Porównanie struktury

wewnętrznej

komórek

Prokariota

(bakterie i sinice) najliczniej występujące

i

najbardziej

rozpowszechnione

organizmy na Ziemi

Eukariota

1.

Posiada

błonę

cytoplazmatyczną, która jest
miejscem tworzenia energii,

otoczona

sztywną

ścianą

komórkową.

2.

Nie

zawiera

jądra

otoczonego błoną.

3.

Nie

występują

organelle

komórkowe, a jedynie błona
komórkowa

tworzy

uwypuklenia (mezosomy –
miejsce replikacji DNA)

4.

DNA występuje w cytozolu w

formie

skondensowanego

nukleoidu.

1.

Występuje

błona

cytoplazmatyczna ale nie
zawsze

otoczona

jest

sztywną ścianą komórkową.

2.

Posiadają otoczone błonami
jądro komórkowe

3.

W cytoplazmie położone są
organelle:

mitochondria,

rybosomy

retikulum

endoplazmatyczne,

aparat

Golgiego,

lizosomy,

peroksysomy,

cytozol,

mikrotubule,

wakuola,

chloroplasty – w komórce
roślinnej.

Organelle komórki eukariotycznej

Organelle

komórkowe

Funkcja

Błona komórkowa

błona półprzepuszczalna oddzielająca wnętrze

komórki od świata zewnętrznego

Jądro komórkowe

przechowuje informację genetyczną komórki jako

DNA - owinięty wokół białek histonowych
jąderko- miejsce syntezy rRNA.

Retikulum

endoplazmatyczne

szorstkie ER (RER) rybosomy – miejsce biosyntezy

białek błonowych i sekrecyjnych. W jego świetle

występują enzymy przeprowadzające potranslacyjną

modyfikację białek.
gładkie ER (SER) bez rybosomów - miejsce biosyntezy

fosfolipidów reakcje detoksykacyjne

Aparat Golgiego

ośrodek sortujący, enzymy, które zmieniają strukturę

cząsteczek białka, przyłączając do nich reszty cukrowe

Mitochondrium

transport elektronów i fosforylacja oksydacyjnej (ATP)
cykl kwasu cytrynowego, szlak rozkładu kwasów

tłuszczowych.

Organelle komórki eukariotycznej

Organelle

komórkowe

Funkcja

Lizosomy

proteazy degradują białka, lipazy degradują lipidy,

fosfatazy usuwają grupy fosforanowe z nukleotydów

i fosfolipidów, a nukleazy degradują DNA i RNA (pH

kwaśne)

Peroksysomy

zawierają enzymy degradujące kwasy tłuszczowe i

aminokwasy zawierają enzym – katalazę, która

rozkłada nadtlenek wodoru do produktów

nieszkodliwych dla komórki (wodę i tlen)

Chloroplasty

zielony barwnik chlorofil oraz enzymy, co stanowi

układ wychwytujący energię świetlną i zamieniający

ją w energię chemiczną w formie ATP, stroma- jest

miejscem wiązania CO

2

Wakuola

woda, jony: K

+

, Na

+

, Ca

+,

Mg

+

, Zn

+

, Cl

-

, SO

4

2-

,

PO

4

3-

,utrzymanie turgoru komórki; u roślin -

magazynowanie zbędnych produktów przemiany

materii

Jak zbudowane są

aminokwasy?

R
C
H

NH

2

COOH

Aminokwas

O

R

1

C

R

2

H

Peptyd

N

Aminokwasy są związkami chemicznymi,

zawierającymi grupę aminową -NH

2

(zasadową)

oraz grupę karboksylową

-COOH (kwasową) oraz resztę biogenną, która

może zawierać pierścień aromatyczny, łańcuch
alifatyczny, siarkę, grupę wodorotlenową,
dodatkową grupę aminową bądź karboksylową

Jakimi właściwościami charakteryzują się

aminokwasy?



są rozpuszczalne w wodzie



są nierozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych

( np. w eterze)



wszystkie charakteryzują się bardzo wysoką temperaturą

topnienia



mają dwojaką naturę ze względu na ich budowę:

Kwasową – ze względu na występowanie grupy

karboksylowej -COOH

Zasadową – ze względu na występowanie grupy

aminowej -NH

2



występują powszechnie w organizmach roślinnych i

zwierzęcych (aminokwasy α)

Jakie funkcje spełniają

aminokwasy?

Aminokwasy można podzielić:

1.

Ze względu na usytuowanie grupy aminowej względem
węgla w cząsteczce aminokwasu: α , β g, d........

2.

Ze względu na usytuowanie grupy aminowej względem
asymetrycznego węgla w trójwymiarowym modelu cząsteczki
(dotyczy jedynie aminokwasów α): Aminokwasy D i
aminokwasy L

3.

Ze względu na możliwość syntetyzowania aminokwasów
przez zwierzęta i ludzi na: - egzogenne (muszą być
dostarczone organizmowi z zewnątrz –

Val, Leu, Ile, Phe, Tyr, Thr, Trp, Lys, Met)

- endogenne (mogą być syntetyzowane w

organizmie).

4.

Ze względu na występowanie w białkach na:

- białkowe
- niebiałkowe (ornityna, cytrulina, b-alanina)

5.

Ze względu na budowę reszty aminokwasowej:

- z resztą alifatyczną, niepolarną – Gly, Ala, Val, Leu, Ile,

Pro

- z grupą alkoholową lub siarką – Ser, Thr, Cys i Met
- z resztą zawierającą pierścień aromatyczny – Phe, Trp, Tyr
- z resztą zasadową – Lys, Arg, His
- z resztą kwasową – Asp, Glu

aminokwas 1

aminokwas 2

dipeptyd

wiązanie

peptydowe

Peptydy naturalne

Glutation (g-

glutamylocysteinyloglicyna

)



Dzięki zawartości grupy

hydrosulfidowej łatwo ulega

odwodorowaniu, tworzy się

glutation utleniony. Ze

względu na odwracalność tej

reakcji jest przenośnikiem

elektronów.



Jest koenzymem glioksalazy –

przemiana metyloglioksalu do

kwasu mlekowego.



Hormony

- wazopresyna i

oksytocyna (tylny płat

przysadki mózgowej) –

kontrakcja mięśni

gładkich macicy i

gruczołu mlecznego

- adrenokortykotropina

(przedni płat przysadki

mózgowej)

- insulina (trzustka) –

obniża poziom glukozy

we krwi, zwiększa

przepuszczalność błon

komórkowych dla

monosacharydów i

aminokwasów,

przyspiesza proces

glikolizy



Antybiotyki

- gramicydyny

- polimyksyny

- aktynomycyny

Struktury białkowe



Struktura

pierwszorzędowa

–

liniowa

sekwencja

aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym. W

strukturze tej zawarte jest położenie wszystkich innych

wiązań kowalencyjnych.- głównie wiązania disiarczkowe

między resztami cysteiny.



Struktura drugorzędowa

– regularne pofałdowanie

regionów

łańcucha

polipeptydowego.

Najczęściej

występujące pofałdowanie – a-helisa i struktura b.



Struktura

trzeciorzędowa

–

przestrzenne

ułożenie

aminokwasów zarówno odległych w sekwencji liniowej jak i

sąsiadujących.

Łańcuch

polipeptydowy

fałduje

się

spontanicznie, jednak większość jego hydrofobowych

łańcuchów bocznych zostaje skierowana do wewnątrz

struktury.



Struktura czwartorzędowa

– występuje w przypadku białek

zawierających więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy (np.

hemoglobina). Struktura ta dotyczy przestrzennego

ułożenia

polipeptydowych

podjednostek

i

natury

oddziaływań między nimi. Tymi oddziaływaniami mogą być

wiązania kowalencyjne (wiązania disiarczkowe) lub

niekowalencyjne (siły elektrostatyczne, wiązania wodorowe

i oddziaływania hydrofobowe)

Struktura drugorzędowa

struktura

pofałdowanej
kartki typu b

a-heliks

Główną funkcją mioglobiny jest magazynowanie tlenu w

mięśniach czerwonych (poprzecznie prążkowanych). Podczas

nadmiernego wysiłku mięśni, kiedy ciśnienie cząsteczkowe

tlenu spada, mioglobina uwalnia zmagazynowane cząsteczki

O

2

i pozwala mitochondriom na syntezę ATP na drodze

fosforylacji oksydacyjnej.

Kolagen - główne białko tkanki łącznej. Posiada ono bardzo

wysoką odporność na rozciąganie i stanowi główny składnik

ścięgien. Jest odpowiedzialny za elastyczność skóry. Ubytek

kolagenu ze skóry powoduje powstawanie zmarszczek, w

trakcie jej starzenia. Kolagen wypełnia także rogówkę oka,

gdzie występuje w formie krystalicznej. Kolagen zawiera duże

ilości glicyny i proliny oraz - hydroksyprolinę i hydroksylizynę.

Hemoglobina



Białko zawarte w erytrocytach, którego zasadniczą funkcją jest

przenoszenie tlenu - przyłączanie go w płucach i uwalnianie w

tkankach.



Cząsteczka hemoglobiny jest tetramerem złożonym z dwóch par

białkowych

podjednostek.

Każda

podjednostka

zawiera

cząsteczkę hemu. Cząsteczka hemu zawiera położony centralnie

atom żelaza (Fe

2+

) umożliwiający jej wiązanie tlenu (O

2

). Jedna

cząsteczka hemoglobiny może przyłączyć od jednej do czterech

cząsteczek tlenu, co powoduje, że hemoglobina może

występować albo w stanie

"odtlenowanym" (deoxyHb)

lub w

różnym stopniu

"utlenowania" (oxyHb).

Białka

Proste

Złożone

Fibrylarne

(włókienkowe)

skleroproteiny

fosfoproteiny, glikoproteiny

chromoproteiny, nukleoproteiny

lipoproteiny, metaloproteiny

hemoproteiny

Globularne

(kuliste)

właściwe

histony, albuminy

globuliny, prolaminy, gluteiny

polipeptydy

protaminy



Skleroproteiny

– składniki tkanki łącznej i strukturalnej

występujące u zwierząt np. keratyna (duża zawartość

cysteiny), kolagen, elastyna (prolina i hydroksyprolina),

fibroina.



Histony

– białka jądra komórkowego, gdzie występują w

połączeniu z kwasami nukleinowymi. Charakter silnie

zasadowy.



Albuminy

– występują w płynach ustrojowych oraz

ziarnach roślin uprawnych. W ich skład wchodzą wszystkie

aminokwasy, szczególnie o charakterze kwaśnym. Funkcja-

regulacja ciśnienia osmotycznego płynów ustrojowych oraz

wiązanie różnych składników.



Globuliny

–

najbardziej

rozpowszechnione

białka

(większość enzymów i glikoprotein). Występują w płynach

ustrojowych zwierząt (a, b i g globuliny). Immunoglobuliny

– przeciwciała – specyficzne białka obronne.



Prolaminy

–występują tylko w nasionach traw, gdzie

stanowią frakcję gliadyny związanej z glutenem.



Gluteiny

– występują w nasionach roślin jednoliściennych.

Podobne do prolamin.

Białka proste

Białka złożone



Fosfoproteiny

– zawierają ok. 1% fosforanu związanego

estrowo z grupami alkoholowymi seryny lub treoniny. (kazeina
mleka i witelina żółtka jaja kurzego).



Glikoproteiny

–

zawierają

oligosacharydy

(N-

acetyloglukozoaminy, galaktozy lub mannozy). Stanowią
podstawowy składnik krwi.



Chromoproteiny

– składnikiem niebiałkowym jest substancja

barwna. Należą do nich hemoglobina i mioglobina,
cytochromy, enzymy – peroksydaza i katalaza, substancje
barwne skóry oraz rodopsyny (proces widzenia)



Metaloproteiny

– zawierają jony metali. Należą do nich

ferredoksyny (białka żelazowo-siarkowe), ferrytyna,
flawoproteiny oraz enzymy : fosfatazy (Mg), arginaza (Mn),
insulina (Zn), oksydazy (Cu), reduktaza azotanowa (Mo).



Nukleoproteiny

- kompleksy z kwasami nukleinowymi za

pomocą wiązań kowalencyjnych. Występują w jądrach
komórkowych, gdzie stanowią materiał genetyczny
(chromatyna) oraz w rybosomach – kompleks RNA z białkiem.



Lipoproteiny

– białka sprzężone z lipidami. Błony komórkowe,

plazma krwi, cytoplazma i żółtko jaja. Transport i
rozprzestrzenianie lipidów, hormonów i witamin
rozpuszczalnych w tłuszczach.

Zasady azotowe

ATP

adenozynotrifosf

oran

cukier

deoksyryb

oza

zasada

azotowa

adenina

trzy reszty

fosforanowe



Dwa helikalne łańcuchy
polinukleotydowe oplatają
wspólną oś; łańcuchy te
biegną w przeciwnych
kierunkach.



Zasady purynowe i
pirymidynowe znajdują się
wewnątrz, a grupy
fosforanowe i reszty
deoksyrybozy na zewnątrz
helisy.



Płaszczyzny

zasad

są

prostopadłe do osi helisy.



Średnica helisy 2nm, okres
powtarzalności wzdłuż osi
helisy wynosi 3.4nm, co
odpowiada 10 nukleotydom
w każdym łańcuchu.

1953 r – odkrycie przez
J.Watsona i F.Cricka
dwuniciowej struktury DNA

Dwa łańcuchy łączą się ze sobą wiązaniami
wodorowymi między zasadami tworzącymi
komplementarne pary

Adenina –Tymina

Guanina – Cytozyna

Kolejność zasad w łańcuchu
polinukleotydowym nie jest w żaden sposób
ograniczona. Ściśle określona sekwencja
zasad niesie informacje genetyczną.

Najważniejszą cechą dwuniciowej helisy DNA

jest specyficzność parowania zasad

(komplementarność zasad)

Komplementarność Zasad – Wiązania

Wodorowe

w procesie transkrypcji – przepisanie informacji z
DNA na mRNA A=U

Dwie

fundamentalne

różnice między

strukturą RNA i

DNA:



RNA zawiera

rybozę a nie

deoksyrybozę



W skład RNA

wchodzi uracyl

zamiast

tyminy.

Rodzaje RNA

t-RNA –
transportujący
RNA

przyłączanie wolnych aminokwasów w

cytoplazmie i transportowanie ich do

rybosomów, gdzie w trakcie procesu

translacji zostają włączone do

powstającego łańcucha polipeptydowego.

mRNA, matrycowy
(lub informacyjny)
RNA

zawierające przepisaną z genów,

zakodowaną informację genetyczną o

sekwencji poszczególnych polipeptydów.

Cząsteczki te po przyłączeniu się do

rybosomów stanowią matrycę - kolejne

trójki nukleotydów mRNA (tzw. kodony)

są rozpoznawane przez odpowiednie

fragmenty (tzw. antykodony) cząsteczek

transportujących aminokwasy (tRNA),

dzięki czemu w procesie translacji

powstaje właściwa sekwencja peptydu

rRNA - rybosomalny,
rybosomowy RNA

Cząsteczki kwasu rybonukleinowego

wchodzące w skład rybosomów, które

biorą udział w procesie biosyntezy

polipeptydów.



t-RNA – transportujący RNA - zadaniem jest

przyłączanie wolnych aminokwasów w cytoplazmie i

transportowanie ich do rybosomów. Cząsteczki tRNA

występują w komórkach w stanie wolnym bądź też

związane ze specyficznym aminokwasem. Kompleks

tRNA-aminokwas nosi nazwę aminoacylo-tRNA.



Wzór strukturalny tRNA ma budowę palczastą i

przyjmuje kształt czterolistnej koniczyny w którym

można wyróżnić 4 ramiona:

1.

ramię akceptorowe

- sparowane zasady końców 3' i 5',

do którego przyłączają się chemicznie aktywowane

aminokwasy za pomocą wiązania estrowego

2.

pętla antykodonowa

- odpowiedzialna za rozpoznanie i

związanie z kodonem w mRNA.



mRNA

, matrycowy (lub informacyjny) -

cząsteczki kwasu rybonukleinowego zawierające

przepisaną z genów, zakodowaną informację

genetyczną

o

sekwencji

poszczególnych

polipeptydów. Cząsteczki te po przyłączeniu się

do rybosomów stanowią matrycę - kolejne trójki

nukleotydów

mRNA

(tzw.

kodony)

są

rozpoznawane przez odpowiednie fragmenty

(tzw. antykodony) cząsteczek transportujących

aminokwasy (tRNA), dzięki czemu w procesie

translacji powstaje właściwa sekwencja peptydu.



rRNA

– rybosomalny RNA. Cząsteczki kwasu

rybonukleinowego

wchodzące

w

skład

rybosomów, które biorą udział w procesie

biosyntezy polipeptydów. rRNA powstaje w

wyniku procesu transkrypcji DNA. U organizmów

eukariotycznych za jego transkrypcję odpowiada

polimeraza RNA I . rRNA stanowi ok. 80%

całkowitego RNA komórki.

T

C

C

G

A

A

G

T

C

C

A

G

G

C

T

T

C

A

G

G

Fragment DNA

Transkrypcja

Fragment mRNA

po replikacji nici+ DNA

(+)

(-)

U

C

C

G

A

A

G

U

C

C

Translacja

Fragment polipeptydu zbudowanego

na podstawie instrukcji przechowywanej

w DNA, skopiowanej jako mRNA i odczytanej

przez zespoly enzymow

kodon UCC

kodon GAA

kodon GUC

Ser

Glu

Val

Biosynteza

białka

w komórkach Eucaryota

TRANSLACJA

odbywa się w rybosomach. Rybosom składa się z

białek i rRNA. Jest on mniej więcej w kształcie kuli z pokrywką

na zawiasach. Po zamknięciu "pokrywy" pozostaje jednak

prześwit, przez który może przesuwać się mRNA.

tRNA

przenosi poszczególne rodzaje aminokwasów, w zależności

od tego jaki kod zawiera na "stopce". Kod na "stopce" tRNA

składa się z 3 nukleotydów. Fragment kwasu RNA lub DNA,

kodujący cząsteczkę aminokwasu nazywamy kodonem. tRNA,

którego antykodon pasuje do kodu na łańcuchu mRNA na

rybosomie, pozostawia swój aminokwas na tym rybosomie,

łańcuch mRNA przesuwa się o trójkę, i następny tRNA, który

się dopasuje, pozostawia z kolei swój aminokwas, który tworzy

wiązanie z poprzednim aminokwasem, wydłużając stopniowo

łańcuch peptydowy.

Jeżeli ten proces dojdzie do trójki kończącej (kod UGA, UAG lub

UAA), to łańcuch peptydowy odrywa się od rybosomu.



TRANSLACJA odbywa się w rybosomach. Rybosom

składa się z białek i rRNA. Jest on mniej więcej w

kształcie kuli z pokrywką na zawiasach. Po zamknięciu

"pokrywy" pozostaje jednak prześwit, przez który może

przesuwać się mRNA, zawierający informację o sekwencji

aminokwasów w białku.



Następny rodzaj kwasu RNA, tzw. tRNA przenosi

poszczególne rodzaje aminokwasów, w zależności od tego

jaki kod zawiera na "stopce". Kod na "stopce" tRNA

składa

się z

3

nukleotydów.

Fragment

kwasu

nukleinowego (RNA lub DNA), kodujący cząsteczkę

aminokwasu nazywamy kodonem. W komórce musi być co

najmniej tyle rodzajów tRNA z różnymi kodami, ile jest

rodzajów aminokwasów wchodzących w skład białek.

tRNA,

którego

antykodon

pasuje

do

kodu

prezentowanego przez łańcuch mRNA na rybosomie,

pozostawia swój aminokwas na tym rybosomie, łańcuch

mRNA przesuwa się o trójkę, i następny tRNA, który się

dopasuje, pozostawia z kolei swój aminokwas, który

tworzy wiązanie z poprzednim aminokwasem, wydłużając

stopniowo łańcuch peptydowy.



Jeżeli ten proces dojdzie do trójki kończącej (kod UGA,

UAG lub UAA), to łańcuch peptydowy odrywa się od

rybosomu

i

wchodzi

do

"woreczka"

retikulum

endoplazmatycznego, gdzie odbywają się następne fazy

syntezy białek - modyfikacje posttranslacyjne.

Enzymy

(budowa, mechanizm katalizy enzymatycznej,

kinetyka reakcji enzymatycznej, specyficzność

oraz swoistość kierunku działania enzymu,

inhibicja, klasyfikacja enzymów).

Koenzymy i grupy prostetyczne. Witaminy.

Enzymy

są biokatalizatorami tzn. związkami

pochodzenia biologicznego, które

przyspieszają reakcje chemiczne, nie

zużywając się w trakcie działania

Holoenzym = apoenzym + koenzym

(substancja (substancja

białkowa) niebiałkowa)

Centrum aktywne (katalityczne) – strefa łańcucha

polipeptydowego bezpośrednio wiążąca substrat w czasie

reakcji – aminokwasy kontaktowe (His, Ser, Lys, Cys, Asp,

Glu)

Zasada działania

enzymu

Efektywnie działające katalizatory:



zwiększają

prawdopodobieństwo

zderzeń cząsteczek,



ukierunkowują

cząsteczki

substratów względem siebie



obniżają energię aktywacji (taka

porcja energii, którą układ musi

pobrać,

aby

przezwyciężyć

„bezwładność

chemiczną”

cząsteczek)

E + S ES

E + P

Wiązanie substratu do

enzymu

E. Fisher układ [E-S] D.E Koshland, Jr. –

model „klucz-zamek”

„wymuszonego -

indukowanego

dopasowania”

Specyficzność substratowa

możliwość wyboru przez enzym jednego lub grupy

strukturalnie podobnych związków, z którymi wchodzi on w

kompleks zdolny do dalszej reakcji



Specyficzność grupowa

–

enzymy mogą wykorzystywać

jako substrat określoną grupę podobnych do siebie
substancji

(np.

oksydaza

aminokwasowa

katalizuje

oksydację wielu aminokwasów)



Specyficzność absolutna

– zdolność enzymu do

katalizowania reakcji wyłącznie jednego substratu (np.
ureaza katalizuje rozkład mocznika)



Specyficzność przestrzenna

(stereospecyficzność) –

odpowiednie dopasowanie konfiguracji substratu do układu
zaczepienia w centrum aktywnym enzymu (np. syntetaza L-
glutaminowa nie katalizuje przemian D-aminokwasu)

Swoistość kierunku działania enzymu

- zdolność enzymu do katalizowania jednej z termodynamicznie

możliwych reakcji, jakim może podlegać substrat wchodzący z

nim w kompleks

Od czego zależy szybkość reakcji

enzymatycznej?



stężenie
substratu



stężenie
enzymu



pH



temperatura

Zależność szybkości reakcji od stężenia

substratu dla prostej reakcji przedstawia

krzywa Michaelisa-Menten

Wysycanie enzymu substratem

(zbliżanie się do szybkości

maksymalnej)

oznacza,

że

maleje

liczba

wolnych

cząsteczek enzymu, gdyż rośnie

ilość

tych

związanych

w

kompleksie z substratem (ES).

Maksymalna szybkość (Vmax)

reakcji enzymatycznej, oznacza,

że

praktycznie

wszystkie

miejsca aktywne enzymu zostają

wysycone substratem.

Stała Michaelisa-Menten (Km),

która jest takim stężeniem

substratu, przy którym szybkość

reakcji osiąga połowę swojej

maksymalnej wartości. Stanowi

ona

wyraz

powinowactwa

enzymu do substratu.

Wpływ stężenia enzymu, temperatury i

pH na szybkość reakcji enzymatycznej

Pepsyna 1,

Arginaza 10

Aktywatory enzymatyczne

- jony metali (najczęściej dwuwartościowych np. Mg lub Ca,

Mn, Zn, Co) lub Cl

- -

działanie aktywatorów ułatwia

powstawanie kompleksu ES

w soku żołądkowym

kwaśne środowisko Cl

-

pepsynogen pepsyna

+ inhibitor

Inhibicja współzawodnicząca (kompetycyjna)

Inhibicja niewspółzawodnicząca (niekompetycyjna)

Klasyfikacja enzymów

wg Międzynarodowej Unii Biochemicznej

Klasa

Podklasa

Typ reakcji

1.Oksydoredukt

azy

utleniana grupa w

donorze : CH-OH,

CHO, CH-NH

2

,

CH=CH

enzymy

katalizujące

reakcje

oksydoreduk-cyjne

–

przemiany

związane z przeniesieniem protonów,

elektronów i tlenu (np. reduktazy,

dehydrogenazy,

oksydazy,

peroksydazy)

2. Transferazy

przenoszona grupa

– C

1

, C=O, acyl,

alkile, glikozyl,

NH

2

, PO

3

przeniesienie grup między związkami

(np.

amino-,

acylo-,

glikozylo-

transferazy)

3. Hydrolazy

hydrolizują

wiązania

peptydowe,

estrowe,

glikozydowe

katalizują rozkład wiązań przy udziale

wody (np. peptydazy, esterazy,

glikozydazy, amidazy)

4. Liazy
(Syntazy)

rozszczepiane

wiązanie: C-C, C-O,

C-N, C-S

katalizują odłączanie grup od

substratu bez udziału wody (np.

dekarboksylazy, hydroliazy)

5. Izomerazy

typ izomeryzacji:

racemizacja, cis-

trans,

oksydoredukcja

wewn.

katalizują reakcje izomeryzacji :

racemizacja, epimeryzacja,

izomeryzacja cis-trans

6. Ligazy
(Syntetazy)

wytwarzanie

wiązań:
C-O, C-S, C-N, C-C

katalizują wytwarzanie wiązań miedzy

dwiema cząsteczkami (np. syntetazy

aminoacylo-tRNA, karboksylazy)

Niektóre enzymy nie są zdolne do bezpośredniego
przyłączania substratów. Wówczas enzym wprzęga do pomocy
koenzym jako łącznik w wiązaniu substratu z centrami
aktywnymi enzymu. Najpierw jeden substrat łączy się z
koenzymem, tworząc kompleks koenzym-substrat. Następnie
kompleks ten łączy się z drugim substratem i powstaje
kompleks, który dostarcza produktów i uwalnia koenzym.

Klasa

Koenzym

Witamina

1.Oksydoreduk

tazy

dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD

+

i NADP

+

)

dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD

+

)

mononukleotyd flawinowy (FMN)
koenzym Q (CoQ)

wit.

B2

(ryboflawina)

wit.

B2

(ryboflawina)

2. Transferazy

adenozynotrifosforan (ATP) (UTP, CTP)
koenzym A (CoA)
kwas tetrahydofoliowy (THF)

biotyna
difosforan tiaminy (DPT)
fosforan pirydoksalu (PLP)

wit. PP (niacyna)

kwas foliowy

wit. H

wit. B1 (tiamina)

wit.

B6

(pirydoksal)

3. Hydrolazy

nie posiadają

koenzymów

4. Liazy

(Syntazy)

koenzym B12

wit. B12

(cyjanokobalamina

)

5. Izomerazy

difosforan tiaminy (DPT)
fosforan pirydoksalu (PLP)

wit. B1 (tiamina)

wit.

B6

(pirydoksal)

6. Ligazy

(Syntetazy)

urydynotrifosforan (UTP)