Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Większość reakcji chemicznych zachodzących w
komórce jest regulowana przez białka o
właściwościach katalitycznych, zwanych
Enzymy
Enzymy
enzymami. Ich cechą charakterystyczną jest
swoistość czyli zdolność do katalizowania pewnej
ograniczonej liczby reakcji chemicznych.
Swoistość kierunku działania
Polega na zdolności enzymu do katalizowania tylko
jednej z możliwych reakcji jakim może podlegać
reakenzym.dir
substrat. Jeżeli substrat może przekształcać się w
różne produkty, każda z reakcji jest katalizowana
przez odrębny enzym.
Specyficzność substratowa
Specyficzność substratowa
Oznacza możliwość wyboru przez dany enzym
jednego lub grupy strukturalnie podobnych Większość enzymów wykazuje specyficzność grupową
związków. Właściwość ta wynika z  dopasowania
tzn. mogą one wykorzystywać w charakterze
struktury substratu do kształtu centrum aktywnego
substratu określoną grupę podobnych do siebie
enzymu.
związków.
1
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Specyficzność substratowa
Specyficzność substratowa
Enzymy wykazują specyficzność stereochemiczną
Specyficznością absolutną charakteryzują się enzymy,
względem: form L i D substratu, położenia wiązania,
które przekształcają tylko jeden substrat.
ustawienia przestrzennego koenzymu.
Wymienione właściwości enzymów są związane z ich
budową chemiczną. Część z nich zbudowana jest wyłącznie
z cząsteczek białka, inne mają dodatkowo wbudowaną
grupę prostetyczną (niebiałkową) konieczną do katalizy.
Każdy enzym posiada centrum aktywne do
Często też enzymy do swojej aktywności wymagają
którego przyłącza się substrat. Jest to miejsce
współdziałania z aktywatorami i ze związkami zwanymi
odpowiedzialne za katalityczne właściwości
koenzymami.
enzymu.
kofaktory
aktywatory grupy prostetyczne koenzymy
aktywatory grupy prostetyczne koenzymy
Mg2+ Cu2+ NADP
Mg2+ Cu2+ NADP
Enzymy występują jako:
Mn2+ Zn2+ CoA  koenzym A
Mn2+ Zn2+ CoA  koenzym A
Monomery - pojedynczy łańcuch polipeptydowy
Ca2+ FAD  dinukleotyd ATP  adenozyno
Ca2+ FAD  dinukleotyd ATP  adenozyno
Oligomery - zbudowane z kilku podjednostek
flawinoadeninowy trifosforan
flawinoadeninowy trifosforan
Multienzymy- kompleks enzymów
K+ NAD - dinukleotyd
K+ NAD - dinukleotyd
nikotynamidoadeninowy
nikotynamidoadeninowy
NADP  fosforan
NADP  fosforan
dinukleotydu
dinukleotydu
nikotynamidoadeninowego
nikotynamidoadeninowego
2
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Enzymy zmieniają szybkość reakcji, nie
Enzymy zmieniają szybkość reakcji, nie Mechanizm katalizy 
mechanizm działania enzymu
zmieniając jej kierunku, same nie ulegają
zmieniając jej kierunku, same nie ulegają
przy tym zmianie.
przy tym zmianie.
Model klucza i zamka tłumaczący odddziaływanie enzymu z substratem. Kształt
miejsca aktywnego wolnego enzymu jest komplementarny do kształtu substratu
Pierwszym etapem katalizy jest utworzenie
kompleksu enzym-substrat.
substrat
W połączeniach substratów z enzymami
biorą udział stosunkowo słabe siły
a c
b
wiązania.
a c
b
kompleks ES
enzym
Model wymuszonego dopasowania tłumaczący oddziaływanie
Kataliza przez zwiększenie liczby efektywnych zderzeń
substratu z enzymem. Związanie substratu pociąga za sobą zmianę kształtu enzymu.
i orientację przestrzenną substratów
Kształt miejsca aktywnego staje się komplementarny do kształtu substratu
dopiero po związaniu substratu
substrat
c
a
b
a
c
b
kompleks ES
enzym
3
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Kataliza dzięki polarnym lub niepolarnym
właściwościom centrum aktywnego
Cechy reakcji enzymatycznej
1. Duża szybkość
2. Przebiega w łagodnych warunkach
3. Wysoka specyficzność
4. Możliwość regulacji
Regulacja reakcji enzymatycznej
II. Regulacja dokładna  zmiany aktywności enzymu
redukcja  utlenienie enzymu
Regulacja reakcji enzymatycznej
pH
I. Regulacja zgrubna  zmiany ilości enzymu poprzez
fosforylacja  defosforylacja enzymu
regulację transkrypcji i translacji
regulacja allosteryczna
inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna
Ca2+
asocjacja  dysocjacja podjednostek enzymu
redukcja  utlenienie enzymu
pH środowiska
P 700*
elektron
światło
PS I
ferredoksynazred ferredoksynautl
P 700
S SH
PC
tioredoksyna tioredoksyna
S SH
enzym zredukowany enzym utleniony
(aktywny) (nieaktywny)
4
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
fosforylacja  defosforylacja enzymu
ALLOSTERYCZNA INHIBICJA AKTYWNOŚCI ENZYMU
zmienione
substrat
substrat
centrum
centrum
aktywne
aktywne
miejsce
allosteryczne
miejsce
allosteryczne
inhibitor
substrat
ALLOSTERYCZNA AKTYWACJA AKTYWNOŚCI ENZYMU
substrat
substrat
zmienione
centrum aktywne
centrum
miejsce aktywne
allosteryczne
aktywator
enzyme.swf
substrat
substrat
HAMOWANIE AKTYWNOŚCI ENZYMU
KOMPETYCYJNE
S
EE E
S I
I
reakenzym.dir
NIEKOMPETYCYJNE
I
I
EE
S
S
kompleks enzym-inhibitor kompleks enzym-substrat-inhibitor
5
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
BODZIEC
-
+
+
Ca2+-ATPaza
Ca2+-kanał
Ca2+ Ca2+ Ca2+
błona
plazmatyczna
Ca2+ Kinetyka reakcji enzymatycznej
kalmodulina
nieaktywne
białko
Ca2+ Ca2+
aktywne
ODPOWIEDy

białko
Ca2+ Ca2+
Różnica poziomu energii między substratem, a
produktem nazywana jest zmianą energii
swobodnej Gibbsa ("G). Ujemna wartość "G
wskazuje, że reakcja jest termodynamicznie
korzystna we danym kierunku. Dodatnia wartość
"G świadczy, że reakcja jest termodynamicznie
niekorzystna. Reakcja energetycznie niekorzystna
aby zajść w danym kierunku wymaga nakładu
energii (powiązania z reakcją energetycznie
korzystną np. hydroliza ATP)
bez enzymu
energia
swobodna
z enzymem
Aby zaszła reakcja biochemiczna, musi zostać
energia
pokonana bariera energetyczna związana z
aktywacji
przekształceniem cząsteczki substratu w stan
energia
swobodna
przejściowy o największej energii swobodnej.
postęp
Różnica energii swobodnej między substratem a reakcji
substrat stan produkt
stanem przejściowym nazywana jest energią przejściowy
enzym
kompleks
enzym kompleks
substrat- +
+ substrat substrat-
aktywacji. Enzym stabilizuje stan przejściowy i
produkt
produkt
enzym
zmniejsza energię aktywacji zwiększając przez to
szybkość przebiegu reakcji.
zamek i klucz
6
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Model Michaelisa-Menten
E + S ES E + P
E  enzym
S  substrat
P  produkt
catalysis_energy[1].swf
[S]
V = Vmax
[S] + KM
Kiedy stężenie substratu jest małe szybkość
Dla wielu enzymów szybkość katalizy Vo
reakcji enzymatycznej prawie liniowo zależy
zmienia się ze stężeniem substratu [S].
od stężenia substratu. Przy dużych
stężeniach substratu, szybkość reakcji
enzymatycznej jest prawie niezależna od
stężenia substratu.
KM jest równe takiemu stężeniu substratu dla
którego szybkość reakcji osiąga połowę swojej
wartości maksymalnej.
KM jest miarą powinowactwa enzymu do
substratu. Mała wartość KM wskazuje na silne
wiązanie substratu.
EnzymeVelocity[1].mov
7
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
InitVelCalc[2].mov GraphicDemo[3].mov
EqDerivation[5].mov
8
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Kwasy tłuszczowe są kwasami karboksylowymi i w
organizmach żywych występują w wielu formach
cząsteczkowych.
Większość występujących w lipidach kwasów
tłuszczowych to monokarboksylowe kwasy
Kwasy tłuszczowe
tłuszczowe ale spotyka się także istotne metabolicznie
kwasy dikarboksylowe.
Wykazano kilkaset różnych kwasów tłuszczowych lecz
najczęściej występuje o wiele mniej  od ok. 10 u roślin
do ok. 20 u zwierząt.
Kwasy tłuszczowe zwierzęce można podzielić na rodziny:
Większość kwasów tłuszczowych zawiera
nasycone kwasy tłuszczowe  bez wiązań podwójnych
prosty łańcuch, przeważnie zawierający
w łańcuchu, mononienasycone kwasy tłuszczowe
parzystą liczbę atomów węgla. Długość
(MUFA)  tylko jedno wiązanie podwójne w łańcuchu,
łańcucha waha się pomiędzy C6 do C80 ale
wielonienasycone kwasy tłuszczowe (PUFA) 
najczęściej występują kwasy C12 do C24.
zawierające dwa lub więcej wiązań podwójnych, zwykle
rozdzielonych pojedyńczą grupą metylenową.
kwas stearynowy 18:0
kwas linolowy 18:2
kwas oleinowy 18:1
1
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Kwas palmitynowy (16:0) stały 63� C
Kwas palmitynowy (16:0) stały 63� C
Dla dokładnego określenia struktury kwasu
Kwas stearynowy (18:0) stały 70�
Kwas stearynowy (18:0) stały 70�
tłuszczowego należy podać nie tylko długość łańcucha
Kwas oleinowy (18:1) ciekły 13�
Kwas oleinowy (18:1) ciekły 13�
węglowego ale także liczbę i dokładne położenie wiązań
Kwas linolowy (18:2) ciekły -5�
Kwas linolowy (18:2) ciekły -5�
podwójnych.
Kwas linolenowy (18:3) ciekły -14.5�
Kwas linolenowy (18:3) ciekły -14.5�
Kwas arachidonowy (20:4) ciekły -49.5�
Kwas arachidonowy (20:4) ciekły -49.5�
Tak więc kwas linolowy, czyli kwas cis-9, cis-12-
oktadekadienowy jest nazywany 18:2 (n-6).
Używa się również oznaczenia � (omega).
2
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Syntetaza kwasów tłuszczowych
ACP
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Działanie syntetazy kwasów tłuszczowych
1
O O
O
C S-CoA + + enzym enzym
ACP-SH S-ACP CH C
CH CH C ACP-SH
+
2
O O
O O
+
HO C CH C S CoA ACP-SH
HO C CH C S ACP
malonylo-CoA
malonylo-ACP
enzym - transacylaza (wchodzi w skład syntetazy
kwasów tłuszczowych)
ACP-SH - białkowy nośnik grup acylowych
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Działanie syntetazy kwasów tłuszczowych
ACP-SH - białkowy nośnik grup acylowych
3
O O O
O O
C enzym CH3 C CH C S ACP
CH + + ACP-SH + CO
HO C CH C S ACP
acetoacetylo-ACP
malonylo-ACP
kilka
4
NADPH
reakcji
O
C S ACP
CH CH
CH3
butyrylo-ACP
enzym - transacylaza (wchodzi w skład syntetazy
kwasów tłuszczowych)
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Działanie syntetazy kwasów tłuszczowych
O
O
C enzym
+ CH CH
CH3
C S ACP ACP
CH CH
CH3
butyrylo-ACP O O
C S ACP
CH3 CH2 CH2 C CH
acetobutyrylo-ACP
O O
HO C CH C S ACP
kilka
NADPH
reakcji
(redukcja)
malonylo-ACP
O
C S ACP
CH3 CH2 CH2 CH CH
enzym - transacylaza (wchodzi w skład syntetazy
kwasów tłuszczowych)
heksylo-ACP
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Schemat biosyntezy fosfolipidów,
glikolipidów i lipidów właściwych
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
O
(18:1)
CH2OH
CH2OH R1
C O C
NADH acylo-CoA
C OH
C O
C OH
-2
-2
-2
CH2-OPO3
CH2-OPO3
CH2-OPO3
kwas lizofosfatydowy
fosforan 3-fosforan
dihydroksyacetonu glicerolu
acylo-CoA
O
R1
C O C
kwas fosfatydowy
C O C R2
fosfatydyloinozytol
(16:0)
O
-2
CH2-OPO3
fosfatydyloglicerol
fosfatydyloseryna
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
O
R
C O C
kwas fosfatydowy
C O C R
(16:0)
O
CH -OPO
- Pi
O
R
C O C
diacyloglicerol UDP-galaktoza
galaktolipidy
C O C R
O
CH OH
acylo-CoA
CDP-etanoloamina
CDP-cholina
O
fosfatydyloetanoloamina
R
C O C
C O C R
O
C O
C R
fosfatydylocholina
O
triacyloglicerol
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
retikulum
oleosom
endoplazmatyczne
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Mobilizacja tłuszczów
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
T W porównaniu do węglowodanów kwasy
T W porównaniu do węglowodanów kwasy
tłuszczowe zawierają więcej atomów wodoru
tłuszczowe zawierają więcej atomów wodoru
w przeliczeniu na atom węgla, co oznacza że
w przeliczeniu na atom węgla, co oznacza że
są bardziej zredukowane
są bardziej zredukowane
T Węglowodany są częściowo utlenione
T Węglowodany są częściowo utlenione
dlatego tłuszcze zawierają więcej energii
dlatego tłuszcze zawierają więcej energii
(H+ i e-)w przeliczeniu na atom węgla
(H+ i e-)w przeliczeniu na atom węgla
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
OLEOSOM
O
R C
O
OH
H C O C R
H C OH
O
lipaza
+
R C
HC O C R
HC OH
OH
O
H C O
C R H C OH
O
O
R C
glicerol
OH
triacyloglicerol
GLIOKSYSOM
O
R C
OH
�-oksydacja
O
acetylo-CoA
R C
OH
O
R C
OH
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
�-OKSYDACJA KWASÓW TA
USZCZOWYCH
O O
�
R CH2
CH2 C R CH2 CH2 C
+ HSCoA
OH S CoA
O
O
O
O
+ HSCoA
CH3 C
R C CH2 C
R C +
�
S CoA
S CoA
S CoA
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
glicerol
H2C OH
H2C OH
ATP
3-fosforan
HC OH
HC OH glicerolu
H2C OH
H2C OPO3-2
NAD+
pirogronian
glikoliza
H2C OH
fosforan
dihydroksyacetonu
C O
H2C OPO3-2
heksozy
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
Cykl glioksalanowy
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
kwas tłuszczowy
GLIOKSYSOM
NAD
acetylo-CoA
szczawiooctan
cytrynian
jabłczan
izocytrynian
glioksalan
bursztynian
MITOCHONDRIUM
bursztynian fumaran jabłczan
FAD
CYTOSOL
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
MITOCHONDRIUM
jabłczan
CYTOSOL
PEP szczawiooctan jabłczan
ATP
ATP NAD
NADH
6-fosforan fruktozy
fosforan sacharozy sacharoza
UDP-glukoza
transport
do powstaj cych
magazynowanie
tkanek
w wakuoli
Biochemia Ochrona Środowiska Coypyright KB
FAZA JASNA FOTOSYNTEZY
A
AC
CUCH ODDECHOWY