Aminokwasy, peptydy i

białka

Związki wielofunkcyjne

Aminokwasy, peptydy i białka

Aminokwasy, peptydy i białka:

- wiadomości ogólne

Aminokwasy:

- ogólna charakterystyka
- budowa i nazewnictwo
- właściwości fizyczne i chemiczne
- aminokwasy białkowe: budowa, izomeria

optyczna
Białka, Peptydy

- wiadomości ogólne

Aminokwasy, peptydy i białka –

widadomości ogólne

Białka to jedna z najważniejszych grup związków

organicznych występujących w przyrodzie. Stanowią

one budulec wszystkich organizmów żywych oraz

uczestniczą w wielu złożonych procesach

biochemicznych.
Cząsteczki białek osiągają ogromne rozmiary, sięgające

wielu milionów daltonów.

dalton (Da), jednostka masy atomowej (u, amu), w przybliżeniu

równa masie jednego atomu wodoru, zdefiniowana jako 1/12 masy

atomu węgla

12

C. m

u

=1u≈1,6605387313·10

-27

kg

W przyrodzie występuje tak wiele białek, że stanowią

one największą grupę związków chemicznych. Dlatego

też są najmniej poznaną grupą, i do tej pory odkryto i

poznano funkcje niewielkiej ich liczby.

Aminokwasy – wiadomości ogólne

Pomimo swej ogromnej złożoności białka są tworami złożonymi z
niewielkich cząsteczek zwanych aminokwasami.
Niemal wszystkie białka pochodzą od dwudziestu kilku aminokwasów
które stanowią ich podstawowy budulec.
Aminokwasy są to niewielkie cząsteczki, które należą do związków
wielofunkcyjnych, charakteryzują się w swej budowie
występowaniem dwóch grup funkcyjnych: grupy

aminowej

i grupy

karboksylowej

.

Alanina

Histydyna

grupa

aminowa

grupa

karboksylowa

Budowa i nazewnictwo

aminokwasów

Aminokwasy zawierają w swojej budowie dwie grupy funkcyjne

AMINOWĄ

i

KARBOKSYLOWĄ

R- oznacza fragment węglowodorowy, który może być dowolny. W
tym miejscu mogą znajdować się dowolne fragmenty
węglowodorów, a także bardziej rozbudowane cząsteczki,
zawierające niejednokrotnie hetero atomy takie jak azot, tlen czy
siarka.

Nazwę aminokwasu tworzy się podobnie jak w przypadku kwasów
karboksylowych, z tym wyjątkiem, że w przedrostku nazwy
właściwej (nazwy kwasu karboksylowego) dodaje się nazwę amino.

Kwas

3-amino

propan

owy

Kwas

2-amino

benzoes

owy

Właściwości fizyczne aminokwasów

(kwas aminooctowy)

Najprostszym aminokwasem jest pochodna kwasu octowego

czyli kwas aminooctowy inaczej zwany glicyną.
Właściwości fizyczne glicyny to:

- biała, krystaliczna substancja
- dobrze rozpuszczalna w wodzie
- odczyn wodnego roztworu jest obojętny (pH=7)

Temperatura topnienia glicyny wynosi 240°C co świadczy o tym,

że glicyna występuje wyłącznie w formie soli wewnętrznej.

Właściwości chemiczne aminokwasów

(kwas aminoocotwy)

Właściwości chemiczne glicyny:
Obecność grup o charakterze zasadowym i kwasowym w jednej
cząsteczce powoduje, że aminokwasy zachowują się jak związki
amfoteryczne. Czyli są
w stanie reagować zarówno z kwasem jak i z zasadą

Właściwości chemiczne aminokwasów

kondensacja - peptydy

• Jedną z najważniejszych reakcji jest kondensacja która

prowadzi do powstawania peptydów a następnie do

powstawanie super struktur jakimi są białka.

• Kondensacja dwóch aminokwasów daje nam związek o nazwie

dipeptydu. Wiązanie pomiędzy sąsiednimi aminokwasami nosi

nazwę wiązania peptydowego

wiązanie peptydowe

Właściwości chemiczne aminokwasów

kondensacja - peptydy

Wiązanie peptydowe można zhydrolizować zarówno w warunkach
kwasowych, zasadowych jak i w obojętnych z użyciem odpowiednich
enzymów. W wyniku hydrolizy zostaną odtworzone pojedyncze
aminokwasy.

Aminokwasy białkowe

• Aminokwasy białkowe to grupa aminokwasów, które stanowią główny

budulec wszystkich białek występujących w organizmach żywych.

• W wyniku badań przeprowadzonych na białkach występujących w

przyrodzie stwierdzono, że głównym budulcem tychże białek są 24

aminokwasy.

• Aminokwasy białkowe różnią się miedzy sobą budową:

- są alifatyczne i aromatyczne
- obojętne (taka sama ilość grup aminowych i karboksylowych)
- kwaśne (więcej grup karboksylowych)
- zasadowe (więcej grup aminowych)
- dodatkowe grupy funkcyjne np. grupa hydroksylowa
- zawierać heteroatom np. siarkę (cysteina)

Aminokwasy białkowe

Przykłady kilku
aminokwasów
białkowych

tyrozyna

(Tyr)

walina

(Val)

tryptofan

(Trp)

alanina

(Ala)

prolina

(Pro)

cysteina

(Cys)

Czynność optyczna aminokwasów

białkowych

• We wszystkich aminokwasach białkowych (oprócz glicyny) z jednym

atomem węgla związaną jest grupa aminowa i karboksylowa. Węgiel ten

określamy nazwą α, ponieważ związane z nim są cztery różne

podstawniki, związek ten jest czynny optycznie.

L- α - aminokwas

D – α - aminokwas

To, że aminokwasy białkowe są optycznie czynne świadczy o tym, że
wszystkie procesy w organizmach żywych przebiegają z udziałem
związków chiralnych. Należą do nich katalizatory białkowe – enzymy –
będące także białkami. Organizm potrafi wykorzystywać do syntezy
swoich białek tylko enancjomery o określonej konfiguracji. W
organizmach żywych najczęściej spotykane są L-aminokwasy.

Pojęcie izomerii optycznej można prześledzić w lekcji pt. Węglowodany część1

Białka, peptydy – wiadomości ogólne

• Polipeptydy zbudowane z więcej niż 100 reszt aminokwasowych

nazywane są umownie białkami.

• Peptydy nawet te najkrótsze mają bardzo duże znaczenie

biologiczne.

• Przykładem może by tripeptyd glutation, którego obecność

stwierdzono w większości żywych komórek. Cząsteczka glutationu

zbudowany jest z trzech reszt aminokwasowych kwasu

glutaminowego (Glu) cysteiny (Cys) i glicyny (Gly).

• Stosując popularną w biochemii skrótową symbolikę określonych

aminokwasów możemy zapisać wzór tego aminokwasu a

następujący sposób:

Glu-Cys-Gly

Po lewej stronie tego zapisu jest umiejscowiony aminokwas z
wolną resztą aminową natomiast po prawej stronie tego
zapisu umiejscowiony jest aminokwas z wolną resztą
karboksylową.

Białka, peptydy – wiadomości ogólne

Glu-Cys-Gly

glutation

wiązania peptydowe

Struktury białek

• Kolejność reszt aminokwasowch w łańcuchu bocznym jest nazywana

–

strukturą pierwszorzędową

polipeptydu, białka. Jej ustalenie

jest pierwszym krokiem na drodze do ustalenia budowy danego

białka.

• Łańcuchy peptydowe przybierają określone kształty przestrzenne.

Są one wynikiem oddziaływań pomiędzy łańcuchami bocznymi

określonych aminokwasów w różnych częściach tego samego białka.

Powstanie w wyniku takich oddziaływań struktury spiralnej noszącej

nazwę alfa – helisy nosi nazwę

struktury drugorzędowej

.

• Inną formą struktury drugorzędowej jest struktura beta – czyli

powstanie swoistej drabinki utworzonej oddziaływaniami pomiędzy

dwoma

sąsiednimi

łańcuchami

białkowymi.

Ewentualnie

oddziaływanie takie powstaje w wyniku zapętlenia się pojedynczego

łańcucha aminokwasowego.

• Struktura trzeciorzędowa

jest to twór powstający w wyniku

przestrzennego zapętlenia i skręcania się struktur drugorzędowych.

W wyniku czego powstają białka globularne. Mioglobina jest tutaj

przykładem takiej struktury.

• Struktury czwartorzędowe

to tfory jakie się kształtują w wyniku

łączenia się ze sobą struktur drugo i trzeciorzędowych. Przykładem

może być hemoglobina która jest zbudowana z 4 jednostek

mioglobiny połączonych ze sobą mostkami.

Struktury białek

Struktura drugorzędowa w środku

Właściwości chemiczne i fizyczne

białek.

• Roztwory koloidalene białek

. Białka dosyć dobrze rozpuszczają się

w wodzie tworząc tzw. roztwory koloidalne. Dzieje się tak dla tego,

że cząsteczki białka są stosunkowo duże i potrafią oddziaływać z

cząsteczkami wody tworząc wiązania wodorowe. W ten sposób

tworzą się otoczki solwatacyjne czyli cząsteczki wody oplatają w

całości cząsteczkę białka tworząc w ten sposób roztwór koloidalny.

• Wysolenie białek

– otoczkę solwatacyjną białka można zniszczyć

dodając do roztworu mocnego elektrolitu, któego jony są silniej

solwatowane przez cząsteczki wody. Następuje wówczas strącanie

się białka zwane wysalaniem. Proces ten nie narusza struktury

przestrzennej białka i dlatego jest w pełni odwracalny. Metodę tą

stosuje się do wytrącania osadów białek z roztworów.

• Denaturacja białek

– Pod wpływem wielu czynników chemicznych

takich jak sole metali ciężkich (Pb, Cd, Hg), mocnych kwasów,

reaktywnych związków organicznych (np. aldechyd mrówkowy) oraz

wysokiej temperatury. Białka strącają się z roztworów w sposób nie

odwracalny. Zjawisko to nosi nazwę denaturacji białka. Jest to

spowodowane nie odwracalnym rozerwaniem wiązań wodorowych i

innych oddziaływań wiążących łańcuchy polipeptydowe.

• Hydroliza białek -

ze względu na swą bardzo zróżnicowaną budowę

białka mają bardzo dużo różnych właściwości chemicznych. Jednakże

wspólnym procesem dla wszystkich białek reakcja hydrolizy. W

środowisku kwaśnym lub zasadowym następuje rozerwanie łańcucha

polipeptydowego na poszczególne aminokwasy. Reakcja ta ma

praktyczne zastosowanie do otrzymania tzw. hydrolizatu białkowego

stosowanego jak składnik zup w proszku i przypraw. Hydroliza białek

może zachodzić także pod wpływem wyspecjalizowanych enzymów

białkowych tak jak to ma miejsce w przewodzie pokarmowym.

Uwolnione aminokwasy wykorzystywane są przez organizm do syntezy

własnych białek.

• Reakcja ksantoproteinowa –

Pewne reakcje, którym ulegają niektóre

aminokwasy wchodzące w skład białek, stosuje się jako próby

rozpoznawcze na obecność białek. Jedną z takich prób jest reakcja

ksantoproteinowa. Reakcja ta polega na działaniu stężonym kwasem

azotowym na roztwór podejrzany o zawieranie białka. W wyniku tego

pojawia się żółte zabarwienie roztworu zmieniające się na

pomarańczowe pod wpływem działania amoniakiem. Z chemicznego

punktu widzenia reakcja ta polega na nitrowaniu pierścienia

aromatycznego w aminokwasie tyrozynie.

• Synteza białek

– W dzisiejszych czasach synteza białek nie stwarza już

większych problemów obecnie stosuje się automaty, które w sposób

zaprogramowany są w stanie produkować białka o zadanym ułożeniu

reszt aminokwasowych. Proces ten stał się obecnie standardem w

laboratoriach zajmujących się badaniem nad właściwościami białek.

Źródło zdjęć: www.wikipedia.pl

Literatura:

- W. Danikiewicz, Chemia organiczna,
Wyd.Szk.iPed., Warszawa (1994)
- J. McMurry, Chemia organiczna,
Wyd. Naukowe PWN, Warszawa (2004)