Aminokwasy, peptydy,
białka, enzymy.
Aminokwasy, peptydy,
białka, enzymy.
Aminokwasy
Kwasy karboksylowe , w których jeden lub
więcej atomów wodoru grupy alkilowej
jest podstawiony grupą aminową
nazywamy aminokwasami.
W przyrodzie aminokwasy są budulcem
białek.
Budowa
Atomy węgla α są asymetryczne, co powoduje występowanie
dwóch izomerów optycznych (stereoizomerów) L i D, będących
lustrzanymi odbiciami. Białka są zbudowane wyłącznie
z L -aminokwasów.
Izomeria
Formy aminokwasów w zależności
od pH
Biorąc pod uwagę właściwości grupy R, aminokwasy można podzielić na: hydrofobowe i hydrofilowe, a w obrębie tej grupy dodatkowo na kwasowe, zasadowe i nienaładowane.
Podział aminokwasów
Podział aminokwasów
Podział aminokwasów
Związki zbudowane z kilku (conajmniej dwóch) reszt
aminokwasowych. Peptydy zbudowane z dwóch reszt
aminokwasowych to dwupeptydy, z trzech - tripeptydy, z
czterech - tetrapeptydy itd. (Do 10 reszt mają oligopeptydy)
Polipeptydy zawierające więcej niż 100 reszt aminokwasowych
noszą nazwę białek.
Peptydy
Wiązanie peptydowe
Białka
Bialka są długimi liniowymi polimerami
aminokwasów, połączonych wiązaniami
peptydowymi.
Wiązanie wodorowe
Budowa przestrzenna białek
Struktura pierwszorzędowa- kolejność, sekwencja
poszczególnych aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym,
uwarunkowana wiązaniami amidowymi.
Struktura drugorzędowa białek- lokalny układ
przestrzenny atomów głównego łańcucha
polipeptydowego, uwarunkowany tylko
wiązaniami wodorowymi.
Istnieją dwa podstawowe modele drugorzędowej
struktury białek:
a) Struktura α
b) Struktura β
Budowa przestrzenna białek
Budowa przestrzenna białek
Struktura α
Struktura β
Struktura
trzeciorzędowa
opisuje
układ
przestrzenny zwiniętego już w heliks łańcucha
polipeptydowego i związana jest z różnego typu
oddziaływaniami bocznych grup aminokwasów
oraz wiązaniami, które mogą się tworzyć
między nimi. Najważniejszym przykładem
takich wiązań są tzw. Mostki disiarczkowe.
Tworzą się one między dwiema resztami
cysteiny – aminokwasu zawierającego –SH.
Budowa przestrzenna białek
Budowa przestrzenna białek
Budowa przestrzenna białek
Struktura czwartorzędowa- sposób ułożenia
w przestrzeni podjednostek cząsteczki
białkowej oraz zespół oddziaływań między
nimi uwarunkowany różnymi wiązaniami
chemicznymi.
Funkcja białek
budulcowa- wchodzą w skład wszystkich plazmatycznych
struktur komórkowych
katalityczna- wszystkie enzymy w komórkach są białkami
katalizującymi przebieg reakcji chemicznych
transportowa- np. białka błonowe umożliwiają transport
substancji do komórki z komórki, hemoglobina umożliwia
przenoszenie tlenu na duże odległości
regulatorowa- koordynacja funkcji życiowych( białkami są niektóre
hormony oraz przekaźniki komórkowe
odpornościowa- rozpoznawanie i „zwalczanie” antygenów
(białkami są przeciwciała)
lokomotoryczna- kurczliwość białek (aktyny, miozyny) w
mięśniach
Denaturacja białek
Zmiany w strukturze przestrzennej cząsteczki białkowej (IV, III
lub II rzędu), w skutek których białko naturalne ulega
deformacji i traci właściwości charakterystyczne dla białka
rodzimego, w tym biologiczne: enzymatyczne, antygenowe lub
hormonalne. Denaturację wywołują niektóre czynniki fizyczne i
chemiczne.
Enzymy
Enzymy - rodzaj białek występujących naturalnie w
organizmach żywych, których działanie sprowadza się do
obniżenia energii aktywacji danych reakcji biochemicznych.
Enzymy stanowią największą grupę tzw. biokatalizatorów.
Jeżeli enzym jest białkiem złożonym, to składa się z:
części białkowej nazywanej apoenzymem
części niebiałkowej nazywanej koenzymem
HOLOENZYM = apoenzym + koenzym
produkt
E + S
enzym
substrat
kompleks
enzym-
substrat
ES
E + P
Schemat reakcji enzymatycznej
Czynniki wpływające na aktywność
enzymów
Enzymy
Klasy enzymów
1. Oksydoreduktazy
2. Transferazy
3. Hydrolazy
4. Liazy
5. Izomerazy
6. Ligazy (syntetazy)
Bibliografia
Leokadia Kłyszejko-Stefanowicz, Cytobiochemia, Wyd. 3,
Warszawa, 2002
Bruce Alberts, Podstawy biologii komórki cz. 1, Wyd. 2,
Warszawa, 2007
Witold Dankiewicz, Chemia Organiczna, Wyd. 3,
Warszawa, 1992