AMINOKWASY i PEPTYDY

Spośród 4 głównych klas makrocząsteczek, białka i lipidy są dominujące.
Białka, które są zbudowane z aminokwasów stanowią około połowy suchej masy ciała
(C - 53%, O - 23% , N - 16% , H - 7%, S - 1%)

α

,

β

,

γ

-aminokwasy – wzory

1. W przyrodzie występuje ok. 300 aminokwasów.
2. Tylko 20 standardowych aminokwasów jest wykorzystywanych do budowy wszystkich
białkach.
3. Są to te same aminokwasy od drobnoustrojów do zwierząt wyższych.
4. Różnorodność białek wynika z różnego ułożenia 20 aminokwasów w łańcuchu
polipeptydowym i względem siebie.
5. 20 standardowych aminokwasów występujących w peptydach i białkach
Aminokwasy białkowe: budowa

1. Wszystkie aminokwasy białkowe są a-aminokwasami
2. 19 jest aminokwasami pierwszorzędowymi, a jeden jest aminokwasem

drugorzędowym (iminokwasem)

3. Z wyjątkiem glicyny, dla której R stanowi atom wodoru, wszystkie 4 podstawniki

związane z Ca są różne

4. Tetraedryczne ułożenie 4 różnych podstawników nadaje aminokwasom właściwości

optyczne

5. Wszystkie aminokwasy są enancjomerami L u roślin wyższych i zwierząt w pH 7,0

D-aminokwasy są bardzo rzadkie w przyrodzie – tylko 20: ściany bakterii (D-alanina, kwas
D-glutaminowy) i niektóre antybiotyki
Właściwości elektrostatyczne
Wszystkie wolne aminokwasy w pH fizjologicznym aminokwasy mają naładowane grupy

α

-

aminową i

α

-karboksylową – występują w postaci zjonizowanej

- dobrze rozpuszczalne w wodzie i etanolu
- nierozpuszczalne w rozpuszczalnikach niepolarnych (benzen, eter, heksan)
Zmiana ładunku aminokwasu w zależności od stężenia jonów H+ i OH-; jonów obojnacze
(amfijony): mają ładunek dodatni i ujemny, ich ogólny ładunek wynosi 0
- w niektórych aminokwasach również grupy boczne obdarzone są ładunkiem
- wartość ładunku w grupie bocznej zależy od jej wartości pK i pH roztworu
- kwasowe grupy boczne mają ładunek ujemny kiedy ich pK > pH
- zasadowe grupy boczne są naładowane gdy ich pK < pH
- w pH 7,5 grupy boczne następujących AA obdarzone są ładunkiem
(w nawiasie wartość ładunku):

Kw. Asparaginowy (-1), Kw. Glutaminowy (-1), Arginina (+1), Lizyna (+1)

Histydyna (od 0 do +1) – ze względu na słabe powinowactwo do H+

Grupa a-aminowa (od 0 do +1) – zależnie od właściwości białka i środowiska*

Podział aminokwasów: kryteria
A. Charakter reszt bocznych:

1. Niepolarne (hydrofobowe)

-

ich łańcuchy boczne stanowi atom wodoru, alkil (rodnik węglowodorów nasyconych),
lub rodnik aromatyczny

-

są głęboko ‘schowane’ w białkach rozpuszczalnych w wodzie ze względu na
hydrofobowy charakter

-

odgrywają rolę przy porządkowaniu cząst. wody w swoim sąsiedztwie

-

charakterystyczne dla wnętrza białek cytozolowych

2. Polarne (hydrofilowe)

a. Bez ładunku

-

ich łańcuchy boczne zawierają grupy: -OH, -SH, -NH2

-

tworzą wiązania wodorowe z wodą

-

występują na powierzchni białek

-

często znajdowane w centrach aktywnych białek (seryna, cysteina – czynniki
nukleofilowe → udział w katalizie)

-

regulacja aktywności enzymów , których aktywność zależy od ufosforylowania grup –
OH seryny i tyrozyny

b. Z ładunkiem ujemnym

- Ich łańcuchy boczne mają grupy -COOH
- znajdowane w centrach aktywnych białek
- tworzą mostki solne

c. Z ładunkiem dodatnim

-

Ich łańcuchy boczne mają grupy –NH2

-

uczestniczą w ‘przekazywaniu ładunku’ w czasie katalizy enzymatycznej

-

histydyna – funkcja w katalizie enzymatycznej (katalizator zasadowy lub kwasowy)

B. Występowanie lub brak w białkach:
1. białkowe

•

Wchodzące w skład białek

•

Mają odpowiednie kodony w kodzie genetycznym

•

Monomery białek warunkujące ich strukturę i właściwości biologiczne

•

Zaangażowane w przenoszenie impulsów w układzie nerwowym: glicyna, kwas
glutaminowy

•

Ich metabolizm prowadzi do powstawania wielu biomedycznie ważnych związków:
histamina, kwas g-aminomasłowy

2. niebiałkowe

•

Głównym ich źródłem są rośliny

•

Występują w peptydach lub w stanie wolnym

•

Pełnią różne funkcje w metabolizmie lub są produktami ubocznymi

•

Biosynteza mocznika: ornityna, cytrulina, kwas argininobursztynowy

•

Biosynteza metioniny: homocysteina

•

Katabolizm cysteiny: kwas cysteinosulfinowy

•

Prekursor melatoniny: Dopa

•

Prekursory hormonów tarczycy: 3-monojodotyrozyna, 3,5-dijodotyrozyna, 3,5,3’-
trijodotyronina, tyroksyna

•

Neuroprzekaźnik: kwas g-aminomasłowy

•

Końcowy produkt katabolizmu pirymidyn: kwas b-aminoizomasłowy

•

Składnik żółci: tauryna

•

Składnik koenzymu A i wit. pantoteiny: b-alanina

•

Związki pośrednie w metabolizmie aminokwasów: homocysteina, kwas
cysteinosulfinowy, homosyderyna

Aminokwasy niebiałkowe są też w białkach
-

kolagen: hydroksylizyna, hydroksyprolina

-

miozyna mięśni: metylolizyna, metylohistydyna

-

wiele białek: fosfoseryna, fosfotreonina, fosfotyrozyna

-

protrombina: kwas g-karboksyglutaminowy

C. Zdolność zwierząt i człowieka do ich syntezy:

•

Endogenne – mogą być wytwarzane w organizmach zwierząt i człowieka

•

Egzogenne – muszą być dostarczane z zewnątrz wraz z pożywieniem, lista
aminokwasów egzogennych zależy od gatunku zwierzęcia;
niezbędne do podtrzymania wzrostu (dzieci) i utrzymania zdrowia (dorośli)

D. Rodziny biogenetyczne (wspólne drogi biosyntezy):
Glutaminianowa, asparaginianowa, pirogronianowa,
szikimianowa, serynowa
E. Inne
Cukrotwórcze – mogą przekształcać się w cukry,
tłuszczotwórcze – mogą przekształcać się w tłuszcze

Aminy biogenne
Powstają przez dekarboksylację aminokwasów obojętnych i zasadowych.
1. Podział:
- alifatyczne (mono- i poliaminy)
- katecholowe (fenolowe, o pierścieniu aromatycznym)
- heterocykliczne
2. Działają farmakodymamicznie na tkankę nerwową i na mięśniówkę gładką

-

katecholowe (tyramina, dopamina, adrenalina), imidazolowe (histamina) i indolowe
(tryptamina, serotonina) – zmieniają ciśnienie krwi

-

noradrenalina – mediuje przenoszenie impulsów nerwowych przez zakończenie
nerwowe, a serotonina – przez synapsy komórek nerwowych

Peptydy
Składają się z 2 lub więcej reszt aminokwasowych połączonych wiązaniem peptydowym
Struktura pierwszorzędowa

-

rozpoczyna się od lewej strony resztą NH3+- (N-koniec)

-

kończy po prawej stronie resztą COO- (C-koniec)

-

symbole trój- (z kreskami) lub jedno literowe (bez kresek)

-

niepewność sekwencji - aminokwasy w nawiasie

nomenklatura
Dipeptyd: 2 reszty aminokwasów
Tripeptyd: 3 reszty aminokwasów
Tetrapeptyd: 4 reszty aminokwasów
Oligopeptydy: 2-10 reszt aminokwasów
Polipeptydy: 11-100 reszt aminokwasów
Makropeptydy (białka): ponad 100 reszt aminokwasów

Peptydy naturalne
GLUTATION (G-SH) 5-glutamylo-cysteinylo-glicyna
- biologiczny przenośnik elektronów
- wraz z reduktazą glutationową uczastniczy w powstawaniu prawidłowych wiązań
disiarczkowych w wielu białkach i hormonach polipeptydowych
Hormony tylnego płata przysadki: wazopresyna i okstyocyna
Hormon przedniego płata przysadki: adrenokortykotropina,
Hormon pośredniego płata przysadki: Melanotropina,
Hormon trzustki: Insulina, Glukagon
Hormony tkankowe: Angiotensyna i bradykinina
Reakcje charakterystyczne dla aminokwasów
1. Reakcje wspólne

-

wynikają z występowania grup funkcyjnych, karboksylowej
i aminowej

Reakcja van Slyke’a z kwasem azotowym (III)
Reakcja z ninhydryną
Reakcja z fluoreskaminą
2. Reakcje specyficzne

-

wiążą się z występowaniem charakterystycznego układu w łańcuchu bocznym

-

pozwalają na odróżnienie i/lub ilościowe oznaczenie niektórych AA dzięki tworzeniu
barwnych pochodnych oraz wstępną orientację co do występowania danego AA w
badanym materiale (białko, peptyd)

-

intensywność zabarwienia zależy od stężenia AA w roztworze, w przypadku białka też
od dostania się odczynnika do AA
w obrębie cząsteczki, oddziaływania AA z sąsiednimi resztami