Łańcuch oddechowy

background image

Aktywny transport protonów

napędzany reakcjami redoksowymi

łańcucha oddechowego,

czyli

formowanie gradientu H

+

Bursztyni
an

Fumara
n

Przestrzeń

międzybłonowa

Matriks (wnętrze mitochondrium)

background image

Cztery wielkocząsteczkowe

kompleksy białkowe + koenzym Q

i cytochrom C, są podstawowymi

komponentami Mitochondrialnego

Łańcucha Oddechowego:

Koenzym Q przemieszcza się

swobodnie w hydrofobowej dwuwarstwie

lipidowej wewnętrznej błony

mitochondrialnej, pomiędzy jego miejscami

wiążącymi, w odpowiednich kompleksach

białkowych.

Cytochrome C jest zlokalizowany w

przestrzeni międzybłonowej. Wiąże się z

kompleksem III i IV przenosząc elektrony. 

background image

Łańcuch oddechowy

Łańcuch oddechowy
wewnętrznej błony
mitochondrialnej jest
głównym źródłem
energii komórek
eukariotycznych.
Składa się z czterech
białkowych
„generatorów energii”,
które przekształcają
chemiczną energię
reakcji redoksowych w
trans-membranowy
potencjał electro-
chemiczny gradientu
protonowego.

Błona
wewnętrzna

background image

Różnica potencjału

redoksowego pomiędzy

poziomem NADH a

poziomem H

2

O wynosi:

0,82 V-(-0,32V) = 1.14

Volta

Zastosuj powyższą

wielkość (E) do

obliczenia energii Gibbsa

dla całego łańcucha

oddechowego.

(patrz przezrocze nr

6 wykładu z energetyki

Schemat ogólny

reakcji łańcucha

oddechowego

background image
background image

 

 

 

 

 

                                                                                                                   

                                           
 

1. N. crassa. (Leonard et al., 1987)

2. N. crassa. (Hofhaus et al., 1991)

3. N. crassa (Guénebaut et al., 1997)

4. E. coli NDH-1 (Guénebaut et al., 1998)

5. Bydlęca – z m. sercowego (Grigorieff, 1998)

6. Y. lipolytica (Radermacher et al., 2006)

7 i 8. E. coli (Böttcher et al., 2002); 7 jest postacią „nieaktywną”, 8

"aktywną".

9. Arabidopsis (Dudkina et al., 2005)

10. Bydlęca (Clason et al., 2010)

Kompleks I , Dehydrogenaza NADH – Koenzym Q.
Patrz 3D modele dla 10 różnych gatunków. Uderzające
podobieństwo kształtu pomiędzy bakteryjnymi a
mitochondrialnymi kompleksami, zarówno zwierzęcymi
jak i roślinnymi.

Skład: 46 podjednostek białkowych (7 z nich to
produkty autonomicznych genów
mitochondrialnych), FMN oraz 9 zespołów Fe-S.

background image

Dehydrogenaza NADH (kont.)

Ogólnie, reakcja katalizowana przez ten kompleks

polega na odebraniu dwóch elektronów z NADH i ich

przeniesieniu na ubichinon (Q). Powstały produkt,

ubiquinol (QH

2

) swobodnie dyfunduje wewnątrz błony a

energia uwolniona w tym procesie redoksowym służy do

translokacji czterech protonów (H

+

) na zewnątrz błony.

Kompleks nr I jest także jednym z miejsc, gdzie może

dojść do przedwczesnego przecieku elektronów na tlen,

co prowadzi do powstania szkodliwych nadtlenków.

Sam przepływ elektronów wewnątrz kompleksu

odbywa się wielostopniowo, przy udziale dodatkowych

przenośników: Flawino-mononukleotydu oraz zespołów

Fe-S. Z nich elektrony pojedynczo przechodzą na

ubichinon (Q), tworząc kolejno semichinol a następnie

ubichinol.

background image

Dehydrogenaza

bursztynianowa

(SDH, Kompleks II)

Skład: Cztery
podjednostki
białkowe (A,B,C,D)
oraz następujące
przenośniki
elektronów:

FADH

2

,

zespoły Fe-S,

hem b

560

,

ubichinon.

background image

Dehydrogenaza

bursztynianowa

lub

Oksydoreduktaza Bursztynian - Koenzym Q

Kompleks II jest enzymem wnętrza mitochondrium,

lecz mocno osadzonym w wewnętrznej błonie

mitochondrialnej eukariontów lub w błonach komórek

bakteryjnych.

Jest jedynym enzymem biorącym bezpośredni udział

zarówno w cyklu Krebsa jak i w łańcuchu transportu

elektronów.

W ósmym etapie cyklu kwasów trikarboksylowych

(Krebsa), SDH katalizuje utlenienie bursztynianu do

fumaranu we wnętrzu mitochondrium, oraz sprzęga tą

reakcję z redukcją ubichinonu do ubichinolu wewnątrz

lipidowej błony mitochondrialnej.

background image

Reakcja mitochondrialnej

matriks katalizowana przez

kompleks SDH

background image

Cała reakcja (netto)

katalizowana przez

kompleks II

background image

Kompleks III.

Oksydoreduktaza Koenzym Q –

Cytochrom C

Skład: 11 podjednostek białkowych (w

tym jedna kodowana przez
mitochondrialne DNA), oraz 3 centra
redoksowe:

Cytochromy bH and bl, Cytochrom c1,

Zespół Fe-S Rieske’go (niezwykły zespół
Fe-S w którym dwie reszty histydynowe
zastępują reszty cysteinowe w
mocowaniu jednego z atomów żelaza).

background image

Reakcje kompleksu III:

Dwa elektrony odebrane od QH

2

(w miejscu jego wiązania Q

o

)

kolejno przenoszone na dwie cząsteczki cytochromu c,

przenośnika ulokowanego w fałdach przestrzeni międzybłonowej.

Dwa inne elektrony są również kolejno przenoszone do

drugiego miejsca wiązania ubichinonu (Q

i

), gdzie dochodzi do

częściowej redukcji chinonu do chinolu.

Pompowanie protonów odbywa się dzięki utlenieniu dwóch

cząstek chinolu w miejscu Q

o

tak, aby utworzyć jeden chinol w

miejscu Q

i

. W sumie, sześć protonów jest przeniesionych: dwa z

nich redukują chinon do chinolu a cztery zostają uwolnione po

stronie zewntrznej.

Kompleks bc1 pomaga więc w formowaniu gradientu

protonowego dzięki asymetrycznemu wychwytywaniu i

uwalnianiu protonów.

Uszkodzenia funkcji kompleksu III (np. przez aktynomycynę)

mogą również prowadzić do powstawania szkodliwych

nadltenków.

background image

Kompleks IV – oksydaza

cytochromowa

Skład: 13 podjednostek białkowych

(3 kodowane przez mitochondrialny
DNA), 3 atomy miedzi i dwie
cząsteczki hemu A (w cytochromach
a i a

3

), które służą jako grupy

prostetyczne, bezpośrednio
zaangażowane w transport
elektronów.

background image

Reakcje kompleksu IV

Cztery elektrony, usuwane z czterech

cząsteczek cytochromu c i
przenoszone na tlen cząsteczkowy
(O

2

), dają dwie cząsteczki wody.

Równocześnie, cztery protony są
aktywnie transportowane przez błonę,
przyczyniając się do formowania
gradientu protonowego. Aktywność
tego kompleksu jest nieodwracalnie
hamowana przez cyjanki.

background image

Efektywność łańcucha

oddechowego

Energia uwolniona przez parę elektronów

wędrujących przez cały łańcuch oddechowy, może
być wyliczona z wielkości potencjału
redoksowego (1,14 Voltów), i wynosi w
przybliżeniu 220 kJ/mol. Natomiast liczba
cząsteczek ATP syntetyzowana i zmagazynowana
po użyciu tej energii wynosi 2.5. Taka ilość ATP
jest równoważna ok. 75 kJ. Zatem maksymalna
wydajność syntezy ATP w mitochondiach wynosi
około 35% .

Jeśli jednak para elektronów odbywa krótszą

drogę (z poziomu FAD) ilość zmagazynowanej
energii jest mniejsza (tylko 1,5 cząsteczek ATP).

background image

Przerzut elektronów z

cytozolowych układów

redoksowych to mitochondrium

NADH nie jest w stanie penetrować błony
mitochondrialnej, ale istnieją dwa specjalne mechanizmy
(czółenka), przeznaczone do przerzucania elektronów z
cytozolu do mitochondrium:

1. Czółenko glicerofosforanowe (mózg, mięśnie
szkieletowe i inne tkanki) jest w stanie przenieść dwa
elektrony z cytozolu do dwuwarstwy lipidowej
wewnętrznej błony mitochondrialnej, gdzie ich
akceptorem jest cząsteczka FAD.

oraz

2. Czółenko jabłczanowo - asparaginianowe
(mięsień sercowy i wątroba) które jest w stanie przenieść
parę electronów na akceptorową cząsteczkę NAD,
zlokalizowaną w mitochondrialnej matriks

background image

Czółenko

glicerofosforanowe

Ponieważ FAD
jest tu
akceptorem, para
elektronów
przerzucana przez
ten układ, może
przejść przez tylko
dwa kompleksy
pompujące
protony (III i IV) w
łańcuchu
oddechowym.
Zatem tylko 1,5
cząsteczki ATP
może powstać
dzięki uwolnionej
energii.

background image

Czółenko jabłczanowo

-asparaginianowe

W tym czółenku,
wewnątrz
-mitochondrialna
cząsteczka NAD
jest użyta jako
akceptor pary
elektronowej.
Wtedy wszystkie
trzy pompy H

+

(I,

III i IV) są
sprzęgane z
procesem
tworzenia
gradientu
protonowego.
Zatem para
elektronów daje
tutaj 2,5
cząsteczki ATP

background image

Podsumowanie

M

itochondrialny łańcuch oddechowy polega

na serii egzoergicznych reakcji redoksowych, w
wyniku których dochodzi do przemieszczenia
elektronów od pierwszego donora (NADH lub
QH

2

) na tlen jako końcowy acceptor. Niektóre z

tych reakcji są sprzężone z procesem formowania
gradientu protonowego w poprzek wewnętrznej
błony mitochondrialnej.

Trzy spośród czterech kompleksów

katalizujących te procesy (I, III i IV) są pompami
protonowymi.
Gradient protonowy jest następnie
użyty do produkcji ATP i do innych celów
omawianych na wykładzie z energetyki.

background image

Ogólny schemat struktury mitochondrialnej syntazy

ATP

Jest ona jednym z dwóch poznanych dotąd

biologicznych mechanizmów wykorzystujących

ruch obrotowy.

background image

Kompleks syntazy ATP jest silnikiem obrotowym na poziomie

molekularnym, napędzanym przepływem protonów

background image

Cztery etapy syntezy ATP


Document Outline


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
lancuch oddechowy, Biomechanika kliniczna
CKT, łańcuch oddechowy(1)
łańcuch oddechowy
Łańcuch oddechowy
Łańcuch oddechowy, fosforylacja oksydacyjna
lancuch oddechowy
Biochemia wykład 6 Łańcuch oddechowy
5 Wstep do metabolizmu; cykl Krebsa i lancuch oddechowy
inhibitory łańcucha oddechowego
Lancuch oddechowy, Weterynaria Lublin, Weterynaria 1, Biochemia, Biochemia
Materiały, 7 2 ŁAŃCUCH ODDECHOWY
łańcuch oddechowy
06 BIOCHEMIA lancuch oddechowyid 6261 ppt
Łańcuch oddechowy, biochemia
Wykład łańcuch oddechowy
Łańcuch oddechowy i fosforylacja oksydacyjna
Łańcuch oddechowy, ✔ ★Weterynaria, weta, dump
łańcuch oddechowy, SGGW, biochemia

więcej podobnych podstron