Białka

Białka - wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się w specjalnych organellach komórkowych zwanych rybosomami.

Zazwyczaj liczba reszt aminokwasowych pojedynczego łańcucha polipeptydowego jest większa niż 100, a cała cząsteczka może być zbudowana z wielu łańcuchów polipeptydowych (podjednostek).

Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, także P oraz niekiedy kationy metali Mn²⁺, Zn²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺, Cu²⁺, Co²⁺ i inne.

Skład ten nie pokrywa się ze składem aminokwasów. Wynika to stąd, że większość białek (są to tzw. białka złożone lub proteidy) ma dołączone do reszt aminokwasowych różne inne cząsteczki. Regułą jest przyłączanie cukrów, a ponadto kowalencyjnie lub za pomocą wiązań wodorowych dołączane może być wiele różnych związków organicznych pełniących funkcje koenzymów oraz jony metali.

Budowa białek

Model wstążkowy mysiego przeciwciała przeciwko antygenowi węglowodanowemu przecinkowca cholery związanego z antygenem. Łańcuch ciężki zaznaczono na pomarańczowo, lekki na niebiesko.

Zsyntetyzowany w komórce łańcuch białkowy przypomina unoszącą się swobodnie w roztworze "nitkę", która może przyjąć dowolny kształt (w biofizyce nazywa się to kłębkiem statystycznym), ale ulega procesowi tzw. zwijania białka (ang. protein folding) tworząc mniej lub bardziej sztywną strukturę przestrzenną, zwaną strukturą lub konformacja białka "natywną". Tylko cząsteczki, które uległy zwinięciu do takiej struktury, mogą pełnić właściwą danemu białku rolę biochemiczną.

Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach:

• Struktura pierwszorzędowa białka, zwana również strukturą pierwotną - jest określona przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu białkowym

• Struktura drugorzędowa białka - są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C=O, a wodorem grupy -NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. Do struktur drugorzędowych zalicza się:

• helisę - gł. helisę alfa (ang. α helix)

• beta nici (struktura beta-fałdowa) tworzące "pofałdowane kartki" (ang. β sheet)

• beta zakręt (pętle omega) (ang. turn)

• Struktura trzeciorzędowa białka - Wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych -S-S-, powstających pomiędzy dwiema resztami cysteiny, dwoma resztami metioniny lub też jeden metioniny drugi zaś cysteiny w łańcuchu.

• Struktura czwartorzędowa białka - przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz zawierająca struktury niebiałkowe:

• glikoproteiny - zawierają cukier

• lipoproteiny - zawierają lipidy

• nukleoproteiny - zawierają kwas nukleinowy

• chromoproteiny - zawierają barwnik; np. hemoglobina może przybierać czwartorzędową budowę białka, gdyż poza kilkoma łańcuchami polipeptydowymi posiada jeszcze barwnik - hem.

• fosfoproteiny - zawierają resztę kwasu fosforowego

Według najnowszej klasyfikacji białka mają tylko trzy rzędy budowy, trzeciorzędowa odpowiada trzeciorzędowej i czwartorzędowej razem według starej klasyfikacji. Powodem zmiany były trudności w klasyfikacji struktur niektórych białek oraz brak czwartorzędowej innych. Dopuszcza się stosowanie obu klasyfikacji w okresie przejściowym.

Właściwości fizykochemiczne [edytuj]

Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Przy ogrzewaniu w roztworze, a tym bardziej w stanie stałym, ulegają, powyżej pewnej temperatury, nieodwracalnej denaturacji (ścinanie się włókien białka) - zmianie struktury, która czyni białko nieaktywnym biologicznie (codziennym przykładem takiej denaturacji jest smażenie lub gotowanie jajka). Jest to spowodowane nieodwracalną utratą trzeciorzędowej lub czwartorzędowej budowy białka. Z tej przyczyny dla otrzymania suchej, ale niezdenaturowanej próbki danego białka, stosuje się metodę liofilizacji, czyli odparowywania wody lub innych rozpuszczalników z zamrożonej próbki pod zmniejszonym ciśnieniem. Denaturacja białek może również zachodzić pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, niskocząsteczkowych alkoholi, aldehydów oraz napromieniowania. Wyjątek stanowią proste białka, które mogą ulegać także procesowi odwrotnemu, tzw. renaturacji - po usunięciu czynnika, który tę denaturację wywołał. Niewielka część białek ulega trwałej denaturacji pod wpływem zwiększonego stężenia soli w roztworze, jednak proces wysalania jest w większości przypadków w pełni odwracalny, dzięki czemu umożliwia izolowanie lub rozdzielanie białek.

Białka są na ogół rozpuszczalne w wodzie. Do białek nierozpuszczalnych w wodzie należą tzw. białka fibrylarne, występujące w skórze, ścięgnach, włosach (kolagen, keratyna) lub mięśniach (miozyna). Niektóre z białek mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Na rozpuszczalność białek ma wpływ stężenie soli nieorganicznych w roztworze, przy czym małe stężenie soli wpływa dodatnio na rozpuszczalność białek. Jednak przy większym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek z roztworu. Proces ten nie narusza struktury białka, więc jest odwracalny i nosi nazwę wysalania białek.

Białka posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją. Nawet po otrzymaniu próbki suchego białka zawiera ona związane cząsteczki wody.

Białka, ze względu na obecność zasadowych grup NH₂ oraz kwasowych COOH mają charakter obojnaczy - w zależności od pH roztworu będą zachowywały się jak kwasy (w roztworze zasadowym) lub jak zasady (w roztworze kwaśnym). Dzięki temu białka mogą pełnić rolę bufora stabilizującego pH, np. krwi. Różnica pH nie może być jednak znaczna, gdyż białko może ulec denaturacji. Wypadkowy ładunek białka zależy od ilości aminokwasów kwaśnych i zasadowych w cząsteczce. Wartość pH, w której ładunki dodatnie i ujemne aminokwasów równoważą się nazywany jest punktem izoelektrycznym białka.

Białka odgrywają zasadniczą rolę we wszystkich procesach biologicznych. Biorą udział w katalizowaniu wielu przemian w układach biologicznych (enzymy są białkami), uczestniczą w transporcie wielu małych cząsteczek i jonów (np. 1 cząsteczka hemoglobiny przenosząca 4 cząsteczki tlenu), służą jako przeciwciała oraz biorą udział w przekazywaniu impulsów nerwowych jako białka receptorowe. Białka pełnią także funkcję mechaniczno-strukturalną. Wszystkie białka zbudowane są z aminokwasów. Niektóre białka zawierają nietypowe, rzadko spotykane aminokwasy, które uzupełniają ich podstawowy zestaw. Wiele aminokwasów (zazwyczaj ponad 100) połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi tworzy łańcuch polipeptydowy, w którym można wyróżnić dwa odmienne końce. Na jednym końcu łańcucha znajduje się niezablokowana grupa aminowa (tzw. N-koniec), na drugim niezablokowana grupa karboksylowa (C-koniec).

Podział białek [edytuj]

Porównanie kształtu i wielkości kilku białek. Od lewej: Przeciwciało (IgG), Hemoglobina, Insulina, kinaza AK1, ligaza glutaminy.

Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.
Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:

1. protaminy - są silnie zasadowe, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.

2. histony - podobnie jak protaminy są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie; składniki jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.

3. albuminy - białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.

4. globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w w większych ilościach; w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.

5. prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.

6. gluteliny - podobnie jak prolaminy - to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.

7. skleroproteiny - białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, a także proliny i hydroksyproliny, nie rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.

Białka złożone:

1. chromoproteiny - złożone z białek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteidy.

2. fosfoproteiny - zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.

3. nukleoproteiny - składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteidy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.

4. lipidoproteiny - połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.

5. glikoproteiny - ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.

6. metaloproteiny - zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.

Funkcja białek [edytuj]

Przykłady rozmieszczenia białek w obrębie komórki - białka charakterystyczne dla poszczególnych organelli uwidoczniono przy pomocy przeciwciał znakowanych GFP.

Białka mają następujące funkcje:

• kataliza enzymatyczna - od uwadniania dwutlenku węgla do replikacji chromosomów,

• transport i magazynowanie - hemoglobina, transferyna, ferrytyna,

• kontrola przenikalności błon - regulacja stężenia metabolitów w komórce,

• ruch uporządkowany - np. skurcz mięśnia, aktyna i miozyna,

• wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych,

• bufory,

• kontrola wzrostu i różnicowania,

• immunologiczna,

• budulcowa, strukturalna.

• przyleganie komórek (np. kadheryny)

• regulatorowa - reguluje przebieg procesów biochemicznych

(*) aminokwasy egzogenne; pozostałe to aminokwasy endogenne

(**) w środowisku wodnym do masy aminokwasu należy doliczyć masę 1 cz. wody

Cukry

Reakcje brunatnienia

Węglowodany

[edytuj]

Z Wikipedii

Skocz do: nawigacji, szukaj

Węglowodany (cukrowce, sacharydy) - organiczne związki chemiczne składające się z atomów węgla, wodoru i tlenu. Są to związki zawierające jednocześnie liczne grupy hydroksylowe karbonylowe oraz czasami mostki półacetalowe. Tradycyjnym wzorem ogólnym węglowodanów jest C_nH_2mO_m, choć wiele ważnych węglowodanów, takich jak np. deoksyryboza, nie spełnia tego wzoru.

Podstawowym kryterium podziału węglowodanów jest podział na:

cukry proste, inaczej monosacharydy (jednocukry)

dwucukry, inaczej disacharydy

wielocukry dzielące się na oligosacharydy i polisacharydy

Monosacharydy [edytuj]

Cukry proste ze względu na ilość atomów węgla w pojedynczej cząsteczce dzielimy na:

triozy o 3 atomach węgla, np. aldehyd glicerynowy

tetrozy o 4 atomach węgla

pentozy o 5 atomach węgla, np. ryboza, deoksyryboza, rybuloza

heksozy o 6 atomach węgla, np. glukoza, galaktoza i fruktoza.

Większość biologicznie ważnych monosacharydów ma 5 lub 6 atomów węgla, choć w fizjologii komórek (fotosynteza, cykl Krebsa) znaczenie mają też monosacharydy 3- i 4-węglowe, a spotyka się też monosacharydy i ich pochodne o większej niż 6 liczbie atomów węgla.

Monosacharydy można także podzielić na:

aldozy, w których występuje grupa aldehydowa (-CHO), np. deoksyryboza, ryboza, glukoza, galaktoza

ketozy, w których występuje grupa ketonowa (=C=O), np. rybuloza, fruktoza.

Wszystkie monosacharydy posiadają właściwości redukcyjne, czyli dają pozytywny wynik prób zarówno Tollensa, jak i Trommera. Mówi się, że cukry są redukujące, gdyż:

grupa aldehydowa w tych cukrach w reakcji z odczynnikiem redukuje go, natomiast sama ulega utlenieniu do grupy karboksylowej

grupa ketonowa w tych cukrach ulega reakcji enolizacji tworząc epimery (dwie aldozy i jedną ketozę); aldozy w dalszej reakcji wykazują właściwości redukujące (są odczynnikiem redukującym w dalszej reakcji cukrów).

Prawie wszystkie monosacharydy są optycznie czynne. Zwykle tylko jeden z dwóch stereoizomerów jest biologicznie aktywny.

Cukry złożone [edytuj]

Cukry złożone powstają w wyniku połączenia dwóch lub więcej cząsteczek cukrów prostych, które są połączone z sobą grupami półacetalowymi, zwanymi w tym przypadku wiązaniami glikozydowymi, powstającymi na skutek kondensacji aldolowej. Hydroliza cukrów złożonych prowadzi do rozerwania wiązań glikozydowych. Przebiega ona jednak tym trudniej, im dłuższy jest łańcuch cukrowy i im bardziej jest on rozgałęziony.

Cząsteczki cukrów mogą się łączyć wiązaniami glikozydowymi na dwa sposoby:

typ α - cząsteczki są zwrócone tą samą stroną do góry, np. w cząsteczkach maltozy i skrobi; ten typ wiązania warunkuje charakterystyczne wygięcie łańcucha polisacharydów

typ β - cząsteczki są zwrócone raz jedną, raz drugą stroną do góry.

Polisacharydy w których dominują wiązania β (np. celuloza i celobioza) tworzą liniowe łańcuchy, które blisko do siebie przylegają i są powiązane licznymi wiązaniami wodorowymi, co powoduje, że stają się one nierozpuszczalne w wodzie i odporne mechanicznie. Natomiast skrobia, w której dominują wiązania α jest o wiele łatwiej rozpuszczalna i jej całkowita hydroliza jest możliwa dzięki kwasom i enzymom.

Disacharydy [edytuj]

Do dwucukrów zalicza się: sacharozę, laktozę, maltozę, celobiozę, rutynozę. Większość disacharydów (z wyjątkiem sacharozy) wykazuje właściwości redukcyjne.

Polisacharydy [edytuj]

Do polisacharydów zalicza się: skrobię, glikogen, celulozę, pektynę, chitynę, a także wiele pochodnych cukrów.

Łańcuchy polisacharydów dzieli się na:

amylozy - łańcuch nie rozgałęziony, łatwo rozpuszczalny w wodzie

amylopektyny - łańcuch silnie rozgałęziony (występują także wiązania 1,6 glikozydowe), nierozpuszczalny w wodzie.

Polisacharydy nie wykazują właściwości redukcyjnych. Wiąże się to z bardzo małą ilością wolnych grup funkcyjnych w długich łańcuchach cukrowych.

Funkcje węglowodanów [edytuj]

Węglowodany spełniają w organizmach następujące funkcje:

zapasowe - podczas wieloetapowego spalania 1 g glukozy w komórkach wyzwala się 17,2 kJ energii. U roślin magazynem energii jest głównie skrobia i inulina, a u zwierząt oraz ludzi glikogen

transportowa - u roślin transportową formą cukru jest sacharoza, a u zwierząt oraz ludzi glukoza

budulcowa (celuloza, hemiceluloza)

wchodzą w skład DNA i RNA, stanowią modyfikację niektórych białek.

hamują krzepnięcie krwi - heparyna

są materiałem energetycznym (fruktoza) i odżywczym (maltoza, laktoza, rafinoza)

Przyswajalność węglowodanów [edytuj]

Z żywieniowego punktu widzenia węglowodany można podzielić na przyswajalne przez człowieka (np. skrobia, fruktoza) oraz nieprzyswajalne tj. błonnik zwany włóknem pokarmowym. W skład błonnika wchodzą celuloza, pektyny oraz inne nietrawione przez człowieka związki mające korzystny wpływ na pracę układu pokarmowego. Termin cukry lub węglowodany jest potocznie utożsamiany z węglowodanami przyswajalnymi.

Pochodne węglowodanów [edytuj]

Pochodnymi węglowodanów nazywamy cukry, których grupy hydroksylowe monomerów zostały zastąpione przez inne grupy funkcyjne, np. chityna, pektyny i heparyna.

Przykładowe wzory chemiczne

glukoza

Ryboza

Chemia żywności 2007r.

7

---