F8 – proksymalna

E7 – dystalna

Zapobiega:

•kontaktowi grup hemowych

•wiązaniu CO

Histydyna proksymalna

Histydyna dystalna

Otoczenie niepolarne

Fe

2+

Fe

2+

Struktura czwartorzędowa generuje nowe właściwości

1. Hb wiąże O

2

kooperatywnie

2. CO

2

i protony regulują wiązanie O

2

i same mogą być przenoszone przez Hb

obecność H

+

i CO

2

sprzyja uwalnianiu O

2

z Hb,

i odwrotnie, obecność O

2

powoduje uwalnianie

CO

2

i H

+

związanych z Hb - efekt Bohra

3. 2,3-bifosfoglicerynian (BPG) reguluje powinowactwo do O

2

Hb ma niższe powinowactwo do tlenu niż Mb

2,3-BPG binding to hemoglobin has other crucial physiological consequences. The
globin gene expressed by fetuses differs from that expressed by human adults; fetal
hemoglobin tetramers include two α chains and two γ chains. The γ chain, a result of
another gene duplication, is 72% identical in amino acid sequence with the β chain. The
affinity of 2,3-BPG for fetal hemoglobin is reduced, that increases the oxygen-binding
affinity of fetal hemoglobin relative to that of maternal (adult) hemoglobin. This
difference in oxygen affinity allows oxygen to be effectively transferred from maternal
to fetal red cells. We see again an example of where gene duplication and
specialization produced a ready solution to a biological challenge—in this case, the
transport of oxygen from mother to fetus.

Mechanizm zmiany allosterycznej

Białko allosteryczne - podsumowanie

• Białko allosteryczne dostosowuje swoje

działanie do sytuacji zewnętrznej, czyli
reaguje na informację w postaci
oddziałujących z nim cząsteczek.

• Cechą charakterystyczną działania białka

allosterycznego jest kooperatywność, to
znaczy współdziałanie tworzących je
podjednostek, co zapewnia zwiększoną
skuteczność tego działania.

Enzymy allosteryczne

Modele działania

symetryczny =
jednoprzejściowy

sekwencyjny