Katedra i Zakład Biochemii
i Biologii Molekularnej
UNIWERSYTETU MEDYCZNEGO
im. Karola Marcinkowskiego
w Poznaniu
Przewodnik do zajęć
z BIOCHEMII
dla studentów
II roku kierunku Lekarskiego
Rok akademicki 2012/2013
Zredagował zespół pod kierunkiem
Prof. dr hab. Pawła P. Jagodzińskiego
Bogusław J. Dylewski
Marcin Hołysz
Adrianna Mostowska
Adam Sobkowiak
Opracowanie edytorskie tekstu:
Adam Sobkowiak
Bogusław J. Dylewski
2
SPIS TREÅšCI
Przedmowa ..................................................................... 4
Informacje ogólne .......................................................... 5
Regulamin zajęć z biochemii dla studentów II roku
kierunku Lekarskiego.................................................... 6
Program modułów:
Moduł I Białka: ............................................................. 10
Sprawdzian wejściowy I ............................................... 10
Ćwiczenie 1................................................................... 10
Seminarium I................................................................. 11
Seminarium II ............................................................... 11
Seminarium III .............................................................. 11
Repetytorium I .............................................................. 12
Moduł II Kwasy nukleinowe:....................................... 13
Sprawdzian wejściowy II .............................................. 13
Ćwiczenie 2................................................................... 13
Seminarium IV.............................................................. 14
Seminarium V ............................................................... 14
Seminarium VI.............................................................. 15
Repetytorium II ............................................................. 15
Moduł III Węglowodany: ............................................. 16
Sprawdzian wejściowy III............................................. 16
Ćwiczenie 3................................................................... 16
Seminarium VII............................................................. 17
Seminarium VIII ........................................................... 17
Seminarium IX.............................................................. 18
Repetytorium III............................................................ 18
Moduł IV Tłuszczowce: ................................................ 19
Sprawdzian wejściowy IV............................................. 19
Ćwiczenie 4................................................................... 19
Seminarium X ............................................................... 20
Seminarium XI.............................................................. 20
Seminarium XII............................................................. 21
Repetytorium IV ........................................................... 21
Piśmiennictwo................................................................. 22
Konwersatorium I.......................................................... 23
Konwersatorium II ........................................................ 23
Reguły bezpieczeństwa
i higieny pracy w laboratorium..................................... 24
Program wykładów dla studentów II roku
kierunku Lekarskiego.................................................... 25
3
Przedmowa
Drodzy Studenci!
Biochemia jako nauka biologiczna zawsze wywierała wielki wpływ na postęp nauk klinicznych,
gdyż znajomość procesów metabolicznych przebiegających w komórce pozwala lepiej zrozumieć podłoże
molekularne wielu chorób, a nawet wyjaśnić ich przyczyny, co umożliwia podjęcie skutecznej terapii.
Dlatego dla nauczających tego przedmiotu stanowi duże wyzwanie oraz nasuwa konieczność precyzyjnego
określenia wymagań dla studentów medycyny. Zdając sobie sprawę z tego, jak cenny jest czas studentów
i ile godzin muszą poświęcać na inne przedmioty, niniejszy  Przewodnik ma ułatwić każdorazowe
przygotowywanie się do poszczególnych zajęć dydaktycznych i pomóc Państwu w opanowaniu tej tak
potrzebnej dziedziny wiedzy dla świadomego wykonywania zawodu lekarza.
Nowe wydanie przewodnika dydaktycznego, które przekazujemy studentom kierunku Lekarskiego
ma zachowaną formę ostatniego wydania i zawiera: regulamin zajęć obejmujący m.in. szczegółowe kryteria
zaliczenia zajęć, program nauczania biochemii w poszczególnych modułach tematycznych, zakres materiału
obowiązującego na ćwiczeniach, seminariach i konwersatoriach oraz tematykę wykładów. Przed programem
konwersatoriów dołączone jest piśmiennictwo w zakresie podstawowym i uzupełniającym. Chcielibyśmy
jednocześnie zachęcić do korzystania z innych z
ródeł, szczególnie z internetu, gdzie można znalez
ć
najnowsze prace doświadczalne i poglądowe, a także bardzo ciekawe opracowania dydaktyczne.
W związku z uchwaleniem nowego Regulaminu Studiów, obowiązującego z dniem 1 paz
dziernika
2012 roku, postanowiliśmy zamienić punktowanie sprawdzianów z materiału wykładowego, tzn. całość
prawidłowych odpowiedzi stanowi o ocenie podstawowej. Zmiany te mają zachęcić Państwa do
systematycznego uczestnictwa w wykładach, które zgodnie z Regulaminem Studiów są
obowiązkową formą zajęć, a tym samym ułatwić przygotowanie do egzaminu końcowego
obejmującego m.in. treści przekazywane wyłącznie na wykładach. Podobnie jak w latach poprzednich
postanowiliśmy, że w przypadku zdania egzaminu w pierwszym terminie zostanie uwzględniona całoroczna
i systematyczna praca, co umożliwi uzyskanie wyższej oceny końcowej niż wynikałoby to z rezultatu
egzaminu testowo-opisowego.
Równocześnie dziękuję Kolegom z Zespołu dydaktycznego Katedry za pracę włożoną w przygoto-
wanie i wydanie tegorocznego  Przewodnika , który jest dostępny w wersji elektronicznej na stronie
internetowej Katedry: www.biolmol.ump.edu.pl
Życząc powodzenia proszę jednocześnie o przekazywanie uwag dotyczących organizacji i treści
zajęć, co pomoże nam lepiej dostosować się do Państwa oczekiwań.
Prof. dr hab. Paweł P. Jagodziński
Poznań, 15 paz
dziernika 2012 r.
4
INFORMACJE OGÓLNE
Nazwa przedmiotu  Biochemia
Nazwa i adres jednostki
Katedra i Zakład Biochemii i Biologii Molekularnej
Uniwersytet Medyczny w Poznaniu
Collegium Anatomicum, ul. Święcickiego 6
60-781 Poznań
tel. [phone], fax: [phone]
Kierownik: Prof. dr hab. Paweł P. Jagodziński
St. wykładowcy: dr n. med., mgr farm. Bogusław J. Dylewski
dr n. przyr. Adam Sobkowiak
Wykładowcy: dr n. med. Marcin Hołysz
dr n. med. Marta Ociepa-Zawal
Adiunkci: dr n. biol. Adrianna Mostowska
Asystenci: mgr biotech. Hanna Drzewiecka
dr n. biol. Tomasz Lehmann
mgr biotech. Agnieszka Rawłuszko
dr n. farm., mgr biol. mol. Agata Różycka
mgr inż. Aleksander Strugała
mgr inż. Agata Tomaszewska
Prac. naukowo-tech.: dr n. biol. Andrzej Kostyrko (st. specjalista)
mgr Alicja Pinczewska (sam. ref. tech.)
Prac. inż.-techniczni: mgr Bartosz Frycz (sam. ref. tech.)
Jarosław Gabrysiak (technik)
Agnieszka Hertel (st. ref. tech.)
mgr Joanna Jurkowlaniec-Salazar (sam. ref. tech.)
dr n. biol. Michał A
uczak
mgr Anita Markiewicz (sam. tech.)
mgr inż. Sylwia Matuszewska (sam. ref. tech.)
Longina Nowak (sam. tech.)
mgr Bogumiła Ratajczak (specjalista)
Prac. administr.: mgr biol. Paulina Michalak (specjalista)
Prac. obsługi: Barbara Dulat
5
REGULAMIN ZAJ
Ć Z BIOCHEMII
dla studentów II roku kierunku Lekarskiego
w roku akademickim 2012/2013
A. Organizacja zajęć
Zajęcia dydaktyczne z biochemii odbywają się systemem modułowym. Całość materiału
podzielono na cztery moduły (białka, kwasy nukleinowe, węglowodany, tłuszczowce). W skład
każdego modułu wchodzą: sprawdzian wejściowy, ćwiczenie laboratoryjne, trzy seminaria,
repetytorium oraz sprawdzian wyjściowy. Tematyka wykładów jest skoordynowana z pozostałymi
zajęciami i uzupełnia oraz integruje treści omawiane w danym module. Zajęcia dydaktyczne
zamykają dwa konwersatoria końcowe.
Zajęcia praktyczne z biochemii odbywają się w grupach ćwiczeniowych wg harmonogramu
zajęć podanego na tablicy ogłoszeń i na stronie internetowej Katedry w wymiarze godzin ustalonym
planem przez Dziekanat Wydziału Lekarskiego I.
Obecność na wszystkich zajęciach jest obowiązkowa, a obecność na ćwiczeniach
laboratoryjnych i seminariach tematycznych jest kontrolowana.
Studenci przygotowują się do zajęć praktycznych ze Skryptu do Ćwiczeń z Biochemii,
dostępnych podręczników oraz wskazanego piśmiennictwa.
B. Program ćwiczeń, seminariów, repetytoriów i konwersatoriów
Moduł I: Białka Moduł II: Kwasy nukleinowe
ćw. 1. Metody rozdziału białek ćw. 2. Preparatyka i analiza restrykcyjna
i oznaczania aktywności enzymów plazmidowego DNA
sem. I Struktura i funkcja białek sem. IV Nukleotydy purynowe
i pirymidynowe
sem. II Hemoglobina sem. V Struktura i biosynteza
kwasów nukleinowych
sem. III Enzymy sem. VI Biosynteza białek
rep. I Białka rep. II Kwasy nukleinowe
Moduł III: Węglowodany Moduł IV: Tłuszczowce
ćw. 3. Oznaczanie stężenia glukozy ćw. 4. Preparatyka i analiza tłuszczów
i aktywności ą-amylazy
sem.VII Metabolizm cukrów prostych sem. X Metabolizm kwasów tłuszczowych
sem.VIII Metabolizm wielocukrów sem. XI Biosynteza i degradacja lipidów
sem. IX Regulacja stężenia glukozy sem. XII Transport lipidów w osoczu krwi
we krwi
rep. III Węglowodany rep. IV Tłuszczowce
6
Konwersatorium I Integracja metabolizmu  Utlenianie końcowych produktów metabolizmu
białek, węglowodanów i lipidów. Uzyskiwanie i magazynowanie energii.
Homeostaza ustrojowa.
Konwersatorium II Zastosowanie metod biologii molekularnej we współczesnej medycynie.
C. Zasady szczegółowe
1. Sprawdziany wejściowe
W każdym module odbywa się pisemny sprawdzian obejmujący podstawowe zagadnienia
danego modułu.
2. Ćwiczenia
a) ćwiczenia laboratoryjne rozpoczynają się punktualnie zgodnie z harmonogramem zajęć;
b) student musi być przygotowany teoretycznie na każde ćwiczenie w stopniu umożliwiającym
podjęcie zajęć praktycznych;
c) studenci powinni wypełnić protokół z poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych i uzyskać
zaliczenie;
d) na zajęciach praktycznych studenci są zobowiązani do pracy w fartuchach laboratoryjnych,
przestrzegania przepisów BHP oraz zarządzeń porządkowych osób prowadzących ćwiczenia.
3. Seminaria
Seminaria prowadzone są w formie interaktywnej, aby studenci mogli brać czynny udział
w zajęciach i wykazać się znajomością materiału, za co mogą uzyskać punkty premii.
4. Repetytoria
Repetytoria obejmują zakres tematyczny seminariów w danym module, a znajomość
przebiegu omawianych procesów biochemicznych i wzorów metabolitów jest weryfikowana
sprawdzianem pisemnym.
5. Sprawdziany wyjściowe
Po przeprowadzeniu zajęć w danym module odbywa się sprawdzian testowy z całości
materiału objętego programem seminariów. Warunkiem przystąpienia do sprawdzianu jest
uczestnictwo w co najmniej dwóch seminariach tematycznych.
6. Sprawdziany z materiału wykładowego
Po zakończeniu cyklu wykładów w semestrze zimowym i letnim odbędą się sprawdziany
testowe z materiału wykładowego.
7. Konwersatoria
Konwersatoria integrują moduły tematyczne i prowadzone są systemem PBL (ang. problem
 based learning), opartym o rozwiązywanie zadań problemowych.
8. Nieobecności
Student nie ma obowiązku usprawiedliwiania nieobecności na zajęciach kontrolowanych,
ale nie ma możliwości odrabiania nieobecności. Spóz
nienie przekraczajÄ…ce 15 minut traktuje siÄ™
jako nieobecność.
W uzasadnionych przypadkach, za zgodą Kierownika danego modułu tematycznego, student
może odrobić nieobecność na zajęciach kontrolowanych wyłącznie do dnia sprawdzianu
wyjściowego w danym module.
7
D. System oceny punktowej wyników nauczania
W celu ciągłej i obiektywnej oceny postępów w nauce stosowany jest system punktowy.
Elementy procesu dydaktycznego są punktowane w dwojaki sposób: jako punkty, stanowiące
o ocenie podstawowej (których suma wynosi 100%) oraz jako punkty dodatkowe będące premią
za wyróżniające przygotowanie do zajęć i aktywność (wliczane do sumy punktów zgromadzonych
w ciągu roku akademickiego). Ocena postępów w nauce jest podawana do wiadomości
zainteresowanych studentów.
Punktowane są następujące elementy procesu dydaktycznego:
1. Sprawdziany wejściowe: za każdy sprawdzian pisemny w module uzyskać można od 0 do
6 pkt.
2. Ćwiczenia laboratoryjne: za przygotowanie teoretyczne, wykonanie ćwiczenia i opracowanie
protokołu od 1 do 4 pkt. za każde ćwiczenie. Student nieprzygotowany teoretycznie nie może
być dopuszczony do zajęć i nie otrzymuje punktów. Za nieobecność odlicza się po 2 pkt. za
każde ćwiczenie.
3. Seminaria: za aktywny udział w seminarium od 1 do 3 pkt. premii wg uznania osoby
prowadzącej seminarium. W każdym module można uzyskać łącznie maksimum 9 pkt. premii.
4. Repetytorium: za każdy sprawdzian pisemny uzyskać można od 0 do 10 pkt.
5. Sprawdziany wyjściowe: za każdy sprawdzian wyjściowy obejmujący 30 pytań testowych
uzyskać można od 0 do 30 pkt.
6. Sprawdziany z materiału wykładowego: za każdy sprawdzian testowy obejmujący 40 pytań
z materiału wykładowego można uzyskać od 0 do 40 pkt.
7. Konwersatoria: za aktywny udział w konwersatorium uzyskać można od 1 do 4 pkt. premii wg
uznania osoby prowadzÄ…cej konwersatorium (Å‚Ä…cznie za konwersatoria 8 pkt. premii).
E. Kryteria zaliczenia zajęć z biochemii
W związku z zapisem w Regulaminie Studiów, dającym prawo do 2-krotnego poprawiania
sprawdzianów cząstkowych, wyjaśnia się, iż w stosowanym w Katedrze systemie oceny, ten sam
zakres materiału sprawdzany jest kilkakrotnie: na sprawdzianie wejściowym, ćwiczeniu
laboratoryjnym, repetytorium sprawdzianie wyjściowym z seminariów, a kryterium zaliczenia jest
suma wszystkich ocen, wyrażona w punktach.
W ciągu roku akademickiego uzyskać można maksimum 280 pkt. (100%) plus 44 pkt. premii.
1. Warunkiem uzyskania zaliczenia zajęć z biochemii i dopuszczenia do egzaminu końcowego jest
uzyskanie minimum 168 pkt. (60%).
2. Student, który uzyskał mniej niż 168 pkt., lecz co najmniej 112 pkt. (40%), może ubiegać się
o zaliczenie zajęć na podstawie sprawdzianu z całości materiału obowiązującego na ćwiczeniach
i seminariach. W przypadku uzyskania oceny negatywnej lub nieprzystÄ…pienia do sprawdzianu
zaliczeniowego, student ma prawo do 2-krotnego poprawiania go w terminie ustalonym przez
Katedrę. Student, który nie poprawi tego sprawdzianu, nie uzyska zaliczenia zajęć z biochemii
w danym roku akademickim.
3. Student, który uzyskał mniej niż 112 pkt. nie otrzymuje zaliczenia zajęć i nie ma możliwości
odrobienia zaległości w danym roku akademickim.
4. Punkty uzyskane w ciÄ…gu roku akademickiego zostanÄ… przeliczone na punkty egzaminacyjne wg
następującego wzoru:
punkty egzaminacyjne = (suma pkt. zaliczenia  168) x 0,1
8
 (czyli po 0,1 pkt. egzaminacyjnego za każdy cały punkt powyżej progu zaliczenia)
i jako premia za systematyczne i dobre postępy w nauce zostaną doliczone do wyniku egzaminu.
Dotyczy to tylko studentów, którzy zdają egzamin w pierwszym swoim terminie, nie dotyczy
egzaminów poprawkowych.
F. Egzamin
Studenta obowiązuje końcowy egzamin potwierdzający opanowanie całości materiału
określonego programem nauczania biochemii. Termin egzaminu wybiera student, zapisując się na
jeden z proponowanych terminów ustalonych w porozumieniu z Radą Roku. Nie zgłoszenie się
w ustalonym terminie jest równoznaczne z utratą jednego z terminów zdawania egzaminu.
Do egzaminu końcowego z biochemii zostaną dopuszczeni studenci, którzy zaliczyli zajęcia
uzyskujÄ…c minimum 168 pkt. (60%) lub uzyskali pozytywnÄ… ocenÄ™ ze sprawdzianu zaliczeniowego
z całości materiału objętego programem czterech modułów.
Egzamin końcowy z biochemii ma formę pisemną i składa się z części testowej i opisowej,
z których można uzyskać łącznie maksymalnie 100 punktów. Do uzyskanego wyniku egzaminu
(w pierwszym terminie) zostaną doliczone punkty, o których mowa w pkt. E.4 niniejszego
regulaminu. Suma uzyskanych punktów wyrażona zostanie jako słowna ocena egzaminu
z biochemii i wpisana do indeksu:
 bardzo dobry od 95,0 pkt. (od 95%)
 ponad dobry od 90,0 do 94,9 pkt. (od 90%)
 dobry od 80,0 do 89,9 pkt. (od 80%)
 dość dobry od 70,0 do 79,9 pkt. (od 70%)
 dostateczny od 60,0 do 69,9 pkt. (od 60%)
 niedostateczny poniżej 60,0 pkt. (poniżej 60%)
O ocenie pozytywnej egzaminów w terminach poprawkowych decyduje otrzymanie co najmniej:
- w I terminie poprawkowym 55 punktów,
- w II terminie poprawkowym 50 punktów.
W terminach poprawkowych nie dolicza się punktów zgromadzonych w ciągu roku akademickiego
przeliczonych na punkty egzaminacyjne (pkt. E.4 regulaminu).
G. Uwagi końcowe:
1. Studenta obowiązuje ponadto: przestrzeganie ogólnie przyjętych norm zachowania;
uporządkowanie stanowiska pracy po zakończeniu ćwiczenia; poszanowanie aparatury, sprzętu
i wyposażenia sal dydaktycznych oraz przestrzeganie bieżących zarządzeń Kierownika Katedry
i osób prowadzących zajęcia.
2. Regulamin zajęć z biochemii oparty jest na Regulaminie Studiów w Uniwersytecie
Medycznym im. Karola Marcinkowskiego w Poznaniu z dnia 25 kwietnia 2012 r., który obowiązuje
we wszystkich sprawach nie objętych niniejszym regulaminem.
9
Moduł I
B I A A
K A
SPRAWDZIAN WEJÅšCIOWY I
Zakres materiału
Aminokwasy  budowa (wzory strukturalne) i podział: (a) w zależności od budowy łańcucha
bocznego; (b) aminokwasy polarne i apolarne; (c) aminokwasy egzo- i endogenne; (d) aminokwasy
gluko- i ketogenne.
Właściwości fizykochemiczne aminokwasów (równowagi protonowe, punkt izoelektryczny,
izomeria). Tworzenie wiązań peptydowych.
Peptydy  karnozyna, anseryna, glutation (wzory i rola). Podstawowe grupy peptydów (hormony
uwalniające podwzgórza, peptydy cykliczne tylnego płata przysadki, peptydy przewodu
pokarmowego, neuropeptydy).
Struktura i właściwości białek: (a) kryteria klasyfikacji białek w zależności od składu amino-
kwasowego, kształtu cząsteczek, rozpuszczalności, funkcji, właściwości fizycznych, (b)
konformacja białek, struktura pierwszorzędowa i wtórnorzędowe, rodzaje wiązań stabilizujących
strukturę cząsteczki białek, (c) wytrącanie białek (dehydratacja i denaturacja).
Enzymy: (a) nazewnictwo i klasyfikacja enzymów, (b) swoistość działania enzymów, (c) funkcja
i podział koenzymów.
Ćwiczenie 1. METODY ROZDZIAA
U BIAA
EK I OZNACZANIA AKTYWNOÅšCI
ENZYMÓW
Zakres materiału
Struktura i właściwości białek. Pochodzenie i rola biologiczna białek osocza krwi.
Hipo- i dysproteinemie (przyczyny i następstwa).
Frakcjonowanie białek surowicy krwi za pomocą elektroforezy (podstawy teoretyczne, warianty
technik, warunki rozdziału, oznaczanie stężenia białka we frakcjach).
Klasyfikacja i nazewnictwo enzymów. Podstawy katalizy enzymatyczej. Aktywność enzymu.
Jednostki aktywności. Kinetyka  klasyczna (równanie Michaelisa). Aminotransferazy.
Oznaczanie aktywności aminotransferaz w surowicy i jego znaczenie diagnostyczne.
Część doświadczalna
Frakcjonowanie białek surowicy krwi za pomocą elektroforezy w żelu agarozowym.
Oznaczanie aktywności aminotransferaz w surowicy.
10
Seminarium I. STRUKTURA I FUNKCJA BIAA
EK
Zakres materiału
1. Poziomy organizacji łańcucha peptydowego: (a) struktury I-, II-, III- i IV-rzędowa, (b) pojęcie
domeny.
2. Budowa Å‚aÅ„cucha polipeptydowego: (a) struktura Ä…-helisy, (b) struktura ²-harmonijki, (c)
potrójna helisa kolagenu.
3. Zależność pomiędzy sekwencją aminokwasów w białku i jego konformacją.
4. Znaczenie biologiczne oraz zakres funkcji pełnionych przez białka.
5. Białka osocza krwi: (a) skład i procentowa zawartość poszczególnych frakcji białkowych, (b)
rola albumin w utrzymaniu ciśnienia onkotycznego oraz ich zdolność do wiązania różnych
ligandów, (c) funkcje transportowe globulin, (d) rola haptoglobiny w ochronie organizmu przed
utratą żelaza, (e) udział transferyny i ceruloplazminy w metabolizmie żelaza i miedzi, (f)
właściwości immunoglobulin ludzkich, (g) rola fibrynogenu w procesie krzepnięcia krwi, (h)
zaburzenia w składzie białek osocza towarzyszące niektórym schorzeniom (hipoproteinemie i dys-
proteinemie).
6. Trawienie białek w przewodzie pokarmowym  enzymy proteolityczne.
7. Degradacja białek wewnątrzkomórkowych  rola ubikwityny.
8. Podstawowe procesy przemiany aminokwasów: deaminacja, transaminacja, dekarboksylacja.
Seminarium II. HEMOGLOBINA
Zakres materiału
1. Hemoglobina jako białko allosteryczne: (a) konformacja cząsteczki hemoglobiny  wiązania
stabilizujące jej strukturę, (b) struktura mioglobiny, (c) hemoglobiny prawidłowe.
2. Udział hemoglobiny w transporcie tlenu i dwutlenku węgla: (a) krzywa powinowactwa
hemoglobiny i mioglobiny do tlenu, (b) wpływ efektorów allosterycznych na powinowactwo
hemoglobiny i mioglobiny do tlenu (2,3-BPG, CO2, pH, efekty homotropowe i heterotropowe), (c)
zmiany konformacyjne czÄ…steczki hemoglobiny towarzyszÄ…ce jej utlenowaniu, (d) mechanizm
transportu dwutlenku węgla z tkanek do płuc. Rola dehydratazy węglanowej (anhydraza
węglanowa).
3. Zaburzenia syntezy części białkowej hemoglobiny. Hemoglobiny nieprawidłowe (talasemie,
HbS, HbM, HbC) oraz mechanizmy leżące u podstaw hemoglobinopatii.
4. Biosynteza hemu i jej regulacja. Zaburzenia biosyntezy hemu (porfirie).
5. Katabolizm hemu i wydalanie produktów jego przemiany: (a) powstawanie bilirubiny, (b)
transport bilirubiny w osoczu, (c) mechanizmy sprzęgania bilirubiny w wątrobie i wydzielanie
bilirubiny sprzężonej do żółci, (d) przemiany bilirubiny sprzężonej w jelicie. Krążenie jelitowo-
wątrobowe barwników żółciowych.
6. Hiperbilirubinemie  podział, główne przyczyny.
Seminarium III. ENZYMY
Zakres materiału
1. Budowa enzymów: (a) centrum katalityczne, (b) miejsca allosteryczne, (c) swoistość
substratowa enzymów, (d) enzymy wielofunkcyjne i kompleksy enzymatyczne, (e) koenzymy.
2. Zasady klasyfikacji i nazewnictwa enzymów.
3. Kinetyka reakcji enzymatycznych: (a) zależność szybkości reakcji od stężenia substratu
(równanie Michaelisa-Menten i jego przedstawienie za pomocą metod graficznych  wykres
11
Lineweavera-Burka), oddziaływania kooperacyjne i równanie Hill a, (c) wpływ temperatury, pH
i stężenia enzymu na szybkość reakcji.
4. Aktywatory i inhibitory enzymów: (a) rola jonów metali w katalizie enzymatycznej, (b)
inhibitory nieodwracalne, (c) inhibitory odwracalne kompetycyjne i niekompetycyjne.
5. Metody oznaczania aktywności enzymów. Jednostki aktywności enzymatycznej.
6. Regulacja aktywności enzymatycznej: (a) przez modyfikacje kowalencyjne, (b) przez
modyfikacje allosteryczne.
7. Wewnątrzkomórkowe rozmieszczenie enzymów.
8. Znaczenie enzymów w diagnostyce medycznej: (a) enzymy sekrecyjne i wskaz
nikowe, (b)
izoenzymy.
Repetytorium I. BIAA
KA  zakres tematyczny seminariów I, II i III.
12
Moduł II
K W A S Y N U K L E I N O W E
SPRAWDZIAN WEJÅšCIOWY II
Zakres materiału
Wzory i nazewnictwo zasad purynowych i pirymidynowych oraz nukleozydów i nukleotydów.
Koenzymy o budowie nukleozydowej (S-adenozylometionina) i nukleotydowej (NAD, NADP,
FMN, FAD, CoA, PAPS). Cykliczne nukleotydy i ich rola w metabolizmie.
Budowa DNA; struktura podwójnej spirali (fragment wzoru pojedynczej nici, komplementarność
zasad, rodzaje wiązań); rola struktury DNA w wiązaniu białek regulatorowych (rowek mniejszy
i rowek większy); struktury II-rzędowe (A, B, Z); formy molekularne DNA (kolista, zrelaksowana
i superhelikalna); struktury wyższego rzędu (budowa chromatyny, nukleosomy). Denaturacja
i renaturacja DNA (temperatura topnienia, efekty hiper- i hipochromowy).
Rodzaje RNA (mRNA, tRNA, rRNA, snRNA). Struktura i funkcje (wzór fragmentu pojedynczej
nici RNA).
Hydroliza kwasów nukleinowych: (a) hydroliza kwaśna DNA i RNA, produkty hydrolizy, (b)
hydroliza zasadowa RNA, produkty hydrolizy, (c) hydroliza enzymatyczna kwasów nukleinowych
(endo- i egzonukleazy, enzymy restrykcyjne).
Ćwiczenie 2. PREPARATYKA I ANALIZA RESTRYKCYJNA PLAZMIDOWEGO
DNA
Zakres materiału
Zasady preparatyki DNA genomowego z tkanek i plazmidowego z komórek bakteryjnych.
Budowa i funkcja wektorów plazmidowych i fagowych. Formy molekularne DNA (kolista,
zrelaksowana, superhelikalna).
Enzymy restrykcyjne i ich zastosowanie. Zasada rozdziału kwasów nukleinowych metodą
elektroforezy w żelach agarozowym i poliakrylamidowym.
Część doświadczalna
Preparatyka plazmidowego DNA metodÄ… lizy alkalicznej.
Trawienie DNA enzymami restrykcyjnymi. Rozdział produktów trawienia metodą elektroforezy
w żelu agarozowym i ich identyfikacja za pomocą barwienia bromkiem etydyny.
13
Seminarium IV. NUKLEOTYDY PURYNOWE I PIRYMIDYNOWE
Zakres materiału
A. Biosynteza i degradacja nukleotydów purynowych
1. Biosynteza nukleotydów purynowych: (a) de novo, (b) na drodze reutylizacji,  metabolity
i enzymy. Regulacja biosyntezy nukleotydów purynowych. Zaburzenia biosyntezy puryn: formy
kliniczne dny moczanowej wywołane defektami syntetazy 5-fosforybozylo-1-pirofosforanowej
i niedoborem fosforybozylotransferazy hipoksatyno-guaninowej; brak fosforybozylotransferazy
hipoksantyno-guaninowej (zespół Lesch-Nyhana); choroba von Gierkego; niedobór fosforybozylo-
transferazy adeninowej (kamica nerkowa).
2. Inhibitory syntezy nukleotydów purynowych: (a) 6-merkaptopuryna i kwas mykofenolowy, (b)
syntetyczne analogi puryn i ich rola w terapii (azatiopryna, arabinozyd adenozyny).
3. Degradacja nukleotydów purynowych (metabolity i enzymy). Inhibitor oksydazy ksantynowej 
allopurynol. Zaburzenia degradacji nukleotydów purynowych: niedobór deaminazy adenozyny
(ciężki złożony zespół niedoboru odporności), niedobór fosforylazy nukleozydowej puryn (zespół
niedoboru odporności), niedobór oksydazy ksantynowej (ksantynuria i kamica ksantynowa).
B. Biosynteza i degradacja nukleotydów pirymidynowych
1. Biosynteza rybonukleotydów pirymidynowych (a) de novo, (b) na drodze reutylizacji, 
metabolity i enzymy. Regulacja biosyntezy nukleotydów pirymidynowych. Zaburzenia biosyntezy
pirymidyn: niedobór fosforybozylotransferazy orotanowej i dekarboksylazy orotydylanowej
(acyduria orotowa typu I), niedobór dekarboksylazy orotydylanowej (acyduria orotowa typu II).
2. Inhibitory syntezy nukleotydów pirymidynowych: (a) sulfonamidy; struktura i mechanizm
działania, (b) antagoniści strukturalni kwasu foliowego (aminopteryna i metotreksat), (c) inhibitory
fosforybozylotransferazy orotanowej (allopurynol), dekarboksylazy orotydylanowej (6-azaurydyna)
oraz dehydrogenazy dihydroorotanowej (leflunomid), (d) syntetyczne analogi pirymidyn i ich rola
w terapii (5-fluorouracyl, arabinozyd cytozyny).
3. Redukcja rybonukleotydów do deoksyrybonukleotydów. Struktura i funkcja reduktazy
rybonukleotydowej. Regulacja syntezy deoksyrybonukleotydów. Działanie hydroksymocznika.
4. Degradacja nukleotydów pirymidynowych, metabolity i enzymy. Zaburzenia degradacji
nukleotydów pirymidynowych: niedobór aminotransferazy (acyduria ²-aminoizomaÅ›lanowa).
Seminarium V. STRUKTURA I BIOSYNTEZA KWASÓW NUKLEINOWYCH
Zakres materiału
1. Replikacja DNA: (a) inicjacja replikacji, sekwencje inicjujÄ…ce (Ori i ARS), synteza starterowego
RNA, bańka i widełki replikacyjne, (b) enzymy i inne białka uczestniczące w procesie replikacji
(prokariotyczne i eukariotyczne polimerazy DNA, topoizomerazy, helikaza, ligaza DNA, białka
wiążące jednoniciowy DNA), (c) wydłużanie łańcucha, nici prowadząca i opóz
niona, fragmenty
Okazaki.
2. Transkrypcja DNA: (a) klasy genów i produkty ich transkrypcji, (b) prokariotyczna i eukario-
tyczne polimerazy RNA  charakterystyka i funkcje, (c) lokalizacja sekwencji promotorowych i ich
rozpoznawanie, (d) inicjacja transkrypcji u bakterii, rola czynników sigma, (e) wydłużanie łańcucha
nukleotydowego, (f) terminacja transkrypcji, rola czynnika rho, (g) porównanie transkrypcji
u Prokaryota i Eukaryota, (h) inhibitory transkrypcji działające na polimerazy RNA (ą-amanityna).
3. Leki przeciwwirusowe: antymetabolity puryn i pirymidyn (acyklowir, widarabina,
izoprynozyna), nukleozydowe inhibitory odwrotnej transkryptazy (AZT, zidowudyna), nienukleo-
zydowe inhibitory odwrotnej transkryptazy (efawiren, newirapin), foskarnet sodowy.
14
4. Leki hamujÄ…ce replikacjÄ™ stosowane w terapii nowotworowej: 5-azacytydyna, bleomycyna,
adriamycyna, cisplatyna.
Seminarium VI. BIOSYNTEZA BIAA
KA
Zakres materiału
1. Budowa RNA u Prokaryota i Eukaryota: (a) rybosomowy RNA (rRNA), (b) informacyjny RNA
(mRNA), (c) transferowy RNA (tRNA), (d) małe jądrowe RNA (snRNA), modyfikacje
potranskrypcyjne RNA.
2. Budowa i funkcja rybosomów u Prokaryota i Eukaryota.
3. Rola struktury mRNA w procesie translacji u Prokaryota i Eukaryota. Właściwości kodu
genetycznego.
4. Aktywacja aminokwasów. Syntetazy aminoacylo-tRNA.
5. Przebieg translacji u Prokaryota i Eukaryota: (a) inicjacja: czynniki inicjacji, regulacja inicjacji
(rola kinazy hamowanej przez hem, interferonu i insuliny), (b) elongacja (etapy i czynniki
elongacji, mechanizm działania toksyny błonicy), (c) terminacja (sekwencje terminujące i czynniki
terminacji).
6. Antybiotyki  inhibitory biosyntezy białek.
7. Modyfikacje potranslacyjne białek na przykładzie biosyntezy kolagenu.
Repetytorium II. KWASY NUKLEINOWE  zakres tematyczny seminariów IV, V i VI.
15
Moduł III
W 
G L O W O D A N Y
SPRAWDZIAN WEJÅšCIOWY III
Zakres materiału
Klasyfikacja i nazewnictwo węglowodanów. Rodzaje izomerii cukrów. Właściwości
fizykochemiczne cukrów prostych (rozpuszczalność, właściwości optyczne, redukcyjne, produkty
utlenienia i redukcji).
Ważne biologicznie pochodne cukrów prostych (deoksycukry, aminocukry, estry fosforanowe).
Wiązania glikozydowe. Budowa i funkcja oligo- i polisacharydów: disacharydy (redukujące
i nieredukujÄ…ce), homoglikany (skrobia, glikogen, celuloza), heteroglikany (glikozaminoglikany).
Ćwiczenie 3. OZNACZANIE ST
ŻENIA GLUKOZY ORAZ AKTYWNOŚCI
AMYLAZY TRZUSTKOWEJ WE KRWI
Zakres materiału
Wartości prawidłowe stężenia glukozy w surowicy krwi.
y
ródła glukozy we krwi: egzogenne (produkty pochodzenia roślinnego i zwierzęcego)
i endogenne (drogi metaboliczne węglowodanów odpowiedzialne za utrzymanie prawidłowego
stężenia glukozy we krwi).
Regulacja hormonalna stężenia glukozy we krwi.
Znaczenie diagnostyczne oznaczania poziomu hemoglobiny glikozylowanej w surowicy krwi.
Znaczenie diagnostyczne oznaczania amylazy trzustkowej w surowicy krwi.
Część doświadczalna
Oznaczanie stężenia glukozy metodą enzymatyczną w krwi pełnej.
Oznaczanie aktywności amylazy w surowicy krwi metodą Caraway a.
16
Seminarium VII. METABOLIZM CUKRÓW PROSTYCH
Zakres materiału
1. Transport cukrów prostych przez błony komórkowe: (a) rola nośników białkowych
w przechodzeniu glukozy do komórek, (b) rola pompy sodowo-potasowej w transporcie glukozy
do enterocyta, transport ułatwiony do i z enterocyta, (c) wpływ insuliny na transport glukozy
do komórek  transportery glukozy.
2. Fosforylacja glukozy w wÄ…trobie i w tkankach obwodowych; rola glukokinazy i heksokinazy.
3. Glikoliza: (a) glikoliza w warunkach tlenowych i beztlenowych: lokalizacja enzymów
glikolitycznych w komórkach i tkankach, fosforylacja substratowa, utlenienie NADH, losy
pirogronianu, powstawanie i rola 2,3-bisfosfoglicerynianu w erytrocytach, (b) regulacja aktywności
kluczowych enzymów glikolizy.
4. Cykl pentozofosforanowy: (a) lokalizacja enzymów w komórkach i tkankach, przebieg reakcji
w warunkach zapotrzebowania komórki na równoważniki redukcyjne i w warunkach
zapotrzebowania na pentozy, (b) powiÄ…zanie cyklu pentozofosforanowego z glikolizÄ…; rola
transaldolazy i transketolazy, (c) udział difosfotiaminy w przenoszeniu dwuwęglowych fragmentów
aldehydowych, (d) rola NADPH w procesach biosyntez oraz redukcji glutationu.
5. Glukoneogeneza: (a) lokalizacja enzymów w komórkach i tkankach, (b) reakcje omijające
nieodwracalne etapy glikolizy, (c) substraty dla glukoneogenezy (rola dehydrogenazy mleczanowej,
aminotransferazy alaninowej, kinazy glicerolowej), (d) cykl Cori i cykl alaninowy, (e) regulacja
aktywności kluczowych enzymów glukoneogenezy, (f) kontrola glikolizy i glukoneogenezy
w wÄ…trobie (rola fruktozo-2,6-bisfosforanu).
6. Przemiana fruktozy: (a) fosforylacja fruktozy: udział fruktokinazy i heksokinazy, (b) włączenie
w przemiany glukozy w wÄ…trobie i w tkankach obwodowych, (c) szlak sorbitolowy i jego
znaczenie.
7. Przemiana galaktozy i mannozy: (a) enzymy fosforylujące, (b) włączenie do glikolizy, (c)
synteza laktozy.
8. Zaburzenia przemiany cukrów prostych: galaktozemia, fruktozuria, wrodzona nietolerancja
fruktozy, zaćma cukrzycowa oraz niedobór dehydrogenazy glukozo-6-fosforanowej w krwince
czerwonej.
Seminarium VIII. METABOLIZM WIELOCUKRÓW
Zakres materiału
1. Trawienie węglowodanów w przewodzie pokarmowym: (a) lokalizacja i specyficzność
substratowa enzymów trawiących węglowodany, (b) zaburzenia trawienia węglowodanów:
niedobór laktazy, sacharazy, izomaltazy.
2. Metabolizm glikogenu: (a) glikogeneza: powstawanie UDP-glukozy, reakcje katalizowane przez
syntazę glikogenową, powstawanie wiązań ą-1,6-glikozydowych, (b) glikogenoliza: produkty
działania fosforylazy glikogenowej oraz amylo-1,6-glukozydazy, udział fosforanu pirydoksalu
w fosforolizie glikogenu, znaczenie glikogenolizy w tkance wątrobowej i mięśniowej, losy
glukozo-6-fosforanu.
3. Regulacja hormonalna przemian glikogenu; rola białek G, cyklicznego AMP oraz kinazy
białkowej A.
4. Synteza prekursorów glikozaminoglikanów: (a) synteza i wykorzystanie UDP-glukuronianu, (b)
biosynteza aminocukrów: donor grupy aminowej, aktywna postać grupy acetylowej, włączenie
fragmentu trójwęglowego w biosyntezie kwasu N-acetyloneuraminowego, aktywne formy cukrów
jako substraty do biosyntezy glikoprotein i proteoglikanów.
17
5. Synteza proteoglikanów i glikoprotein: (a) struktura, podział, funkcja, (b) miejsce syntezy części
białkowej i glikozylacji w komórce, (c) tworzenie wiązań O-glikozydowych i N-glikozydowych,
rola estrów fosforanowych dolicholu.
6. Zaburzenia metabolizmu wielocukrów: (a) choroby spichrzeniowe, (b) mukopolisacharydozy.
Seminarium IX. REGULACJA ST
ŻENIA GLUKOZY WE KRWI
Stan sytości
1. Odpowiedz
hormonalna na zwiększone stężenie glukozy we krwi (stan po posiłku), biosynteza
insuliny (miejsce syntezy, forma aktywna hormonu), rola insuliny (stymulacja dróg
metabolicznych, indukcja syntezy enzymów, przemieszczenie transporterów glukozy do błony
komórkowej tkanek mięśniowej i tłuszczowej).
2. Udział wątroby w regulacji poziomu glukozy: rola glukokinazy, odkładanie glikogenu, glukoza
jako substrat dla syntezy kwasów tłuszczowych, glicerolu oraz równoważników redukcyjnych
(NADPH).
3. Enzymy regulatorowe glikogenogenezy, glikolizy i cyklu pentozofosforanowego: efektory
allosteryczne, modyfikacje kowalencyjne, indukcja syntezy enzymów.
4. Drogi metaboliczne glukozy w tkance tłuszczowej, mięśniach szkieletowych, mózgu, nerce
i erytrocycie.
Stan głodu
1. Odpowiedz
hormonalna na obniżone stężenie glukozy we krwi. Rola glukagonu w stymulacji
procesów metabolicznych dostarczających związków energetycznych w okresie poresorpcyjnym
i głodzeniu (glukoza, kwasy tłuszczowe, ciała ketonowe, aminokwasy, glicerol). Rola
katecholamin.
2. Udział wątroby w utrzymywaniu prawidłowego stężenia glukozy we krwi: rozpad glikogenu,
synteza glukozy ze związków niecukrowych.
3. Enzymy regulatorowe glikogenolizy, glukoneogenezy, efektory allosteryczne, modyfikacje
kowalencyjne, indukcja i represja syntezy enzymów.
4. Udział innych tkanek w dostarczaniu substratów energetycznych: tkanka tłuszczowa (rola lipazy
hormonozależnej), tkanka mięśniowa (cykl alaninowy, cykl Cori), nerka (glukoneogeneza).
5. y
ródła związków energetycznych dla mózgu, erytrocytów, mięśni szkieletowych i mięśnia
sercowego w początkowej fazie głodu i w przedłużonym głodzeniu.
6. Cukrzyca  przyczyny, występowanie, zmiany metaboliczne w cukrzycy typu 1.
Repetytorium III. W
GLOWODANY  zakres tematyczny seminariów VII, VIII i IX.
18
Moduł IV
T A
U S Z C Z O W C E
SPRAWDZIAN WEJÅšCIOWY IV
Zakres materiału
Składniki lipidów  wzory i nazewnictwo: (a) kwasy tłuszczowe nasycone i nienasycone, (b)
alkohole (glicerol, wyższe alkohole jednowodorotlenowe  sfingol, cholesterol), (c) inne związki
chemiczne występujące w lipidach złożonych (m.in. zasady azotowe, cukry, kwas fosforowy).
Wiązania chemiczne występujące w lipidach.
Właściwości fizykochemiczne i podział lipidów (wzory i nazewnictwo).
Formy występowania tłuszczowców w materiale biologicznym (lipoproteiny wolne
i strukturalne).
Trawienie lipidów i wchłanianie produktów ich hydrolizy w przewodzie pokarmowym (substraty
i enzymy). Żółć  skład i rola jako wydaliny i wydzieliny.
Ćwiczenie 4. PREPARATYKA I ANALIZA TA
USZCZÓW
Zakres materiału
Struktura, skład, nazewnictwo, występowanie i rola lipidów złożonych. Skład lipidowy
(jakościowy i ilościowy) oraz lipoprotein osocza krwi, rola składników lipidowych i apoprotein,
zmiany składu lipidowego osocza w warunkach prawidłowych i patologicznych. Metody izolacji
i identyfikacji lipidów z materiału biologicznego (ekstrakcja, frakcjonowanie rozpuszczalnikami,
metody chromatograficzne).
Trawienie lipidów i wchłanianie produktów ich hydrolizy w przewodzie pokarmowym. Enzymy
lipolityczne przewodu pokarmowego i warunki ich aktywacji. Składniki żółci i ich rola w procesie
trawienia i wchłaniania (składniki o właściwościach detergentów, pojęcie miceli mieszanych,
czynniki litogenne, barwniki żółciowe). Rola wątroby jako producenta żółci. Rola lipolizy
w metabolizmie ogólnoustrojowym (lipaza lipoproteinowa osocza krwi i lipaza hormonozależna
tkanki tłuszczowej).
Część doświadczalna
Celem ćwiczenia jest oznaczenie składu lipidów pochodzących z osocza krwi oraz analiza składu
kamieni żółciowych.
Obejmuje ono metody izolacji lipidów: ekstrakcji, frakcjonowania za pomocą rozpuszczalników,
rozdzielania za pomocÄ… chromatografii cienkowarstwowej, identyfikacji rozdzielonych grup
lipidów, badanie właściwości fizykochemicznych lipidów złożonych oraz identyfikacji
poszczególnych grup.
19
Seminarium X. METABOLIZM KWASÓW TA
USZCZOWYCH
Zakres materiału
A. Biosynteza kwasów tłuszczowych
1. Synteza nasyconych kwasów tłuszczowych; (substraty, enzymy i kofaktory): (a) karboksylacja
acetylo-CoA jako pierwszy i kontrolny etap w syntezie kwasów tłuszczowych, (b) kompleks
syntazy kwasów tłuszczowych oraz sekwencja reakcji katalizowanych przez ten kompleks
enzymatyczny, (c) z
ródła acetylo-CoA oraz NADPH, (d) wydłużanie łańcucha węglowego kwasu
palmitynowego i innych kwasów tłuszczowych (elongacja).
2. Regulacja syntezy kwasów tłuszczowych: (a) stan odżywienia, dostępność substratów
i kofaktorów; (b) regulacja aktywności kluczowych enzymów szlaku biosyntezy: karboksylazy
acetylo-CoA, dehydrogenazy pirogronianowej, (c) regulacja hormonalna.
B. Degradacja kwasów tłuszczowych
1. ²-oksydacja kwasów tÅ‚uszczowych nasyconych i nienasyconych: (a) aktywacja kwasów
tłuszczowych, synteza acylo-CoA, (b) transport kwasów tłuszczowych do mitochondrium, rola
karnityny (enzymy i translokaza), (c) etapy procesu ²-oksydacji (enzymy i kofaktory), (d) bilans
energetyczny ²-oksydacji, (e) ²-oksydacja a termogeneza w brunatnej tkance tÅ‚uszczowej.
2. Ketogeneza: (a) reakcje i miejsce syntezy ciał ketonowych, (b) reakcje umożliwiające utylizację
ciał ketonowych przez tkanki pozawątrobowe, (c) regulacja ketogenezy; ketoacydoza i ketonuria
jako powikłanie niekontrolowanej glikemii w cukrzycy insulinozależnej.
3. Współzależność pomiędzy metabolizmem kwasów tłuszczowych i glukozy.
Seminarium XI. BIOSYNTEZA I DEGRADACJA LIPIDÓW
Zakres materiału
A. Metabolizm triacylogliceroli (TAG)
1. Biosynteza: (a) główne miejsca i szlaki biosyntezy TAG (tkanka tłuszczowa, wątroba, ściana
jelita), (b) z
ródła i aktywacja substratów, enzymy uczestniczące w poszczególnych etapach syntezy,
(c) mechanizmy regulujące wielkość syntezy TAG w poszczególnych narządach.
2. Degradacja: główne miejsca degradacji TAG (lipolizy): (a) przewód pokarmowy (enzymy
lipolityczne przewodu pokarmowego, rola żółci w procesie trawienia i wchłaniania produktów
trawienia), (b) osocze krwi (lipaza lipoproteinowa), (c) tkanka tłuszczowa (lipaza hormonozależna
tkanki tłuszczowej); mechanizmy regulujące wielkość lipolizy.
B. Metabolizm i rola biologiczna lipidów złożonych
1. Biosynteza fosfoglicerydów (biosynteza de novo: fosfatydylocholiny, fosfatydyloseryny,
fosfatydyloetanolaminy, difosfatydylogliceroli, fosfatydyloinozytoli, plazmalogenów): (a) sposób
aktywacji substratów do syntezy, (b) rola enzymów: cytydylotransferazy fosfocholinowej, fosfo-
hydrolazy fosfatydanowej, (c) modulacja składu kwasów tłuszczowych oraz zasad azotowych.
2. Degradacja fosfolipidów: (a) udział poszczególnych fosfolipaz w metabolizmie komórkowym,
(b) rola produktów działania fosfolipaz (uwalnianie prekursorów dla syntezy prostanoidów,
uwalnianie wtórnych przekaz
ników sygnałów  inozytolotrisfosforan, diacyloglicerol).
3. Biosynteza i degradacja sfingolipidów: synteza sfingozyny, synteza ceramidu jako substratu dla
biosyntezy: (a) sfingomieliny, (b) glikosfingolipidów (cerebrozydów, sulfatydów, globozydów
i gangliozydów), aktywne nośniki substratów: UDP-pochodne cukrów, fosfoadenozyno-fosfo-
siarczan, cytydyloneuraminian, (c) enzymy lizosomalne uczestniczÄ…ce w procesie degradacji
sfingolipidów. Sfingolipidozy.
20
Seminarium XII. TRANSPORT LIPIDÓW W OSOCZU KRWI
Zakres materiału
1. Ilościowy i jakościowy skład lipidowy osocza krwi: struktura i funkcja poszczególnych
składników lipidowych osocza, prawidłowe stężenie na czczo, zmiany stężenia w okresie głodzenia
oraz po posiłkach.
2. Formy transportowe lipidów osocza (lipoproteiny): (a) klasyfikacja lipoprotein oparta na
kryterium ruchliwości w polu elektrycznym (elektroforeza) oraz na gęstości cząstek lipoprotei-
nowych (ultrawirowanie), (b) struktura, skład lipidowy i białkowy lipoprotein (apoproteiny) oraz
rola poszczególnych lipoprotein w międzynarządowym transporcie TAG, cholesterolu oraz
wolnych kwasów tłuszczowych, (c) powstawanie lipoprotein oraz ich wydzielanie do osocza.
3. Metabolizm chylomikronów oraz lipoprotein o bardzo małej gęstości (VLDL): lipaza lipo-
proteinowa oraz jej kofaktory (Apo CII, fosfolipidy) i regulacja aktywności.
4. Udział wątroby oraz tkanki tłuszczowej w metabolizmie TAG, transport w osoczu i wychwy-
tywanie wolnych kwasów tłuszczowych przez tkanki.
5. Metabolizm lipoprotein o małej (LDL) oraz dużej gęstości (HDL): (a) transport i wychwy-
tywanie cholesterolu z krążenia, regulacja wielkości wychwytu lipoprotein przez tkanki obwodowe
oraz wpływ ilości wychwyconego cholesterolu na wewnątrzkomórkową syntezę cholesterolu
i receptorów błonowych dla lipoprotein, (b) przebieg oraz rola reakcji katalizowanej przez acylo-
transferazÄ™ lecytyna : cholesterol (LCAT), (c) rola HDL w odwrotnym transporcie cholesterolu
(z tkanek obwodowych do wÄ…troby).
6. Udział wątroby w usuwaniu nadmiaru cholesterolu z osocza krwi; kwasy żółciowe.
7. Zaburzenia metabolizmu lipoprotein oraz ich znaczenie kliniczne. Dyslipoproteinemie pierwotne
i wtórne.
Repetytorium IV. TA
USZCZOWCE  zakres tematyczny seminariów X, XI i XII.
21
PIÅšMIENNICTWO
1. Podstawowe
Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W. Biochemia Harpera, PZWL, Warszawa,
2004, 2008
Bańkowski E. Biochemia, Wydawnictwo Medyczne Urban & Partner, Wrocław, 2004
Trzeciak W.H. (red.) Biochemia. Skrypt do Ćwiczeń Laboratoryjnych, Wyd. AM, Poznań 1997
2. Uzupełniające
Alberts B., Bray P., Johnson A., Lewis J., Raff M., Roberts K., Walter P. Podstawy biologii
komórki. Wprowadzenie do biologii molekularnej., PWN, Warszawa, 1999.
Angielski S., Rogulski J. Biochemia kliniczna, PZWL, Warszawa, 1991
Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. Biochemia, PWN, Warszawa, 2005, 2009
Davidson V.L., Sittman D.B. Biochemia, Wydawnictwo Medyczne Urban & Partner, Wrocław,
2002
Hames B.D., Hooper N.M., Houghton J.D. Biochemia  krótkie wykłady, Wydawnictwo Naukowe
PWN, Warszawa, 2006
KÄ…czkowski J. Podstawy biochemii, Wyd. Naukowo-Techniczne, Warszawa, 1996
Konieczny L., Roterman I. Strategia działania organizmu żywego, Wydawnictwo  Zamiast
korepetycji , Kraków, 2000
Szafran H., Knapik-Czajka M. Podstawy biochemiczne gospodarki lipidowej organizmu człowieka,
Collegium Medicum UJ, Kraków, 1994
Turner P.C., McLennan A.G., Bates A.D., White M.R.H. Biologia molekularna  krótkie wykłady,
Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2004
22
Konwersatorium I. INTEGRACJA METABOLIZMU
 Utlenianie końcowych produktów przemiany białek, węglowodanów
i lipidów. Uzyskiwanie i magazynowanie energii. Homeostaza ustrojowa.
1. Cykl Krebsa jako wspólny szlak końcowego utleniania białek, węglowodanów i tłuszczów: (a)
lokalizacja enzymów, (b) substraty, kofaktory, metabolity  z
ródła szczawiooctanu i acetylo-
CoA, (c) reakcje związane z wytwarzaniem zredukowanych koenzymów, (d) reakcja fosforylacji
substratowej, (e) rola aminotransferaz i dehydrogenazy glutaminianowej w wykorzystaniu
aminokwasów jako z
ródła energii, (f) bilans energetyczny utleniania cząsteczki acetylo-CoA, (g)
regulacja cyklu Krebsa jako pochodna stanu energetycznego komórki.
2. Amfiboliczny charakter cyklu Krebsa  wykorzystanie metabolitów i enzymów do syntezy
aminokwasów, glukozy, tłuszczów i innych, biologicznie ważnych związków: (a) wykorzystanie
ą-ketokwasów w reakcjach katalizowanych przez aminotransferazy, (b) udział dehydrogenazy
jabłczanowej w glukonogenezie, (c) rola syntazy cytrynianowej i liazy ATP-cytrynianowej
w dostarczaniu substratu do syntezy kwasów tłuszczowych i cholesterolu, (d) udział
bursztynylo-CoA w syntezie hemu.
3. Inne, mitochondrialne i pozamitochondrialne układy enzymatyczne współdziałające z cyklem
Krebsa  dehydrogenaza pirogronianowa, karboksylaza pirogronianowa, karboksykinaza
fosfoenolopirogronianowa, enzymy biorące udział w przenoszeniu równoważników
redukujących z cytozolu do mitochondriów.
4. A
ańcuch oddechowy i fosforylacja oksydacyjna: (a) budowa i lokalizacja kompleksów
enzymatycznych łańcucha oddechowego oraz syntazy ATP, (b) z
ródła nukleotydów: NADH
i FADH2 (c) hipoteza chemioosmotyczna wytwarzania ATP, (d) inhibitory łańcucha
oddechowego i fosforylacji oksydacyjnej, (f) bilans energetyczny utleniania NADH i FADH2.
5. Czynniki warunkujące utrzymanie homeostazy ustrojowej: (a) reguły kontroli metabolizmu,
(b) losy kluczowych metabolitów, (c) profil metaboliczny ważniejszych narządów i tkanek,
(d) główne regulatory hormonalne przemiany związków energetycznych, (e) adaptacja
metabolizmu do stanu niedoboru składników pokarmowych.
Konwersatorium II. Zastosowanie metod biologii molekularnej w medycynie.
1. Podstawy genetyki molekularnej  DNA, cDNA, gen, genom, ekspresja genu, mutacje
punktowe, aberracje chromosomowe, polimorfizm DNA.
2. Metody badania kwasów nukleinowych: pobieranie materiału biologicznego, izolacja DNA
i RNA, elektroforeza DNA, reakcja łańcuchowa polimerazy (PCR) z wykorzystaniem
specyficznych starterów, analiza polimorfizmu konformacji pojedynczych nici DNA (SSCP),
analiza heterodupleksów (HA), sekwencjonowanie DNA, analiza polimorfizmu długości
fragmentów restrykcyjnych (RFLP), reakcja odwrotnej transkrypcji.
3. Przykłady zastosowania metod biologii molekularnej w diagnostyce wybranych chorób
uwarunkowanych genetycznie oraz w medycynie sÄ…dowej (ustalanie ojcostwa).
4. Klonowanie DNA  produkcja rekombinowanych szczepionek i hormonów.
5. Zwierzęta transgeniczne.
23
REGUA
Y
BEZPIECZEC
STWA I HIGIENY PRACY
W LABORATORIUM
Przed przystąpieniem do ćwiczeń laboratoryjnych należy zapoznać się z przepisami bezpieczeństwa i higieny pracy
w laboratorium oraz ściśle stosować się do zasad techniki laboratoryjnej i wskazówek asystenta. W szczególności:
1. W pracowni biochemicznej należy przebywać w fartuchu laboratoryjnym. Jeżeli istnieje taka konieczność, należy używać
okularów, rękawic i fartuchów ochronnych. W laboratorium nie wolno spożywać pokarmów i płynów oraz palić papierosów.
2. Roztwory należy pobierać przez zanurzenie pipety, przy czym do każdego roztworu należy używać czystej pipety. Nie wolno
aspirować ustami. Do odmierzania i rozcieńczania płynów służą cylindry lub kolby miarowe oraz pipety zaopatrzone w nasadki lub
gruszki gumowe. Nie wolno wlewać do butelek roztworów z nich pobranych.
3. Pipety używane do stężonych kwasów lub zasad należy natychmiast przepłukać wodą. Kroplę ługu lub kwasu, która przypadkiem
upadnie na stół laboratoryjny lub podłogę, należy starannie zetrzeć. Wszelkie doświadczenia ze stężonymi kwasami, amoniakiem
i bromem przeprowadza się pod wyciągiem. Przypomina się, że nie wolno wlewać wody do stężonego kwasu, gdyż powstała
mieszanina silnie się rozgrzewa i może spowodować oparzenie.
4. Należy posługiwać się sprzętem jednorazowego użytku lub dokładnie umytym sprzętem szklanym, który po użyciu trzeba
przepłukać wodą bieżącą, umyć roztworem detergentu, usunąć detergent wodą bieżącą, a następnie co najmniej 3-krotnie przemyć
wodÄ… destylowanÄ….
5. Podczas pracy z substancjami łatwopalnymi nie należy zapalać ognia. Jeżeli powstanie pożar na skutek zapalenia się
rozpuszczalników organicznych, nie należy go gasić wodą, lecz kocem gaśniczym szklanym lub przy użyciu gaśnicy.
6. Podczas ogrzewania płynów w probówce ustawicznie mieszać, aby uniknąć przegrzania cieczy i oparzenia siebie lub sąsiada.
W przypadku oparzenia skóry kwasem lub ługiem miejsce oparzone należy dokładnie opłukać pod bieżącą wodą i przemyć 2 3%
roztworem wodorowęglanu sodowego (po zadziałaniu kwasu) lub 1 2% roztworem kwasu octowego lub cytrynowego (po
zadziałaniu ługu) i przykryć gazą higroskopijną.
7. W przypadku oparzenia oczu, należy przepłukać je obficie wodą, wprowadzając strumień wody do zewnętrznych kącików oczu,
pod powieki i natychmiast zgłosić się do lekarza.
8. W przypadku dostania się kwasu lub zasady do ust, należy niezwłocznie przepłukać je dużą ilością wody, a następnie odpowiednio
rozcieńczonym roztworem wodorowęglanu sodowego lub kwasu octowego, a w przypadku połknięcia roztworu kwasu lub zasady
należy natychmiast wypić dużą ilość mleka lub wody z surowym białkiem jaja, czy też oleju jadalnego i natychmiast zgłosić się do
lekarza.
9. Przed wirowaniem należy sprawdzić, czy poziom cieczy w probówkach nie przekracza 2 cm poniżej górnej krawędzi, czy na dnie
pojemnika znajduje się gumowa podkładka oraz czy masa przeciwległych probówek wirówkowych wraz z pojemnikami jest
jednakowa (w innym przypadku należy doprowadzić obie probówki wraz z pojemnikami do tej samej masy). W razie stłuczenia
probówki w czasie wirowania należy natychmiast wyłączyć wirówkę i dokładnie oczyścić komorę rotora z odłamków szkła i rozlanej
cieczy.
10. Po zakończeniu doświadczeń, zawartość probówek usuwamy do zlewu na strumień wody, a następnie dokładnie spłukujemy
zlew wodą bieżącą. Odpady stałe należy wyrzucać wyłącznie do kosza, a stłuczone szkło do przeznaczonych do tego celu
pojemników.
11. Przed opuszczeniem pracowni należy uporządkować miejsce pracy, zakręcić krany oraz starannie umyć ręce wodą z mydłem.
24
PROGRAM WYKA
ADÓW
dla studentów II roku kierunku Lekarskiego
w roku akademickim 2012/2013
1. Enzymy
1.1. Struktura enzymów: grupa prostetyczna, apoenzym.
1.2. Koenzymy i rola witamin jako ich składników.
2. Metabolizm aminokwasów
2.1. Główne przemiany aminokwasów: transaminacja, deaminacja, dekarboksylacja.
2.2. Aminokwasy egzo- i endogenne: biosynteza aminokwasów endogennych.
2.3. Biologicznie czynne pochodne aminokwasów: hormony tarczycy (trijodotyronina, tyroksyna),
aminy katecholowe (dopamina, noradrenalina, adrenalina), aminy indolowe (serotonina,
melatonina), cholina i acetylocholina, poliaminy (spermidyna, spermina), kreatyna
i kreatynina.
2.4. Bilans azotowy.
2.5. Rola deaminazy L- i D-aminokwasów, dehydrogenazy glutaminianowej w metabolizmie grupy
aminowej.
2.6. Cykl mocznikowy i zwiÄ…zane z nim zaburzenia metaboliczne, mechanizm zatrucia
amoniakiem.
2.7. Rola nerek w wiÄ…zaniu i wytwarzaniu kationu amonowego. Kwasica i zasadowica
metaboliczne.
2.8. Katabolizm szkieletów węglowych aminokwasów. Aminokwasy cukrotwórcze i ketotwórcze.
2.9. Wrodzone wady przemian: fenyloalaniny, tyrozyny, glicyny, proliny, histydyny, tryptofanu,
lizyny, aminokwasów o łańcuchu rozgałęzionym oraz zawierających siarkę.
3. Utleniania biologiczne
3.1. Cykl kwasu cytrynowego: metabolity i enzymy, z
ródła acetylo-CoA i szczawiooctanu,
włączanie aminokwasów do cyklu, wytwarzanie równoważników redukcyjnych, znaczenie
cyklu dla integracji metabolizmu komórki.
3.2. A
ańcuch oddechowy: z
ródła równoważników redukcyjnych, struktura poszczególnych ogniw
łańcucha oddechowego, transport elektronów i jego inhibitory, miejsca sprzężenia transportu
elektronów z syntezą ATP, fosforylacja oksydacyjna (hipoteza chemiosmotyczna, inhibitory).
4. Kwas deoksyrybonukleinowy (DNA)
4.1. Struktura i funkcja DNA.
4.2. Replikacja DNA: polimerazy DNA u Pro- i Eukaryota, inicjacja replikacji, (sekwencje
inicjujące, bańka i widełki replikacyjne, rola topoizomeraz i białek wiążących się do jedno-
niciowego DNA, synteza inicjatorowego RNA), wydłużanie łańcucha DNA (synteza na nici
prowadzącej i na nici opóz
nionej), ligaza DNA.
4.3. Naprawa DNA, skóra pergaminowata barwnikowa, ataxia teleangiectasia, niedokrwistość
Fanconiego.
4.4. Inhibitory replikacji DNA i ich znaczenie.
4.5. Analiza hybrydyzacyjna DNA (Southern blotting).
4.6. Rekombinowany DNA: enzymy restrykcyjne, reakcja łańcuchowej polimerazy (PCR),
klonowanie DNA, zastosowanie technologii rekombinowanego DNA w otrzymywaniu
aktywnych biologicznie białek.
25
5. Kwas rybonukleinowy (RNA)
5.1. Budowa i rodzaje RNA.
5.2. Transkrypcja: polimerazy RNA u Pro- i Eukaryota, inicjacja transkrypcji (rola sekwencji
regionu regulatorowego, rola prokariotycznego faktora à i eukariotycznych faktorów
transkrypcji, wydłużanie łańcucha RNA, terminacja transkrypcji u Pro- i Eukaryota (rola
sekwencji i faktorów terminacji).
5.3. Transkrypcja genów klasy I: 45S pre-rRNA, synteza 28S, 18S i 5,8S rRNA z prekursora 45S.
5.4. Transkrypcja genów klasy II: struktura promotorów genów klasy II, pre-mRNA, modyfikacje
potranskrypcyjne hnRNA (struktura końca 5 , poliadenylacja końca 3 , wycinanie intronów),
redagowanie mRNA.
5.5. Transkrypcja genów klasy III: struktura promotorów genów klasy III, synteza 5S rRNA,
faktory transkrypcji, synteza pre-tRNA, modyfikacje potranskrypcyjne pre-tRNA (skrócenie
łańcucha nukleotydowego, przyłączenie sekwencji CCA do końca 3 , modyfikacja zasad).
5.6. Relacje struktura-funkcja w poszczególnych rodzajach RNA.
5.7. Analiza hybrydyzacyjna RNA (Northern blotting).
5.8. Odwrotna transkrypcja (rola wirusowej rewertazy, komplementarny DNA).
5.9. Inhibitory transkrypcji i ich znaczenie.
6. Biosynteza białek
6.1. Różnice w budowie rybosomów u Pro- i Eukaryota.
6.2. Kod genetyczny, mutacje.
6.3. Aktywacja aminokwasów.
6.4. Inicjacja, elongacja i terminacja syntezy białek u Pro- i Eukaryota.
6.5. Mechanizm działania insuliny oraz interferonu gamma (IFNł) na szybkość translacji
u Eukaryota.
6.6. Antybiotyki  inhibitory biosyntezy białek.
6.7. Modyfikacje potranslacyjne białek.
7. Metabolizm cukrów prostych i złożonych
7.1. Główne drogi przemiany heksoz: glikoliza, glukoneogeneza.
7.2. Znaczenie szlaku pentozofosforanowego i kwasu uronowego.
7.3. Przemiany fruktozy, galaktozy i mannozy.
7.4. Metabolizm glikogenu: glikogeneza, glikogenoliza.
7.5. Kluczowe enzymy przemiany węglowodanów prostych i złożonych oraz regulacja allo-
steryczna i kowalencyjna ich aktywności.
7.6. Regulacja hormonalna przemiany węglowodanów: rola, mechanizm działania i efekty
biologiczne insuliny, adrenaliny, glukagonu, hormonów tarczycy i glukokortykoidów.
7.7. Rola wątroby i mięśni szkieletowych w utrzymaniu homeostazy glukozy.
7.8. Biosynteza i budowa glikoprotein choroba wtrętów komórkowych.
7.9. Genetycznie uwarunkowane niedobory enzymów w przemianie cukrów prostych i złożonych.
8. Kwasy tłuszczowe
8.1. Synteza kwasów tłuszczowych nasyconych, kompleks enzymatyczny syntazy kwasów
tłuszczowych, regulacja aktywności karboksylazy acetylo-CoA.
8.2. Aktywacja kwasów tłuszczowych.
8.3. Synteza kwasów tłuszczowych nienasyconych, desaturaza.
8.4. Wydłużanie łańcucha kwasów tłuszczowych.
8.5. Transport kwasów tłuszczowych do mitochondriów.
26
8.6. Synteza ciał ketonowych: lokalizacja i reakcje ketogenezy, regulacja ketogenezy, utylizacja ciał
ketonowych.
8.7. Utlenianie kwasów tłuszczowych o parzystej i nieparzystej liczbie atomów węgla w cząsteczce
(²-, É- i Ä…-oksydacja).
8.8. Biosynteza eikozanoidów: rola cyklooksygenazy i lipoksygenazy, synteza i rola biologiczna
prostaglandyn, prostacyklin, tromboksanów, leukotrienów, lipoksyn.
8.9. Inhibitory syntazy prostaglandyny H (PGHS), steroidowe i niesteroidowe leki przeciwzapalne
(NLPZ).
8.10. Współzależność metabolizmu kwasów tłuszczowych i glukozy.
9. Lipidy proste i złożone
9.1. Biosynteza triacylogliceroli (TAG) w tkance tłuszczowej, wątrobie i ścianie jelita: z
ródła
glicerolo-3-fosforanu (dehydrogenazy glicerolo-3-fosforanowa, rola kinazy glicerolowej),
etapy biosyntezy TAG i mechanizmy regulujące wielkość ich biosyntezy w poszczególnych
narzÄ…dach.
9.2. Degradacja triacylogliceroli: lipoliza w przewodzie pokarmowym (enzymy lipolityczne, rola
żółci), lipoliza wewnątrznaczyniowa (lipaza lipoproteinowa), lipoliza wewnątrztkankowa
(lipaza hormonozależna tkanki tłuszczowej).
9.3. Rola wątroby i tkanki tłuszczowej w przemianach i magazynowaniu triacylogliceroli.
9.4. Biosynteza i degradacja fosfoglicerydów: biosynteza de novo fosfatydylocholiny, fosfatydylo-
etanoloaminy, fosfatydyloseryny, fosfatydylogliceroli, aktywacja substratów do syntezy
i mechanizmy regulujące wielkość poszczególnych syntez, reakcje wymiany pomiędzy
fosfolipidami a zasadami azotowymi oraz wewnÄ…trzczÄ…steczkowe przemiany
fosfoglicerydów, biosynteza fosfatydyloinozytoli, cykl fosfatydyloinozytolowy, biosynteza
plazmalogenów i czynnika aktywującego płytki krwi (PAF), udział poszczególnych fosfolipaz
w degradacji fosfolipidów oraz rola produktów ich działania w metabolizmie komórkowym.
9.5. Biosynteza i degradacja sfingolipidów: synteza sfingozyny i ceramidu jako substratów
wyjściowych do biosyntezy sfingomieliny i glikosfingolipidów (cerebrozydów, sulfatydów,
globozydów i gangliozydów), aktywne nośniki substratów (UDP-pochodne cukrów).
Sfingolipidozy.
9.6. Przemiany lipoprotein, hipolipoproteinemie, hiperlipoproteinemie.
9.7. Nieprawidłowa przemiana węglowodanów i lipidów w cukrzycy.
10. Cholesterol i jego pochodne
10.1. Cholesterol: metabolity i enzymy biosyntezy, regulacja biosyntezy, wewnątrzkomórkowy
transport cholesterolu, drogi estryfikacji cholesterolu, transport cholesterolu z wÄ…troby do
tkanek obwodowych i z tkanek obwodowych do wÄ…troby (rola lipoprotein osocza krwi).
10.2. Kwasy żółciowe: metabolity i enzymy biosyntezy, regulacja biosyntezy, krążenie jelitowo-
wątrobowe, rola kwasów żółciowych w procesach trawienia i wchłaniania lipidów.
10.3. Witaminy D: synteza cholekalcyferolu i jego pochodnych hydroksylowanych, regulacja
biosyntezy, transport w osoczu krwi, mechanizm działania kalcytriolu w komórkach
docelowych. Krzywica, osteomalacja.
10.4. Hormony steroidowe:
10.4.1. Cholesterol jako substrat dla syntezy hormonów steroidowych: z
ródła substratu (cholesterol
LDL, synteza de novo, hydroliza estrów cholesterolu), wewnątrzkomórkowy transport
cholesterolu: rola białek wiążących.
10.4.2. Hormony steroidowe kory nadnerczy (mineralokortykoidy, glukokortykoidy i androgeny
nadnerczowe): metabolity i enzymy biosyntezy, regulacja biosyntezy, transport w osoczu
krwi: białka wiążące i regulacja ich syntezy.
27
10.4.3. Hormony płciowe (androgeny i estrogeny): metaboliy i enzymy biosyntezy, lokalizacja
enzymów syntetyzujących hormony płciowe w komórkach, regulacja biosyntezy, transport
w osoczu krwi: białka wiążące i regulacja ich syntezy.
10.4.4. Hormony ciałka żółtego (progestyny): metabolity i enzymy biosyntezy, lokalizacja
enzymów syntetyzujących progestyny w komórkach, regulacja biosyntezy, transport
w osoczu krwi: białka wiążące.
10.4.5. Mechanizm działania hormonów steroidowych w komórkach docelowych: receptory
hormonów steroidowych, hormony steroidowe jako regulatory transkrypcji genów, efekty
biologiczne działania hormonów steroidowych.
10.4.6. Genetycznie uwarunkowane nieprawidłowości przemian i mechanizmu działania hormonów
steroidowych.
11. Budowa i funkcja hormonów polipeptydowych oraz białkowych
11.1. Hormony uwalniające podwzgórza: liberyny: tyreo- (TRH), gonado- (GnRH) i kortyko-
liberyna (CRH), somatokrynina (GRH), hormon uwalniajÄ…cy prolaktynÄ™ (PRH); statyny:
czynnik hamujÄ…cy uwalnianie gonadotropin (GnRIF), somatostatyna (GIF), prolakryny (PIF).
11.2. Hormony przedniego płata przysadki mózgowej: hormony polipeptydowe (hormon wzrostu,
prolaktyna) i glikoproteinowe (gonadotropiny, tyreotropina), proopiomelanokortyna i jej
pochodne.
11.3. Hormony syncytium trofoblastycznego łożyska: somatomammotropina i gonadotropina
kosmówkowa.
11.4. Hormony tylnego płata przysadki mózgowej: wazopresyna i oksytocyna.
11.5. Hormony przewodu pokarmowego: gastryna, sekretyna, pankreozyminocholecystokinina i in.
11.6. Inne biologicznie czynne peptydy: angiotensyny, insulina, glukagon, parathormon.
12. Biochemia tkanek
12.1. Podłoże biochemiczne procesów zachodzących w tkance łącznej (nabłonkowej, włóknistej,
chrzęstnej i kostnej).
12.2. Molekularne aspekty skurczu mięśnia.
12.3. Przewodzenie bodz
ców w ośrodkowym układzie nerwowym i na zakończeniach nerwowych:
neurotransmitery i ich receptory, transdukcja sygnałów, wtórne przekaz
niki informacji
(cAMP, cGMP, fosfatydyloinozytole i jony wapnia).
12.4. Biosynteza i funkcja tlenku azotu (NO).
12.5. Biochemiczne podstawy chorób układu nerwowego (udar mózgu, miastenia gravis, pląsawica
Huntingtona, choroba Alzheimera, choroba Parkinsona).
12.6. Biochemia procesu widzenia.
13. Stres oksydacyjny
13.1. Reaktywne formy tlenu.
13.2. Czynniki antyutleniajÄ…ce.
13.3. Reakcje utleniania składników komórkowych przez reaktywne formy tlenu i towarzyszące im
zmiany chorobowe.
28