Biochemia - nauka na pograniczu chemii organicznej i biologii zajmująca się substancjami organicznymi o dużym znaczeniu biologicznym, takimi jak białka, węglowodany, lipidy, kwasy nukleinowe i aminokwasy oraz przemianami chemicznymi zachodzącymi wewnątrz żywych komórek.
Biochemia stara się odpowiedzieć na dwa pytania:
Jakim przemianom ulegają związki w organizmie oraz w jaki sposób karmimy organizm w biogenezie.
Biochemia dzielimy na statystyczną (badania w laboratoriach) i dynamiczna. Chemia żywego organizmu.
Metabolizm, wszystkie reakcje biochemiczne zachodzące w organizmach umożliwiajace na utrzymanie podstawowych czynności - całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących im przemian energii, zachodzących w komórkach żywych organizmów i stanowiących podłoże wszelkich zjawisk biologicznych, składają się tysiące różnych reakcji chemicznych, które tworzą szereg powiązanych z sobą cykli biochemicznych.
Reakcje metaboliczne dzieli się:
katabolizm - rozkład związków bardziej złożonych na małe prostsze z wydzieleniem energii.
anabolizm - synteza łączenie związków prostych, prowadząca do wzrostu masy organizmu i rozrostu jego tkanek, powstają długie łańcuchy, wykorzystaniem zwykle energii,.
Równowaga procesów katabolicznych i anabolicznych decyduje o zachowaniu homeostazy żywych organizmów.
Homeostaza- stan równowagi dynamicznej środowiska, w którym zachodzą procesy biologiczne. Zasadniczo sprowadza się to do równowagi płynów wewnątrz- i zewnątrzkomórkowych.
Szlak metaboliczny gdzie pewien substrat po przemianie kończy się na konkretnym produkcie (glikoliza zamienia się na glukozo - 6 -fosforan a następnie fruktozo - 6 - fosforan i w piragronian gdzie po dychodrogenazie pirogronowej powstaje acetylo CoA który jest początkiem cyklu Krebsa).
Cykl metaboliczny seria następujących po sobie reakcji enzymatycznych, gdzie produkt pierwszej reakcji jest substratem następnej reakcji, a produkt ostatniej reakcji jest substratem reakcji wyjściowej. Produkt pierwszej reakcji procesu szlaku metabolicznego, nazywamy substratem szlaku metabolicznego, Produkt ostatniej reakcji - jest to produkt szlaku metabolicznego.
Metabolity pośrednie - związki występujące po drodze.
Enzymy
Enzymy są to specyficzne białka, składają się z części białkowej(apoenzymów) i części niebiałkowej (koenzym), wytwarzane przez żywe komórki organizmu, które umożliwiają przebieg tysięcy reakcji chemicznych, pełnią więc rolę katalizatorów reakcji, ponieważ obniżają energię aktywacji,
Budowa enzymów
Pod względem budowy chemicznej enzymy są białkami i ze względu na budowę dzielimy je na:
enzymy występujące jako białka proste, a więc zbudowane wyłącznie z łańcuchów polipeptydowych np. pepsyna, ureaza, amylazy,
enzymy będące białkami złożonymi, a więc posiadające w swojej budowie część niebiałkową - drobnocząsteczkowązwaną kofaktorem.
Mechanizm działania enzymów
W pierwszym etapie katalizy związek podlegający przemianom (substrat) łączy się z enzymem za pośrednictwem centrum aktywnego, tworząc przejściowy, nietrwały kompleks enzym - substrat. W dalszej części procesu katalizy następuje rozpad kompleksu enzym substrat, towarzyszy temu wytworzenie się produktów reakcji i zregenerowanie enzymu do jego pierwotnej postaci.
E + S. • [ES]. •[E P] • • E + p
enzym substrat kompleks enzym produkt
Ze względu na charakter białkowy, enzymy są bardzo podatne na wpływ niektórych czynników zewnętrznych, co wpływa na zmiany szybkości katalizowanych reakcji. Tak więc, aktywność i szybkość zachodzących reakcji enzymatycznych uzależniona jest m.in. od:
stężenia enzymu i substratu,
temperatury,
pH
obecność aktywatorów i inhibitorów.
Klasyfikacja enzymów w zależności o typu katalizowanej reakcji enzymy zostały podzielone na 6 klas:
1. oksydoreduktazy, katalizują procesy oksydo-redukcyjne,
2. transferazy,
3. hydrolazy, katalizujących rozkład nadtlenku wodoru
4. liazy,
5. izomerazy, reakcje izomeria
6. ligazy.
Enzymy to biokatalizatory. Ich charakterystycznymi właściwościami są:
siła katalityczna,
specyficzność,
regulowana aktywność.
Czynników wpływających na pracę enzymów jest bardzo dużo:
temperatura,
stężenie substratu i produktu,
obecność inhibitorów i katalizatorów,
siła jonowa,
modyfikacje,
powinowactwo do substratu,
specyficzność enzymu.
Są enzymy o wysokiej specyficzności i o wysokim powinowactwie do substratu, ale również enzymy niskospecyficzne, tzn. rozpoznające całą gamę różnych substratów i mające do nich niskie powinowactwo.
Kinetykę enzymów opisuje wzór i wykres Michaelisa-Menten.
Przykłady regulacji aktywności enzymów:
Enzym katalizujący pierwszy etap szlaku jest najczęściej hamowany przez produkt końcowy tego szlaku. Ten mechanizm regulacji aktywności nazywamy sprzężeniem zwrotnym.
Enzymy :
a) proteolityczne - rozkładają białka.
b) amylolityczne - rozkładają cukry.
c) lipolityczne - rozkładają tłuszcze.
d) nukleolityczne - rozkładają kwasy nukleinowe pokarmów.
1) enzymy trawiące węglowodany tj. amylaza, maltaza, laktaza, sacharaza.
2) enzymy trawiące białka: pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna, peptydazy: aminopeptydazy, karboksypeptydazy i dwupeptydazy.
3) enzymy trawiące tłuszcze tj. lipazy, fosfolipazy
4) enzymy trawiące kwasy nukleinowe - nukleazy.
Związki makroergiczne - wysokoenergetyczne ATP.
Są to substancje które przy rozkładzie hydrolitycznym pojedynczej reakcji wydzielają szczególnie dużą ilość energii, powyżej 25 kJ/mol, zaliczamy związki mające wiązanie bezwodnikowe,
fosforanowo - fosforanowe (P-P dwie grupy reszt kwasów fosforanowych, posiadują dużo ładunków ujemnych w wiązaniu OH- ) związki nukleotydowe (zasada azotowa, cukru V węglowego w postaci furanozy i reszty kwasu fosforanowego), 27KJ/mol.
karboksylowo - fosforanowe, węgiel i fosfor
guanidyno - fosforanowe, mięsnie
tioestrowe
Nukleotyd zbudowany jest z pochodnej puryny, adeniny, adenozyno - 5' fosforan
Fosforylacja to proces polegający na przyłączeniu do białka reszty fosforanowej, przeprowadzany przez enzymy zwane kinazami, zużywające energię zgromadzoną w ATP. Ogólny schemat reakcji przestawia się następująco:
kinaza ATP + białko -> białko-fosforan + ADP i odwrotnie.
Fosforylacja substratowa gdzie reszta fosforanowa zostaje przeniesiona bezposrednia do ADP przy wykorzystaniu energii ograniczonego substratu fosforanu na powstaje kreatyna i ATP
Substrat wysokoenergetyczny = ADP +Pi → substrat niskoenergetyczny + ATP
Fosforylacja oksydacyjna (utleniająca w łańcuchu oddechowym) to cykl reakcji przyłączenia reszty kwasu ortofosforowego do związków chemicznych połączona ze zmianą stopnia utlenienia atomu, do którego ta grupa bezpośrednio się przyłącza.
Aminokwasy
Białka są zbudowane z Aminokwasów (enzymy katalizujące białka to proteazy, hydrolazy)
Aminokwasy są pochodnymi aminowych kwasów Karboksylowych, do najważniejszych należą pochodne niższych kwasów tłuszczowych oraz kwasów di karboksylowych, biorą udział w biosyntezie białek, mają dwie grupy funkcyjne, aminową i karboksylowa, dzielimy je na aminokwasy łańcuchowe i pierścieniowe.
Dezaminacja - odciągnięcie grupy aminowej
DNA - Miejsce informacji i centrum sterowania wszystkimy procesami metabolicznymi komórki jest kwas dezoksyrybonukleinowe (DNA). W jego strukturze zakodowana jest, z pokolenia na pokolenie (replikacja), informacja o strukturze wszystkich białek komórki, a przez to pośrednio, o procesach zachodzących w organellach komórkowych oraz substancjach które w tych procesach powstają, strumień informacji jest nieustannie przekazywany z DNA na kwas rybonukleinowy RNA (transkrypcja), a następnie na bialko (translacja).
Dekarboksylacja -
Różnice |
DNA Kwasy dezoksyrybonukleinowe |
RNA Kwasy rybonukleinowe |
Funkcja |
Materiału genetycznego, przenosi informacje genetycznej z pokolenia na pokolenie, odcinek sekwencji DNA nazywamy genem, struktura pierwszorzędowa białka jest zakodowanym zapisem, informacji o wszystkich białkach komórki, i wszystkich procesach komórki. |
Odpowiedzialny za biosyntezę białka. (mRNA) Informacyjny przenosi informację z białka do cytoplazmy w DNA (tRNA) Transportujący aminokwasy do miejsca syntezy - rybosomu ( rRNA) Rybosomowy |
Budowa |
Dwuniciowy Cukier - β-D- deoksyrybofuranoza Zasdy - AMP, GMP, CMP, TMP |
Jedna nici polinukletydowej w postaci furanozy Cukier - β-D- rybofuranoza Zasady AMP, GMP, CMP, UMP. |
Lokalizacja Subkomórkowa |
Główne jądro komórkowe i chroplastry oraz mitochondriach zwierzęce, Roślinne, chloroplasty. |
w jądrze na matrycy DNA głównie cytoplazma komórki oraz różne fragmenty komórkowe 9 rybosomy) |
Podstawową cegiełką kwasów nukleinowych zwanych często polinukleotydami jest nukleotyd.
Nukleotyd (powstaje w wyniku estryfikacji kwasem fosforowym (V) jednej z grup hydroksylowych reszty cukrowej w nukleozydzie), zbudowany jest z: cukru, kwasu ortofosforowego i heterocyklicznej zasady azotowej.
Najważniejsze nukleotydy, występujące w organizmach żywych w stanie wolnym, zawierają resztę fosforanową w pozycji 5' -, dlatego można je nazwać 5' - monofosforanami nukleozydów (rybo - lub deoksyrybonukleozydów).
Heterocykliczne zasady azotowe są to pochodne aminowe i hydroksylowe puryny i pirymidyny, mają charakter aromatyczny, w kwasach nukleinowych pirymidyna występuje w 3 odmianach
Zasada |
Adenina |
Guanina |
Cytozyna |
Uracyl |
Tymina |
Rybonuklezyd |
Adenozyna |
Guanozyna |
Cytozyna |
Urydyna
|
|
Rybonukleotyd |
Adenozyno -5' - monofosforan AMP Kw. Adenylowy |
Guanozyna - 5'- monofosforan GMP Kwas guanylowy |
Cytydyno - 5'monofosforan CMP Kwas cytydylowy |
Urydyno - 5' monofosforan UMP Kwas urydylowy |
|
Deoksyrybo- nukleozyd |
Deoksyadenozyna aD |
Deoksyguanozyna dG |
Deoksycytydyna dC |
|
Deoksytymidyna dT |
Deoksyrybonukleotyd |
Deoksyadenozyno-5' monofosforan dAMP |
Deoksyguanozyno- 5' monofosforan dGMP |
Deoksycytydyno- 5' monofosforan dCMP |
|
Deoksytymidyno- 5' monofosforan dTMP |
Szczawiooctan + Acetylo-CoA popd wpływem kondensacji (Syntaza cytrynianowa) uwalnia H2O
Cykl Krebsa - szlak anfibioliczny, zysk główny dostarczenie CO2 który jest wykorzystywany w nukleotydach, zredukowanych enzymów które poprzez szereg przemian w cyklu oddechowym dostarczają potencjalną energii z ATP do organizmu
Cząsteczka |
enzym |
produkt |
szczawiooctan + Acetylo - CoA |
Synteza cytrynianowa |
Co A SH + h |
Cytrynian |
Akonitaza |
H2O |
Cis - akonityn |
Akonitaza przyłączenie |
|
Izocytrynian |
Dehydrogenaza izocytranianowa |
NADH + H |
Szczawiobursztynian |
Dehydrogenaza izocytrynianowa |
CO2 |
a - ketoglutaran |
dehydrogenaza a - ketoglutaranowa |
NADH + H + CO2 |
Bursztynylo Co A |
Tiokinaza bursztynianowa |
GTP + Co A - SH |
Bursztynian |
Dehydrogenaza bursztynianowa |
FADH2 |
Fumaran |
Fumaraza |
|
L - Jabłczan |
Dehydrogenaza jabłczanowa |
NADH + H |
Wynik cyklu Krebsa |
po przejściu przez łańcuch oddechowy uzyskujemy |
1x GTP |
|
3 x NADH + H+ |
6 ATP |
2 x CO2 |
4 ATP |
1x FADH2 |
2 ATP |
|
= 12 ATP |
Etapy glikolizy
W pierwszym etapie następuje fosforylacja (kosztem ATP) różnych sacharydów: heksoz, glikogenu, skrobi i ich rozkład z wytworzeniem aldehydu-3-fosfoglicerynowego (trisacharydu).
W drugim etapie zachodzą reakcje oksydo-redukcyjne (z udziałem dinukleotydu nikotynamidoadeninowego NAD) dostarczające energii, która jest częściowo magazynowana w cząsteczkach powstającego ATP oraz następuje wytworzenie kwasu pirogronowego.
2