STRUKTURY BIAŁEK.

CHARAKTERYSTYCZN

E CECHY KOLAGENU

Joanna Kąciak

Agata Dutkiewicz

STRUKTURY BIAŁEK

struktura

pierwszorzędowa,

tj.

sekwencjonowanie

aminokwasów w łańcuch polipeptydowy, w strukturze

pierwszorzędowej występują tylko wiązania peptydowe

struktura drugorzędowa, tj. sposób zwinięcia krótkich, od 3

do 30 stykających się segmentów polipeptydowych w

geometrycznie uporządkowaną jednostkę

struktura trzeciorzędowa, tj. sposób ułożenia jednostek

mających strukturę drugorzędową w większe funkcjonalnie

segmenty, takie jak dojrzały polipeptyd lub jego składowe

domeny

struktura czwartorzędowa, tj. liczba i typy jednostek

polipeptydowych budujących białko oligomeryczne oraz ich

przestrzenne ułożenie

STRUKTURA PIERWSZORZĘDOWA

Pierwszy poziom organizacji, na którym można opisać

budowę białka. Opisuje liniowy układ aminokwasów w

łańcuchu polipeptydowym zgodny z kodem genetycznym.

Pierwszymi białkami, których poznano skład i sekwencję

aminokwasów, była insulina (51 aminokwasów) oraz

rybonukleaza (124 aminokwasy).

W strukturze pierwszorzędowej

zawarte są również położenia wiązań

kowalencyjnych. Są to głównie wiązania

dwusiarczkowe między resztami cysteiny

sąsiadującymi ze sobą w przestrzeni, ale

nie w sekwencji liniowej aminokwasów.

Owe wiązania poprzeczne między

odrębnymi łańcuchami polipeptydowymi

lub między częściami tego samego

łańcucha powstają na skutek utlenienia

grup SH w resztach cysteiny,

sąsiadujących ze sobą w przestrzeni.

STRUKTURA DRUGORZĘDOWA

Struktura drugorzędowa białka – poziom organizacji, na
którym można opisać budowę białka. Określa się tu sposób
przestrzennego ułożenia łańcuchów polipeptydowych białek (lub
łańcuchów kwasów nukleinowych) na skutek powstawania
spontanicznych

układów

wewnątrzcząsteczkowych

wiązań

wodorowych przede wszystkim między tlenem grupy C=O, a
wodorem grupy -NH dwóch niezbyt odległych od siebie (3 – 5
reszt na jeden zwój heliksu) w łańcuchu wiązań peptydowych.

Na ogół łańcuchy polipeptydowe białek układają się w
kształt:

•helisy – helisy alfa

•pofałdowanej płaszczyzny – harmonijka beta

ALFA HELISA

• Struktura drudorzędowa białka (tak jak i

haronijka beta), stabilizowana przez
wiązania wodorowe.

• Kształtem

przypomina

cylinder,

tworzony przez ciasno, prawoskrętnie
skręconą sprężynę. Ściany cylindra
tworzy

łańcuch

polipeptydowy,

a

łańcuchy boczne (podstawniki) wystają
na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w
łańcuchu polipeptydowym tworzone
jest wiązanie wodorowe pomiędzy
grupą

karboksylową

jednego

aminokwasu

a

grupą

aminową

drugiego. Skok helisy następuje co
0,54nm.

• Tego rodzaju α heliks przeważa np. w

hemoglobinie i mioglobinie.

BETA HARMONIJKA

• Kształt harmonijki beta stabilizowany jest poprzez wiązania

wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami – beta
nićmi. Beta nić jest to prawie całkowicie rozciągnięty fragment
polipeptydu, zwykle o długości 5-10 aminokwasów.

• Występują harmonijki beta: równoległe, antyrównoległe i

mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od alfa helisy zbudowanych
z jednej ciągłej sekwencji) składają się z oddzielnych fragmentów
łańcucha (nici beta) czasem znacznie od siebie oddalonych w
sensie struktury pierwszorzędowej.

Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów włańcuchu

polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru

pofałdowaną w harmonijkę.

STRUKTURA TRZECIORZĘDOWA

• Określa się tu wzajemny układ w przestrzeni

elementów struktury drugorzędowej, bez
uwzględniania zależności od sąsiednich cząsteczek.
Kształt, wielkość i właściwości danej podjednostki
decydują o aktywności biochemicznej, w tym o
działaniu enzymu.

Strukturę trzeciorzędową warunkują

różne wiązania chemiczne i

oddziaływania międzycząsteczkowe

• Wiązania dwusiarczkowe (mostki disulfidowe) – należą one do

najsilniejszych wiązań między resztami aminokwasów. Powstają w
wyniku odwodornienia grup tiolowych – SH dwóch cystein
znajdujących się w tym samym łańcuchu białkowym. Wiązania te
nadają trwałość strukturze trzeciorzędowej.

• Oddziaływania jonowe – mogą występować między grupami

aminowymi lub guanidynowymi łańcuchów bocznych aminokwasów
zasadowych, a grupami karboksylowymi aminokwasów kwaśnych
(Asp,Glu).

• Oddziaływania hydrofobowe – polega na odpychaniu cząsteczek wody.

• Oddziaływania van der Waalsa

STRUKTURA CZWARTORZĘDOWA

• poziom organizacji na którym można opisać budowę białka.

Określa się tu wzajemny układ w przestrzeni oraz sposób
połączenia się:

• podjednostek, czyli osobnych łańcuchów polipeptydowych,

niepołączonych ze sobą kowalencyjnie lub

• Grup prostetycznych (w przypadku białek złożonych).
• przykładami białek składających się z kilku podjednostek są :

hemoglobina, polimeraza DNA , kanały jonowe ,

• wirus mozaiki tytoniowej ,
• dehydrogenaza białczanowa ,
• dehydrogenaza alkoholowa.

Oddziaływania

międzycząsteczkowe stabilizujące

strukturę czwartorzędową:

Oddziaływania jonowe – mogą występować między
grupami aminowymi lub guanidowymi łańcuchów bocznych
aminokwasów zasadowych, a grupami karboksylowymi
aminokwasów kwaśnych (Asp,Glu).

Oddzialywania
hydrofobowe – polegają
na odpychaniu cząsteczek
wody.

Oddzialywania van der
Waalsa

Wiązania wodorowe

KOLAGEN

Kolagen – główne białko tkanki łącznej .
Posiada ono bardzo wysoką odporność na
rozciąganie i stanowi główny składnik
ścięgien.

Jest odpowiedzialny za elastyczność skóry.
Ubytek kolagenu ze skóry powoduje
powstawanie zmarszczek, w trakcie jej
starzenia. Kolagen wypełnia także rogówkę
oka, gdzie występuje w formie krystalicznej.
Kolagen jest powszechnie stosowany w
kosmetykach, zwłaszcza w kremach i
maściach przeciwzmarszczkowych .

Stosuje się go też jako wypełniacz

w chirurgii kosmetycznej – np. do

wypełniania ust.

STRUKTURA KOLAGENU

• Kolagen ma nietypowy skład aminokwasów.

Zawiera duże ilości glicyny i proliny oraz dwa
aminokwasy nie pochodzące bezpośrednio z
translacji w rybosomach –hydroksyprolinę i
hydroksylizynę.

• Łańcuchy te składają się z regularnych triad

aminokwasów: Gly-X-Y , gdzie Gly – to glicyna a X i
Y to inne aminokwasy. Na ogół X to prolina zaś Y to
hydroksyprolina . Niewiele innych białek wykazuje
taką regularność. Regularność ta powoduje, że
łańcuchy α mają tendencję do przyjmowania ściśle
określonej konformacji , na skutek oddziaływań
między sobą. Trzy cząsteczki kolagenu skręcają się
spontanicznie

w

podjednostki

zwane

tropokolagenem . Tropokolagen ma strukturę
potrójnej, ściśle upakowanejhelisy , o skoku tylko
0,3 nm w porównaniu ze skokiem 0,36 nm,
typowym dla innych białek.

Wiązania kowalencyjne i wodorowe tworzone przez
hydroksylizynę i hydroksyprolinę odgrywają kluczową rolę w
stabilizowaniu helisy kolagenu, a także mają silny wpływ na
ostateczny kształt włókien zbudowanych z kolagenu.

Różnego

rodzaju

czynniki

np.

podwyższenie

temperatury,

zmiana

wartości

pH

czy

duża

dawka

promieniowania mogą doprowadzić do
zniszczenia

naturalnej

struktury

kolagenu, np. do jego denaturacji.
Polega ona na zmianach drugo- i
trzeciorzędowej struktury ich cząsteczki
bądź

zmianach

ich

struktury

nadcząsteczkowej przebiegających bez
rozrywania wiązań peptydowych, czyli z
zachowaniem

struktury

pierwszorzędowej białka. W przypadku
kolagenu denaturacja oznacza przejście
struktury helikalnej w statystyczny
kłębek. Temperatura denaturacji zależy
od zawartości wody w kolagenie  i od
stopnia jego usieciowania.