AMINOKWASY
AMINOKWASY
Podział aminokwasów
BIOLOGICZNY
CHEMICZNY
Z biologicznego punktu widzenia:
Z biologicznego punktu widzenia:
egzogenne
- nie mogą być syntetyzowane przez
organizm, muszą być dostarczane wraz z pokarmem
(walina, leucyna, izoleucyna, treonina, metionina, lizyna,
arginina, histydyna, fenyloalanina, tryptofan)
endogenne
– mogą być syntetyzowane w organizmie
człowieka (glicyna, alanina, seryna, kwas asparaginowy,
asparagina, kwas glutaminowy, glutamina, prolina)
względnie endogenne
- mogą być tworzone w ustroju
pod warunkiem doprowadzenia ich egzogennego
prekursora (cysteina, tyrozyna)
Z chemicznego punktu widzenia:
Z chemicznego punktu widzenia:
W zależności od rodzaju rodnika
W zależności od rodzaju rodnika
:
ALIFATYCZNE(glicyna, alanina, seryna, , kwas
asparaginowy, asparagina, kwas glutaminowy,
glutamina, cysteina, walina, leucyna, izoleucyna,
treonina, metionina, lizyna, arginina)
CYKLICZNE
HETEROCYKLICZNE (prolina ,histydyna ,tryptofan)
AROMATYCZNE (tyrozyna, fenyloalanina)
W zależności od ładunku powstającego podczas
W zależności od ładunku powstającego podczas
dysocjacji:
dysocjacji:
Monoaminomonokarboksylowe(słabo kwaśne)
Monoaminodikarboksylowe (kwaśne)
asparagina
glutamina
Diaminomonokarboksylowe (zasadowe)
lizyna
arginina
histydyn
a
Aminokwasy glikogenne
Aminokwasy glikogenne
są to aminokwasy,
których metabolizm prowadzi do powstania
glukozy (sacharydów).
Aminokwasy ketogenne
Aminokwasy ketogenne
są to aminokwasy,
których metabolizm prowadzi do powstania
związków ketonowych (kwas b-hydroksymasłowy,
kwas acetomasłowy, aceton).
Glikogenne
Ketogenne
Glikogenne i
ketogenn
Alanina
Arginina
Asparagina
Kwas asparaginowy
Cysteina
Kwas glutaminowy
Glutamina
Glicyna
Histydyna
Prolina
Hydroksyprolina
Metionina
Seryna
Treonina
Walina
Leucyna
Lizyna
Izoleucyna
Fenyloalanina
Tryptofan
Tyrozyna
W zależności od polarności i ładunku łańcucha bocznego:
W zależności od polarności i ładunku łańcucha bocznego:
Niepolarne
Niepolarne
–
– aminokwasy tej grupy zawierają łańcuchy
boczne bez grup funkcyjnych
Polarne bez ładunku
Polarne bez ładunku - łańcuchy boczne aminokwasów, w
fizjologicznym pH, wykazują zerowy ładunek elektryczny
(seryna, treonina, tyrozyna, asparagina, cysteina i
glutamina)
Polarne z ładunkiem ujemnym
Polarne z ładunkiem ujemnym
(kwas
(kwas
asparaginowy, kwas glutaminowy)- w obojętnym
asparaginowy, kwas glutaminowy)- w obojętnym
pH ulegają pełnej jonizacji i stają się nośnikami
pH ulegają pełnej jonizacji i stają się nośnikami
ujemnego ładunku
ujemnego ładunku
Polarne z ładunkiem dodatnim
Polarne z ładunkiem dodatnim
(lizyna, histydyna,
(lizyna, histydyna,
arginina)- w fizjologicznych warunkach pH
arginina)- w fizjologicznych warunkach pH
łańcuchy boczne lizyny i argininy naładowane są
łańcuchy boczne lizyny i argininy naładowane są
dodatnio, natomiast histydyny może być
dodatnio, natomiast histydyny może być
naładowany dodatnio lub być obojętny
naładowany dodatnio lub być obojętny
Właściwości
fizykochemiczne
Wszystkie aminokwasy są substancjami
krystalicznymi, które wykazują wysokie
temperatury topnienia. Wynika to z ich jonowej
budowy.
Ich właściwości takie jak wielkość, polarność,
ładunek, rozpuszczalność zależą od łańcucha
bocznego.
Rozpuszczalność
Jonowa budowa aminokwasów wpływa na ich
rozpuszczalności. Większość aminokwasów białkowych jest
rozpuszczalna w wodzie, a prawie wszystkie, za wyjątkiem
proliny, są trudno lub w ogóle nierozpuszczalne w
rozpuszczalnikach organicznych, nawet polarnych, takich
jak alkohole czy ketony.
Z kolei aminokwasy aromatyczne, kwasowe a także
cysteina trudno rozpuszczają się w wodzie. Do najtrudniej
rozpuszczalnych należą cysteina, tyrozyna, histydyna, kwas
asparaginowy oraz kwas glutaminowy. Najłatwiej natomiast
w wodzie rozpuszczają się hydroksyprolina i glicyna.
Polarność
Właściwości optyczne
aminokwasów
Aminokwasy są związkami optycznie czynnymi.
Węgiel α każdego aminokwasu, poza glicyną, jest
węglem asymetrycznym.
Aminokwasy, z wyjątkiem glicyny mogą
występować w formie dwóch izomerów
optycznych: D i L
Reakcje
charakterystyczne
łańcuchów bocznych
Reakcja ksantoproteinowa dla
aminokwasów aromatycnych
Reakcja Millona dla układu fenolowego
w tyrozynie
Reakcja dla układu indolowego w
tryptofanie
Reakcja Voiseneta
Reakcja Pauliego dla pierścienia
imidazolowego w histydynie
Reakcja Sakaguchiego dla układu
guanidynowego w argininie
Reakcja z nitroprusydkiem sodu (-
SH)
Kwasowo-zasadowy
charakter aminokwasów
Obecność w aminokwasach grupy karboksylowej i
grupy
aminowej powoduje, że są one
związkami
amfoterycznymi
. W roztworach wodnych
występują
głównie w formie jonów. W zależności od pH
środowiska jony te mogą mieć charakter kwasowy
bądź
zasadowy, zgodnie z poniższymi równaniami reakcji:
Punkt izoelektryczny
Punkt izoelektryczny to pH, w którym stężenia form jonowych kationowej
i anionowej są sobie równe, stężenie jonu obojnaczego jest
największe. Sumarycznie ładunek jest równy zero.
Rozważmy równowagę kwasową, wg teorii Brønsteda:
W środowisku kwasowym aminokwas przyłącza proton, staje się
kationem i
zachowuje jak kwas, gdyż występujące w cząsteczce grupa karboksylowa
–COOH i grupa amonowa –NH3+ mogą być donorami protonów.
W środowisku zasadowym aminokwas oddając proton staje się anionem i
zachowuje się jak zasada, ponieważ dysocjowana grupa karboksylowa
COO-
i grupa aminowa NH2 mogą przyłączać protony.)
Charakter amfoteryczny aminokwasów ujmuje graficznie
krzywa
miareczkowania
roztworów aminokwasów mocnymi kwasami
lub
zasadami Krzywa przedstawia zależność wartości pH
miareczkowanego roztworu od liczby dodanych moli kwasu lub
zasady.
Zależność miedzy wartością pH a stanem dysocjacji opisano
równaniem Hendersona-Hasselbalcha, gdzie Ka = stała
kwasowa, a
pKa = ujemny logarytm stałej kwasowej:
H
H
3
N
COOH
COOH
H
H
3
N
COO
COOH
H
H
3
N
COO
COO
H
N
H
2
COO
COO
+ H
+
- H
+
+
-
Równowagi w roztworze
wodnym
kwasu asparaginowego
(Asp)
pK
a
1
= 2.0
pK
a
2
= 3.9
pK
a
3
= 10.0
+
-
+ H
+
- H
+
+
-
+ H
+
- H
+
-
-
Krzywa miareczkowania kwasu
asparaginowego
Reakcje dla grupy
aminowej i karboksylowej
aminokwasów
Aminokwasy są związkami amfoterycznymi tzn. mogą
reagować zarówno z kwasami jak i z zasadami. Tę
właściwość zawdzięczają swojej budowie. Aminokwasy
posiadają grupę kwasową i zasadową, dzięki którym ulegają
wewnątrzcząsteczkowej reakcji kwas-zasada i występują
głównie w formie jonu obojnaczego:
Dzięki obecności dwóch grup funkcyjnych aminokwasy
ulegają reakcjom charakterystycznym zachodzącym z
udziałem poszczególnych grup- COOH i NH2.
W wodnym kwaśnym roztworze jon obojnaczy aminokwasu
przyłącza proton, tworząc kation:
W wodnym roztworze zasadowym jon obojnaczy traci
proton, tworząc anion:
Reakcje z udziałem grupy
aminowej
Reakcja z kwasem azotowym (III)
Reakcja z ninhydryną
Sekwencjonowanie białek z użyciem
fluorodinitrobenzenu
Reakcje z udziałem grupy
karboksylowej
Tworzenie estrów
Tworzenie amidów
Tworzenie soli
Tworzenie chlorków kwasowych
Tworzenie bezwodników kwasowych
Aminokwasy, które nie występują
w białkach, a pełniące inne
funkcje biologiczne:
Cytrulina-bierze udział w cyklu
mocznikowym, powstaje z ornityny.
Ornityna-bierze udział w cyklu
mocznikowym,przekształca się w
cytruline.Powstaje z argininy.
Homoseryna- bezpośredni metabolit
przemiany seryny,jest związkiem pośrednim
podczas biosyntezy trzech aminokwasów
egzogennych: metioniny, izoleucyny i treoniny
(izomeru homoseryny). Powstaje w wyniku
dwuetapowej redukcji grupy karboksylowej
łańcucha bocznego kwasu asparaginowego.
Kwas gamma amino-masłowy-jest
neuroprzekaźnikiem,produkt dekarboksylacji
kwasu glutaminowego.
Beta-alanina-składnik kwasu
pantotenowego.
Sarkozyna-jest to substancja
krystaliczna,która łatwo rozpuszcza sie
w wodzie.Występuje w mięśniach
ssaków i antybiotykach.Jest pochodną
glicyny.
Penicylamina-pochodna penicyliny, o właściwościach
chelatujących, wykorzystywanych w medycynie. Penicylamina
tworzy trwałe, rozpuszczalne w wodzie wiązania kompleksowe
z kationami miedzi, ołowiu, rtęci, kadmu, talu, cynku, niklu,
złota i żelaza. * Właściwości chelatujące penicylaminy
wykorzystywane są w zatruciach, gdy penicylamina wiąże
kationy metali ciężkich z przewodu pokarmowego. Te same
własności związku mają zastosowanie w leczeniu choroby
Wilsona, polegającej na nieprawidłowym metabolizmie jonów
miedzi. Rozbija kompleksy immunoglobulin odkładające się w
tkankach w przebiegu reumatoidalnego zapalenia stawów i
innych układowych chorób tkanki łącznej.
Spowalnia proces enzymatycznego tworzenia wiązań pomiędzy
cząsteczkami kolagenu przez chelatację jonów w centrach
aktywnych odpowiedzialnych za te reakcje metaloproteinaz.
Hamuje aktywność limfocytów T nie wywierając wpływu na
limfocyty B.
Betaina-jest organicznym osmolitem
akumulującym się w komórkach
nerkowych dla zbalansowania
hipertoniczności zewnętrzkomórkowej.
Ponadto działa jako szaperon stabilizujący
strukturę białek w warunkach
denaturujących. Służy też jako donor grup
metylowych podczas reakcji
przekształcania homocysteiny w
metioninę.
Dekarboksylacja
aminokwasów-aminy
biogenne
Aminy biogenne to związki, które
powstają w wyniku procesu
dekarboksylacji aminokwasów
obojętnych i zasadowych, które z
wyjątkiem histaminy zwężają naczynia
krwionośne i podwyższają ciśnienie
krwi.
Aminokwas - histydyna, jego produktem
dekarboksylacji jest histamina - hormon
tkankowy obniżający ciśnienie krwi.
Do amin biogennych są również zaliczane:
tyramina, serotonina-zwęża naczynia
krwionośne, działa pobudzająco na ośrodkowy
układ nerwowy oraz katecholaminy, a także
kadaweryna (z lizyny), putrescyna (z ornityny),
agmatyna (z argininy), etanoloamina (z
seryny), tryptamina (z tryptofanu), cysteamina
(z cysteiny), propanoloamina (z treoniny)