Aminokwasy

• Aminokwasy są to związki chemiczne posiadające zarówno

grupę aminową jak również karboksylową

Przykłady aminokwasów:

Właściwości aminokwasów

• Są związkami krystalicznymi, bezbarwnymi
• Rozpuszczają się w rozpuszczalnikach polarnych,

natomiast nie rozpuszczają się w
rozpuszczalnikach niepolarnych

• Mają wysokie temperatury topnienia ze względu

na ich charakter jonowy.

Właściwości chemiczne glicyny

Roztwór wodny glicyny jest prawie obojętny ponieważ
obecne w cząsteczce grupy: karboksylowa i aminowa
ulegają wewnętrznemu zobojętnieniu. Tworzy się sól
wewnętrzna (jon obojnaczy) w rezultacie przeniesienia jonu
H

+

od grupy karboksylowej do grupy aminowej.

Sól taka może reagować zarówno z kwasami jak i z zasadami.

pH, przy którym cząsteczka aminokwasu jest obojętna i nie porusza się
w polu elektrycznym nazywane jest punktem izoelektrycznym (pI)

W pH wyższym od punktu izoelektrycznego następuje oddysocjowanie protonu
od grupy aminowej i cząsteczka staje się anionem (podczas elektroforezy
porusza się w kierunku elektrody dodatniej – anody)

W pH niższym od punktu izoelektrycznego następuje przyłączenie protonu
do grupy karboksylowej i cząsteczka staje się kationem (podczas
elektroforezy porusza się w kierunku elektrody ujemnej - katody)

Aminokwasy mogą ulegać kondensacji, tworząc między sobą wiązanie peptydowe.
Reakcja kondensacji zachodzi pomiędzy grupą aminową i karboksylową dwóch
aminokwasów.

Powstały produkt nadal ma grupę aminową i karboksylową i może
reagować dalej w reakcji kondensacji. Związki powstałe w wyniku
kondensacji aminokwasów, noszą nazwę peptydów.

Reakcją odwrotną jest reakcja hydrolizy:

Aminokwasy białkowe

• Jedną z najważniejszych ról aminokwasów jest ich udział

jako podjednostek budulcowych w tworzeniu białek.

• Ze wszystkich znanych białek wyodrębniono tylko 25

aminokwasów tzw. białkowych.

• W aminokwasach białkowych jedna grupa aminowa jest

związana z tym samym atomem węgla, z którym związana
jest grupa karboksylowa oraz atom wodoru. Ten atom węgla
określa się jako atom węgla α. Wszystkie aminokwasy
białkowe są α-aminokwasami.

C

COO

H

H

3

N

R

-

+

Przykłady aminokwasów białkowych

Z atomem węgla α związane są cztery różne podstawniki, a więc są to
cząsteczki chiralne i mogą występować w postaci enancjomerów
(czynnych optycznie). Konfiguracja grup związanych z atomem węgla α
jest dla wszystkich aminokwasów białkowych taka sama i oznacza się ją
jako L. Wszystkie aminokwasy białkowe są więc L-α-aminokwasami.

Aminokwasy egzogenne

Wśród aminokwasów wchodzących w skład białek są
takie, których organizm ludzki nie potrafi syntezować i
muszą zostać dostarczone wraz z pożywieniem. Są to tak
zwane aminokwasy egzogenne.

Zaliczane są do nich: walina, leucyna, lizyna, metionina,
treonina, fenyloalanina, tryptofan, arginina, histydyna

Podział aminokwasów

Aminokwasy można podzielić ze względu na:

• ilość grup aminowych i karboksylowych
• polarność grupy R (łańcucha bocznego)
• charakter grupy R (łańcucha bocznego)

C

COO

H

H

3

N

R

-

+

Podział ze względu na ilość grup karboksylowych i

aminowych

• Aminokwasy obojętne (jedna grupa –NH

2

i jedna grupa –COOH)

• Aminokwasy kwaśne (jedna grupa –NH

2

i dwie grupy –COOH)

• Aminokwasy zasadowe (dwie grupy –NH

2

i jedna grupa –COOH)

• Aminokwasy obojętne z układem cyklicznym

Podział aminokwasów ze względu na polarność

grupy bocznej

Podział ze względu na charakter łańcucha bocznego

• z bocznym łańcuchem alifatycznym

glicyna, alanina, walina, leucyna, izoleucyna

• z bocznym łańcuchem zawierającym grupy hydroksylowe

seryna, treonina

• z bocznym łańcuchem zawierającym atomy siarki

cysteina, cystyna, metionina

• z bocznym łańcuchem zawierającym grupy kwasowe lub ich amidy

kwas asparaginowy, asparagina, kwas glutaminowy, glutamina

• z bocznym łańcuchem zawierającym grupy zasadowe

arginina, lizyna, hydroksylizyna, histydyna,

• zawierające pierścień aromatyczny

fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan

• iminokwasy

prolina, 4-hydroksyprolina

BIAŁKA

• Naturalne polipeptydy czyli polimeryczne

związki zbudowane głównie z
aminokwasów połączonych z sobą
wiązaniami polipeptydowymi. Synteza
białek odbywa się w organellach
komórkowych zwanych rybosomami.
Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w
skład białek są C, H, O, N, ale także S i P
oraz niektóre jony metali Mg

2+

, Ca

2+

, Cu

2+

,

Co

2+

, Zn

2+

, Mn

2+

,

Znaczenie białek

Znaczenie białek

•

Większość białek ma naturę

Większość białek ma naturę

koloidalną. Są wrażliwe na różne

koloidalną. Są wrażliwe na różne

czynniki fizyczne np. temperaturę,

czynniki fizyczne np. temperaturę,

stężone roztwory kwasów i zasad oraz

stężone roztwory kwasów i zasad oraz

soli metali ciężkich. Pod wpływem

soli metali ciężkich. Pod wpływem

wielu czynników tracą swą

wielu czynników tracą swą

charakterystyczną strukturę

charakterystyczną strukturę

przestrzenną bezpowrotnie

przestrzenną bezpowrotnie

(denaturacja) bądź odwracalnie

(denaturacja) bądź odwracalnie

(koagulacja)

(koagulacja)

•

Białka stanowią podłoże lub biorą udział w

Białka stanowią podłoże lub biorą udział w

licznych procesach fizjologicznych,

licznych procesach fizjologicznych,

•

przenoszeniu i magazynowaniu różnych

przenoszeniu i magazynowaniu różnych

substancji

substancji

•

utlenianiu tkankowym

utlenianiu tkankowym

•

krzepnięciu krwi

krzepnięciu krwi

•

procesach odpornościowych

procesach odpornościowych

•

procesach widzenia

procesach widzenia

•

przewodzenia bodźców nerwowych

przewodzenia bodźców nerwowych

•

skurczu mięśni

skurczu mięśni

•

dostarczaniu energii

dostarczaniu energii

•

regulacji procesów metabolicznych

regulacji procesów metabolicznych

•

stężenia jonów

stężenia jonów

•

ciśnienia osmotycznego

ciśnienia osmotycznego

Wszystkie te funkcje przebiegają dzięki temu,

Wszystkie te funkcje przebiegają dzięki temu,

że białka mogą ulegać zmianom strukturalnym

że białka mogą ulegać zmianom strukturalnym

w sposób odwracalny.

w sposób odwracalny.

Podział białek na podstawie

Podział białek na podstawie

funkcji biologicznych

funkcji biologicznych

1.

1.

Enzymy

Enzymy

2.

2.

Białka transportowe (hemoglobina,

Białka transportowe (hemoglobina,

albumina osocza, lipoproteiny)

albumina osocza, lipoproteiny)

3.

3.

Białka strukturalne (kolagen, elastyna,

Białka strukturalne (kolagen, elastyna,

keratyna, glikoproteiny)

keratyna, glikoproteiny)

4.

4.

Białka biorące udział w skurczu (miozyna)

Białka biorące udział w skurczu (miozyna)

5.

5.

Białka błon komórkowych

Białka błon komórkowych

6.

6.

Hormony (insulina, glukagon, ACTH

Hormony (insulina, glukagon, ACTH

, ADH

, ADH

i

i

in.)

in.)

7.

7.

Białka odpornościowe i ochraniające (

Białka odpornościowe i ochraniające (





-

-

globulina, fibrynogen)

globulina, fibrynogen)

8.

8.

Toksyny

Toksyny

Białka

Białka

Fibrylarn

Fibrylarn

e

e

Globularne

Globularne

Złożone

Złożone

Proste

Proste

Podział białek na podstawie charakterystyki strukturalnej

Podział białek na podstawie charakterystyki strukturalnej





-keratyna

-keratyna





-keratyna

-keratyna

Albuminy

Globuliny

Histony

Prolaminy

Protaminy

Gluteiny

Lipoproteiny

Lipoproteiny

Glikoproteiny

Glikoproteiny

Nukleoproteiny

Nukleoproteiny

Metaloproteidy

Metaloproteidy

Fosforoproteiny

Fosforoproteiny

Chromoproteiny

Chromoproteiny

•

Wiązanie pomiędzy dwoma aminokwasami

Wiązanie pomiędzy dwoma aminokwasami

(wiązanie peptydowe)

(wiązanie peptydowe)

•

jest wiązaniem pomiędzy węglem grupy

jest wiązaniem pomiędzy węglem grupy

karboksylowej poprzedniego aminokwasu i

karboksylowej poprzedniego aminokwasu i

azotem grupy alfa-aminowej drugiego

azotem grupy alfa-aminowej drugiego

aminokwasu.

aminokwasu.

•

Wiązanie pomiędzy węglem i azotem ma

Wiązanie pomiędzy węglem i azotem ma

charakter wiązania częściowo podwójnego.

charakter wiązania częściowo podwójnego.

Obrót wokół tego wiązania nie jest swobodny.

Obrót wokół tego wiązania nie jest swobodny.

N

H

2

R

H

COOH

N

H

2

R'

H

COOH

N

H

2

R

H

O

N
H

R'

H

COOH

+

+

H

2

O

H

H

C

H

3

CH

3

H

CH

3

C

H

3

H

N

O

H

N

O

H

Buten-2

izomer cis

izomer trans

Peptyd

izomer cis

izomer trans

Gdy obrót wokół wiązania nie jest swobodny (np. wiązanie

Gdy obrót wokół wiązania nie jest swobodny (np. wiązanie

podwójne C=C), to może wystąpić izomeria geometryczna typu

podwójne C=C), to może wystąpić izomeria geometryczna typu

cis – trans:

cis – trans:

NH

3

C

C

O

N

R

H

H

C

C

R

H

O

N

H

COO

H

R

+

-

Atomy głównego łańcucha polipeptydu,
to:
N, Ca, C’, N, Ca, C’, N, Ca, C’.

Wiązania peptydowe w polipeptydach

Wiązania peptydowe w polipeptydach

(tutaj jest to tripeptyd – trzy połączone ze sobą aminokwasy)

(tutaj jest to tripeptyd – trzy połączone ze sobą aminokwasy)

są płaskie i zawsze typu

są płaskie i zawsze typu

trans

trans

.

.

Sposoby organizacji

struktury białek

Obecność grup zawierających atomy

Obecność grup zawierających atomy

wodoru związane z atomem azotu i

wodoru związane z atomem azotu i

tlenu i jednocześnie grup

tlenu i jednocześnie grup

karbonylowych daje możliwość

karbonylowych daje możliwość

tworzenia

tworzenia

wiązań wodorowych

wiązań wodorowych

pomiędzy sobą.

pomiędzy sobą.

Ponadto grupy te tworzą wiązania

Ponadto grupy te tworzą wiązania

wodorowe

wodorowe

z cząsteczkami wody otaczającymi

z cząsteczkami wody otaczającymi

białko.

białko.

W konsekwencji te części reszt

W konsekwencji te części reszt

aminokwasowych, które mają

aminokwasowych, które mają

charakter

charakter

hydrofilowy

hydrofilowy

eksponowane

eksponowane

są na zewnątrz cząsteczki,

są na zewnątrz cząsteczki,

natomiast aminokwasy z

natomiast aminokwasy z

niepolarnymi grupami bocznymi,

niepolarnymi grupami bocznymi,

mające charakter

mające charakter

hydrofobowy

hydrofobowy

,

,

unikają kontaktu z wodą i zwykle

unikają kontaktu z wodą i zwykle

tworzą trudno dostępne

tworzą trudno dostępne

kieszenie

kieszenie

hydrofobowe

hydrofobowe

.

.

•

Strukturę I-rzędową

Strukturę I-rzędową

segmentu łańcucha

segmentu łańcucha

polipeptydowego lub białka określa

polipeptydowego lub białka określa

kolejność(sekwencja) aminokwasów

kolejność(sekwencja) aminokwasów

w łańcuchu, bez uwzględnienia układu

w łańcuchu, bez uwzględnienia układu

przestrzennego (niezależnie od

przestrzennego (niezależnie od

konfiguracji na atomie węgla) oraz

konfiguracji na atomie węgla) oraz

umiejscowienia wiązań disulfidowych, jeśli

umiejscowienia wiązań disulfidowych, jeśli

występują.

występują.

•

Za utrzymanie tej struktury są

Za utrzymanie tej struktury są

odpowiedzialne wiązania peptydowe.

odpowiedzialne wiązania peptydowe.

Wpływ sekwencji aminokwasowej na

Wpływ sekwencji aminokwasowej na

strukturę przestrzenną białek ma doniosłe

strukturę przestrzenną białek ma doniosłe

znaczenie dla właściwości biologicznych.

znaczenie dla właściwości biologicznych.

• Struktura I-rzędowa:

• Określone białko ma ściśle zdefiniowany skład i

sekwencję (kolejność) aminokwasów; mówimy

o pierwszorzędowej strukturze białka.

• Mówiąc o strukturze pierwszorzędowej,

podajemy kolejność aminokwasów w białku,

np.:

• Gly Gly Ala His Ala Asp Asp Gly Ala Gly Arg

Struktura II-rzędowa

Strukturę II-rzędową segmentu białka określa lokalny układ
przestrzennego

głównego

łańcucha,

bez

uwzględnienia

konformacji łańcuchów bocznych segmentu lub jego zależność od
innych segmentów.

Łańcuch polipeptydowy ma ściśle określoną

konformację, którą opisują kąty dwuścienne łańcucha głównego,
liczone od N-końca (wolna grupa aminowa) do C-końca (wolna
grupa karboksylowa). Postać natywna (naturalna) białka ma tylko
jedną możliwą konformację w stanie aktywnym.

Struktura II-rzędowa jest utrzymywana za pomocą mostków
disulfidowych i wiązań wodorowych.

•

Kąty dwuścienne opisujące

Kąty dwuścienne opisujące

konformację łańcucha głównego:

konformację łańcucha głównego:

•

N-C

N-C





-

-





•

C

C





-C’ -

-C’ -





•

C’-N -

C’-N -





+

H

3

N C

H

R

C N

O

C C N

H

R

O

C COO

-

H

R

H

H

STRUKRURA II

STRUKRURA II

rzędowa

rzędowa

Struktury powtarzające się

periodycznie (regularne,

uporządkowane)

• Spirala a: F = -58 stopni; Y = -47 stopni; w =

180 stopni

• Płachta b: F = 180 stopni; Y = 180 stopni; w =

180 stopni

• W rejonach, w których kilka kolejnych

aminokwasów ma takie same kąty łańcucha

głównego występują struktury uporządkowane.

Spirala alfa (alfa-helisa) ma kształt sprężyny:

Struktura alfa helisy

Struktura alfa helisy

śruba

śruba

• O ile atomy łańcucha głównego w alfa-

helisie tworzą spiralę,

• to w beta-płachcie atomy łańcucha

głównego leżą na powierzchni

przypominającej kartkę złożoną w

harmonijkę.

• Obie konformacje łańcucha często

występują w strukturze białka.

• Następne przezrocze pokazuje

konformację beta-płachty w dwóch rzutach

Struktura beta-płachty

Struktura beta-płachty

Struktura-III-rzędowa

• Strukturę-III-rzędową określa ogólne

rozmieszczenie przestrzenne i wzajemne

powiązanie skręconych łańcuchów oraz

poszczególnych reszt aminokwasowych w

pojedynczym łańcuchu polipeptydowym bez

uwzględnienia zależności od sąsiednich

podjednostek. Łańcuchy polipeptydowe

uporządkowane zgodnie z ich strukturą II-rzędową

układaja się w przestrzeni w ściśle określony

sposób. W białkach fibrylarnych tworzą one rodzaj

pofałdowanych rusztów a w globularnych

przestrzennie powyginane twory.

• Strukturę III-rzędową stabilizują mostki

disulfidowe, wiązania wodorowe i siły Van der

Waalsa.

•

Struktura III-rzędowa:

Struktura III-rzędowa:

•

Na konformację łańcucha głównego

Na konformację łańcucha głównego

mogą wpływać dodatkowe

mogą wpływać dodatkowe

oddziaływania i wiązania, np.

oddziaływania i wiązania, np.

wiązanie dwusiarczkowe

wiązanie dwusiarczkowe

pomiędzy

pomiędzy

grupami bocznymi Cys (tworzą

grupami bocznymi Cys (tworzą

mostek kowalencyjny -S-S-

mostek kowalencyjny -S-S-

pomiędzy odległymi resztami Cys) i

pomiędzy odległymi resztami Cys) i

wiązania wodorowe

wiązania wodorowe

pomiędzy

pomiędzy

odległymi częściami łańcucha

odległymi częściami łańcucha

polipeptydowego.

polipeptydowego.

N

O

S

N

H

O

H

H

N

O

S

H

O

H

N

H

N

O

S

N

H

O

H

N

O

S

O

H

N

H

N

N

N

N

O

O

O

O

H

H

H

H

N

N

N

O

O

H

O

O

H

H

Fragment łańcucha

Fragment łańcucha

polipeptydowego z wiązaniami

polipeptydowego z wiązaniami

wodorowymi pomiędzy

wodorowymi pomiędzy

atomami wodoru (grupy N-H)

atomami wodoru (grupy N-H)

i atomami tlenu (grupy C=O)

i atomami tlenu (grupy C=O)

należącymi do odległych

należącymi do odległych

aminokwasów w sekwencji (w

aminokwasów w sekwencji (w

łańcuchu), Wiązania

łańcuchu), Wiązania

wodorowe są zaznaczone

wodorowe są zaznaczone

liniami przerywanymi.

liniami przerywanymi.

Wiązania wodorowe występują

Wiązania wodorowe występują

zarówno w alfa-helisie, jak i

zarówno w alfa-helisie, jak i

beta-pętli. To one są

beta-pętli. To one są

odpowiedzialne za trwałość

odpowiedzialne za trwałość

konformacyjną tych

konformacyjną tych

uporządkowanych struktur.

uporządkowanych struktur.

Na tym rysunku pokazany jest

Na tym rysunku pokazany jest

fragment łańcucha

fragment łańcucha

polipeptydowego zawierający

polipeptydowego zawierający

beta-pętlę.

beta-pętlę.

Struktura IV-rzędowa:

• Większość białek występuje w

stanie natywnym w postaci
asocjatów wyższego rzędu, tj.
związanych ze sobą
niekowalencyjnie kilku
podjednostek.

Struktura przestrzenna hemoglobiny.

Struktura przestrzenna hemoglobiny.

Dwie podjednostki alfa i dwie

Dwie podjednostki alfa i dwie

podjednostki beta są zaznaczone

podjednostki beta są zaznaczone

różnymi kolorami. Zielony jest hem.

różnymi kolorami. Zielony jest hem.

Kolagen – główne białko strukturalne

kręgowców

• Kolagen jest głównym białkiem tkanki łącznej i

stanowi około 25% wszystkich białek organizmu
człowieka

• Około połowy kolagenu znajduje się w skórze
• Stanowi około 70% suchej masy skóry i ścięgien
• Znane jest ponad 20 typów kolagenu. W skórze

85% kolagenu stanowi typ I

Właściwości kolagenu

• Jest białkiem strukturalnym
• Jest białkiem fibrylarnym
• Kolagen w ścięgnach tworzy asymetryczne

struktury o dużej odporności na rozciąganie

• Kolagen w skórze tworzy luźno utkane włókna

nadające skórze elastyczność

• Kolagen zębów i kości zawiera minerał –

hydroksyapatyt (polimer fosforanu wapnia)

• Kolagen w rogówce oka jest wysoce

uporządkowany i pozostaje przezroczysty

Budowa kolagenu typu I

• Cząsteczka kolagenu składa się potrójnej helisy (trzech

skręconych ze sobą łańcuchów).

• Każdy łańcuch przybiera formę lewoskrętnej helisy, a trzy

nici nawijają się na siebie prawoskrętnie. Taka budowa
chroni cząsteczkę przed rozwijaniem.

• Każdy łańcuch składa się z ponad 1000 aminokwasów, a

masa całej cząsteczki to około 300 kDa.

• Pierwszorzędową strukturę kolagenu charakteryzuje

występowanie układów trójkowych: Gly-X-Y.

• Co trzeci aminokwas to glicyna, która doskonale mieści się

we wnętrzu skręconej helisy. Poza nią charakterystyczne
jest występowanie dużej ilości proliny oraz hydroksyproliny.
Częsty układ to: Gly-Pro-Hyp

• Hydroksyprolina powstaje na drodze modyfikacji proliny w

utworzonej cząsteczce kolagenu przez enzym wymagający
obecności witaminy C. Niedobór witaminy C powoduje
wystąpienie szkorbutu.

Kolagen w przemyśle kosmetycznym

•

Kolagen i podobne proteiny zastosowane na skórę
posiadają działanie nawilżające oraz posiadają
zdolność do tworzenia filmu ochronnego.
Kolagen w kosmetykach stosowany jest
najczęściej w dwóch postaciach:

•

Tzw. kolagen „rozpuszczalny” uzyskiwany przez
ekstrakcję (najczęściej ze skór młodego bydła lub
rybich) za pomocą rozcieńczonych roztworów soli
lub słabych kwasów

•

Hydrolizat kolagenu – są to polipeptydy uzyskane
dzięki częściowemu rozkładowi kolagenu. Ich
masa waha się w zależności od procesu
otrzymywania (najczęściej 1-10 kDa)

Przykładem innych białek stosowanych w
kosmetykach są keratynowe proteiny z wełny,
stosowane w preparatach do pielęgnacji rąk.
Zaobserwowano, że:

• zwiększają zatrzymywanie wody w skórze

(poprawiają nawodnienie skóry)

• poprawiają elastyczność skóry
• zmniejszają uszkodzenia skóry rąk spowodowane

jej narażeniem na działanie detergentów

Inne proteiny stosowane w kosmetykach

Kolagen „rozpuszczalny”:
• przyspiesza gojenie się ran
• korzystnie wpływa na skórę podrażnioną

promieniowaniem UV

• żel kolagenowy hamuje przezskórną utratę wody
• uważa się, że nie przenika przez nieuszkodzoną

skórę

Hydrolizat kolagenu:
• mniejsze cząsteczki łatwiej przenikają w głąb

naskórka

• brak pewności co do aktywności biologicznej

Zastosowanie peptydów w

kosmetykach

Podejmowane są próby zastosowania w
kosmetykach krótkich peptydów, wykazujących
korzystne działanie na skórę.

Peptydy o działaniu

przeciwzmarszczkowym

Peptyd pal-KTTKS będący fragmentem początkowym kolagenu typu I:
• przyspiesza gojenie ran i stymuluje produkcję kolagenu
• zaobserwowano zmniejszenie się zmarszczek po zastosowaniu na

skórę twarzy

Peptyd sojowy (Phytokine) uzyskany przez fermentację białka

sojowego przez bakterie Lactobacillus gonus.

• zwiększa produkcję glikozaminoglikanów (GAG)
• u części pacjentów zaobserwowano wzrost ilości kolagenu w skórze

Tetrapeptyd o budowie podobnej do fragmentu dekoryny

(proteoglikanu zaangażowanego w organizację matrix
międzykomórkowego i formowanie prawidłowej struktury kolagenu
– z wiekiem ilość dekoryny zmniejsza się)

• zaobserwowano wzrost elastyczności skóry po 4 tygodniach

stosowania

Palmitylowany tripeptyd pal-Gly-His-Lys
• przyłączenie reszty kwasu palmitynowego zwiększa

przenikanie peptydu w głąb naskórka i skóry właściwej

• peptyd ten zwiększa produkcję kolagenu

Syntetyczny heksapeptyd – Argirelina
• peptyd zaprojektowany aby naśladować mechanizm

działania toksyny botulinowej

• podobnie jak toksyna botulinowa hamuje uwalnianie

neuroprzekaźnika warunkującego skurcz mięsni

• działa słabiej ale nie posiada właściwości toksycznych
• po 30 dniowym stosowaniu zaobserwowano redukcję

głębokości zmarszczek o 30%

Peptydy wykazujące inne działanie

N-acetylo-tyrozylo-argininian heksadecylu

(Kyotorphin)

• Jest to zmodyfikowany (zwiększona lipofilność)

dipeptyd o aktywności przeciwbólowej.

• Po zastosowaniu na skórę zmniejsza wrażliwość

na bodźce takie jak ciepło i podrażnienia
chemiczne.

• Istnieje szansa zastosowania tego związku w

preparatach dla osób o nadwrażliwej skórze.

Glutation

• Tripeptyd (γ-glutamylo-cysteinylo-glicyna) o

właściwościach przeciwutleniających.

• Oprócz działania antyoksydacyjnego

zaobserwowano również, że glutation hamuje
syntezę melanin.

Zastosowanie w pielęgnacji worków

pod oczami

Syntetyczny peptyd złożony z dwóch fragmentów:
• fragment peptydu wirusa HIV posiadający właściwość

wnikania do komórek

• fragment parathormonu – peptydu wykazującego m.in.

działanie lipolityczne

Peptyd otrzymany z połączenia tych dwóch fragmentów
zastosowany w kremie pod oczy zwiększał lipolizę w
komórkach i zmniejszał wielkość worków pod oczami.