

(hydrolazy estrów karboksylowych),

- fosfatazy

(hydrolazy monoestrów fosforanowych)

- hydrolizujące wiązania glikozydowe

- hydrolizujące wiązania peptydowe

(np. trypsyna, pepsyna,

chymotrypsyna)

- rozkładające wiązanie C- N inne niż peptydowe np. w amidach

wiązanie
-1,4-glikozydowe

laktoza

-D-glukoza

-D-galaktoza

3. Hydrolazy

-D-galaktozydaza, laktaza

- nazwa potoczna

galaktohydrolaza -D-galaktozydu

- nazwa systematyczna

EC 3. 2. 1. 23 – numer klasyfikacyjny

kolejność w podpodklasie

hydrolizowane wiązanie: wiąz. glikozydowe

klasa enzymu

hydrolizowane wiązanie dokładniej: 0- lub S-glikozylowe

laktaza

-

produkcja bezlaktozowego mleka i serwatki

-

produkcja koncentratów z mleka

(np.mleka w proszku),

lodów,

kremów

:

●

glukoza i galaktoza słodsze oraz lepiej rozpuszczalne od laktozy ->

możliwe przygotowanie roztworów o wyższym stężeniu cukrów i z
mniejszą tendencja do krystalizacji podczas zatężania

-

przyspiesza fermentację mlekową

w technologii fermentowanych

napojów mlecznych i serów dojrzewających, skracając czas produkcji

Chymozyna

- nazwa potoczna

Przykład:

Brak

- nazwa systematyczna

EC 3. 4. 23. 4 – numer klasyfikacyjny

kolejność w podpodklasie

hydrolizowane wiązanie: wiązanie C-N peptydowe

klasa enzymu

endopeptydazy aspartylowe

-kazeina

para--kazeina

glikomakropeptyd

3. Hydrolazy

Ze względu na rodzaj rozszczepianych wiązań wyróżniamy min. liazy:

- rozrywające wiązanie C-C

- dekarboksylazy

- uwalniają CO

2

z substratów

- aldolazy

- uwalniają aldehydy z substratu

- działające na wiązania C-O

- odłączają cząsteczkę wody

4. Liazy

Syntazy –

ogólnie gdy równowaga reakcji przesunięta w kierunku

syntezy,

nie wymagają nakładu energii do syntezy wiązań

- dehydratazy / hydratazy

- amoniakoliazy -

odłączają NH

3

dekarboksylaza pirogronianowa

- nazwa potoczna

karboksyliaza 2-oksokwasów

-

nazwa systematyczna

EC 4. 1. 1. 1

numer klasyfikacyjny

kolejność w podpodklasie

rozszczepiane wiązanie : wiązanie C-C

klasa enzymu

odszczepiana grupa: grupa COO

-

CO

2

COOH

O

C

CH

3

H

O

C

CH

3

DPT

+

kwas pirogronowy aldehyd octowy

DPT - difosforan tiaminy

- rozszczepiające wiązanie C-N

Enzymy katalizujące odwracalne lub nieodwracalne rozerwanie różnych
wiązań bez udziału wody, przy czym z substratu na który działa enzym
odłączane są pewne grupy chem. i uwalniane w postaci zw.
drobnocząsteczkowych (np.. CO

2

, H

2

O, NH

3

, aldehydy).

- rozszczepiające wiązanie C-S -

desulfhydrazy

(odszczepiają H

2

S)

5. Izomerazy

Należą tutaj enzymy katalizujące różne reakcje izomeryzacji min.:

- odpowiedzialne za zmianę konfiguracji przy węglu
asymetrycznym (wzajemne przekształcenia
konfiguracji L i D lub formy  i )

- racemazy i epimerazy

- izomerazy cis - trans

- izomeria geometryczna (cis-trans)

-

mutazy

(wew.cząst transferazy) - przemieszczenie grup wew. cząsteczki

Klasa enzymów katalizujących przekształcenia wewnątrzcząsteczkowe:

przegrupowania atomów bądź grup chem. Skład chemiczny związku nie
ulega zmianie

- izomerazy odpowiedzialne za wewnątrzcząsteczkowe przemiany

oksydoredukcyjne (przesunięcie atomów H

+

)

izomeraza ksylozowa (glukozowa)

- nazwa potoczna

Przykład:

ketolo-izomeraza D-ksylozy

- nazwa systematyczna

EC 5. 3. 1. 5 numer klasyfikacyjny

kolejność w podpodklasie

typ przekształcenia : przegrupowanie atomów H

+

klasa enzymu

dokładniej przekształcenie: przemiana aldoza - ketoza

D-glukoza

CH

2

OH

C OH

H

C H

HO

C OH

H

HC

C

O

O H

H

C O

CH

2

OH

CH

2

OH

C OH

H

C H

HO

C OH

H

D-fruktoza

D-glukoza

CH

2

OH

C OH

H

C H

HO

C OH

H

HC

C

O

O H

H

C

O

CH

2

OH

CH

2

OH

C OH

H

C H

HO

C OH

H

D-fruktoza

Izomeraza glukozowa

Izomeraza glukozowa -

EC 5. 3. 1. 5

- do

produkcji syropów wysokofruktozowych

stos. jako

środek

słodzący,

gdyż:

● fruktoza słodsza od sacharozy i glukozy
● fruktoza najlepiej rozpuszczalny sacharyd -> ułatwia przyg.
syropów
o wyższym stężeniu cukrów i zmniejszonej tendencji do krystalizacji

-do

otrzym. fruktozy

, fruktoza ma wysoką zdolność wiązania wody,

zapobiega utracie wilgoci w przechowywanych produktach

żywnościowych np. owoców kandyzowanych, w produkcji pieczywa

6. Ligazy, zwane potocznie syntetazami

Są to enzymy katalizujące syntezę - powstanie nowych wiązań:
C-O, C-S, C-N, C-C.

Wszystkie reakcje katalizowane przez ligazy zachodzą z
udziałem ATP lub innego związku makroergicznego

Syntetazy katalizujące dołączenie do substratu CO

2

– nazywamy

potocznie

karboksylazami

syntetaza acetylo-CoA

nazwa potoczna

Przykład:

ligaza octan : CoA (AMP)

nazwa systematyczna

EC 6. 2. 1. 1 numer klasyfikacyjny

kolejność w podpodklasie

klasa enzymu

substraty syntezy: kwas - tiol

powstające wiązanie: C-S

CH

3

COOH + HS-CoA

ATP AMP + PP

i

CH

3

-C

O

S-CoA

acetylo-CoA

CoA

kwas octowy

Zastosowanie eznymów w przemyśle rolno-spożywczym

1.

Enzymy amylolityczne (rozkładające wiąz. glikozydowe w
skrobii) - gł. amylazy, glukoamylazy

-

p. browarniczy i gorzelniczy - przekształcenie skrobi w sacharydy
fermentujące, gł. w glukozę ulegającą fermentacji alkoholowej

-

p. piekarski - j.w. - spulchnianie ciasta przez CO

2

, który powstaje

podczas fermentacji alkoholowej

-

p. farmaceutyczny - otrzymywanie glukozy

-

p. cukierniczy - scukrzanie skrobi, produkcja glukozy

2.

Enzymy proteolityczne (rozkładające wiązania peptydowe)

-

p. mięsny i rybny - zmiękczanie, kruszenie mięsa (katepsyny,
papaina)

-

p. piwowarski - zapobieganie zmętnieniom białkowym piwa

-

p. serowarski - koagulacja mleka, dojrzewanie serów (chymozyna)

3.

Enzymy pektynolityczne (rozkładające wiąz. glikozydowe w
pektynach)

-

p. owocowo - warzywny - klarowanie soków,

-

- zwiększenie wydajności przy tłoczeniu i ekstrakcji
składników z miazgi owocowej
- przeciwdziałanie żelowaniu zagęszczonych soków

4. Enzymy z klasy oksydoreduktaz np. oksydaza glukozy lub

izomeraz np.izomeraza glukozowa

Koenzymy

- niskocząsteczkowe związki organiczne

- niebiałkowa część enzymu, która łącząc się z białkiem enzymu i
substratem umożliwia przemianę substratu w produkt

- przenośniki elektronów, protonów bądź określonych grup funkcyjnych

- syntetyzowane na bazie witamin rozpuszczalnych w wodzie (głównie
witamin z grupy B)

Witaminy

- składniki mające istotne znaczenie w prawidłowym metabolizmie

- konieczne do życia substancje o charakterze regulacyjnym

- muszą być dostarczone wraz z pożywieniem

- działają w małych stężeniach

- ich brak lub niedobór powoduje awitaminozę

Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NAD

+

)

i jego fosforan (NADP

+

)

OH

OH

CH

2

C

O

NH

2

+

O

-O P

O

amid kwasu

nikotynowego

(wit. PP)

D-ryboza

NAD

+

:

R

= H

NADP

+

:

R

=
PO

3

2-

NH

2

O

R

OH

CH

2

O

O

-O P

O

adenina

D-ryboza

AMP

N

O

N

N

N

N

O

C

O

NH

2

+

H

R

C

O
NH

2

H

R

H

+

H

+

2

H

+

+

2e-

-

2

H

+

-

2e

-

Amid kwasu nikotynowego

utleniony

(NAD+

, NADP

+)

zredukowany

(NADH + H+

, NADPH + H+)

N

N

..

+

Flawina - dimetyloizoaloksazyna

O

O

+

2H

+

+

2e-

-

2H

+

-

2e

-

N

O

O

R

R

H

H

H

3

C

H

3

C

H

3

C

H

3

C

N

N

NH

NH

N

N

N

forma utleniona

(FAD, FMN)

forma zredukowana

(

FADH

2

,

FMNH

2

)

NH

N

N

N

O

H

3

C

H

3

C

O

C

C

C

H

H

OH

OH

H

H

ry

b

it

o

l

ry

b

o

f

a

w

in

a

(

w

it

.

B

2

)

f

a

w

in

a

AMP

O-

C

C OH

H

H

2

O

O

P

O

O

P

O

O-

FMN

- mononukleotyd fawinowy

- fosforan rybofawiny

Dinukleotyd fawinoadeninowy - FAD

OH

CH

2

O

NH

2

OH

N

N

N

N

żółta

bezbarwna

Amid kwasu liponowego

CH

2

CH

CH

2

S

(CH

2

)

4

C

NH

2

O

CH

2

CH

CH

2

S

H

S

H

(CH

2

)

4

C NH

2

O

+

2H

+

+

2e

-

-

2H

+

-

2e

-

forma utleniona

forma zredukowana

S

CH

3

CH

(

CH

2

CH

3

CH

2

)

C

H

H

3

CO

H

3

CO

O

O

n

CH

3

CH

(

CH

2

CH

3

CH

2

)

C

H

H

3

CO

H

3

CO

O

H

O

H

n

+

2

H

+

+

2e-

-

2H

+

-

2e-

forma utleniona

(Q, ubichinon)

forma zredukowana

(QH

2

, ubichinol)

Koenzym Q (ubichinon)

n= 6-10

izopentenol

Budowa cytochromu c

Heminy komórkowe

- związki o charakterze żelazoporfiryn

- uczestniczą w transporcie elektronów

- stanowią grupę prostetyczną:

- wielu enzymów: peroksydaza, katalaza, oksydaza cytochromowa c
- białek o charakterze nieenzymatycznym np. cytochromów

Cytochromy

- hemoproteiny o charakterze nieenzymatycznym

- biorą udział w transporcie pojedynczych elektronów w łańcuchu oddechowym

- ich rola polega na utlenianiu za pośrednictwem koenzymu Q zredukowanych
koenzymów flawinowych FMNH

2

-> CoQ -> cyt.c ->O

2

- przyjmują i oddają elektrony zmieniając wartościowość żelaza (Fe

2+

- zred, Fe

3+

-

utl.)

N

b

ia

łk

o

CH

3

-

S – CH

2

żelazoporfiryna

-

S – CH

2

CH

3

1

2

3

4

pierścień pirolowy

mostki metinowe

3

+

Podział koenzymów

1.

Koenzymy przenoszące elektrony i protony, współdziałające z

oksydoreduktazami

-

NAD

+

- dinukleotyd nikotynamidoadeninowy

[wit. PP]

-

NADP

+

- fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego

[wit. PP]

-

FAD - dinukleotyd flawinoadeninowy
[wit.B

2

]

-

FMN - mononukleotyd flawinowy
[wit.B

2

]

-

CoQ - koenzym Q

-

Lipoamid - amid kwasu liponowego

-

Heminy - stanowią grupę prostetyczną enzymów np.
peroksydazy ale

też białek nieenzymatycznych np.

cytochromów)

2. Koenzymy przenoszące różne grupy chem., współpracujące z

klasą

transferaz

-

PLP

- fosforan pirydoksalu

[wit. B

6

]

-

nukleozydotrifosforany (ATP, UTP, CTP, GTP)

-

DPT - difosforan tiaminy

[wit. B

1

]

-

THF - kwas tetrahydrofoliowy

3. Koenzymy przenoszące różne grupy chem., współpracujące z

liazami, ligazami, izomerazami,

-

nukleozydotrifosforany

-

PLP

- fosforan pirydoksalu

[wit. B

6

]

-

DPT - difosforan tiaminy

[wit. B

1

]

-

CoA - koenzym A

[wit. B

5

]

-

CoB

12

- koenzym B

12

- kobalamina

[wit. B

12

]

-

Biotyna - witamina H

Difosforan tiaminy - DPT

NH

2

H

3

C

CH

2

S

CH

3

CH

2

CH

2

O

O

P

O

P

O

O-

O-

O-

CH

C

N

+

proton

dysocjujący

tiamina

(witamina B

1

)

N

N

C

C

C

H

C

2

Różne formy witaminy B6

C

CH

2

O-

PO

3

2-

HO

H

3

C

C

O

H

N

Fosforan pirydoksalu (PAL, PLP)

CH

2

OH

CH

2

OH

HO

H

3

C

N

pirydoksyna

CH

2

NH

2

CH

2

OH

HO

H

3

C

N

pirydoksamina

C

CH

2

OH

HO

H

3

C

C

O

H

N

pirydoksal

C

4

3

5

2

Kinaza pirydoksalowa + ATP

Koenzym A (CoA)

NH

2

N

N

O

CH

2

O

OH

N

N

C

O P

O

P

CH

2

C

CH

3

CH

3

HO

H

C

O

CH

2

CH

2

C

O

CH

2

CH

2

HS

N
H

N

H

cysteamina

fosforan kwasu

pantotenowego

3,5 - difosforan

adenozyny

-alanina

Podstawową funkcją

CoA

jest aktywowanie i przenoszenie reszt acylowych (np. 3,6, 8, 10-

węglowych).

Najczęściej przenoszoną grupą jest

grupa acetylowa

, powstaje

acetylo-CoA.

Acetylo-CoA

- związek bogaty w energię

- wykorzystywany na pokrywanie potrzeb energetycznych

organizmu, przez włączenie do cyklu Krebsa

- wykorzystywany do biosyntezy ważnych substancji jak

np.wyższe kwasy tłuszczowe, cholesterol.

acetylo-CoA

CoA

uczestniczy także w procesach tj.:

- aktywacja kwasów tłuszczowych (syntetaza acylo-CoA)

- degradacja kwasów tłuszcz

owych przez -oksydację

- dekarboksylacja oksydacyjna 2-oksokwasów

C

O

CH

3

CoA

S

P

Kwas pantotenowy – wit. B

5

Podział koenzymów

1.

Koenzymy przenoszące elektrony i protony, współdziałające z

oksydoreduktazami

-

NAD

+

- dinukleotyd nikotynamidoadeninowy

[wit. PP]

-

NADP

+

- fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego

[wit. PP]

-

FAD - dinukleotyd flawinoadeninowy
[wit.B

2

]

-

FMN - mononukleotyd flawinowy
[wit.B

2

]

-

CoQ - koenzym Q

-

Lipoamid - amid kwasu liponowego

-

Heminy - stanowią grupę prostetyczną enzymów np.
peroksydazy ale

też białek nieenzymatycznych np.

cytochromów)

2. Koenzymy przenoszące różne grupy chem., współpracujące z

klasą

transferaz

-

PLP

- fosforan pirydoksalu

[wit. B

6

]

-

nukleozydotrifosforany (ATP, UTP, CTP, GTP)

-

DPT - difosforan tiaminy

[wit. B

1

]

-

THF - kwas tetrahydrofoliowy

3. Koenzymy przenoszące różne grupy chem., współpracujące z

liazami, ligazami, izomerazami,

-

nukleozydotrifosforany

-

PLP

- fosforan pirydoksalu

[wit. B

6

]

-

DPT - difosforan tiaminy

[wit. B

1

]

-

CoA - koenzym A

[wit. B

5

]

-

CoB

12

- koenzym B

12

- kobalamina

[wit. B

12

]

-

Biotyna - witamina H

2. Przeniesienie reszty difosforanu z ATP na substrat

OH

CH

2

O

P

O

P

OH

OH

+ ATP

OH

CH

2

O

P

O

P

OH

O

P

P

+ AMP

pirofosfokinaza

Rybozofosforanowa
(syntetaza PRPP)

rybozo- 5-fosforan

5-fosforybozylo-1-

Pirofosforan (PRPP)

COOH

CH

2

N

C

H C

3

N
H

NH

H

COOH

CH

2

N

C

H C

3

N

H

NH

P

+ A TP

+ ADP

kinaza

kreatynowa

kreatyna

fosfokreatyna

Typy reakcji, w których ATP uczestniczy jako koenzym:

1. Przeniesienie pojedynczej reszty fosforanowej z ATP na substrat

+ ATP

OH

OH

OH

OH

H

H

H

H

H

CH

2

OH

OH

OH

OH

OH

H

H

H

H

H

CH

2

-O-

P

+ ADP

glukoza

glukozo-6-fosforan

heksokinaza

O

O

CH

2

NH

2

COOH

C

H

CH

2

S

CH

3

NH

2

OH

CH

2

N

O

N

N

N

OH

CH

2

NH

2

COOH

C

H

CH

2

S

H

3

C

+ ATP

adenozylotransferaza

metioninowa

P P

+

+ P

metionina

adenozylometionina

3. Przyłączenie monofosforanów nukleozydów do substratu

4. Przyłączenie reszty adenozyny do substratu

Typy reakcji, w których ATP uczestniczy jako koenzym:

R CH C

O

OH

NH

2

+ ATP

R CH C

O

AMP

NH

2

AMP

P P

+

syntetaza

aminoacylo-tRNA

aminokwas

aminoacylo-AMP

+

- chroni nienasycone tłuszcze w błonach przed
utlenieniem
- odpowiedzialna za prawidłowy rozwój narządów
- rozrodczych u zwierząt.

Wit. E
(- tokoferol)

- pochodna witaminy D reguluje metabolizm Ca

2+

i fosforu

- brak witaminy D osłabia kości rozwijających się zwierząt

Wit. D

- jest potrzebna do prawidłowego krzepnięcia krwi

Wit. K

- prekursor retinalu, biorącego udział w procesie
widzenia
- brak jej prowadzi do kurzej ślepoty
- młode zwierzęta potrzebują jej do wzrostu

Wit. A
(retinol)

funkcja

witamina

Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach

Reakcja katalizowana przez

oksydazę glukozy

O

OH

H

OH

H

HO

H

H

H

OH

CH

2

OH

O

OH

OH

H

HO

H

H

H

CH

2

OH

O

H

H

CO OH

C OH

C
C
C

OH

OH
OH

CH

2

OH

H
H

FAD

FADH

2

O

2

H

2

O

2

-D-glukoza

D-glukonolakton

kwas glukonowy

H

2

O

oksydaza glukozy

2 H

2

O

2 ->

2 H

2

O + O

2

Reakcja katalizowana przez

katalazę

Micela kazeinowa
– kompleks fosofo-kazeino-wapniowy (kazeinian wapnia)

A-submicela

hydrofobowy rdzeń ( i -kazeina)

pow. wzbogacona k-kazeiną (D)

hydrofilowy ogon k-kazeiny (B)

Ca

2

+

wiązane przez PO

4

3+

(E)

wiązania Ca

9

(PO

4

)

6

(C)

Rys. Hydroliza wiązania peptydowego kappa-kazeiny przez chymozynę

Kazeiny, to grupa fosfoprotein, stanowiąca najliczniejszą grupę białek mleka
(80%). Do głównych frakcji kazeiny należą: alpha-s1, alpha-s2, beta and kappa
kazeina. W mleku kazeina występuje głównie w postaci sferycznych skupisk,
zwanych micellami. Micele utworzone są z podjednostek, submicelli, złożonych z
25-30 cząsteczek kazeiny α, β, κ. Alfa i beta kazeiny to hydrofobowe, wysoko
ufosforylowane białka, które łatwo strącają się w obecności jonów wapnia i
które stanowią rdzeń micelli. Kappa-kazeina posiada tylko jedną ufosforylowaną
resztę seryny i dlatego nie strąca się w obecności jonów wapnia. Zlokalizowana
na powierzchni micelli kappa-kazeina stabilizuje je, a jej mocno glikolizowany
C-końciec łańcucha polipetydowego, wystający ponad powierzchnię micelli,
zapewnia micellom odpowiednie uwodnienie i zapobiega agregacji. Usunięcie
hydrofilowego C-końca kappa-kazeiny przez podpuszczkę, sprawia że w obecności
jonów wapnia micelle agregują i tworzy się skrzep para-kazeiny. Koagulacja
kazeiny przez podpuszczkę następuje w dwóch fazach.
Pierwsza faza ma charakter enzymatyczny. W wyniku hydrolizy wiązania
peptydowego pomiędzy Phe105 oraz Met106 łańcucha polipetydowego kappa-kazeiny,
ma miejsce odszczepienie z cząsteczek kappa-kazeiny C-końcowego fragmentu
łańcucha polipeptydowego, tzw. glikomakropeptydu i powstanie para-kappa-
kazeiny. Glikomakropeptyd zawiera 64 reszty aminokwasowe, jest łatwo
rozpuszczalny w wodzie i przechodzi do roztworu. Glikomakropetyd jest także
rozpuszczalny w kwasie trójchloroctowym, co zostanie wykorzystane w metodzie
Ansona na dzisiejszym ćwiczeniu.
Druga faza prowadzi do utworzenia skrzepu (żelu) głównie w wyniku w wyniku
interakcji między micellami. Interakcja ta spotęgowana jest odłączeniem
glikomakropeptydu (micele tracą powłokę hydratacyjną).
Powyższy mechanizm koagulacji jest szeroko wykorzystywany w technologii
otrzymywania serów podpuszczkowych

2. Białka mleka
Białko mleka krowiego stanowi od 3 do 4% jego suchej masy. Najważniejszymi
białkami mleka są:kazeina- białka mleka i białka serwatki: laktoglobuliny,
laktoalbuminy, immunoglobuliny
Kazeina stanowi ok. 75-85% białek mleka. Zaliczana jest do fosfoprotein.
Kazeina nie jest białkiem jednorodnym, w świeżym mleku wyodrębniono trzech
zasadnicze frakcje: alfa, beta i kappa kazeinę różniących się składem
chemicznym i właściwościami fizykochemicznymi. Te trzy frakcje w obecności
jonów Ca2+ mogą łączyć się ze sobą tworząc skupienia cząsteczek (agregaty)
tzw. micele koloidowe. W mieli kazeiny przeważają wolne grupy kwasowe zdolne
do jonizacji (pochodzące gł. z aminokwasów dikarboksylowych i reszt kwasu
ortofosforowego). Micela zachowuje się więc jak kwas, tworząc sól z jonami
wapnia, czyli kazeinian wapnia. W świeżym mleku ok. 95% kazein występuje
właśnie w postaci koloidalnie rozproszonych, kulistych miceli o kształcie
maliny i średnicy 20-300nm. Micele złożone są z 25-30 cząsteczek ,  i 

kazein, których domeny hydrofobowe są zwrócone do wnętrza, a hydrofilowe w
kierunku rozpuszczalnika. Micela więc to kompleks fosfo-kazeino-wapniowy.
Micele zawierają przeciętnie 93% białka, 2.8 % wapnia, 2.9% fosforu
nieorganicznego, 2.3% fosforu organicznego. Jeśli trzy frakcje kazeiny
występują w postaci miceli, czyli kompleksu fosfo-kazeino-wapniowego, tworzą
one zawiesinę równomiernie rozprowadzoną w całej objętości mleka. Natomiast
wprowadzając kwas do mleka spowodujemy rozerwanie wiązań, w których
uczestniczy Ca2+, uwolnienie się jonu Ca 2+ z mieli, asocjację cząsteczek i
strącenie kazeiny w pI (ok. pH= 4.6) w postaci twarogu.
Podobnie dzieje się przy samoukwaszaniu mleka. Powstający wówczas wówczas z
laktozy kwas mlekowy (fermentacja mlekowa) zakwasza środowisko, powodując
wytrącenie się kazeiny. Kwas mlekowy zabiera wapń z kompleksu fosfo-kazeino-
wapniowego, ma miejsce konkurencja o Ca2+.
Kazeina-Ca + 2CH3CHOHCOOH = kazeina (wytrącona) + (CH3CHOHCOOH)2Ca (mleczan
wapnia)
Wytrącanie kazeiny z mleka mogą również przeprowadzać enzymy proteolityczne:
chymozyna (podpuszczka) i trypsyna.
Kazeiny obok ważnej roli jako pełnią w przemyśle serowarskim, są także bogatym
źródłem aminokwasów egzogennych, oraz fosforu – niezbędnego dla prawidłowej
przemiany materii oraz jonów wapnia potrzebnych do budowy kośca i prawidłowej
pracy mięśni.
Kazeina odgrywa także istotna rolę z punktu widzenia przemysłowego.
Nadprodukcja kazeiny jest często wykorzystywana do produkcji tzw. kazeiny
przemysłowej, gdzie w odpowiednich warunkach uzyskuje się bardzo elastyczna
(jak gumę) odwodniona kazeinę, która może zostać wykorzystana do produkcji
opon samochodowych.

2. Białka mleka
Białko mleka krowiego stanowi od 3 do 4% jego suchej masy. Najważniejszymi
białkami mleka są:

kazeina- białka mleka (
białka serwatki: laktoglobuliny, laktoalbuminy, immunoglobuliny

Kazeina stanowi ok. 75-85% białek mleka. Zaliczana jest do fosfoprotein.
Kazeina nie jest białkiem jednorodnym, w świeżym mleku wyodrębniono trzech
zasadnicze frakcje: alfa, beta i kappa kazeinę różniących się składem
chemicznym i właściwościami fizykochemicznymi. Te trzy frakcje w obecności
jonów Ca2+ mogą łączyć się ze sobą tworząc skupienia cząsteczek (agregaty)
tzw. micele koloidowe. W mieli kazeiny przeważają wolne grupy kwasowe zdolne
do jonizacji (pochodzące gł. z aminokwasów dikarboksylowych i reszt kwasu
ortofosforowego). Micela zachowuje się więc jak kwas, tworząc sól z jonami
wapnia, czyli kazeinian wapnia. W świeżym mleku ok. 95% kazein występuje
właśnie w postaci koloidalnie rozproszonych, kulistych miceli o kształcie
maliny i średnicy 20-300nm. Micele złożone są z 25-30 cząsteczek ,  i 

kazein, których domeny hydrofobowe są zwrócone do wnętrza, a hydrofilowe w
kierunku rozpuszczalnika. Micela więc to kompleks fosfo-kazeino-wapniowy.
Micele zawierają przeciętnie 93% białka, 2.8 % wapnia, 2.9% fosforu
nieorganicznego, 2.3% fosforu organicznego. Jeśli trzy frakcje kazeiny
występują w postaci miceli, czyli kompleksu fosfo-kazeino-wapniowego, tworzą
one zawiesinę równomiernie rozprowadzoną w całej objętości mleka. Natomiast
wprowadzając kwas do mleka spowodujemy rozerwanie wiązań, w których
uczestniczy Ca2+, uwolnienie się jonu Ca 2+ z mieli, asocjację cząsteczek i
strącenie kazeiny w pI (ok. pH= 4.6) w postaci twarogu.
Podobnie dzieje się przy samoukwaszaniu mleka. Powstający wówczas wówczas z
laktozy kwas mlekowy (fermentacja mlekowa) zakwasza środowisko, powodując
wytrącenie się kazeiny. Kwas mlekowy zabiera wapń z kompleksu fosfo-kazeino-
wapniowego, ma miejsce konkurencja o Ca2+.
Kazeina-Ca + 2CH3CHOHCOOH = kazeina (wytrącona) + (CH3CHOHCOOH)2Ca (mleczan
wapnia)
Wytrącanie kazeiny z mleka mogą również przeprowadzać enzymy proteolityczne:
chymozyna (podpuszczka) i trypsyna.
Kazeiny obok ważnej roli jako pełnią w przemyśle serowarskim, są także bogatym
źródłem aminokwasów egzogennych, oraz fosforu – niezbędnego dla prawidłowej
przemiany materii oraz jonów wapnia potrzebnych do budowy kośca i prawidłowej
pracy mięśni.
Kazeina odgrywa także istotna rolę z punktu widzenia przemysłowego.
Nadprodukcja kazeiny jest często wykorzystywana do produkcji tzw. kazeiny
przemysłowej, gdzie w odpowiednich warunkach uzyskuje się bardzo elastyczna
(jak gumę) odwodniona kazeinę, która może zostać wykorzystana do produkcji
opon samochodowych.