BIAŁKA
Białka dzielimy na białka proste i białka złożone
Białka proste Białka proste zbudowane sa wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na nastepujące grupy:
Białka złożone Białka złożone posiadaja obok aminokwasów, także części niebiałkowe. Ze wzgledu na charakter grupy prostetycznej dzielimy je na:
Funkcje białek:
katalizatory
transportują i magazynują inne cząsteczki
pełnią funkcje mechaniczno-strukturalne
uczestniczą w obronie immunologicznej
są generatorami ruchu
przekazują impulsy nerwowe
kontrolują wzrost i różnicowanie
są niezbędnym materiałem do budowy nowych i odbudowy zużytych tkanek. Zajmują pierwsze miejsce wśród stałych składników ciała - stanowią 75% suchej masy tkanek miękkich ciała,
białka nie wykorzystane do anabolicznych są źródłem energii, przy spalaniu 1 g białka powstają 4 kcal energii,
są podstawowym składnikiem płynów ustrojowych: krwi, płynu śródtkankowego, mleka,
organizm tworzy z nich białkowe części enzymów trawiennych i tkankowych. Niedobory białkowe w diecie po kilku dniach odbijają się w ilościach i aktywności enzymów,
białka są materiałem do biosyntezy hormonów białkowych,
są materiałem do biosyntezy ciał odpornościowych,
biorą udział w odtruwaniu organizmu.
Właściwości białek:
białka są polimerami zbudowanymi z aminokwasów, które łącząc się ze sobą, budują kolejne związki,
białka zawierają szeroki zakres grup funkcyjnych ( alkoholowa, tiolowa, karboksylowa ). Te grupy, połaczone ze sobą w różnej kolejności w polimerze są odpowiedzialne za szerokie spektrum funkcji białek,
Białka mogą się oddziaływać ze sobą i innymi biologicznymi makrocząsteczkami, tworząc złożone struktury, które uzyskują właściwości, których nie posiadają indywidualne białka,
cześć białek ma sztwyną, a część elastyczną strukturę.
W roztworze o pH obojętnym aminokwasy występuja jako jony obojniacze ( dwubiegunowe )
Struktura pierwszorzędowa białek :
aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi tworzą łańcuchy polipeptydowe
białka są polimerami utworzonymi przez połączenie grupy alfa-karboksylowej jednego aminokwasu i grupy alfa-aminowej drugiego aminokwasu, tworząc wiązanie peptydowe ( i uwolnienie 1 cząsteczki wody )
wiele aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi tworzy łańcuch polipeptydowy. Jednostkę aminokwasu wbudowanego w łańcuch nazywamy resztą aminokwasową,
łańcuch polipeptydowy jest spolaryzowany, ponieważ ma dwa różne końce,
łańcuch polipeptydowy jest złożony z powtarzających się regularnie części tworzących łańcuch główny ( szkielet ) oraz części zmiennych ( łańcuch boczny )
peptydy są amidami kwasowymi
peptydy naturalne : glutation, insulina, penicylina, walinomycyna
Każde białko ma tylko sobie właściwą, ściśle określoną sekwencję aminokwasów, którą w białku często jest nazywana strukturą pierwszorzędową. Sekwencje są zgodne z zapisem genetycznym.
Cechy charakterystyczne wiązania peptydowego:
wiązanie peptydowe jest zasadniczo płaskie,
wiązanie peptydowe w znacznym stopniu ma charakter wiązania podwójnego, co zapobiega rotacji wokół niego
Płaskie wiązanie peptydowe może przyjmować dwie konfiguracje :
cis
trans
W białkach niemal wszystkie wiązania peptydowe mają konfigurację trans.
Struktura drugorzędowa białek :
łańcuchy polipeptydowe mogą zwijać się w regularne struktury typu helisy alfa, harmonijki beta, wstęga-zwrot-wstęga i pętli
Helisa alfa - ciasno skręcony łańcuch główny polipeptydu tworzy wewnętrzną część cylindra, a łańcuchy boczne aminokwasów wystają na zewnątrz w ułożeniu helikalnym ( śrubowym )
Helisa alfa może być lewo- lub prawo-skrętna. W białkach większość jest prawoskrętna. Białka o dużej zawartości helis alfa to np. ferrytyna magazynująca żelazo. Helisy alfa spotykamy również w białkach tworzących cytoszkielet, białkach „opinających” błony biologiczne.
Harmonijka beta - w strukturze tej łańcuch polipeptydowy jest prawie całkowicie rozciągnięty, w odróżnieniu od ciasno występującego w helisie alfa. Harmonijka beta tworzy się przez połączenie dwu lub więcej nici beta wiązaniami wodorowymi. Sąsiadujące łańcuchy mogą być utworzone w przeciwnych kierunkach ( antyrównoległe ) lub w tym samym kierunku ( równoległe ).
Ułożenie grup CO i NH :
a) w ułożeniu antyrównoległym grupy NH i CO każdego aminokwasu są połączone wiązaniami wodorowymi z odpowiednimi grupami CO i NH sąsiedniego łańcucha
b) w ułożeniu równoległym grupy NH każdego aminokwasu połączone są wiązaniem wodorowym z grupą CO aminokwasu sąsiedniej nici, natomiast grupa CO łączy się wiązaniem wodorowym z grupą NH aminokwasu usytuowanego 2 reszty dalej, wzdłuż łańcucha.
Harmonijki beta występują w białkach wiążących kwasy tłuszczowe.
Struktury typu wstęga-zwrot-wstęga i pętle :
W wielu strukturach tego typu, w łańcuchu polipeptydowym tworzą się wiązania wodorowe między grupą -CO reszty oraz grupą NH reszty. Oddziaływania te stabilizują nagłe zmiany kierunku łańcucha polipeptydowego. Pętle z kolei odpowiadają za odwrócenie kierunku łańcucha w odróżnieniu od helisy alfa, nici beta, pętle nie mają regularnej, okresowej struktury.
Struktura trzeciorzędowa białka :
białka rozpuszczane w wodzie zwijają się w ścisle struktury z niepolarnym rdzeniem
Struktura trzeciorzędowa jest to ściśle upakowana, asymetryczna struktura, którą przyjmuje indywidualny polipeptyd. Wyróżniamy 2 podstawowe cechy struktury trzeciorzędowej:
- wnętrze białka tworzą hydrofobowe łańcuchy boczne aminokwasów,
- powierzchnie białka tworzą głównie hydrofilowe aminokwasy, które oddziaływują ze środowiskiem wodnym.
Siłą sterującą formowaniem struktury trzeciorzędowej białek rozpuszczalnych w wodzie są hydrofobowe oddziaływania między resztami znajdujących się we wnętrzach białka.
Struktura czwartorzędowa białek :
łacuchy polipeptydowe mogą się składać w struktury złożone z wielu podjednostek
Białka składające się z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego wykazują czwarty poziom organizacji strukturalnej. Każdy z łańcuchów nazywamy podjednostką. Najprostszym rodzajem struktury jest dimer, składający się z dwóch identycznych jednostek. W większości przypadków podjednostki połączone są wiązaniami niekowalencyjnymi.
Podsumowanie rzędowości białek :
Struktura I rzędowa stanowi sekwencję aminokwasów,
Struktura II rzędowa opisuje wzajemne przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych sąsiadujących ze sobą w sekwencji,
Struktura III rzędowa odnosi się do powiązań przestrzennych i wzajemnego ułożenia reszt aminokwasowych, oddalonych od siebie w sekwencji liniowej, oraz lokalizacji mostków dwusiarczkowych,
Struktura IV rzędowa odnosi się do wzajemnego ułożenia przestrzennego podjednostek i natury ich oddziaływań.
.
Właściwości fizykochemiczne białek:
amfoteryczność białek - równoczesna obecność w cząsteczkach aminokwasów grupy karboksylowej i aminowej sprawia, że aminokwasy są zw. Amfoterycznymi, których charakter uzależniony jest od stężenia jonów wodorowych w środowisku. W środowisku kwasowym aminokwas przyłancza proton i staje się katione, w zasadowym oddaje proton i zachowuje się jak anion.
Istnieje takie pH r-r przy którym cząsteczki aminokwasów zachowują się jakby nie były naładowane, w rzeczywistości występują one w formie jonu obojniaczego, którego ładunek sumaryczny = 0. Takie pH nosi nazwę punktu izoelektrycznego.
Rozpuszczalność białek - większość dobrze rozpuszcza się w wodzie, niektóre rozpuszczają się tylko w rozcieńczonych roztworach soli, kwasów i zasad. Białko w wodzie pęcznieje tworząc galaretowaty żel,
hydratacja - zdolność do wiązania dipoli wody z grupami polarnymi łańcuchów bocznych oraz atomami N i O wiązania peptydowego, dzięki czemu cząsteczka białka otacza się płaszczem wodnym,
na rozpuszczalność białek ma wpływ stężenie soli nieorganicznych w r-r. Ich małe stężenie wpływa dodatnio na nierozpuszcalność. Jednak przy większym stężeniu natępuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej i powoduje wypadanie białek z r-r,
denaturacja białek - zmiany w konformacji łańcucha polipeptydowego, wskutek których białko traci rodzime właściwości. Denaturacja powoduje zmiany struktur II, III i IV rzędowych. Czynniki denaturyzujące działają na wiązania stabilizacyjne, czyli : wiązania wodorowe, jonowe, dwusiarczkowe, koordynacyjne.
Za denaturyzację białek odpowiedzialne są :
a) Czynniki fizyczne:
- ogrzewanie
- wysychanie
- ultradźwięki
- promieniowanie krótkofalowe
b) Czynniki chemiczne:
- kwasy, zasady
- jony metali ciężkich
- mocznik
- detergenty
- fenol
- alkohol, aceton
AMINOKWASY
Aminokwasy egzogenne (niezbędne):
walina
leucyna
izoleucyna
treonina
metionina + cysteina
fenyloalanina + tyrozyna
tryptofan
lizyna
Aminokwasy endogenne:
alanina
arginina
glicyna
histydyna
kwas asparaginowy
kwas glutaminowy
prolina
seryna
Aminokwasy, z których zbudowane są białka mogą być użyte do syntezy wielu ważnych dla żywych organizmów związków, takich jak:
hormony tarczycy
adrenalina
melanina
niektóre koenzymy
zasady purynowe i pirymidynowe
Aminokwasy aromatyczne
Aminokwasy aromatyczne posiadają w łańcuchu podstawnika pierścienie sześciowęglowe. Należą do nich: fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan. Obecność pierścienia aromatycznego powoduje, że fenyloalanina i tryptofan nie są syntezowane przez zwierzęta. Ich pochodne wykazują właściwości oligodynamiczne i regulatorowe
PEPTYDY
Amidy utworzone z aminokwasów noszą nazwą peptydów. Peptydy powstają w wyniku
utworzenia wiązania amidowego, zwanego w tym przypadku wiązaniem peptydowym,
pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu, a grupą aminową drugiego aminokwasu.
Peptydy mogą zawierać reszty tych samych aminokwasów (tzw. homopeptydy), np. polilizyna.
Wiązanie pomiędzy grupą karboksylową jednej cząsteczki, a grupą aminową drugiej.
|
Wiązanie peptydowe |
Wiązanie peptydowe |
Najczęściej obiema cząsteczkami są α-aminokwasy naturalne. polimery naturalne powstałe z połączenia aminokwasów wiązaniami peptydowymito polipeptydy i białka. Wiązania peptydowe wystepują teżw polimerach syntetycznych zwanych poliamidami, w tym przypadku jednakidentyczne chemicznie wiązania są nazywane wiązaniami amidowymi.
ENZYMY
Enzym- białkowy katalizator przyspieszający specyficzną reakcję chemiczną wskutek obnizania energii aktywacji potrzebnej do przebiegu tej reakcji. Oznacza to, ze ilość energii potrzebnej do przebiegu dowolnej reakcji jest mniejsza od ilości energii wykorzystywanej do danej reakcji bez urzycia enzymów. Przyspieszają osiagniecie równowagi reakcji. Wykazuja duża aktywność katalityczną. Warunkują większą skuteczność przebiegu reakcji, nadają kierunek reakcjom. Szybkość reakcji chemicznej- zmiana w stężeniu substratu względem produktu końcowego w przeliczeniu na jednostkę czasu. Zmiany te podaje się w molach. Energia aktywacji - to najmniejsza ilość energii, którą trzeba dostarczyć jednemu molowi substratów, aby każda z cząsteczek stała się reaktywna. Równowaga reakcji chemicznej - to taki stan, gdy reakcje w jedną i drugą stronę zachodzą w taką samą prędkością, więc stężenia reagentów nie zmieniają się w czasie.
Enzymy nie mogą zmieniać stanu równowagi reakcji chemicznej oznacza to, że enzym zwiększa w jednakowym stopniu szybkość reakcji zachodzącej w obu kierunkach. Enzym nie przesuwa stanu równowagi.
Budowa enzymów- enzym zbudowany jest z białka, jednak w skład enzymu mogą wchodzic również inne zw. Nie będące białkami. Jeśli grupa niebiałkowa trwale jest związana z białkową mówimy o grupie prostetycznej enzymu. Jeśli połączenie to jest nietrwałe jest to koenzym. Koenzym + apoenzym = holoenzym. Białka wchodzące w skład enzymu: glikoproteiny, lipoproteidy, nukleoproteidy. Zarówno koenzym jak i apoenzym mogą działać osobno i dopiero przez ich połączenie powst. aktywny enzym. Aktywność wielu enzymów zależy również od kofaktorów. Dziela się na: - metale (jony żelaza, cynku, miedzi) - małe cząsteczki organiczne czyli koenzymy.
Centrum aktywne (miejsce aktywne)- centrum aktywne to miejsce, w którym enzym wiąże substrat w kompleks ES - zajmuje małż część całkowitej objętości cząsteczki - jest układem przestrzennym - specyficzność wiązania zależy od precyzyjnie określonego ułożenia atomów - w połączeniu ES biorą udział słabe siły wiązania - znajduje się w zagłębieniu powierzchni enzymu.
Podział: 1) oksydoreduktazy (utlenianie- redukcja, np. dehydrogenaza mleczanowa), 2) transferazy (przenoszenie grup np.kinaza nukleozydononofosforanowa), 3) hydrolazy (hydroliza np. chymotrypsyna) 4) liazy (odszczepiają pewne grupy substratu bez udziału wody np. dekarboksylaza pirogronianu.) 5) izomerazy (przeprowadzają reakcje przegrupowań
wewnątrz cząsteczkowych np. izomeraza fosfotriozowa) 6) ligazy (katalizujące tworzenie nowych wiazań np. syntaza acyloCoA).
Czynniki wpływające na aktywność enzymów: - temperatura, pH inhibicja: - nieodwracalna (inhibitor wiąze się kowalencyjnie z enzymem. -odwracalna( szybka dysocjacja kompleksu).
KOENZYMY
Koenzymy - są to substancje organiczne decydujące o aktywności katalitycznej poszczególnych enzymów, biorą udział w reakcjach poprzez oddawanie lub przyłączanie pewnych reagentów. Koenzymami są zwykle witaminy, ATP, NADH.
Obecność koenzymów jest często niezbędna w takich reakcjach jak:
przenoszenie grup atomów
procesy oksyredukcyjne
izomeryzacja zw. Chemicznych
w reakcjach syntezy prowadzących do powstania wiązań kowalencyjnych podczas powstawania różnych połączeń w komórce
Ponadto koenzymy pośredniczą pomiędzy różnymi enzymami, mają szczególne znaczenie w przemianie materii, stanowią ogniwa łączące podczas wymiany substancji ( np. wodór, kwas fosforowy ), grupy przejmowane przez koenzym łączą się nimi wiązaniem bogatym w energię.
Budowa koenzymów ogólnie:
Prawie wszystkie koenzymy zawierają kwas fosforowy jako główny składnik , często w takim połączeniu, które określamy jako nukleotyd. Wyróżniamy zasadniczo 2 grupy koenzymów:
koenzymy przenoszące wodór lub elektrony, współdziałają one z klasą enzymów zwanych oksyreduktazami,
koenzymy przenoszące ugrupowania atomów, współpracują one z enzymami należącymy do klasy transferaz. Niektóre z koenzymy mogą również współdziałać z izomerazami, liazami i ligazami.
