Aminokwasy, peptydy,

białka, enzymy.

Aminokwasy

Kwasy karboksylowe , w których jeden lub

więcej atomów wodoru grupy alkilowej
jest podstawiony grupą aminową
nazywamy aminokwasami.

W przyrodzie aminokwasy są budulcem

białek.

Budowa

Atomy węgla α są asymetryczne, co powoduje występowanie
dwóch izomerów optycznych (stereoizomerów) L i D, będących
lustrzanymi odbiciami. Białka są zbudowane wyłącznie
z L -aminokwasów.

Izomeria

Formy aminokwasów w zależności

od pH

Biorąc pod uwagę właściwości grupy R, aminokwasy można podzielić na: hydrofobowe i hydrofilowe, a w obrębie tej grupy dodatkowo na kwasowe, zasadowe i nienaładowane.

Podział aminokwasów

Związki zbudowane z kilku (conajmniej dwóch) reszt
aminokwasowych. Peptydy zbudowane z dwóch reszt
aminokwasowych to dwupeptydy, z trzech - tripeptydy, z
czterech - tetrapeptydy itd. (Do 10 reszt mają oligopeptydy)
Polipeptydy zawierające więcej niż 100 reszt aminokwasowych
noszą nazwę białek.

Peptydy

Wiązanie peptydowe

Białka

Bialka są długimi liniowymi polimerami

aminokwasów, połączonych wiązaniami
peptydowymi.

Wiązanie wodorowe

Budowa przestrzenna białek

Struktura pierwszorzędowa- kolejność, sekwencja
poszczególnych aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym,
uwarunkowana wiązaniami amidowymi.

Struktura drugorzędowa białek- lokalny układ
przestrzenny atomów głównego łańcucha
polipeptydowego, uwarunkowany tylko
wiązaniami wodorowymi.

Istnieją dwa podstawowe modele drugorzędowej
struktury białek:
a) Struktura α
b) Struktura β

Budowa przestrzenna białek

Struktura α

Struktura β

Struktura

trzeciorzędowa

opisuje

układ

przestrzenny zwiniętego już w heliks łańcucha
polipeptydowego i związana jest z różnego typu
oddziaływaniami bocznych grup aminokwasów
oraz wiązaniami, które mogą się tworzyć
między nimi. Najważniejszym przykładem
takich wiązań są tzw. Mostki disiarczkowe.
Tworzą się one między dwiema resztami
cysteiny – aminokwasu zawierającego –SH.

Budowa przestrzenna białek

Struktura czwartorzędowa- sposób ułożenia
w przestrzeni podjednostek cząsteczki
białkowej oraz zespół oddziaływań między
nimi uwarunkowany różnymi wiązaniami
chemicznymi.

Funkcja białek



budulcowa- wchodzą w skład wszystkich plazmatycznych
struktur komórkowych



katalityczna- wszystkie enzymy w komórkach są białkami
katalizującymi przebieg reakcji chemicznych



transportowa- np. białka błonowe umożliwiają transport
substancji do komórki z komórki, hemoglobina umożliwia
przenoszenie tlenu na duże odległości



regulatorowa- koordynacja funkcji życiowych( białkami są niektóre
hormony oraz przekaźniki komórkowe



odpornościowa- rozpoznawanie i „zwalczanie” antygenów
(białkami są przeciwciała)



lokomotoryczna- kurczliwość białek (aktyny, miozyny) w
mięśniach

Denaturacja białek

Zmiany w strukturze przestrzennej cząsteczki białkowej (IV, III

lub II rzędu), w skutek których białko naturalne ulega
deformacji i traci właściwości charakterystyczne dla białka
rodzimego, w tym biologiczne: enzymatyczne, antygenowe lub
hormonalne. Denaturację wywołują niektóre czynniki fizyczne i
chemiczne.

Enzymy

Enzymy - rodzaj białek występujących naturalnie w
organizmach żywych, których działanie sprowadza się do
obniżenia energii aktywacji danych reakcji biochemicznych.
Enzymy stanowią największą grupę tzw. biokatalizatorów.

Jeżeli enzym jest białkiem złożonym, to składa się z:

 części białkowej nazywanej apoenzymem

części niebiałkowej nazywanej koenzymem

HOLOENZYM = apoenzym + koenzym