Mioglobina- białko przenoszące tlen, monomeryczne, magazynuje tlen, ułatwia jego transport w mięśniach, stanowi pojedynczy łańcuch polipeptydowy, ma strukturę upadkową, wnętrze to prawie wyłącznie reszty niepolarne, na zewnątrz są reszty polarne jak i niepolarne, ok. 75% łańcucha występuje w konformacji helisy alfa, ma 8 odc heliakalnych, pojedyncza grupa hemowa w niepolarnym zgłębieniu cząst Hemoglobina- białko przenoszące tlen, tetrametryczne, w erytrocytach, nośnik tlenu we krwi, składa się z 4 łańcuchów polipeptydowych, z czego każdy ma 1 gr hemową, hemoglobina A u ludzi dorosłych ma podj strukturalne α2β2, hemoglobina A2 u ludzi dorosłych ma podj struk α2γ2, hemoglobina F u płodu ma podj struk α2γ2, Anemia sierpowata- zmiana poj aminok w 1 białku/mutacja, hemoglobina S- nienormalna, składa się z 2 normalnych łańcuchów α i 2 nienormalnych łańcuchów β, wytrąca się w formie włókienek, co prowadzi do deformacji krwinki czerwonej, przyjmującej kształt sierpowaty Rozp białek- zależy od zdolności cz do hydratacji, czyli oddziaływania między polarnymi grupami białka a dipolami wody, wpływa na nią obecność soli (małych stężeń) oraz wart pH r-r Hydratacja- otaczanie się cz białka płaszczem wodnym Wsalanie- zwiększona rozp białek dzięki niewielkim ilościom soli nieorganicznej, Wysalanie- przy dużym stężeniu soli białka rozp w wodzie wytrącają się z r-r, w tym celu stosuje się sole których jony łatwo tworzą wodziany i pozbawiają białka płaszcza wodnego, stężenie soli do tego potrzebne zależy od ich właściwości oraz pH śr, najłatwiej wysolić białko w Pi, stosuje się do niego (NH4)2SO4, Na2SO4, MgSO4, to proces odwracalny, stosuje się je go wstępnego frakcjonowania białek, również osocza, Punkt Izoelektryczny (pI)- białka są atmosferycznymi polielektrolitami, ładunek zależy od stężenia jonów H+ w śr oraz zmienia się wraz ze zmianą pH, pH w którym liczba zjonizowanych gr dodatnich i ujemnych jest taka sama odp pI, wówczas sumaryczny ładunek równy jest 0, białka wykazują najmniejsze ciśnienie osmotyczne, najsłabiej pęcznieje, nie reaguje z anionami ani kationami, białko w pI nie wędruje w polu elek, ma najniższą rozp, ma najmniejszą lepkość, najłatwiej się wytrąca i wykrystalizowuje, Denaturacja- polega na zniszczeniu struktury 2-, 3- lub 4rzędowej białka, czego konsekwencją jest utrata specyficznych biologicznych aktywności białek, zachodzi pod wpływem wysokiej temp, mocnych kwasów, zasad nieorganicznych, niektórych kwasów org, rozpuszczalników org, temp pokojowej i wyższej, kationów metali ciężkich, denaturacja białek digometrycznych oraz zmodyfikowanych potranslacyjnie jest praktycznie nieodwracalna, odwracalna jest dla białek niezmodyfikowanych zbudowanych z poj polipeptydów, Kolagen- tworzą mocne, nierozp włókna, składa się z 3 łańcuchów polipeptydowych, polipeptydy kolagenu są potranslacyjnie modyfikowane przez hydroksylazę i glikozydazę podczas ich transportu w szorstkim retikulum endoplazm i w aparacie Golgiego, zawiera powtarzające się sekwencje tripeptydowe, włóknisty składnik skóry, kości, ścięgien, chrząstek, naczyń krwionośnych, Oczyszczanie białek- celem wyizolowania określonego białka z mieszaniny białek, rozbijanie komórek poprzez homogenizację lub lizę osmotyczną, należy kontrolować pH wykorzystywanych r-rów, rozp białek maleje wraz ze wzrostem stężenia siarczanu amonu w r-r Białka osocza krwi- albuminy- 60%, produkowane przez wątrobę, kontrolują ciśnienie tęt, bufor pH, transport hormonów, CO2, leków, wiązanie CO2, są hydrofilowe, mają ujemny ładunek, globuliny- wiążą tłuszcze i glukoze, dobrze rozp się w rozcieńczonych r-r soli, nie rozp się w czystej wodzie, składnik cytoplazmy, podział na αglobuliny, βglobuliny i γglobuliny, fibrynogen- wytwarzany w wątrobie, nie wyst w surowicy, w końcowej fazie procesu krzepnięcia, Cykl mocznikowy-cykl przemian biochemicznych 3 amin prowadzących do powst mocznika, przebiega w cytoplazmie i mitochondriach hepatocytów, wymaga dostarczenia ATP, końcowym produktem jest mocznik, na syntezę 1 cz mocznika zużywane są 4 wysokoener wiązania
Transaminacja- reakcja przeniesienia gr aminowej na cz ketonokwasu, w wyniku której powstaje nowy ketokwas i nowy aminokwas, reakcja katalizowana przez aminotransferazy, umożliwia biosyntezę róznych amin, Struktury białek- struktura Irzędowa- liniowa sekwencja kolejnych amin w łańcuchu białkowym, zgodna z kodem genetycznym, połączonych wiązaniami polipeptydowymi, struktura IIrzędowa- przestrzenne ułożenie łańcuchów polipeptydowych białek na skutek powst spontanicznych ukł wewnątrzczast wiązań wodorowych, helisa α- struktura stabilizowana przez wiązania wodorowe, kształtem przypomina cylinder, ściany cylindra to łańcuch polipeptydowy, łańcuchy boczne wystają na zew, co 3 amin wiązania wodorowe między gr karboksylową 1 amin a gr amonową 2, harmonijkaβ- ułożenie amin przypomina pofałdowaną harmonijkę, stabilizowana przez wiąz wodorowe wyst między sąsiednimi łańcuchami, struktura IIIrzędowa- przestrzenne ułożenie polipeptydów, stabilizowane oddziaływaniem bocznych reszt aminokwasowych, warunkują ją różne wiaz chemiczne, kształt kulisty lub wydłużony i prosty, wiąz dwusiarczkowi najsilniejsze wiązania między resztami amin powstają w wyniku odwodornienia gr, wiaz jonowe między gr aminowymi lub glutanianowymi łańcuchów bocznych, struktura IVrzędowa- białka złożone, wzajemne ułożenie podjednostek, czyli osobnych łańcuchów polipeptydowych, niepołączonych ze sobą kowalencyjnie, przestrzenne ułożenie podjednostek, hemoglobina, polinuleoza DNA, kanały jonowe, Wiązania peptydowe- łączą liniową sekwencję aminokwasów białka, jest wiązaniem kowalencyjnym między gr αamonową 1amin i gr αkarboksylową 2, częściowo ma charak wiąz podwójnego, prawie zawsze ma konfigurację trans, jego konformacja jest determinowana przez wartość kąta rotacji wiąz, kiedy łączy ono 2 amin tworzą dipeptyd, przyłączanie kolejnych amin powoduje powst oligopeptydów i polipeptydów, Siły elektrostatyczne- to oddziaływania między 2 gr jonowymi o przeciwstawnym ładunku, często nazywane parą jonową lub mostem solnym, zalicza się do niego także niekowalencyjne poł między elek obojętnymi czas określane łącznie terminem oddziaływań van der Waalsa, polega na oddziaływaniu elektrostal między trwałymi i indukowanymi dipolami, Wiązania wodorowe- to oddziaływania elektrostal między gr donorową (słaby kwas) i akceptorowym atomem zawierającym wolną parę elek, w ukł biologicznych gr donorowa to atom tlenu lub atom azotu połączony kowalencyjnie z atomem wodoru, a akceptorem jest atom tlenu lub azotu, są silniejsze niż wiaz van der Waalsa, ale dużo słabsze niż wiaz kowalencyjne, tworzą strukturę przestrzenna nie tylko białek ale także dwunicowej helisy DNA, są podstawą właściwości wody jak i jej roli jako rozp biochem, Oddziaływania hydrofobowe- minimalizuje kontakt niepolarnych czas z otaczającą je wodą, łatwe do obserwowania przy czas amfipatycznych, dochodzi także do eliminacji kontaktu między niepolarnymi łańcuchami bocznymi a wodą, istotny czynnik warunkujący strukturę białek, ich fałdowanie się i stabilność, skutkiem są wiązania hydrofobowe, Wiązania dwusiarczkowi- to wiaz kowalencyjne między 2 resztami cysteiny, powst w utleniającym się środowisku retikulum endoplazm, w białkach zewnątrz kom i podlegających sekrecji, Fałdowanie się białka- w odp warunkach fizjologicznych białka fałdują się sporadycznie, nie wymaga udziału matrycy zew, struktura przestrzenna białka determinowana jest przez strukturę Irzędową, główną siłą kierującą fałdowaniem jest oddziaływanie hydrofobowe, w warunkach in vitro białka nie mogą się fałdować bez udziału białek pomocniczych, fałdowanie przechodzi szybko (kilka minut), trzy klasy białe pomocniczych: izomerazy dwusiarczkowi białek, izomerazy peptydyloprolilowe cis-trans, molekularne chaperon