Różnice między hyrolazami

i hydroksylazami oraz

oksydazami i

oksygenazami.

Michał Butenko

Gr. 5



Klasa enzymów katalizująca hydrolizę wiązań:
estrowych, eterowych, peptydowych,
glikozylowych, wiązań C-N różnych od
peptydowych, bezwodników kwasowych, wiązania
C-C, wiązania P-N, halogenków. Reakcja hydrolizy
tych wiązań polega na przeniesieniu grup
funkcyjnych i cząsteczki donora do cząsteczki
akceptora, którym jest woda.

Hydrolazy

Wyróżniamy:
EC 3 HYDROLAZY
EC 3.1. Esterazy - Działają na wiązania estrowe
EC 3.2. Glukozylazy - Hydrolizują związki glikozydowe
EC 3.3. Hydrolazy działające na wiązania eterowe
EC 3.4. Peptydazy - działają na wiązania peptydowe
EC 3.5. Hydrolazy działające na wiązanie C-N, ale różniące się

od peptydowych

EC 3.6. Enzymy działające na bezwodniki kwasowe
EC 3.7. Hydrolazy działające na wiązanie C-C
EC 3.8. Enzymy działające na wiązanie halogenkowe

(halogenkowo-alkilowe)

EC 3.9. Hydrolazy działające na wiązanie P-N
EC 3.10. Enzymy działające na wiązanie S-N
EC 3.11. Hydrolazy działające na wiązanie C-P
EC 3.12. Enzymy działające na wiązanie S-S
EC 3.13. Hydrolazy działające na wiązanie C-S



Są to oksydazy o funkcji mieszanej
monooksygenazy. Katalizują przyłączenie do
substratu grupy hydroksylowej –OH.
Katalizują reakcje utleniania i redukcji.

L-tryptofan + tetrahydrobiopteryna + O

2

⇌ 5-Hydroksytryptofan + Hydroksytetrahydrobiopteryna

+ + O

2

⇌ +

+

Hydroksylazy



Enzymy z klasy oksydoreduktaz. Tlen
cząsteczkowy zostaje zaktywowany przez
przeniesienie na niego elektronów, przez co
może się on łączyć z protonami tworząc
cząsteczkę wody, rzadziej nadtlenku wodoru
(oksydazy flawinowe).

(1)

C

6

H

12

O

6

+ O

2

+ H

2

O  →   C

6

H

12

O

7

+ H

2

O

2

(2)

H

2

O

2

+ 2 I

−

+ 2 H

+

  →   I

2

 + 2 H

2

O

Oksydazy



Wyróżnia się:



oksydazy pierwszego zespołu - produktem
jest woda (np. oksydaza cytochromowa
posiada grupę prostetyczną w postaci
dwóch grup hemowych)



oksydazy drugiego zespołu - produktem jest
nadtlenek wodoru (np. oksydaza
ksantynowa - posiada koenzym w formie
FAD lub FMN)



oksydaza monoaminowa (MAO)



oksydaza diaminowa (DAO)



Katalizują reakcje włączania tlenu
cząsteczkowego do jednego substratu,
którym jest związek organiczny.

Oksygenaza hemowa HO-1:
Hem b + 3O

2

+ 3½NADPH + 3½H

+

+ 7e

-

→

biliwerdyna + Fe

2+

+ CO + 3½NADP

+

+

3H

2

O

Oksygenazy



Wyróżnia się oksygenazy właściwe, tj.:



dioksygenazy-włączają dwa atomy tlenu do
substratu;

◦

dioksygenazy wymagające udziału NAD(P)H,
katalizujące reakcje hydroksylacji substratu;

◦

dioksygenazy nie wymagające udziału NAD(P)H,
katalizujące rozerwanie pierścienia;



monooksygenazy-katalizują włączenie
jednego atomu tlenu do hydroksylowanego
substratu, podczas gdy drugi atom tlenu
wiązany jest w cząsteczkę wody z udziałem
NAD(P)H, np. 3-monooksygenaza
kinureninowa.

Cecha

porównawcz

a

Hydrolazy

Hydroksylaz

y

Oksydazy

Oksygenaz

y

Klasa

enzymów

EC 3

EC 1

EC 1

EC 1

Typ

katalizowan

ej reakcji

Hydroliza

Utlenianie i

redukcja

Utlenianie i

redukcja

Utlenianie i

redukcja

Substrat

Rozpada się

pod

wpływem

H

2

O

Równoczesne
utlenienie
dwóch
odrębnych
substratów

Redukcja

substratu

Związek

organiczny

reagujący z

O

2

Produkty

Powstałe po

rozpadzie

substratu

Jeden atom
tlenu włączony
do substratu, a
drugi z
atomami
wodoru
drugiego
substratu
tworzy H

2

O

H

2

O lub H

2

O

2

Utleniony

związek

organiczny

Koenzymy

Brak

Obecne

Obecne

Obecne

Koniec