Białka- struktura, poziomy organizacji,

denaturacja i

wysalanie

Ewa Adamska, Katarzyna Celmer, Joanna Bluma/ Pielęgniarstwo I

rok / Grupa I

Białka

• Składają się z azotu, węgla, wodoru,

tlenu i siarki,

• Podstawowe struktury tworzące to

aminokwasy połączone wiązaniem

peptydowym.

• Postać włókienkowa lub globularna,

• Jednostka budulcową białek są aminokwasy..

• Makrocząsteczki

• Struktura przestrzenna- przypadkowo

• złożony w przestrzeni łańcuch jest

• pozbawiony aktywności biologicznej

20

%

Stanowią 20% masy
ciała człowieka

Odgrywają zasadniczą rolę we wszystkich

procesach biologicznych.

- Katalizowanie wielu przemian w układach

biologicznych (enzymy, które też są

białkami)

- Uczestniczenie w transporcie wielu

małych cząsteczek i jonów( hemoglobina

przenosząca tlen)

- Ochrona immunologiczna (przeciwciała)
- Branie udziału w przekazywaniu

impulsów nerwowych (białka

receptorowe)

- Funkcja mechaniczno-strukturalna

związana z budową i funkcjonowaniem

mięśni, skóry i włosów.

Struktura

pierwszorzędowa

Zwana również strukturą pierwotną

Liczba, kolejność i rodzaj aminokwasów w cząsteczce białka jest
uwarunkowana genetycznie i nosi nazwę struktury pierwszorzędowej

Struktura

drugorzędowa

• Odkryto dwa podstawowe, regularne

układy drugorzędowe. Są nimi :

a – helisa

β - harmonijka

Sposób i stopień skręcenia lub pofałdowania łańcucha
peptydowego

Struktura

drugorzędowa

Struktura a –helisy

Struktura

drugorzędowa

Wiązanie wodorowe w strukturze a –helisy

Struktura

drugorzędowa

Struktura β –harmonijki

Struktura

drugorzędowa

• Wiązania peptydowe

• Wiązania wodorowe stabilizujące

strukturę harmonijkową łączą ze sobą
różne łańcuchy białkowe, a nie- jak w
strukturze helisy- jeden łańcuch.

• Jeśli można określić czy białko tworzy

strukturę α czy β lub jak ułożony jest w
przestrzeni łańcuch polipeptydowy, to
możemy określić strukturę drugorzędową
białka.

• Struktura drugo- i trzeciorzędowa są

„usztywnione” przez pojawiające się
czasem mostki siarczkowe, wytwarzane
przez reszty cząsteczek cysteiny,
należącej do łańcucha białkowego.

Struktura

trzeciorzędowa

Związana z kształtem cząsteczki

białka

Ułożenie przestrzenne helisy α lub β

Białka globularne

Określana przez strukturę

pierwszorzędową

Pofałdowanie i zwinięcie spirali

białkowej w przestrzennie

zwarty układ.

Struktura

czwartorzędowa

Określana stopniem asocjacji i

polimeryzacji cząsteczek białkowych

w większe agregaty,

Utrwalona przez wiązania

disiarczkowe i chelatowe.

Przykład: hemoglobina

 nie posiadają charakterystycznej dla

siebie temperatury topnienia

 są na ogół rozpuszczalne w wodzie.
 posiadają zdolność wiązania cząsteczek

wody. Efekt ten nazywamy hydratacją

 ze względu na obecność zasadowych

grup NH2 oraz kwasowych COOH mają
charakter obojnaczy

 odgrywają zasadniczą rolę we wszystkich

procesach biologicznych

Właściwości

• Białka proste zbudowane są

wyłącznie z aminokwasów:
- protaminy
- histony
- albuminy
- globuliny
- prolaminy
- gluteliny
- skleroproteiny

•Białka złożone:

- chromoproteiny
- nukleoproteiny
- lipidoproteiny
- glikoproteiny
- metaloproteiny

Podział białek

zmiany struktury cząsteczki białkowej

spowodowane zniszczeniem wiązań
stabilizujących struktury II-, III- i IV-rzędowe
białka. Białka o tak zmienionej strukturze są
zwykle trudniej rozpuszczalne w wodzie i
dlatego najczęściej białko zdenaturowane
wytrąca się z roztworu. Proces denaturacji białka
jest praktycznie nieodwracalny.
D e n a t u r a c j ę b i a ł k a s p o w o d o w a ć
m o g ą :

• podwyższona temperatura
• promieniowanie rentgenowskie i jonizujące
• sole metali ciężkich
• silne kwasy i zasady
• rozpuszczalniki organiczne

Denaturacja

białek

strącanie białek z roztworów poprzez

dodanie stężonego roztworu soli.
Proces jest wynikiem zaburzenia
otoczki solwatacyjnej i agregacji
cząsteczek białek w wyniku
łatwiejszego kontaktu pomiędzy
polarnymi grupami sąsiadujących
cząsteczek. Do wysalania stosuje się
sole metalu lekkiego (oprócz KCl) lub
amonu, np. siarczanu amonu. Proces
ten jest przejściem zolu w żel
(koagulacja), nie narusza struktury
białka (także czwarto- i
trzeciorzędowej) i jest odwracalny (nie
powoduje denaturacji)

Wysalanie

białka

DZIĘKUJEMY

ZA UWAGĘ