AMINOKWASY

Podział aminokwasów

BIOLOGICZNY

CHEMICZNY

Z biologicznego punktu widzenia:

Z biologicznego punktu widzenia:



egzogenne

- nie mogą być syntetyzowane przez

organizm, muszą być dostarczane wraz z pokarmem

(walina, leucyna, izoleucyna, treonina, metionina, lizyna,

arginina, histydyna, fenyloalanina, tryptofan)



endogenne

– mogą być syntetyzowane w organizmie

człowieka (glicyna, alanina, seryna, kwas asparaginowy,

asparagina, kwas glutaminowy, glutamina, prolina)



względnie endogenne

- mogą być tworzone w ustroju

pod warunkiem doprowadzenia ich egzogennego

prekursora (cysteina, tyrozyna)

Z chemicznego punktu widzenia:

Z chemicznego punktu widzenia:



W zależności od rodzaju rodnika

W zależności od rodzaju rodnika

:



ALIFATYCZNE(glicyna, alanina, seryna, , kwas
asparaginowy, asparagina, kwas glutaminowy,
glutamina, cysteina, walina, leucyna, izoleucyna,
treonina, metionina, lizyna, arginina)



CYKLICZNE



HETEROCYKLICZNE (prolina ,histydyna ,tryptofan)



AROMATYCZNE (tyrozyna, fenyloalanina)



W zależności od ładunku powstającego podczas

W zależności od ładunku powstającego podczas

dysocjacji:

dysocjacji:



Monoaminomonokarboksylowe(słabo kwaśne)



Monoaminodikarboksylowe (kwaśne)

asparagina

glutamina



Diaminomonokarboksylowe (zasadowe)

lizyna

arginina

histydyn

a



Aminokwasy glikogenne

Aminokwasy glikogenne

są to aminokwasy,

których metabolizm prowadzi do powstania
glukozy (sacharydów).



Aminokwasy ketogenne

Aminokwasy ketogenne

są to aminokwasy,

których metabolizm prowadzi do powstania
związków ketonowych (kwas b-hydroksymasłowy,
kwas acetomasłowy, aceton).

Glikogenne

Ketogenne

Glikogenne i

ketogenn

Alanina
Arginina
Asparagina

Kwas asparaginowy
Cysteina
Kwas glutaminowy

Glutamina
Glicyna
Histydyna
Prolina
Hydroksyprolina
Metionina
Seryna
Treonina
Walina

Leucyna
Lizyna

Izoleucyna
Fenyloalanina
Tryptofan
Tyrozyna 



W zależności od polarności i ładunku łańcucha bocznego:

W zależności od polarności i ładunku łańcucha bocznego:



Niepolarne

Niepolarne

–

– aminokwasy tej grupy zawierają łańcuchy

boczne bez grup funkcyjnych



Polarne bez ładunku

Polarne bez ładunku - łańcuchy boczne aminokwasów, w
fizjologicznym pH, wykazują zerowy ładunek elektryczny
(seryna, treonina, tyrozyna, asparagina, cysteina i
glutamina)



Polarne z ładunkiem ujemnym

Polarne z ładunkiem ujemnym

(kwas

(kwas

asparaginowy, kwas glutaminowy)- w obojętnym

asparaginowy, kwas glutaminowy)- w obojętnym

pH ulegają pełnej jonizacji i stają się nośnikami

pH ulegają pełnej jonizacji i stają się nośnikami

ujemnego ładunku

ujemnego ładunku



Polarne z ładunkiem dodatnim

Polarne z ładunkiem dodatnim

(lizyna, histydyna,

(lizyna, histydyna,

arginina)- w fizjologicznych warunkach pH

arginina)- w fizjologicznych warunkach pH

łańcuchy boczne lizyny i argininy naładowane są

łańcuchy boczne lizyny i argininy naładowane są

dodatnio, natomiast histydyny może być

dodatnio, natomiast histydyny może być

naładowany dodatnio lub być obojętny

naładowany dodatnio lub być obojętny

Właściwości
fizykochemiczne



Wszystkie aminokwasy są substancjami
krystalicznymi, które wykazują wysokie
temperatury topnienia. Wynika to z ich jonowej
budowy.



Ich właściwości takie jak wielkość, polarność,
ładunek, rozpuszczalność zależą od łańcucha
bocznego.

Rozpuszczalność



Jonowa budowa aminokwasów wpływa na ich
rozpuszczalności. Większość aminokwasów białkowych jest
rozpuszczalna w wodzie, a prawie wszystkie, za wyjątkiem
proliny, są trudno lub w ogóle nierozpuszczalne w
rozpuszczalnikach organicznych, nawet polarnych, takich
jak alkohole czy ketony.



Z kolei aminokwasy aromatyczne, kwasowe a także
cysteina trudno rozpuszczają się w wodzie. Do najtrudniej
rozpuszczalnych należą cysteina, tyrozyna, histydyna, kwas
asparaginowy oraz kwas glutaminowy. Najłatwiej natomiast
w wodzie rozpuszczają się hydroksyprolina i glicyna.

Polarność

Właściwości optyczne
aminokwasów



Aminokwasy są związkami optycznie czynnymi.
Węgiel α każdego aminokwasu, poza glicyną, jest
węglem asymetrycznym.



Aminokwasy, z wyjątkiem glicyny mogą
występować w formie dwóch izomerów
optycznych: D i L

Reakcje
charakterystyczne
łańcuchów bocznych



Reakcja ksantoproteinowa dla
aminokwasów aromatycnych



Reakcja Millona dla układu fenolowego
w tyrozynie



Reakcja dla układu indolowego w
tryptofanie

Reakcja Voiseneta



Reakcja Pauliego dla pierścienia
imidazolowego w histydynie



Reakcja Sakaguchiego dla układu
guanidynowego w argininie



Reakcja z nitroprusydkiem sodu (-
SH)

Kwasowo-zasadowy
charakter aminokwasów

Obecność w aminokwasach grupy karboksylowej i

grupy

aminowej powoduje, że są one

związkami

amfoterycznymi

. W roztworach wodnych

występują

głównie w formie jonów. W zależności od pH
środowiska jony te mogą mieć charakter kwasowy

bądź

zasadowy, zgodnie z poniższymi równaniami reakcji:

Punkt izoelektryczny

Punkt izoelektryczny to pH, w którym stężenia form jonowych kationowej

i anionowej są sobie równe, stężenie jonu obojnaczego jest
największe. Sumarycznie ładunek jest równy zero.

Rozważmy równowagę kwasową, wg teorii Brønsteda:
W środowisku kwasowym aminokwas przyłącza proton, staje się

kationem i

zachowuje jak kwas, gdyż występujące w cząsteczce grupa karboksylowa
–COOH i grupa amonowa –NH3+ mogą być donorami protonów.
W środowisku zasadowym aminokwas oddając proton staje się anionem i
zachowuje się jak zasada, ponieważ dysocjowana grupa karboksylowa

COO-

i grupa aminowa NH2 mogą przyłączać protony.)

Charakter amfoteryczny aminokwasów ujmuje graficznie

krzywa

miareczkowania

roztworów aminokwasów mocnymi kwasami

lub

zasadami Krzywa przedstawia zależność wartości pH
miareczkowanego roztworu od liczby dodanych moli kwasu lub

zasady.

Zależność miedzy wartością pH a stanem dysocjacji opisano
równaniem Hendersona-Hasselbalcha, gdzie Ka = stała

kwasowa, a

pKa = ujemny logarytm stałej kwasowej:

H

H

3

N

COOH

COOH

H

H

3

N

COO

COOH

H

H

3

N

COO

COO

H

N

H

2

COO

COO

+ H

+

- H

+

+

-

Równowagi w roztworze

wodnym

kwasu asparaginowego

(Asp)

pK

a

1

= 2.0

pK

a

2

= 3.9

pK

a

3

= 10.0

+

-

+ H

+

- H

+

+

-

+ H

+

- H

+

-

-

Krzywa miareczkowania kwasu

asparaginowego

Reakcje dla grupy
aminowej i karboksylowej
aminokwasów



Aminokwasy są związkami amfoterycznymi tzn. mogą
reagować zarówno z kwasami jak i z zasadami. Tę
właściwość zawdzięczają swojej budowie. Aminokwasy
posiadają grupę kwasową i zasadową, dzięki którym ulegają
wewnątrzcząsteczkowej reakcji kwas-zasada i występują
głównie w formie jonu obojnaczego:

Dzięki obecności dwóch grup funkcyjnych aminokwasy

ulegają reakcjom charakterystycznym zachodzącym z

udziałem poszczególnych grup- COOH i NH2.



W wodnym kwaśnym roztworze jon obojnaczy aminokwasu
przyłącza proton, tworząc kation:



W wodnym roztworze zasadowym jon obojnaczy traci
proton, tworząc anion:

Reakcje z udziałem grupy
aminowej



Reakcja z kwasem azotowym (III)



Reakcja z ninhydryną



Sekwencjonowanie białek z użyciem
fluorodinitrobenzenu

Reakcje z udziałem grupy
karboksylowej



Tworzenie estrów



Tworzenie amidów



Tworzenie soli



Tworzenie chlorków kwasowych



Tworzenie bezwodników kwasowych

Aminokwasy, które nie występują
w białkach, a pełniące inne
funkcje biologiczne:



Cytrulina-bierze udział w cyklu
mocznikowym, powstaje z ornityny.



Ornityna-bierze udział w cyklu
mocznikowym,przekształca się w
cytruline.Powstaje z argininy.



Homoseryna- bezpośredni metabolit

przemiany seryny,jest związkiem pośrednim

podczas biosyntezy trzech aminokwasów

egzogennych: metioniny, izoleucyny i treoniny

(izomeru homoseryny). Powstaje w wyniku

dwuetapowej redukcji grupy karboksylowej

łańcucha bocznego kwasu asparaginowego.



Kwas gamma amino-masłowy-jest

neuroprzekaźnikiem,produkt dekarboksylacji

kwasu glutaminowego.



Beta-alanina-składnik kwasu
pantotenowego.



Sarkozyna-jest to substancja
krystaliczna,która łatwo rozpuszcza sie
w wodzie.Występuje w mięśniach
ssaków i antybiotykach.Jest pochodną
glicyny.



Penicylamina-pochodna penicyliny, o właściwościach

chelatujących, wykorzystywanych w medycynie. Penicylamina

tworzy trwałe, rozpuszczalne w wodzie wiązania kompleksowe

z kationami miedzi, ołowiu, rtęci, kadmu, talu, cynku, niklu,

złota i żelaza. * Właściwości chelatujące penicylaminy

wykorzystywane są w zatruciach, gdy penicylamina wiąże

kationy metali ciężkich z przewodu pokarmowego. Te same

własności związku mają zastosowanie w leczeniu choroby

Wilsona, polegającej na nieprawidłowym metabolizmie jonów

miedzi. Rozbija kompleksy immunoglobulin odkładające się w

tkankach w przebiegu reumatoidalnego zapalenia stawów i

innych układowych chorób tkanki łącznej.

Spowalnia proces enzymatycznego tworzenia wiązań pomiędzy

cząsteczkami kolagenu przez chelatację jonów w centrach

aktywnych odpowiedzialnych za te reakcje metaloproteinaz.

Hamuje aktywność limfocytów T nie wywierając wpływu na

limfocyty B.



Betaina-jest organicznym osmolitem
akumulującym się w komórkach
nerkowych dla zbalansowania
hipertoniczności zewnętrzkomórkowej.
Ponadto działa jako szaperon stabilizujący
strukturę białek w warunkach
denaturujących. Służy też jako donor grup
metylowych podczas reakcji
przekształcania homocysteiny w
metioninę.

Dekarboksylacja
aminokwasów-aminy
biogenne



Aminy biogenne to związki, które
powstają w wyniku procesu
dekarboksylacji aminokwasów
obojętnych i zasadowych, które z
wyjątkiem histaminy zwężają naczynia
krwionośne i podwyższają ciśnienie
krwi.



Aminokwas - histydyna, jego produktem

dekarboksylacji jest histamina - hormon

tkankowy obniżający ciśnienie krwi.



Do amin biogennych są również zaliczane:

tyramina, serotonina-zwęża naczynia

krwionośne, działa pobudzająco na ośrodkowy

układ nerwowy oraz katecholaminy, a także

kadaweryna (z lizyny), putrescyna (z ornityny),

agmatyna (z argininy), etanoloamina (z

seryny), tryptamina (z tryptofanu), cysteamina

(z cysteiny), propanoloamina (z treoniny)