Hemoglobina

background image

Hemoglobin

Hemoglobin

a –

a –

właściwości

właściwości

i regulatory

i regulatory

allosteryczn

allosteryczn

e, efekt

e, efekt

Bohra

Bohra

background image

Białko allosteryczne

Białko allosteryczne

białko, w którym mogą wystąpić

oddziaływania między przestrzennie

oddalonymi miejscami w cząsteczce,

powodujące zmianę konformacji i

zaburzenia jego aktywności

biologicznej; najlepiej poznanym

białkiem allosterycznym jest

hemoglobina (konsekwencja IV-

rzędowej struktury); właściwości białek

allosterycznych ma też wiele enzymów,

background image

2 pary łańcuchów

polipeptydowych + 4

cząsteczki hemu,

III- i II-rzędowa struktura

podobna do mioglobiny

(ułożenie hemu,

podobieństwo aminokwasów

i ilości odcinków helikalnych),

Fe(II)- żelazo na drugim

stopniu utlenienia umożliwia

wiązanie tlenu (1

hemoglobina- 4 częsteczki

tlenu),

Hemoglobin

Hemoglobin

a

a

background image

Zmiany konformacji

Zmiany konformacji

Podczas wiązania O

2

do

deoksyHb, atom Fe wsuwa się w

płaszczyznę hemu, pociągając

za sobą histydynę proksymalną

i reszty aminokwasowe,

Następuje zerwanie mostków

solnych między podjednostkami

hemoglobiny,

Para podjednostek α/β obraca

się w stosunku do drugiej pary o

15° (forma Ti R),

background image

Regulatory allosteryczne

Regulatory allosteryczne

Czynniki regulujące wiązanie tlenu

przez hemoglobinę,

1. kationy wodoru H

+

(pH) → efekt

Bohra

2. dwutlenek węgla CO

2

3. 2,3- bisfosfoglicerynian (BPG)

background image

1. Efekt Bohra

Odwracalne zjawisko wiązania 2O

2

i protonu wodoru,

W TKANKACH : Odłączeniu O

2

towarzyszy wiązanie

protonu, (skąd proton?) CO2+ H2O ↔ H2CO3↔ H++

HCO-3

W PŁUCACH : Przyłączanie O

2

powoduje uwolnienie

protonu, (co z protonem? Równanie wyżej, przy

użyciu anhydrazy węglanowej)

Protony wodoru powstają z mostków solnych po

przyłączeniu tlenu do formy T hemoglobiny. Zmiana

w R hemoglobinę powoduje rozerwanie owych

mostków

background image

2. CO

2

5-30% CO

2

transportowany przy użyciu

hemoglobiny,

Reakcja z końcowymi grupami aminowymi

podjednostek hemoglobiny → karbaminian

CO

2

+ Hb-NH

3

+

↔ 2H

+

+ Hb-NH-COO

-

Zmiana ładunku umożliwia tworzenie

mostków, oddawanie tlenu,

background image

3. BPG

Syntetyzowany w erytrocytach z 1,3 –

bisfosfoglicerynianu (pochodzi z

glikolizy),

1 BPG na 1 cząsteczkę hemoglobiny,

Zajmuje centrum cząsteczki, mieści się

tylko w formie T, łączy sę za pomocą

mostków solnych ( udział N-końcowych

grup aminowych)

background image


Document Outline


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
hemoglobina
Hemoglobina
Hemoglobina+PUŁAP TLEN+ ZMECZENIE.prv, fizjologia notatki
Odtworzono hemoglobinę mamuta
hemoglobina
WYKLADY CWICZENIA TESTY, CWICZENIE II HEMOGLOBINA, ĆWICZENIE II
lista 4 hemoglobina 1
hemoglobina 1
Czynniki wpływające na stopień wysycenia hemoglobiny tlenem, BILOGIA, FIZJOLOGIA CZŁOWIEKA
hemoglobina
Wykres zależności?sorpcji od długości?li dla roztworu hemoglobiny
4. Hemoglobina ilość, Lekarski WLK SUM, lekarski, biochemia, cykl crebsa, puryny i pirymidyny
KREW-koniec hemoglobina, STUDIA, Fizjologia
Hemoglobina jako modelowe białko czynnościowe(1)

więcej podobnych podstron