Albumina osocza krwi:

Syntetyzowana jest przez komórki krwi

Jest typowym, dobrze rozpuszczalnym w wodzie białkiem globularnym

Zaliczana jest do białek włókienkowych

Jest najtrudniej rozpuszczalną glikoproteiną krwi

Jest białkiem najwolniej wędrującym do anody w standardowej elektroforezie białek surowicy prowadzonej w pH=8.6

Wybierz zestaw, który wskazuje we wzorze peptydu (RYSUNEK 1- na dole) wiązania, wokół których istnieje możliwość swobodnej rotacji:

1, 2, 3, 4, 5

1, 2, 4, 5

2, 3, 4, 5

1, 3, 4, 5

1, 2, 3, 4

„Wiązania wodorowe, równoległe do osi cząsteczki, stabilizują strukturę łańcucha głównego, natomiast łańcuchy boczne elementów tworzących prawoskrętną helisę skierowane są na zewnątrz...” - jest to fragment opisu:

Helisy kolagenu

Struktury harmonijki

  zwrotów w białkach globularnych

Podwójnej helisy DANN

 - helisy

Peptyd przedstawiony na RYSUNKU 2 to:

Glu-Ser-Met-Leu

Asp-Thr-Cys-Val

Gln-Ser-Cys-Val

Asp-Ser-Met-Ile

Glu-Thr-Met-Val

Mutacja prowadząca do zamiany jednego aminokwasu na inny zmienia ruchliwość elektroforetyczną białka w rozdziale prowadzonym w fizjologicznym pH (7.4) w sposób pokazany poniżej (RYSUNEK 3). Zamiana histydyny, na jaki aminokwas może wywołać taki skutek:

Argininę

Asparaginian

Tryptofan

Leucynę

Serynę

W trakcie rozdziału elektroforetycznego, prowadzonego w pH=8.6, białko A wędrowało w kierunku elektrody dodatniej, natomiast w pH=7.2 to samo białko wędrowało w kierunku elektrody ujemnej. Na tej podstawie można wnioskować, że:

Białko A ma właściwości lekko kwasowe

Wartość pI (pH punktu izoelektrycznego) mieści się pomiędzy 7.2 a 8.6

Punkt izoelektryczny białka A jest mniejszy niż 7

Nic nie możemy powiedzieć o punkcie izoelektrycznym białka A, gdyż nie znamy jego składu aminokwasowego

Punkt izoelektryczny białka A jest większy niż 8.5

Efekt Bohra można tłumaczyć tym, że:

Hemoglobina ulega protonowaniu, przez co wartość P50 ulega zmniejszeniu

Hemoglobina ulega protonowaniu, przez co wartość P50 ulega zwiększeniu

Tlenek węgla (CO) wiążę się bezpośrednio do hemoglobiny i tworzy karbaminian, co stabilizuje formę T i ułatwia oddawanie tlenu tkankom

Przy wysokim stężeniu dwutlenku węgla (CO2) protony ulegają oddysocjowaniu od hemoglobiny przez co stabilizuje formę R i ułatwia oddawanie tlenu

Dwie z udzielonych odpowiedzi są prawdziwe

W pH 7.4 peptyd: Arg-His-Cys-Thr-Glu-Gln ma ładunek wypadkowy zbliżony do:

0

+ 1

- 1

+ 2

- 2

Które zdanie POPRAWNIE opisuje wpływ 2,3 bisfosfoglicerynianu (2,3-BPG) na zdolność hemoglobiny do wiązania tlenu:

2,3-BPG stabilizuje formę deoksyHb, przez co Hb łatwiej oddaje tlen w tkankach

2,3-BPG stabilizuje formę oksyHb, przez co Hb łatwiej nasyca się tlenem w płucach, co zapewnia lepsze natlenowanie tkanek

Silniejsze wiązanie tlenu przez HbF (hemoglobinę płodową) jest konsekwencją silniejszego wiązania się przez nią z 2,3-BPG

Żadna z udzielonych odpowiedzi nie jest poprawna

Dwie z udzielonych odpowiedzi są poprawne

Wskaż zdanie FAŁSZYWE dotyczące właściwości białka prionowego:

Może być, bez udziału kwasów nukleinowych, czynnikiem zakaźnym

Może być przekazywane między gatunkami

Z dominującą strukturą  ma tendencje do tworzenia złogów amyloidowych

W formie PrP^SC, jakodominującą strukturę zawiera harmonijkę 

Komórkowe (PrP^C), o konformacji  - helisy, ze względu na skład aminokwasowy, nie może przyjąć struktury harmonijki 

Które z wymienionych cech - (1) przewaga struktury , (2) przewaga struktury , (3) odporność na trawienie proteazami, (4) nierozpuszczalność są charakterystyczne dla tzw. złogów amyloidowych:

Tylko 1 i 4

1, 2 i 4

Tylko 2 i 4

Tylko 2 i 3

2, 3 i 4

Białka mogące występować w dwóch różnych stabilnych stanach konformacyjnych, które różnią się powinowactwem do ligandów to:

Białka denaturowane

Izoenzymy

Białka fibrylarne

Białka allosteryczne

Białka o strukturze domenowej

Łańcuch boczny tzw. histydyny dystalnej w hemoglobinie (Hb):

Wiąże jon H^+przy przejściu Hb z formy R w T

Zapobiega mocnemu wiązaniu tlenku węgla (CO) przez Hb

Wiąże się do piątej pozycji koordynacyjnej jonu żelaza

Uczestniczy w wiązaniu 2,3-BPG

Uczestniczy w wiązaniu tlenu ??

Homotropowym(i) efektorem(ami) dodatnim(i) (aktywatorami) wiązania tlenu przez hemoglobinę (Hb) jest (są):

Tlen

CO (tlenek węgla) i 2,3-BPG (2,3-bisfosfoglicerynian)

Tlen, H^+ i CO2 (dwutlenek węgla)

2,3-BPG, H^+ i CO2

Tlen i CO

Wskaż zestaw aminokwasów, których grupy funkcyjne łańcuchów bocznych mogą ze względu na swój charakter uczestniczyć, w pH=7, we wskazanych wiązaniach stabilizujących strukturę białka:

Asp, Glu, Asn, Gln; wiązania jonowe

Ala, Val, Ile, Phe; wiązania hydrofobowe

Lys, Arg, Asp, Gly; wiązania jonowe

Ala, Val, Ile, Phe; wiązania wodorowe

Ser, Thr, Tyr, Ala; wiązania wodorowe

Który z wymienionych defektów syntezy kolagenu NIE JEST związany ze schorzeniem uwarunkowanym genetycznie?

Mutacja genu kodującego łańcuch  1(II) pro kolagenu

Osteogenesis Imperfekta

Zespół Ehlersa-Danlosa

Niedobór hydroksylazy lizyny

Szkorbut

W genomie ludzkim znaleziono około 20 genów kodujących łańcuchy  prokolagenu. Gdyby różne struktury prokolagenu powstawały przypadkowo, należałoby oczekiwać typów włókien kolagenowych w ilości:

20

400

8 000

160 000

3 200 000

Wybierz odpowiedz, która poprawnie określa ilość hemoglobiny w 100 ml (cm^3) krwi i ilość wiązanego przez nią tlenu w stanie pełnego nim wysycenia:

12 - 18 g hemoglobiny, 20 ml (cm^3) O2

1,2 -1,8 g hemoglobiny, 20 ml (cm^3) O2

12 - 18 g hemoglobiny, 200 ml (cm^3) O2

1,2 - 1,8 g hemoglobiny, 200 ml (cm^3) O2

120 - 180 g hemoglobiny, 20 ml (cm^3) O2

Hemoglobina krwinek płodu (HbF) wykazuje, w porównaniu z hemoglobiną krwinek matki (HbA), wyższe powinowactwo do tlenu, przede wszystkim, dlatego, że:

Stężenie dwutlenku węgla w erytrocytach płodu jest zazwyczaj wyższe niż w krwinkach matki

HbF nie posiada cech białka allosterycznego, koperatywnie wiążącego tlen

Intensywne przemiany metaboliczne tkanek płodu silniej je zakwaszają

Interakcja łańcuchów globiny z 2,3-BPG słabiej stabilizuje formę deoksy-Hb w przypadku HbF niż HbA

Utlenowana forma HbF stabilizowana jest kompleksem z 2,3-BPG

Wskaż mutację, której nie powinno towarzyszyć upośledzenie funkcji hemoglobiny:

Zamiana w łańcuchu  globiny ValE11→GluE11

Mutacja prowadząca do utraty aktywności reduktazy glutationowej w krwinkach czerwonych

Zamiana w łańcuchu  globiny PheCD4→SerCD4

Mutacja prowadząca do znacznej inaktywacji reduktazy methemoglobiny w erytrocytach

Zamiana w łańcuchu  globiny ValE11→LeuE11

Ile wewnętrznych mostków disiarczkowych może powstać w tym peptydzie - Cys-Asn-Cys-Lys-Ala-Pro-Glu-Thr-Ala-Leu-Cys-Ala-Arg-Arg-Cys-Gln-Gln

4

3

2

1

0

Występujące niekiedy u bydła zatrucie groszkiem łąkowym (latyryzm) spowodowane jest obecnością czynnika (β-aminopropionylu) hamującego aktywność oksydazy lizynowej. Nieprawidłowość kolagenu w tej jednostce chorobowej jest, zatem spowodowana:

Identycznym mechanizmem jak w szkorbucie

Dwie z udzielonych odpowiedzi są poprawne

Nieprawidłowym tworzeniem kowalencyjnych wiązań krzyżowych między cząsteczkami tropokolagenu

Wszystkie udzielone odpowiedzi są poprawne

Defektem modyfikacji potranslacyjnej kolagenu

Które z twierdzeń dotyczących niedokrwistości lub hemoglobiny (HbS) sierpowatokrwinkowej jest NIEPRAWDZIWE:

Rozpuszczalność formy T (deoksy) jest znacznie mniejsza niż formy R (oksy)

Mutacja dotyczy pojedynczej substytucji hydrofobowego aminokwasu na powierzchni białka, jednak najistotniejsza dla tworzenia włókna (agregatów) jest obecność komplementarnej dla tego aminokwasu luki na powierzchni odtlenowanej HbS

Zaobserwowano częstsze występowanie genów związanych z HbS i talasemiami w rejonach malarycznych

HbS i HbA nie można odróżnić w prostym teście elektroforetycznym

W okresach zaostrzenia choroby występuje wewnątrznaczyniowa hemoliza krwinek

Immunoglobuliny G są białkami:

Obecnymi w surowicy krwi, ale niewystępującymi w osoczu

Zawierającymi z czterech łańcuchów polipeptydowych

Zbudowanymi z dwóch jednakowych łańcuchów polipeptydowych

Łączącymi się z krótkimi odcinkami oligonukleotydowymi typu RNA

Żadna z udzielonych odpowiedzi nie jest poprawna

Denaturacja białek może zostać spowodowana zerwaniem mniejszej lub większej liczby każdego z rodzajów wiązań i/lub oddziaływań stabilizujących ich strukturę. Aby doprowadzić do niej nie trzeba natomiast zrywać wiązań:

Wodorowych

Jonowych („mostków solnych”)

Hydrofobowych

Mostków disiarczkowych

Peptydowych

W surowicy BRAK, a w osoczu WYSTĘPUJE(Ą):

Hemoglobina

Albumina

Immunoglobuliny

Fibrynogen

Lipoproteiny

W strukturze immunoglobulin ludzkich:

Wyróżnia się, zależnie od specyficzności, czyli od rodzaju rozpoznawanego antygenu, pięć klas immunoglobulin

Cząsteczki immunoglobulin klasy IgM są znacznie mniejsze niż IgG

Występują domeny, w których główną strukturą drugorzędową jest struktura -helisy

Nie występują mostki disiarczkowe

Miejsca wiązania antygenu utworzone są przez N-końcowe domeny łańcuchów lekkich i ciężkich

Tlenek azotu (NO) jest syntetyzowany w organizmie ludzkim i służy m.in. zmniejszaniu napięcia (rozluźnieniu) mięsni gładkich ścian naczyń krwionośnych. Wskaż białko krwi, które uczestniczy w transporcie tlenku azotu w układzie krwionośnym:

Albumina

Hemoglobina

Immunoglobuliny

Kolagen

Fibrynogen

Wskaż enzymy, które NIE NALEŻĄ do klasy oksydoreduktaz:

Dehydrogenazy

Oksygenazy

Oksydazy

Hydrolazy

Hydroksylazy

Wybierz poprawne stwierdzenia dotyczące prezentowanego wzoru (RYSUNEK 4):

Przedstawiony związek to ryboflawina

Związek ten jest prekursorem koenzymu enzymów z klasy transferaz

Związek ten, w trakcie reakcji zachodzących w organizmie z jego udziałem, ulega fosforylacji (przyłaczaniu reszty fosforanowej)

Przedstawiony związek jest prekursorem ważnego koenzymu oksydoreduktaz

Związek ten uczestniczy w przenoszeniu w organizmie dwutlenku węgla (CO2)

Enzymy zwiększają szybkość reakcji A < = > B przez:

Hamowanie szybkości reakcji odwrotnej (B - > A)

Zmianę stałej równowagi reakcji (Keq)

Zmianę potencjału termodynamicznego reakcji (ΔG)

Zmniejszenie stałej katalitycznej reakcji - kcat

Przyspieszenie osiągnięcia stanu równowagi reakcji (A < = > B)

Wszystkie przedstawione poniżej stwierdzenia poprawnie określają enzymy Z WYJĄTKIEM:

Enzymy przyspieszają reakcję przez obniżenie energii aktywacji niezbędnej do jej zajścia

Zbliżenie i odpowiednie ustawienie substratów, hydrofobowość centrum aktywnego oraz wywołanie naprężeń i odkształceń w substracie umożliwiają uzyskanie i stabilizację stanu przejściowego w centrum aktywnym enzymu

Cechy charakteryzujące enzymy jako katalizatory to sprawność katalityczna, swoistość, funkcjonowanie w łagodnych warunkach oraz możliwość regulowania aktywności

Miejsce aktywne to hydrofobowe mikrośrodowisko utworzone przez łańcuchy boczne kilku aminokwasów występujących w sekwencji białka kolejno po sobie

Swoistość (specyficzność) względem katalizowanej reakcji jest podstawą ich klasyfikacji

Przedstawiona na schemacie reakcja (RYSUNEK 5) jest:

Reakcją katalizowana przez oksydoreduktazę

Katalizowana przez aminotransferazę

Reakcja izomeryzacji

Zależna od udziału w niej koenzymu, który jest pochodną witaminy B2

Reakcją przebiegającą przy udziale tetrahydrofolianu

Wybierz FAŁŚZYWE stwierdzenie dotyczące wzorów prezentowanych na RYSUNKU 6:

Fosforan pirydoksalu jest pochodną witaminy przedstawioną wzorem (1)

Wzór (3) przedstawia amid kwasu nikotynowego

Wzór (5) przedstawia koenzym oksydoreduktaz

Związek przedstawiony wzorem (4) jest składnikiem FAD

Związek przedstawiony wzorem (2) nie jest witaminą

Wskaż stwierdzenie, które NIE DOTYCZY niacyny (witaminy PP lub B3):

Jest prekursorem koenzymów dehydrogenaz i reduktaz

Jest prekursorem koenzymu monooksygenaz (hydroksylaz)

Jest amidem kwasu foliowego

Jest amidem kwasu nikotynowego

Jest prekursorem NADP^+

Pochodną, której z niżej wymienionych witamin, jest koenzym uczestniczący w reakcjach biochemicznych związanych z przenoszeniem grupy metylenowej, metenylowej i formylowej:

Kwas askorbinowy

Kwas foliowy

Biotyna

Ryboflawina

Pirydoksyna

Przerwanie wiązania zaznaczonego gwiazdkami w polipeptydzie o sekwencji Val--Ser--Ile--Pro--Glu--Gly--Arg**Ser--Ala jest katalizowane przez:

Trypsynę

Chymotrypsynę

Karboksypeptydazę

Aminopeptydazę

Elastazę

Jeśli dla danego enzymu stężenie początkowe substratu [S]= 0.5 Km to szybkość reakcji wynosi:

10 Vmax

2 Vmax

Vmax

1/2 Vmax

1/3 Vmax

Wybierz stwierdzenie, które odnosi się do procesu katalizowanego przez rybonukleazę:

Enzym ten katalizuje hydrolizę wiązań fosfodiestrowych w DNA

W jej centrum katalitycznym występuje histydyna i jon cynku (Zn^2+), gdyż jest to typowy metaloenzym (enzym wymagający do swej aktywności jonów metalu)

Za aktywność katalityczną tego enzymu odpowiedzialne są dwie histydyny

Dwie z udzielonych odpowiedzi są poprawne

Żadna z udzielonych odpowiedzi nie jest poprawna

Przykładem nieodwracalnej zmiany aktywności enzymów w organizmie jest:

Dysocjacja oligomerycznego enzymu na podjednostki

Hamowanie przez np. leki mające charakter inhibitorów kompetycyjnych

Fosforylacja łańcuchów bocznych niektórych jego aminokwasów

Allosteryczna regulacja poprzez metabolity

Proteolityczne przekształcenie łańcucha polipeptydowego budującego enzym

Centrum katalityczne chymotrypsyny:

Zbudowane jest z aminokwasów znajdujących się w sekwencji bezpośrednio po sobie

Składa się wyłącznie z aminokwasów posiadających właściwości zasadowe

Tworzą odległe sekwencyjnie aminokwasy

Wymaga do pełnej aktywności obecności jonów magnezu (Mg^2+)

Funkcjonuje według analogicznego mechanizmu jak lizozym

Inhibitor, który inaktywuje centrum aktywne chymotrypsyny i trypsyny, tworząc połączenie kowalencyjne łańcuchem bocznym seryny istotnej dla aktywności katalitycznej tych enzymów, spowoduje:

Obniżenie wartości obu parametrów kinetycznych reakcji enzymatycznej, Vmax i Km

Zwiększenie wartości Km, bez zmiany wartości Vmax

Zmniejszenie wartości Km, bez zmiany wartości Vmax

Obniżenie wartości parametru Vmax i zwiększenie wartości Km

Obniżenie wartości parametru Vmax, nie zmieniając wartości Km

Na RYSUNKU 7 przedstawiono wykresy zależności 1/[S] od 1/Vo dla reakcji enzymatycznej przebiegającej bez inhibitora i w jego obecności. Wskaż prawdziwe zdanie dotyczące prezentowanych wykresów:

Krzywa B obrazuje wykres dla reakcji biegnącej w obecności inhibitora

Zastosowany inhibitor ma charakter inhibitora kompetycyjnego

Krzywa A obrazuje wykres dla reakcji biegnącej w obecności inhibitora

W obecności inhibitora obserwuje się podwyższoną wartość Km

W obecności tego inhibitora wartość Vmax wzrasta

Stała Michaelisa -Menten, Km:

To takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji równa jest szybkości maksymalnej, Vmax

Kiedy jej wartość jest niska, świadczy to o wysokim powinowactwie enzymu do substratu

Kiedy jej wartość jest niska, świadczy to o niewielkim powinowactwie enzymu do substratu

Zmienia się wraz ze zmianą stężenia enzymu, [E]

Nie ulega zmianie w obecności inhibitora kompetycyjnego

Szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznie w sytuacji gdy stężenie substratu [S] jest znacznie wieksze niż wartość Km ([S] >> Km):

Zależy od stężenia enzymu [E]

Zależy od stężenia substratu [S]

Jest mniejsza niż wówczas gdy [S] << Km

Nie zależy od stężenia enzymu

Żadna z udzielonych odpowiedzi nie jest poprawna

Reakcja ATP + kwas palmitynowy + CoA  AMP + PPi + palmitoilo-CoA jest katalizowana przez:

Oksydoreduktazę

Transferazę

Hydrolazę

Ligazę

Izomerazę

Wybierz enzym, którego aktywność wzrasta w surowicy krwi w przypadku ostrego niedotlenienia mięśnia sercowego:

Alkaliczna fosfataza

Kinaza fosfokreatynowa

Amylaza

Kwaśna fosfataza

Wszystkie wymienione w odpowiedziach enzymy

Enzymy allosteryczne charakteryzują się na ogół wzrastającą, wraz ze wzrostem stężenia substratu [S], aktywnością właściwą. Fakt ten świadczy o:

Występowaniu zjawiska kooperatywności dodatniej

Braku występowania zjawiska kooperatywności

Występowaniu zjawiska kooperatywności ujemnej

Występowaniu zarówno zjawiska kooperatywności dodatniej jak i ujemnej

Żadna z udzielonych odpowiedzi nie jest poprawna

Charakterystyczne dla białek, które bezpośrednio tworzą kompleksy z DNA, są motywy:

„Paluszków cynkowych”

Helisa-zwrot-helisa

„Suwaka leucynowego”

Helisa-pętla- helisa”

Wszystkie udzielone odpowiedzi są poprawne

Proteom:

Jest zespołem genów kodujących białka w ustroju ludzkim

Opisuje produkty proteolizy danego białka

Jest strukturą komórki, w której odbywa się biosynteza białka

Określa rodzaje oraz różne stany funkcjonalne białek syntetyzowanych w badanej tkance

Jest strukturą komórki, w której odbywa się degradacja białek

RYSUNEK 1
.

RYSUNEK 2.

RYSUNEK 3.

Prawidłowe

białko

Zmutowane

białko

Miejsce nałożenia

RYSUNEK 4.

RYSUNEK 5.

RYSUNEK 6.

RYSUNEK 7.

1 2 3 4 5

A

B

2

1/Vo

(mM^-1min)

1/[S] (mM ^-1)

2

1

---