1

4. Biochemia - funkcje białek

Odwracalne wiązanie ligandów przez białko:

białka wiążące tlen

Hemoglobina: białko przenoszące tlen
Hem: grupa prostetyczna wiążąca tlen

grupa prostetyczna: związek stale związany z białkiem,
który ma wpływ na funkcje białka

pierścień protoporfiryny IX

Hemoglobina jest tetramerem

Jon Fe

2+

w cząsteczce hemu wiąże cząsteczkę O

2

widok z boku

histydyna
(His97)

CO jest wiązany przez hem z powinowactwem większym, niż O

2

Struktura mioglobiny

reszty His:
His E7 (His64)
His F8 (His97)

CO jest wiązany przez hem
z powinowactwem większym, niż O

2

Cząsteczka O

2

jest wiązana pod kątem ok. 45°

Cząsteczka CO jest wiązana prostopadle

2

His E7 (His64) stabiluzuje cząsteczkę O

2

za pośrednictewm wiązania wodorowego

Hemoglobina jest podobna do mioglobiny

Hemoglobina składa się z 2 podjednostek

α

αα

α

i 2 podjednostek

ββββ

mioglobina

podjednostka

ββββ

hemoglobiny

Homologia sekwencji mioglobiny wieloryba oraz podjednostek

α

αα

α

i

ββββ

ludzkiej hemoglobiny

Duplikacja genów jest siłą sprawczą ewolucji.

Zduplikowane geny mogą zmienić funkcję lub zamilknąć.

Geny kodujące globinę są zorganizowane w grupach

Globina: białkowa część hemoglobiny. Tetramer.
Dorosły:

α

αα

α

2

δδδδ

2

,

α

αα

α

2

ββββ

2

Płód (3-9 miesięcy):

α

αα

α

2

γγγγ

2

Embrion (<8 tygodni):

ζζζζ

2

εεεε

2

,

ζζζζ

2

γγγγ

2

,

α

αα

α

2

εεεε

2

Formy płodowe mają wyższe powinowactwo wobec tlenu.

Ekspresja genów hemoglobiny zmienia się w czasie rozwoju człowieka

3

Wszystkie geny kodujące globiny powstały w wyniku duplikacji
i mutacji w „pragenie”, który miał 3 eksony.

Grupy (klastery)

α

αα

α

i

ββββ

zostały rozdzielone we wczesnym okresie

ewolucji kręgowców, następne geny powstały w wyniku duplikacji.

Geny kodujące globinę
zduplikowały się
i uległy dywergencji
(zróżnicowaniu)

Talasemie powstały w wyniku delecji w genach

α

αα

α

lub

ββββ

Talasemia (niedokrwistość śródziemnomorska),
spowodowana zaburzeniem stosunku liczby
jednostek hemoglobiny

α

αα

α

i

ββββ

. Brak genów

α

αα

α

objawia się w postaci oprzęku płodu.

Podjednostkowa budowa hemoglobiny

główne miejsca oddziaływania między podjednostkami

Hemoglobina zmienia konformację w wyniku związania tlenu

T (tense): deoksyhemoglobina R (relaxed): oksyhemoglobina

Zmiana konformacji T

→

→

→

→

R jest spowodowana

przez zmiany kluczowych aminokwasów w sąsiedztwie hemu

cząsteczka hemu:

wygięta

płaska

4

Wiązanie liganda:

Θ

Θ

Θ

Θ

: ułamek miejsc wiążących zajetych przez ligand

Θ

Θ

Θ

Θ

=

ilość zajętych miejsc wiążących

całkowita ilość miejsc wiążących

P + L = PL

K

a

=

[PL]

[P][L]

K

a

: stała asocjacji

=

[PL]

[PL] + [P]

Θ

Θ

Θ

Θ

=

K

a

[L][P]

K

a

[L][P] + [P]

=

K

a

[L]

K

a

[L] + 1

=

[L]

[L] +

1

K

a

K

d

= 1/K

a

stała dysocjacji

K

d

=

[P][L]

[PL]

Θ

Θ

Θ

Θ

=

[L]

[L] + K

d

Θ

Θ

Θ

Θ

=

[O

2

]

[O

2

] + K

d

Niech: połowa miejsc wiążących jest zajęta. Wtedy

K

d

= [O

2

]

Θ

Θ

Θ

Θ

=

[O

2

]

[O

2

] + [O

2

]

0.5

Θ

Θ

Θ

Θ

=

[O

2

]

[O

2

] +P

50

P

50

: cząstkowe ciśnienie

O

2

potrzebne do 50%

nasycenia hemoglobiny

Stałe asocjacji dla niektórych białek

Przejście od stanu T do R powoduje wzrost powinowactwa

niskie
powinowactwo

wysokie
powinowactwo

przejście od niskiego
do wysokiego
powinowactwa

Stan T: związanie O

2

⇒

⇒

⇒

⇒ zmiana konformacji w 1 podjednostce

⇒

⇒

⇒

⇒ ułatwienie wiązania w 2 podjednostce.

Ostatnia (czwarta) cząsteczka O

2

wiąże się do podjednostki w konformacji R.

5

Kooperacyjne wiązanie tlenu w wyniku zmiany konformacji

Zmiany w konformacji białka po związaniu liganda

Zmiany w konformacji białka po związaniu liganda

Tlenek węgla (CO): cichy zabójca

CO ma 250 razy większe powinowactwo wobec hemoglobiny niż tlen.
Powoduje połowę zgonów spowodowanych zatruciem.
Stężenie CO w powietrzu wynosi od 1 ppm w bezludnych obszarach
do 4 ppm w dużych miastach.
U zdrowych ludzi, ok. 1% hemoglobiny jest skompleksowane przez CO.
U palaczy, zawartość COHb może wynosić 15%.

<10% COHb: brak objawów
15% COHb: ból głowy
20-30% COHb: silny ból i zawroty głowy, senność, dezorientacja
30-50% COHb: silne objawy neurolgiczne

>50% COHb: utrata przytomności i śpiączka

Hemoglobina płodu ma wyższe powinowactwo wobec CO niż hemoglobina
osoby dorosłej.

Wysiłek fizyczny polepsza wiązanie CO

C

O

H

b

w

e

k

rw

i

(%

)

stężenie CO w powietrzu (ppm)

8 h,
lekki wysiłek

8h,
spoczynek

1 h,
lekki wysiłek

1 h,
spoczynek

Dlaczego utrata 50% hemoglobiny może spowodować śmierć?

CO nie tylko powoduje usunięcie hemoglobiny z obiegu,
ale również wpływa na powinowactwo pozostałych podjednostek
hemoglobiny wobec tlenu.

Związanie CO przez 2 podjednostki hemoglobiny powoduje

podwyższenie powinowactwa wobec tlenu

w 2 pozostałych podjednostkach.

⇓

⇓

⇓

⇓

Tetramer hemoglobiny z 2 związanymi cząsteczkami CO wiąże O

2

silnie w płucach, ale uwalnia niewiele O

2

w tkankach.

6

Wiązanie O

2

przez normalną hemoglobinę, hemoglobinę

osoby z anemią, i hemoglobinę o 50% nasyceniu CO

pO

2

w tkankach

pO

2

w płucach

Hemoglobina przenosi również H

+

i CO

2

CO

2

+ H

2

O

→

→

→

→

H

+

+ HCO

3

-

Dwutlenek węgla, produkowany w wyniku utleniania organicznego węgla
w mitochondriach, jest uwadniany do hydrowęglanu:

anhydraza
węglanowa

Obniżenie pH (wzrost stężenia jonów H

+

)

wpływa na obniżenie wiązania tlenu.

Tlen wiąże się do jonów Fe

2+

w hemie, a H

+

do

wielu reszt aminokwasowych (m.in. His146).

His146 w postaci uprotonowanej tworzy mostek jonowy z Asp94.
Taka para stabilizuje hemoglobinę w formie T.

Wiązanie tlenu przez hemoglobinę jest regulowane przez

2,3-bifosfoglicerynian (2,3-BPG)

2,3-bifosfoglicerynian zmiejsza powinowactwo
hemoglobiny wobec tlenu:
przykład heterotropowej modulacji allosterycznej

2,3-bifosfoglicerynian (2,3-BPG) stabilizuje formę T hemoglobiny

T R

2,3-BPG wiąże się do dodatnio naładowanych reszt,
stabilizując formę T hemoglobiny, co zmniejsza
powinowactwo wobec tlenu.

BPG wpływa na adaptację przenoszenia tlenu na dużych wysokościach

Poprzez obniżenie powinowactwa
hemoglobiny wobec O

2

,

BPG ułatwia uwalnianie O

2

w tkankach.

Hemoglobina płodowa (

γγγγ

) utraciła część miejsc wiążących BPG,

w wyniku czego jej powinowactwo wobec tlenu jest większe

erytrocyty
płodu

erytrocyty
matki

O

2

przepływa

z oksyhemoglobiny matki
do deoksyhemoglobiny płodu

u

ła

m

e

k

w

ys

yc

e

n

ia

7

Wpływ pH na wiązanie tlenu przez hemoglobinę

pH: 7.6 w płucach

7.2 w tkankach

Anemia sierpowatokrwinkowa

prawidłowe krwinki

krwinki w anemii sierpowatej
(tylko w heterozygocie)

Przyczyna anemii sierpowatokrwinkowej:

mutacja Glu

→

→

→

→

Val w pozycji 6 łańcucha

ββββ

anemia sierpowata

Deoksyhemoglobina S agreguje w wyniku zwiększonej hydrofobowości

agregacja

powstawanie włókien

Heterozygoty dla mutacji w anemii sierpowatokrwinkowej
są relatywnie odporne na malarię.

Chinina

: pochodna tryptofanu,

ale zawierajaca układ chinolinowy zamiast indolowego.
Niszczy merozoity Plasmodium, które wywołują malarię,
tworząc kompleksy z DNA pasożyta.

8

Molekularne silniki

Fragment miozyny, w odpowiedzi

na związanie, hydrolizę i uwolnienie ATP,

przemieszcza się wzdłuż filamentu aktynowego.

Molekularne silniki: miozyna i aktyna

Miozyna (M.cz. 540 000): 2 ciężkie łańcuch (M.cz. 220 000)
i 4 lekkie łańcuchy (M.cz. 20 000)

dwie skręcone
helisy

α

αα

α

N-koniec

lekkie
łańcuchy

głowy

ogon

C-koniec

Budowa miozyny

miozyna

lekka meromiozyna

ciężka meromiozyna

Budowa miozyny

ciężka meromiozyna (HMM)

lekka meromiozyna (LMM)

Struktura miozyny

miejsce
wiązania aktyny

pętla P

miejsce wiązania
nukleotydu

niezbędny łańcuch
lekki

regulatorowy łańcuch
lekki

łańcuch ciężki

Budowa fragmentu S1 miozyny

lekkie łańcuchy

ciężki łańcuch

9

Dwuniciowa superhelisa miozynowa

Dwie helisy

α

αα

α

tworzą lewoskrętną

superhelisę, owijając się jedna
wokół drugiej.

Takie struktury są stabilizowane
oddziaływaniami hydrofobowymi
w punktach kontaktu między
helisami.

Dwa główne komponenty włókien mięśniowych: miozyna i aktyna

Dwa główne komponenty włókien mięśniowych: miozyna i aktyna

Budowa mięśni

podjednostki
G-aktyny

Miozyna tworzy dwubiegunowe struktury
zwane grubymi filamentami

G-aktyna (monomer: M.cz. = 42 000)
tworzy polimery zwane F-aktyną.
Cienkie filamenty składają się z F-aktyny,
oraz troponiny i tropomiozyny.

Aktyna jest samoorganizującym się, podlegającym ciągłym zmianom

polimerem o dwóch różnych końcach

koniec ostry

koniec haczykowaty (aktyny F)

miejsce
wiązania
nukleotydu

Każdy monomer aktyny zbudowany jest z 4 domen.
Domeny te łączą się ze sobą i otaczają związany
nukleotyd: ATP lub ADP.

monomer
aktyny
(aktyna G)

Głowa miozyny może się wiązać z filamentem aktynowym

10

Budowa mięśnia szkieletowego

mięsień

wiązka włókien
mięśniowych

jądra

naczynia
kapilarne

miofibryle

miofibryl

retikulum
sarkoplazmatyczne

włókno
mięśniowe

pasmo I pasmo A

linia Z linia M

Włókno mięśniowe

: długa, wielojądrzasta komórka, 20 - 100

µµµµ

m średnicy.

Zawiera ok. 1000

miofibryli

, 2

µµµµ

m średnicy, składających się z cienkich i grubych filamentów

oraz innych białek.

sarkomer

Budowa mięśnia szkieletowego

mięsień

wiązka włókien
mięśniowych

jądra

naczynia
kapilarne

miofibryle

miofibryl

retikulum
sarkoplazmatyczne

włókno
mięśniowe

pasmo I pasmo A

linia Z linia M

Retikulm sarkoplazmatyczne

:

system płaskich membranowych pęcherzyków otaczający

każdy miofibryl.

Sarkomer

: podjednostka zdolna do skurczu, złożona z wiązek cienkich i grubych filamentów.

sarkomer

Włókno mięśniowe

skurcz

rozkurcz

pasmo I pasmo A

linia Z linia M

linia Z

Pasmo I: tylko cienkie filamenty.
Pasmo A: grube filamenty, oraz nakładające się cienkie i grube filamenty.
Linia Z: zakotwiczenie cienkich filamentów.
Linia M: region o dużej gęstości w środku grubych filamentów.

tylko
grube
filamenty

Budowa sarkomeru

tylko
grube
filamenty

grube
i cienkie
filamenty

tylko
cienkie
filamenty

pasmo I

pasmo A

pasmo I

linia Z

strefa H

linia Z

pasmo I

pasmo A

pasmo I

cienkie
filamenty

grube
filamenty

linia Z

rozkurcz skurcz

Mechanizm skurczu mięśni

linia Z

Cienkie filamnty wiążą si ę z linią Z z udziałem innych
białek:

α

αα

α

-aktyniny

,

desminy

i

wimentyny

.

Cienkie filamenty zawierają duże białko zwane

nebuliną

(7000 reszt aminokwasowych).

Linia M łączy grube filamenty, oraz inne białka:

paramiozynę

,

białko C

i

białko M

.

Titina

(największe znane białko, ponad 26 000 reszt aa)

wiąże grube filamenty z linią Z

linia M

11

Mechanizm skurczu mięśni

cienki filament

gruby filament

1. ATP wiąże się do głowy miozyny, powodując dysocjację od aktyny

2. ATP jest hydrolizowane, ADP i P

i

pozostaje związane z głową miozyny,

następuje zmiana konformacji głowy.

3. Miozyna wiąże się z filamentem aktynowym, uwalniając P

i

.

4. Uwolnienie P

i

powoduje „eksplozję siły”: zmianę konformacji

miozyny, która powoduje wzajemne przesunięcie filamentów.

cienki filament

1. ATP wiąże się do głowy miozyny,

powodując dysocjację od aktyny

gruby filament

2. ATP jest hydrolizowane,

ADP i P

i

pozostaje związane z głową

miozyny,następuje zmiana
konformacji głowy.

3. Miozyna wiąże się z filamentem
aktynowym, uwalniając P

i

.

4. Uwolnienie P

i

powoduje „eksplozję siły”:

zmianę konformacji miozyny,
która powoduje wzajemne
przesunięcie filamentów.

Można obserwować ruch pojedynczego białka motorycznego

filament cienki

wiązka
lasera

suw

uwolnienie

Dodanie ATP

⇓

⇓

⇓

⇓

głowa miozyny ulega

zmianie konformacyjnej

⇓

⇓

⇓

⇓

przesunięcie filamentu
aktyny = przesunięcie
kulek

12

Ruch miozyny wzdłuż aktyny

Wymiana ADP na ATP:
1. Uwolnienie miozyny
2. Reorientacja ramienia dźwigni miozyny

Hydroliza ATP:
miozyna ponownie
wiąże się z aktyną

Uwolnienie P

i

:

przywrócenie orientacji
ramienia dźwigni miozyny

miozyna

aktyna

Związanie ATP przez fragment S1 miozyny powoduje zmianę konformacji

ramię dźwigni

helisa
przekaźnikowa

pętla P

przełącznik I
przełącznik II

kompleks miozyna-ADP-VO

4

3-

kompleks miozyna-ADP

VO

4=

3-

: analog stanu przejściowego hydrolizy ATP

Zmiany strukturalne ramienia dźwigni w miozynie

pozycja ramienia dźwigni,
gdy związany jest ADP

pozycja ramienia dźwigni,
gdy związany jest ADP-VO

4

3-

helisa
przekaźnikowa

przełącznik I

przełącznik II

pętla P

Enzymy

1850: Louis Pasteur stwierdził, że przemiana cukru w alkohole przez drożdże jest

katalizowana przez „fermenty”, nierozdzielalne od żywych komórek.

1897: Edward Buchner stwierdził, że ekstrakt z drożdży tez może fermentować

cukier do alkoholu.
Fryderyk Kuhne nazwał te cząsteczki enzymami.

1926: James Summer wyizolował wyizolował i wykrystalizował urokinazę i stwierdził,

że jest to białko.

1930: John Northrop i Moses Kunitz wykrystalizowali pepsynę i trypsynę, i stwierdzili,

że również są to białka.

J.B.S. Haldane napisał dzieło „Enzymy”, w którym zasugerował,
że słabe oddziaływania między cząsteczką enzymu i substratu mogą zmieniać
charakter substratu i katalizować reakcję.

Enzymy - klasyfikacja

Numer Klasa

Typ katalizowanej reakcji

1 Oksydorektazy

Transfer elektronów (jonów H

+

)

2 Transferazy Transfer grup w reakcjach

3 Hydrolazy Reakcja hydrolizy (przenoszenie aktywnych

grup na cząsteczkę wody

4 Liazy Dodawanie grup do podwojnych wiązań,

albo tworzenie podwójnych wiązń poprzez
usunięcie grup

5 Izomerazy Przenoszenie grup wewnątrz cząsteczki

6 Ligazy Tworzenie wiązań: C-C, C-S, C-O albo C-N

poprzez reakcje kondensacji z wykorzystaniem
energii ATP

13

Wiązanie substratu do centrum aktywnego enzymu:

chymotrypsyna i fragment łańcucha polipeptydowego

Enzymy przyspieszają reakcję poprzez obniżenie

∆∆∆∆

G

+

,

swodobnej energii aktywacji

Jak działa enzym („kijkaza”)

substrat
(kijek)

stan pośredni
(wygięty kijek)

produkt

(złamany kijek)

Enzym stabilizujący substrat

Enzym stabilizujący stan pośredni

Wpływ stężenia substratu na początkową szybkość reakcji

początkowa
szybkość
reakcji, V

0

stężenie substratu [S]

K

m

: stała Michaelisa-Menten:

stężenie substratu, przy którym V

o

= 1/2 V

max

„Im mniejsza K

m

, tym szybciej działa enzym”

14

Równanie Michaelisa-Menten

Zależność szybkości początkowej od stężenia substratu

Wykres Lineweavera-Burka

K

m

dla niektórych enzymów i substratów

Liczba obrotów dla niekórych enzymów

k

cat

: jest równa stałej szybkości dla najwolniejszego etapu reakcji

15

Fizjologiczna wrażliwość na alkohol jako przykład znaczenia K

m

CH

3

CH

2

OH + NAD

+

CH

3

CHO

+ H

+

+ NADH

dehydrogenaza

alkoholowa

(wątroba)

aldehyd octowy

CH

3

CHO

+ NAD

+

CH

3

COO

-

+ H

+

+ NADH

dehydrogenaza

aldehydu octowego

kwas octowy

Objawy zatrucia alkoholem powoduje aldehyd octowy.
Większość ma 2 formy

dehydrogenazy aldehydu octowego

:

mitochondrialny o małej wartości K

m

i cytozolowy o dużej wartości K

m

.

U osób wrażliwych enzym mitochondrialny jest mniej aktywny
z powodu pojedynczego podstawienia aminokwasu.
Mniej aldehydu octowego zostaje wówczas przekształcone do octanu,
ponieważ enzym cytozolowy ma dużą wartość K

m

.

Nadmiar aldehydu octowego trawia do krwi wywołując
efekty fizjologiczne.

(wątroba)

potrzebna jest utleniona forma NAD (NAD

+

)

Lek na kaca (2KC) zawiera kwas fumarowy i bursztynowy,
dzięki którym następuje przyspieszenie procesu fosforylacji
oksydacyjnej.

W jej wyniku pojawia się większa ilość przenośnika elektronów
NAD w formie zredukowanej (NAD

+

).

Duża ilość NAD

+

umożliwia efektywne utlenianie aldehydu

octowego.

Inhibicja kompetycyjna

Inhibitory kompetycyjne wiążą się do tego samego
miejsca aktywnego enzymu.

Inhibicja niekompetycyjna

Inhibitory niekompetecyjne wiążą się do różnych miejsc,
ale inhibitor wiąże się tylko do kompleksu enzymu i substratu.

Inhibicja mieszana

Inhibitory mieszane wiążą się do różnych miejsc,
ale mogą się związać zarówno do enzymu,
jak i kompleksu enzymu z substratem.

Inhibicja kompetycyjna

16

Inhibicja niekompetycyjna

Inhibicja mieszana

Inhibitory nieodwracalne

Reakcja chymotrypsyny z DIFP nieodwracalnie hamuje enzym.

Wpływ pH na aktywność enzymu

Nukleofile i elektrofile

17

Chymotrypsyna jako przykład aktywności
enzymatycznej

substrat (polipeptyd)

chymotrypsyna
(wolny enzym)

Chymotrypsyna jako przykład enzymu katalizującego reakcję

Chymotrypsyna rozpoznaje duże reszty aminokwasowe
od strony C-końca aminokwasu hydrofobowego (Phe, Tyr).

Duża reszta aminokwasowa
wpasowuje się w

hydrofobową

kieszeń

enzymu

hydrofobowa
kieszeń

Etapy w hydrolizie wiązania peptydowego przez chymotrypsynę

Chymotrypsyna hydrolizuje wiązanie
peptydowe od C-końca aminokwasu
hydrofobowego (Phe, Tyr)

1. Utworzenie kompleksu

enzym-substrat

miejsce aktywne

2. Utworzenie kompleksu stanu przejściowego

o krótkim czasie życia

3. Acylacja seryny w chymotrypsynie

odłączenie uwolnionej
części łańcucha polipeptydowego
(wolny N-koniec)

acylowany enzym

acylowany enzym acylowany enzym

4. Hydroliza wiązania acylowego

18

acylowany enzym

5. Utworzenie kompleksu stanu
przejściowego
o krótkim czasie życia (deacylacja)

6. Powstanie kompleksu enzym-produkt

kompleks enzym-produkt

produkt 2:
fragment łańcucha polipeptydowego
z resztą hydrofobową na C-końcu

Dwa etapy reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę mają różną szybkość

szybko

wolno

Enzymy podlegają regulacji

Dwa rodzaje regulacji aktywności enzymów:

1.

Regulacja allosteryczna

: mała cząsteczka wiąże się

odwracalnie do enzymu, modulując jego aktywność.
Takie cząsteczki są nazywane

modulatorami allosterycznymi

.

2.

Regulacja kowalencyjna

: mała cząsteczka wiąże się

kowalencyjnie do enzymu.
Wiązanie to jest zazwyczaj nieodwracalne.

Regulacja allosteryczna

substrat
pozytywny modulator

nieaktywny enzym

aktywny enzym

kompleks
aktywny enzym -
substrat

19

1. Synteza karbamoiloasparaginianu: decydujący etap

w biosyntezie pirymidyn

karbamoilotransferaza asparaginianowa

karbamoilofosforan

karbamoiloasparaginian

Regulacja karbamoilotransferazy asparaginianowej:

6 podjednostek regulatorowych, 6 katalitycznych

2x3 katalityczne

polipeptydy

2x3 regulatorowe

polipeptydy (wiążą CTP)

związanie CTP ⇒

⇒

⇒

⇒ zmiana konformacji

Regulacja karbamoilotransferazy asparaginianowej

CTP

hamuje aktywność,

ATP

zapobiega zmianom w konformacji powodowanym przez CTP.

Deoksynukleotydy powstają z rybonukleotydów

Reduktaza rybonukleotydowa

Występuje jako dimer, złożony
z podjednostek R1 i R2.

Podejnostka R1 składa się
z 2 rodzajów domen
regulatorowych.

W każdej podjednostce R1
są dwie reszty tiolowe,
a w podjednostce R2
reszta tyrozyny ze stabilnym
rodnikiem.

R2 zawiera również jon Fe

3+

,

który stabilizuje rodnik.

miejsce
specyficzności
substratowej

miejsce
całkowitej
aktywności

Przykłady reakcji modyfikujących enzymy

fosforylacja

adenylacja

urydylacja

ADP-rybozylacja

metylacja

20

Heksokinaza przekształca glukozę w glukozo-6-fosforan

Reaktywność grupy hydroksylowej C-6 glukozy jest podobna
do reaktywności wody, ale enzym faworyzuje glukozę w stosunku
milion do 1.
Enzym rozróżnia glukozę od wody, ponieważ związanie prawidłowego substratu
powoduje zmianę konformacji.

Tylko taka heksokinaza jest katalitycznie aktywna

04. Biochemia - białka: funkcja

Tematy do zapamiętania

1. Mioglobina i hem: struktura i funkcja.
2. Hemoglobina: struktura i funkcja.
3. Wiązanie tlenu przez hemoglobinę.
4. Tlenek węgla: przyczyny toksyczności.
5. Anemia sierpowata.
6. Miozyna i aktyna: struktura i funkcja.
7. Budowa mięśni.
8. Włókno mięśniowe i sarkomer.
9. Mechanizm skurczu mięśni.
10. Enzymy: mechanizm działania.
11. Enzymy: inhibicja kompetecyjna i niekompetecyjna.
12. Enzymy: regulacja allosteryczna i kowalencyjna.