Aminokw hydrofob

Gly(g) leu(L) c Met(M) c Ile(I) c

Ala(a) ch2 ch2 hcch3

Val(v) C ch ch2 ch2

Ch ch3ch3 S ch3

Ch3 Ch3 ch3

Aromatyczne:

Phe(F) c Tyr(Y) c Trp (W)

Ch2 ch2

<> <>

Oh

Polarne niezjonizowane (gr-sh , oh)

Ser(s) C thr(t) C cys(c) C pro(p)iminokwas

Ch2oh hCoh Ch2

Ch3 Sh

Asn(n) C Gln(Q) C

Ch2 Ch2

C Ch2

Nh2 \\O to samo-> C

Aminokwasy polarne zjonizowane: kwaśne

Ks Asp(D) C kw (glu,E) C

Ch2 Ch2

COO- Ch2

Coo-

Aminokw polarne zjonizowane zasadowe

Lys(K) C Arg(R) C His(H)

(Ch2)4 (Ch2)3

+NH3 NH

C=N+h2

NH2

ENDOGENNE

Ala, Asn, Asp, Cys, Glu, Gln, Gly, Pro, Ser, Tyr

Egzogenne:

Arg, His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val

Glukogenne

Arg,Ala,Asp,Asn,Cys,Glu,Gln,Gly,His,Pro,Met,Ser,Thr.Val

Ketogeene: Lys, leu, TO I To : Ile, Tyr, Phe , Trp

Zwiazki makroerguczne

Na wiazania

1 bezwodnikowe fosforano - fosforanowe (atp)

2 bezwodnikowe karbonylo - fosforanowe (1,3 bisfosforan)

3. guanidyno - fosforanowe (fosfokreatyna)

4. tioestrowe (acylo - CoA)

5. enolofosforanowe (fosfoenolopirogronian)

Km - miara katyw kata enzymu jeśli zawiera się w gran 10^8

10^9 - perfekcja kat ((, takie stezenie substratu przy którym

Polowa centrów aktywnych jest obsadzona( im wieksza tym

Słabsze wiazanie substr) (( takie stezenie subs w mol/dm3

Przy którym reakcja osiaga ½ vmax.

INHIBICJA

Nieodw

DFP - blokuje grupy OH w ser ca esterazy acetylocholinowej

Jodoacetamin- grupy sh cys w ca enzymów cysternowych

Penicylina - oh w ser w ca transpeptydazy peptydoglikanu

-Cn - z jonami metali

KompetencyjnaKmvmaxC H coo-

Coo- dehydro bursztyn C

Ch2 +fad ---- || + Fadh2

Ch2 malonian C

Coo- coo- h

Bursztynian fumaran

Niekompetencyjna km cons vmax

Sprzeż zwrotne O

Nh3 dehydro treoninowa || Nh3

hCcooh ---- hCcoo- ->> hCcoo-

hCoh Ch2 hCch3

Ch3 Ch3 Ch2

Treonina 2ketomaslan Ch3

Specyficzność substratowa: izoleucyna

Absolutna (ureaza polimeraza DNA)

grupowa (heksokinaza, lipaza)

Stereospecyf (amoniakoliaza asparaginowa)

Wocebinnych grup funkcyjnych

Wobec określonej długości łańcucha weglowego

Rola metali:

Katalit - przeniosz elektr Cu 2+fe2+, strukturalne aktywatory

metaloenzymy

FOSFORYLACJA
przeniesienie koncowej gr fosfo z ATP na gr -OH SerThrTyr

w CA kata przez kinazy białkowe, defosfo fosfatazy białkowe

WITAMINY KOENZYMY

Tiamina b1 ,pirofosforan tiaminy , beri beri
ryboflawina b2 , FAD, chelioza zapalenia skóry, kaciki ust

Pirodoksyna b6, fosforan pirydoksalu, depresja , konwulsje

Kwas nikotynowy niacyna, NAD+, pelegra

Kwas pantotenowy, koenzym A, nadciśnienie

Biotyna, biocytyna, wysypka wokół brwi bol miesni

Kwas foliowy, tetrahydrofolian, anemia, defekty

polaczen mozgowych w rozwoju

B12 , 5'-deoksyadenozynokobalamina, anemia kwasica

metylomalonowa

C kw askorbinowy, , szkorbut

KLASY ENZYMÓW

Oksydoreduktazy

Transferazy, Hydrolazy, Liazy ,Izomerazy, Ligazy

CUKRY:
celuloza -

Roślinny nierozp polimer glukozy, funkcje strukturalne

Czasteczki polacz b-1,4 glikozydowe, 3000reszt wodorowe

Rownolegle

Skrobia : polisachar z A-Dglukozy, ziarna, amyloza(20-30%)

Amylopektyny(70-80), amyloza nierozgaleź 1,4-glikozydowe

helisa L. amylopektyna rozg , 1,4 glikozyd a co 30 reszt alfa 1,6glikozydowe.

Glikogen - rozgałęź zapasowy zwierz , cytoplazma, ziarna,

Hepatocyty, miesnie najw. Granule : glikogen enzymy syntezy i rozkładu, A-Dglukoza A-1,4 glikozyd co 10 jedn 1,6, helisa.

GLIKOLIZA - cytoplazma eukariota i prokariota

gluk + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+ -> 2 piro + 2 ATP + 2 NADH + 2 H+ +2 H2O

REAKCJE ENZYMY GLIKOLIZA:

1fosforylacja transferazy, heksokinaza

glukoza +atp glukozo-6-fosforan+adp + H+

2.izomeryzacja - izomerazy,izomeraza glukozofosforanowa

Glukozo -6-fosforan fruktozo-6-fosforan

3.fosforylacja - transferazy - fosfofruktokinaza

Fruktozo-1,6-fosforan+atp fruktozo-1,6-bisfosf +adp+h+

4. rozszczepienie aldolowe liazy - aldolaza

Fruktozo-1,6-bisP fosfodihydro + aldehyd-3-fosfoglice

5.izomeryzacja - izomerazy, izomeraza triozofosforanowa

Fosfodihydroksyaceton aldehyd-3-fosfoglicerynowy

6. oksydoreduktazy - dehydrogenaza aldehydu 3-fosfoglice

Aldehyd 3-fosfoglicerynowy +Nad+ + pi 1,3bisfoglicerynian +nadh+ h+

7. transferazy - defosforylacja - kinaza fosfoglicerynianowa

1,3-bisfosfogicerynian + adp 3-fosfoglicerynian + atp

8. izomerazy - fosfogliceromutaza

3-fosfoglicerynian 2 fosfoglicerynian

9. liazy enolaza

2-fosfoglicerynian fosfoenolopirogronian +h2O

10. transferazy - fosforylacja substratowa

Fosfoenolopirogronian + adp +H+ pirogronian + atp

Fosforylacja substratowa

6.hC=o o=Cop

hCoh + Nad++pi hCoh +nadh+h+

Ch2op Ch2op

7.

O=Cop O=Co-

hCoh +ADP hCoh +ATP

Ch2op Ch2op

10.

O=Co-

Cop +ADP + H+ O=Co- +ATP

|| C=O

CH2 CH3

Glikoliza beztlenowa

Gluk + 2Pi+ 2ADP 2mleczan + 2ATP + 2H2O

Dehydrogenaza mleczanowa

Gluk + 2Pi+ 2ADP + 2H+ 2etano+2CO2 +2ATP + 2H2O

Dekarboksylaza pirogronianowa Ch3

Dehydrogenaza alkoholowa hCoh mleczan

Pirogronian: Coo-

War tlen pirogronian oksydacyjna dekarboksylacja-> acetylo-CoA, który albo do cyklu Krebsa lub do syntezy kwasów tłuszczowych lub ciał ketonowych;

pirogronian może być substratem w glukoneogenezie;

pirogronian w reakcji transaminacji może zostać przekształcony do alaniny.

Reakcje har dla glukoneo:

2piro +4atp+2gtp+2nadh+6h2o->glukoza +4adp +2gdp +6pi + 2nad+ +2h+

1. Pirogronian + CO2 +ATP + H2O szczawiooctan + ADP + Pi + 2H+

2. Szczawiooctan + GTPfosfoenolopirogronian + GDP + CO2

3. Fruktozo-1,6-bisfosforan+H2Ofruktozo-6-fosforan+ Pi

4. Glukozo-6-fosforan + H2O glukoza +

Zachodzi w

mitochondriach, cytoplazmie i RE

Enzymy katalizujące reakcje swoiste dla glukoneogenezy:

1 karboksylaza pirogronianowa

2 karboksylaza fosfoenolopirogronianowa

3 fruktozo-1,6-bisfosfataza

4 glukozo-6-fosfataza

Szlak pentozofosforanowy:

Glukozo-6-p+2Nadp++H2Orybozo-5p+2nadph+2h++co2

Etap1

Glukozo-6-p +nadp+6-fosfoglukono-&-lakton+nadph+h+

Dehydrogenaza glukozo-6-p

6-rosfoglukono-&-lakton+H2O6-fosfoglukonian

Laktonaza

6-fosfoglukonian + Nadp+ rybulozo-5-p + nadph+h+

Dehydrogenaza 6-fosfoglukonianowa

Etap 2

Rybulozo-5-pizomeraza pentozofosforanowarybozo-5p

3ci

3 fosfoglicerynowy i fruktozo 6 fosforan

KREBS

Coo- O||

C=o + nad+ +coa-- co2 +nadh+h+ C-coa

Ch3 dehydro pirogronianowa Ch3

Pirogronian acetylo-coa

ENZYMY KREBSA

1. Synteza cytrynianowa - lizay

2. Akonitaza - liazy

3. Dehydrogenaza izocytrynianowa - oksydoreduktazy

4. Kompleks dehydrogenazy 2-oksoglutaranowej -oksydore

5. Synteteza bursztynylo-coa - ligazy

6. Dehydrogenaza bursztynianowa -oksydoreduktazy

7. Fumaraza - liazy

8. dehydrogenaza jabłczanowa - oksydoreduktazy

Coo- O|| coo- Coo-

C=o + C-coa ---- Ch2 -- Ch2 -------------

Ch2 Ch3 1 hoCcoo- 2 hCcoo- 3

Coo- Ch2 hoCh

pirgronian Coo- Coo-

Szczawiooctan cytrynian izocytrynian

Coo- Coo- Coo- Coo-

Ch2 Ch2 Ch2 Ch

Ch2 ---------- Ch2 ------- Ch2 ------- ||-------

C=O 4 C=O 5 Coo- 6 Ch 7

Coo- S-coa bursztynian Coo-

A-ketoglutaran bursztynylo-coa fumaran

Coo- Coo-

hCoh C=o

Ch2 -----Ch2

Coo- 8 Coo-

Jabłczan szczawiooctan

energetyka

3 odwodorowania z udziałem NAD+ 3NAD 7.5ATP

Jedno odwodorowanie z udziałem FAD FADH2 1.5 ATP

Jedna fosforylacja substratowa GTP 1 ATP

Σ 10 ATP na 1 acetylo-CoA,20 na 1 cząsteczkę glukozy.

Fosforylacja oksydacyjna

Fosforylacja oksydacyjna- proces pows ATP napędzany transportem e- z substratów oddechowych na tlen. W procesie tym pośredniczy siła protonomotoryczna wytw przez gradient pH i różnicę potencjału elektrochemicznego na wewnętrznej błonie mitochondrialnej.

Fosforylacja oksydacyjna zachodzi w błonie komórkowej prokariota i w wew błonie mitochondrialnej eukariota

zadanie

Eo' dla NADH wynosi - 0,32 V

Eo' dla O2 wynosi + 0,82 V.

NADH + H+ + ½ O2 NAD+ + H2O

၄ Eo' = 0,82 - (-0.32)= +1.14 V

၄Go' = - nF ၄ Eo'

၄Go' = -2 x 96,556kJ·V-1·mol-1x 1,14V = - 220kJ/mol

n - ilość przeniesionych elektronów F - stała Faradaya

၄ Eo' - zmiana potencjału redoks

၄Go' - e swobodna wydzielana podczas reak utleniania. ADP+Pi +H+ATP + H2O ΔG0' = 30,5kJ/mol

Łańcuch oddechowy:

reduktaza nadh-q ,reduktaza burszytnian-koenzym q

reduktaza cytochrom c , oksydaza cytocrhomu c

Rozprzegacze

2,4-dinitrofenol, termogenina

Wydajność atp przy spaleniu glukozy =30atp

FOTOSYNTEZA

Rośliny co2 +2H2O [Ch2o]+H2O +o2

Bakterie ziel siarka Co2+ H2s -> [Ch2o]+h2o+2s

Purp bakt siark co2+H2o + 2[hso3-] [ch2o] +2[hso4-]

Niesiark fosfo bak H2 mleczan Co2+2h2 ->[ch2o] +h2p

Co2+ 2mleczan [ch2o] + h2o + pirogronian

Przenośniki E

2 H2O O2 + 4H+

P680PQPQH2kompl.cyt.b/f PC(cu2+) 4H+ p700Fdreduktaza nadp

lumen pH 4, stroma pH 7,5.

Siła protonomotor z roznicy ph. Cl- przechodzi do lumen w symporcie z H+ jony Mg2+ na drodze antysportu błona tylakoidu jest obojętna elektrycznie.

Siła protonomoto w oksydacyjnej: gradient pH, różnicę ładunków na wewnętrznej błonie mitochondrialnej3h+=1atp

2 H2O + 2 NADP+ +10H+ 2NADPH + O2 + 12H+lumen

3ADP+3Pi+3H++12H+lumen->3ATP+3H2O+ 12H+stroma

Ciemna fotosyntezy

6CO2 + 18ATP +12NADPH+12H2OC6H12O6 +18ADP +18Pi +12NADP+ + 6H+

FOTOSYNTEZA h2Cop o

h2Cop hoocCoh 2 ||

C=o h atp->adp Cop

hCoh +CO2 +H2O --- --------hCoh ------

hCoh 1 ohC=o h2Cop

h2Cop hCoh 1,3-bisfosfoglicerynian

rybulozo1,5bisP h2Cop

kw 3-fosfoglicerynowy

e-sh hC=o

nadph+h+ ->nadp+ hC-oh fosforan gliceraldehydu

-------------------- h2Cop

3

1 karboksylaza rybulozo-1,5-bisp

2 kinaza fosfoglicerynianowa

3. dehydrogenaza aldehydu 3-fosfoglicerynowego

Fotooddychanie

C=o Ch2op

Coh C=o

Ch2op o2 hCoh co2, h2o

Kwas fosfoglikolowy ---- hCoh ----------

o=C-oh oksydoreduk Ch2op karboksylaza

hCoh 1,5-bisfosforybuloza

Ch2op

Kwas 3-fosfoglicerynowy

Akceptory co2 u c4

Ch2 Co2 h2o -> p- Cooh

|| ----------------------- C=o

Cop karboksylaza PEP Ch2

Cooh Cooh

Kw fosfoenolopirogonowy kw szczawiooctowy

C4 + calwin

6CO2+30ATP+12NADPH+12H2OC6H12O6 +30ADP + 30Pi + 12NADP+ + 18H+

Sacharoza cytozol skrobia chloroplast

AZOOOT BICZ

Amonifikacja: 2ch2nh2cooh +3o2 -> 4co2+2h2o+2nh3

Nitryfikacja : 2nh3 + 3o2 -> 2hno2 + 2h2o

2hno3+o2->2hno3

Denitryfikacja: c6h12o6_6kno3->6co2+3h2o +6koh +3n2o

5c6h12o6 +24kno3 ->30co2 +18h2o +24koh +12N2

Pochodzenie Nh3+

N2, NO3-, Nh4+ , kata białek, kata innych zw zawierających azot, footooddychanie

REAKCJE DEAMINACJI AMINOKWASÓW

1 polegają na usunięciu grup aminowych - NH2.

2są deaminację oksydacyjną kat przez dehydrogenazy i oksydazy- kl oksydoreduktazy. Produktami tego procesu są odpowiedni ketokwas i amoniak.

3 liazy - amoniakoliazy, kat reakcje deaminacji, której produktami są kwasy nienasycone.

4Aminokwasy ze względu na zawartość grupy aminowej, ulegają acetylacji, metylacji i formylacji.

Oksydacyjna

Nh3+ O

hCcoo- ||

Ch2 +nad(p)+ H2o -- Ccoo-

Ch2 Nh4+ + Ch2 +nad(p)H+H+

Coo- Ch2

Kw glutaminowy Coo- kw2-okoglutaranowy

E . dehydrogenaza glutaminowa

Cykl mocznikowy

CO2 + NH4 + 3ATP + Asp +2H2Omocznik + 2ADP + Pi + AMP + PPi + fumaran

proteoliza

rozkład białek na peptydy i aminokwasy, kat przez enzymy proteolityczne z kl hydrolaz -proteazy

Funkcje proteolizy :

a) całkowita hydroliza białek:

degradacja białek egzogennych ( pokarmowych),

utrzymanie na odpowiednim poziomie puli białek enzymatycznych i regulatorowych,

usuwanie białek nieprawidłowych lub zbędnych.

b) ograniczona proteoliza białek pełni funkcje regulatorowe -obejmuje między innymi: usuwanie metioniny i N-formylometioniny z białek po ich biosyntezie, usuwanie peptydu sygnałowego warunkującego transport białek przez błony, przekształcanie nieaktywnych probiałek w cząsteczki biologicznie aktywne, np. powstawanie insuliny z preproinsuliny, aktywacja proteolityczna zymogenów.

Klasyfikacja enzymów proteolitycznych

a) enzymy trawienne - zewnątrzkomórkowe:

endopeptydazy (proteinazy)- rozrywają wiązanie peptydowe położone wewnątrz łańcucha polipeptydowego ( trypsyna),

egzopeptydazy - rozrywają wiązanie peptydowe od N - końca ( aminopeptydazy ) lub od C - końca łańcucha polipeptydowego ( karboksypeptydazy),

dipeptydazy - rozkładają dipeptydy do aminokwasów.

b) enzymy wewnątrzkomórkowe:

zwierzęce - katepsyny - wyst głow w lizosomach, utrzymują stan równowagi dynamicznej pomiędzy białkami komórkowymi a produktami ich degradacji;

roślinne - charakteryzują się szeroką specyficznością substratową, należą tu papaina, bromelaina, ficyna.

CA budowa:

serynowe ( zasadowe) - zawierające w centrum aktywnym grupy -OH seryny oraz histydynę i kwas asparaginowy (np. chymotrypsyna, trypsyna);aspartylowe ( karboksylowe, kwasowe) - zawierające w centrum aktywnym grupę karboksylową ( np. proteaza HIV, pepsyna);cysteinowe ( tiolowe ) - ich aktywność jest uwarunkowana obecnością w centrum aktywnym grup -SH ( np. papaina, ficyna);metaloproteazy - których aktywność zależy od obecności określonych jonów metali ( np. Zn2+, Ca2+) - należą tu karboksypeptydazy A i B.

Degradację białek zapoczątkowują:

Występowanie określonych aminokwasów N-końcowych

Katalizowane przez jon metalu utlenienie specyficznych reszt aminokwasowych,Występowanie sekwencji PEST,

Przyłączenie ubikwityny

LIPAZY

Enzymy zewnatrz kom traw; lipaza trzustkowa lipidy pokarmowe; fosfolipaza a - fosfolipidy

Lipaza lipoproteinowa - dziala na pow kom środbłonk naczyń włosow , roskłada truglicerydy chylomikronów

Lipaza hormonowrażliwa - kat rozkład traicylogiceroli w adipocytach

Regulacja lipazy triacyloglicerynowej TG

Adrenalina -> gtp ->*Atp->cAmp* kinaza białkowa -> akt*lipaza TG -> TG +pi aktywna

Rozkład O

O ||

|| Ch2oCr 3h2o->3h+ Ch2oh

r-CoCh ------------ ho-Ch + 3rcoo-

Ch2oCr lipazy Ch2oh

|| glicerol w kwasy tłuszcz

O glikoliza beta oksydacja

Triacyloglicerol fosfodihydroksyaceton

Pdihydroksyaceton -> pirogronian->acetylo-s-coa-> ckt łańcuch oddech

Transport kw tłuszczowych do mitochondriów

Reszty acylowe o długich łańcuchach są przenoszone do wnętrza mitochondrium po sprzężeniu z karnityną

Ch3 Ch3

ch3+Nch3 ch3+Nch3

Ch2 Ch2

hoCh rCoCh do matrix translokaza

Ch2 || Ch2 przenośnik

Coo- O Coo-

Karnityna acylokarnityna

OBLICZENIA 12weglowy (16)

6(8) acetylo-CoA CKT 6(8)x10ATP = 60 ATP

5(7) NADH fosforylacja oksydacyjna 5(7)x2.5 ATP = 12.5 ATP

5(7) FADH2 fosforylacja oksydacyjna 5(7)x1.5 ATP = 7.5 ATP suma brutto: 80(108) ATP

Aktywacja 12-węglowego kw. tłuszczowego pochłania 2 ATP - 2 ATP

suma netto: 78(106) ATPDYNA

DNA

U bakterii

1.Helikaza, wykorzystując energię ATP rozrywa wiązania wodorowe miedzy zasadami azotowymi i rozplata nić DNA.

2. Białka SSB, przyłączając się do pojedynczych nici DNA zapobiegają ich ponownemu łączeniu się. Dzięki temu pojedyncze nici mogą służyć jako matryce w replikacji.

3. Prymaza, to enzym odpowiedzialny za syntezę startera RNA. Sekwencja nukleotydowa startera jest komplementarna do jednoniciowej matrycy DNA.

4. Polimerazy DNA:

polimeraza DNA I ( enzym Kornberga)- odpowiada za replikację i naprawę DNA. Posiada aktywność egzonukleazy 3' 5', czyli aktywność korektorską (edytorską),

polimeraza DNA II - pełni funkcje naprawcze, posiada aktywność korektorską,

polimeraza DNA III - główny enzym replikujący, wysokoprocesywny .

5. Ligaza - wiąże fragmenty Okazaki,

6. Topoizomerazy - enzymy likwidujące napięcia torsyjne w DNA.

Replikacja DNA to proces, w którym podwójna nić DNA (podwójna helisa) ulega skopiowaniu. Replikacja jest semikonserwatywna (półzachowawcza) - w każdej z dwóch uzyskanych podwójnych nici DNA będzie jedna nić macierzysta i jedna nowa. Nie licząc niewielkiego prawdopodobieństwawystąpienia błędu obie cząsteczki DNA będą identyczne.

Kod genetyczny

*Kod genetyczny to zestaw reguł określających współzależność trójek nukleotydów (kodonów) w DNA lub mRNA z sekwencją aminokwasów w białku.

*Kod genetyczny jest tójkowy - sekwencja nukleotydów w mRNA jest odczytywana trójkami. Trójka nukleotydów nosi nazwę KODONU.

*Kod genetyczny jest jednoznaczny, prawie każda trójka nukleotydów określa jakiś aminokwas. AUG - kodon INICJUJĄCY(STARTOWY). Kodony UAG, UGA i UAA nie kodują informacji, nazywane są kodonami STOP lub TERMINACYJNYMI.

*Kod genetyczny jest zdegenerowany. 64 kodony określają 20 aminokwasów, a więc jeden aminokwas jest kodowany przez kilka różnych kodonów.

*Kod genetyczny jest uniwersalny, czyli taki sam u wszystkich organizmów żywych.

translacja

Translacja jest to wieloetapowy proces enzymatyczny, w którym sekwencja nukleotydów w cząsteczce mRNA kieruje wbudowywaniem aminokwasów w białka, zachodzi na rybosomach.

Etapy translacji:

inicjacja, podczas której powstaje kompleks mRNA-rybosom i kodon inicjatorowy wiąże aminoacylo-tRNA,

elongacja, podczas tego etapu odczytywane są kolejne kodony, a łańcuch polipeptydowy rośnie przez dołączanie aminokwasów do jego końca C.

terminacja następuje gdy rybosom osiągnie kodon stop, dla którego nie ma odpowiedniego aminoacylo-tRNA.

TA CG// T=U w rna

---