BIOCHEMIA

BIOCHEMIA

CUKRY

CUKRY

•

Cukry (sacharydy) dzielimy na:

1)

Monosacharydy:

Fruktoza

Glukoza
Galaktoza

2)

Disacharydy:

Sacharoza
Laktoza
Maltoza

3)

Polisacharydy:

Skrobia
Celuloza
Chityna
Glikogen

1) GLUKOZA

• Jest podstawowym związkiem

energetycznym dla większości organizmów,
jest rozkładana w procesie glikolizy na
kwas pirogronowy.

• Jest składowana w formie polimerów -

skrobi i glikogenu.

• Również wykorzystywana jako substrat

wielu procesów zachodzących w komórce -
m.in. do produkcji celulozy.

2) FRUKTOZA

• Jest to monosacharyd występujący w

owocach i miodzie.

• Fruktoza jest znacznie wolniej

przyswajana przez organizm, niż
sacharoza i glukoza.

• W wątrobie fruktoza zostaje

przetworzona w glukozę i w tej postaci
wykorzystywana jest przez organizm.

3) GALAKTOZA

• Cukier ten nie jest spotykany w postaci

wolnej,a jest wiązany z białkiem i
tłuszczem.

• U zwierząt występuje w postaci składnika

cukru mlekowego oraz składnika
substancji mózgowej.

4)

SACHAROZA

• To disacharyd złożony z

fruktozy i glukozy.

• Jest zasadniczym

składnikiem cukru
trzcinowego i cukru
buraczanego.

5) MALTOZA
• Jest zwana inaczej cukrem słodowym,

to dwucukier zbudowany z dwóch
cząsteczek glukozy.

• Otrzymywany przez hydrolizę skrobi,

stosowany jako środek słodzący, do
pożywek bakteriologicznych

6) LAKTOZA

• Zwana jest cukrem mlecznym i jest

dwucukrem, zbudowanym z galaktozy i
glukozy, występującym w mleku ssaków.

• Laktoza pod wpływem bakterii mlekowych

ulega fermentacji z wytworzeniem kwasu
mlekowego. Otrzymuje się ją z serwatki
podczas produkcji sera.

7)

CELULOZA

• Nierozgałęziony polisacharyd, o

cząsteczkach złożonych z kilkunastu do
kilkuset tysięcy jednostek glukozy

• Celuloza jest podstawowym

składnikiem ścian komórkowych roślin.

8) SKROBIA

•

Polisacharyd roślinny, składający się wyłącznie z
monomerów glukozy, pełniący w roślinach rolę
magazynu energii.

•

Nie jest jednorodnym chemicznie związkiem -
składa się z dwóch różnych polisacharydów:

• rozgałęzionej amylopektyny,

nierozpuszczalnej w wodzie

• nierozgałęzionej amylozy, łatwiej

rozpuszczalnej w wodzie

•

Skrobię można wykryć za pomocą jodyny lub płynu
Lugola, który zawiera jod.

9) CHITYNA

• To polisacharyd glukozy związek, z którego

są zbudowane szkielety stawonogów.

• Substancje bardzo zbliżone do chityny

występują również u ramienionogów,
mszywiołów i mięczaków, a ponadto w
ścianach komórkowych grzybów.

10)GLIKOGEN

• To polisacharyd zbudowany z glukozy i

gromadzony w wątrobie ,a w mniejszym
stopniu także w tkance mięśniowej.

• Jest głównym wielocukrem

stanowiącym materiał zapasowy w
komórkach zwierzęcych.

AMINOKWASY

• To związki zawierające grupę aminową -NH

2

oraz

grupę karboksylową -COOH lub dowolną grupę
kwasową.

• W skład białek wszystkich organizmów żywych

wchodzą głównie 20 podstawowe aminokwasy.

• Występowanie aminokwasów i ich ułożenie w

łańcuchu polipeptydowym (sekwencja) zależy od
kodu genetycznego zapisanego w DNA.

• Aminokwasy egzogenne – takie których

organizm nie umie wytwarzać i które muszą
znajdować się w pożywieniu.

• Kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu

polipeptydowym połączone są ze sobą za

pomocą wiązania peptydowego (łączy

grupę aminową jednego aminokwasu z

grupą karboksylową drugiego

aminokwasu. )

Sekwencja DNA

Kolejność aminokwasów

BIAŁKA

• Związki wielkocząsteczkowe, zbudowane

z reszt aminokwasów połączonych ze
sobą wiązaniami peptydowymi.

• Występują we wszystkich żywych

organizmach oraz wirusach.

• Synteza białek odbywa się w specjalnych

organellach komórkowych zwanych
rybosomami.

Białka proste (PROTEINY) zbudowane są

wyłącznie z aminokwasów.

Można je podzielić na:

1) Proteiny fibrylarne (włókniste),np.:

• keratyna (skóra, kopyta, rogi)
• kolagen (tkanka łączna)

2) Proteiny globularne, np.:

• albuminy krew, mięśnie, mleko, jaja)
• globuliny ( krew, mięśnie)
• prolaminy ( białka zapasowe nasion

roslin)

Białka złożone (PROTEIDY) to kompleksy
białek ze związkami niebiałkowymi.
Proteidy występują znacznie częściej w
przyrodzie niż proteiny.

1. chromoproteidy – składnik dodatkowy to

barwnik. Należą tu hemoproteidy
(hemoglobina, mioglobina)

2. fosfoproteidy - zawierają reszty kwasu

fosforowego. (kazeina mleka, witelina
żółtka)

3. nukleoproteidy – zawierają kwasy

nukleinowe.

4. lipidoproteidy - połączenia białek z

tłuszczami prostymi lub złożonymi, np.

sterydami, kwasami tłuszczowymi.

5. glikoproteidy - ich grupę prostetyczną

stanowią cukry

6. metaloproteidy - zawierają jako grupę

prostetyczną atomy metalu

Strukturę białka można opisać na kilku poziomach:

1. Struktura pierwszorzędowa białka- jest określona

przez sekwencję aminokwasów w łańcuchu

białkowym

2. Struktura drugorzędowa białka - są to lokalne

struktury powstające w wyniku tworzenia się

wiązań wodorowych
Do struktur drugorzędowych zalicza się:

• helisę
• strukturę beta-fałdową

• Struktura trzeciorzędowa białka -

Wzajemne położenie elementów
struktury drugorzędowej stabilizowane
przez oddziaływania reszt
aminokwasowych oraz tworzenie
mostków dwusiarczkowych

• Struktura czwartorzędowa białka -

przestrzenna budowa białka
zbudowanego z kilku łańcuchów
polipeptydowych oraz zawierająca
struktury niebiałkowe, np.:

•glikoproteidy – zawierają cukier
•lipoproteidy – zawierają lipidy
•nukleoproteidy – zawierają kwas

nukleinowy

Itd.......

ENZYMY

• Białkowe biokatalizatory przyspieszające

specyficzne reakcje chemiczne wskutek
obniżenia ich energii aktywacji.

• Enzymy mogą na kilka różnych sposobów zmniejszać

energię aktywacji:

1.

Obniżanie energii aktywacji przez tworzenie środowiska,
w którym następuje stabilizacja stanu przejściowego (np.
zniekształcenie cząsteczki substratu)

2.

Obniżanie energii stanu przejściowego przez likwidację
niekorzystnych energetycznie oddziaływań ze
środowiskiem

3.

Wykorzystanie alternatywnego szlaku przejścia, np.
tymczasowa reakcja substratu do pośredniego
kompleksu enzym-substrat (ES), która nie byłaby
możliwa w nieobecności enzymu.

4.

Zmniejszanie entropii reakcji poprzez usytuowanie
dostarczanych razem substratów w poprawnej orientacji,
niezbędnej do zajścia reakcji.

• Wiele enzymów potrzebuje dodatkowych

składników do uaktywnienia czy osiągnięcia
pełnej aktywności.

• Takie niebiałkowe, dodatkowe składniki enzymów,

nazywane są kofaktorami.

• Enzym bez swojego kofaktora, czyli sam jego

białkowy składnik, to apoenzym, natomiast wraz
z kofaktorem, katalitycznie aktywny enzym
nazywany jest holoenzymem (sam termin
enzym domyślnie oznacza właśnie jego
kompletną, aktywną cząsteczkę, czyli
holoenzym).

• Na powierzchni cząsteczki enzymu znajduje się

zagłębienie będące miejscem wiązania substratu
nazwane centrum aktywnym.

• Kofaktory można podzielić na dwie szerokie grupy
• Pierwszą z nich stanowią grupy prostetyczne, czyli

kofaktory silnie, często kowalencyjnie, związane
przez enzym przez cały czas jego istnienia.

• Zwykle są to cząsteczki nieorganiczne i jony metali

(np. Zn

2+

, enzymy z metalami jako grupami

prostetycznymi zwane są metaloenzymami), ale
także małe cząsteczki organiczne (np. hem).

• Z kolei koenzymy to małe, niebiałkowe cząsteczki

organiczne, wiążące się z enzymami tylko na czas
reakcji, i przenoszące grupy chemiczne pomiędzy
poszczególnymi reakcjami.

• Koenzymy mogą być traktowane jako kosubstraty,

ponieważ są wiązane i uwalniane z enzymów jak
substraty i produkty oraz biorą bezpośredni udział w
reakcji.

• Enzymy charakteryzują się zwykle dużą

specyficznością pod względem katalizowanej reakcji,
jak i również konwertowanych substratów.

• Za wysoką specyficzność odpowiada kształt

cząsteczki enzymu dopasowany do substratów
geometrycznie, ale także pod względem oddziaływań
hydrofobowo-hydrofilowych oraz elektrostatycznych.

• Model "klucza i zamka"
• W większości przypadków enzymy są niezwykle

specyficzne wobec swoich substratów.

• zarówno enzym jak i jego substraty są do siebie

geometrycznie dopasowane w taki sposób, że
idealnie pasują jeden do drugiego (jak "klucz i
zamek")

Model „ręki i rękawiczki”

• W 1958 roku Daniel Koshland zaproponował

modyfikację modelu "klucza i zamka".

• Ponieważ enzymy są zwykle dość elastyczne

strukturalnie, ich centrum aktywne podlega
ciągłym rearanżacjom przestrzennym podczas
oddziaływania z substratami.

• W rezultacie, substrat nie tyle wiąże się do

niezmiennego strukturalnie miejsca aktywnego,
ale grupy boczne aminokwasów je tworzące
podlegają rearanżacjom przestrzennym, ściśle
dopasowując swe pozycje do wiązanego
substratu, co dopiero umożliwia przeprowadzenie
katalizy.

• Aktywność wielu enzymów może być hamowana przez

różne typy inhibitorów. Inhibicja taka może być
odwracalna lub nieodwracalna

• Inhibicja kompetycyjna- inhibitor i substrat

współzawodniczą o miejsce aktywne cząsteczki enzymu.

• Inhibicja akompetycyjna- inhibitor nie może się

wiązać do wolnego enzymu, a jedynie do kompleksu
enzym-substrat (ES), tworząc kompleks enzym-inhibitor-
substrat (EIS).

• Inhibicja niekompetycyjna- Inhibitory

niekompetycyjne mogą się wiązać do wolnego enzymu,
jednak nigdy do jego miejsca aktywnego, wobec tego
nie konkurują z substratami, które także mogą się
przyłączyć do powstałego kompleksu.

• W wielu reakcjach inhibitory biorą udział w mechanizmie

regulacji aktywności enzymatycznej na drodze
sprzężenia zwrotnego

• FUNKCJE BIAŁEK:

• budulcowe (strukturalna)

• wzmacniające (np.: kolagen)

• regulatorowe (hormony)

• katalityczne (enzymy)

• transportowe (hemoglobina)

• odpornościowe (immunoglobuliny)

• zapasowe

TŁUSZCZE

• Lipidy występują powszechnie w organizmach

zwierzęcych i roślinnych i pełnią różne funkcje.

• Glicerydy – czyli estry kwasów tłuszczowych i gliceryny:

1. glicerydy neutralne - pełnią w organizmie funkcję

transporterów i zasobników energii.

2. fosfoglicerydy – które odgrywają istotną rolę w

budowie błon komórkowych

3. Proste lipidy nieglicerynowe, które dalej dzielą się na:

• Sfingolipidy –pełnią one ważną funkcję

w komórkach nerwowych i stanowią aż
25% masy wszystkich lipidów
występujących w organizmach
zwierzęcych

• Steroidy – będące połączeniem

cholesterolu i kwasów tłuszczowych. Są
one także wbudowane w błony
komórkowe i pełnią tam funkcję
kontrolerów przepuszczalności tych
błon.

• Lipoproteiny – dzielą się one na:

• lipoproteiny bardzo małej gęstości (VLDL), które

transportują tłuszcze i inne glicerydy z wątroby do
tkanek tłuszczowych

• lipoproteiny małej gęstości (LDL), które

rozprowadzają po organizmie cholesterol i inne
steroidy – LDL zwany jest także czasem "złym
cholesterolem".

• lipoproteiny wysokiej gęstośc (HDL), które

usuwają nadmiar cholesterolu i innych steroidów
ze wszystkich tkanek do wątroby – HDL zwany
jest także czasem "dobrym cholesterolem".