Enzymy
BUDOWA ENZYMU
Miejsce aktywne (katalityczne) enzymu, centrum aktywne
(obszar enzymu przyłączający substrat)
Miejsce wiązania substratu
Miejsce allosteryczne
Enzymy
Charakterystyka centrum aktywnego enzymów oraz modele
miejsc katalitycznych
" Centra aktywne enzymu są to miejsca, w których następuje przyłączenie
substratów
Enzymy
Charakterystyka centrum aktywnego enzymów oraz modele
miejsc katalitycznych
" Centra aktywne charakteryzują się:
" małymi rozmiarami w stosunku do całkowitej objętości cząsteczki,
" trójwymiarowa budową,
" specyficznością wiązania substratu uzależnioną od przestrzennego
ułożenia atomów tworzących centrum aktywne,
" w większości enzymów wiązaniem substratu za pomocą słabych
oddziaływań,
" umiejscowieniem w szczelinach i zagłębieniach na powierzchni białka
enzymatycznego.
Enzymy
Enzymy
Model miejsca katalitycznego
(centrum aktywnego)
Zamek i klucz - sztywny model matrycowy - E. Fisher
Indukowane dopasowanie się - Koshland
Enzymy
Enzymy
Enzymy
Enzymy
Enzymy
Enzymy allosteryczne
- wiążą aktywatory (A) i inhibitory (I) w miejscach innych niż aktywne
(miejsca allosteryczne),
- zawierają wiele podjednostek współdziałających ze sobą podczas
wiązania substratu,
- zmiany konformacyjne podczas wiązania allosterycznego efektora
(A lub I) wpływają na wiązanie substratu i (lub nie) na Vmax
Enzymy
KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
Teoria zderzeń (kinetyczna)
Aby cząsteczki mogły reagować muszą zbliżyć się do siebie na
odległość tworzonego wiązania z energią wystarczającą do
przekroczenia progu energetycznego reakcji (energia
aktywacji, stan przejściowy).
Czynniki zwiększające częstość zderzeń i energię kinetyczną
zwiększają szybkość reakcji.
Enzymy
Enzymy
Czynniki wpływające na szybkość reakcji
Temperatura
pH
Stężenie substratu
Stężenie enzymu
Enzymy
Enzymy
Enzymy
Wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji katalizowanej
enzymatycznie
Enzymy
Równanie Michaelisa-Menten
Obrazuje wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji katalizowanych
enzymatycznie.
Stężenie substratu, które powoduje osiągnięcie połowy szybkości maksymalnej
określane jest stałą Michaelisa Km , która ma wymiar stężenia molowego.
Wiele enzymów ma wartości Km zbliżone do fizjologicznego stężenia ich
substratów.
Enzymy
Enzymy
Enzymy
Aby określić wartość Km i Vmax równanie M-M
jest przekształcane tak, by otrzymać linie prostą
Enzymy
Równanie Michaelisa-Menten
Enzymy