ściąga na egzamin


Biochemia - nauka na pograniczu chemii organicznej i biologii zajmująca się substancjami organicznymi o dużym znaczeniu biologicznym, takimi jak białka, węglowodany, lipidy, kwasy nukleinowe i aminokwasy oraz przemianami chemicznymi zachodzącymi wewnątrz żywych komórek.

Biochemia stara się odpowiedzieć na dwa pytania:

Jakim przemianom ulegają związki w organizmie oraz w jaki sposób karmimy organizm w biogenezie.

Biochemia dzielimy na statystyczną (badania w laboratoriach) i dynamiczna. Chemia żywego organizmu.

Metabolizm, wszystkie reakcje biochemiczne zachodzące w organizmach umożliwiajace na utrzymanie podstawowych czynności - całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących im przemian energii, zachodzących w komórkach żywych organizmów i stanowiących podłoże wszelkich zjawisk biologicznych, składają się tysiące różnych reakcji chemicznych, które tworzą szereg powiązanych z sobą cykli biochemicznych.

Reakcje metaboliczne dzieli się:

katabolizm - rozkład związków bardziej złożonych na małe prostsze z wydzieleniem energii.

anabolizm - synteza łączenie związków prostych, prowadząca do wzrostu masy organizmu i rozrostu jego tkanek, powstają długie łańcuchy, wykorzystaniem zwykle energii,.

Równowaga procesów katabolicznych i anabolicznych decyduje o zachowaniu homeostazy żywych organizmów.

Homeostaza- stan równowagi dynamicznej środowiska, w którym zachodzą procesy biologiczne. Zasadniczo sprowadza się to do równowagi płynów wewnątrz- i zewnątrzkomórkowych.

Szlak metaboliczny gdzie pewien substrat po przemianie kończy się na konkretnym produkcie (glikoliza zamienia się na glukozo - 6 -fosforan a następnie fruktozo - 6 - fosforan i w piragronian gdzie po dychodrogenazie pirogronowej powstaje acetylo CoA który jest początkiem cyklu Krebsa).

Cykl metaboliczny seria następujących po sobie reakcji enzymatycznych, gdzie produkt pierwszej reakcji jest substratem następnej reakcji, a produkt ostatniej reakcji jest substratem reakcji wyjściowej. Produkt pierwszej reakcji procesu szlaku metabolicznego, nazywamy substratem szlaku metabolicznego, Produkt ostatniej reakcji - jest to produkt szlaku metabolicznego.

Metabolity pośrednie - związki występujące po drodze.

Enzymy

Enzymy są to specyficzne białka, składają się z części białkowej(apoenzymów) i części niebiałkowej (koenzym), wytwarzane przez żywe komórki organizmu, które umożliwiają przebieg tysięcy reakcji chemicznych, pełnią więc rolę katalizatorów reakcji, ponieważ obniżają energię aktywacji,

Budowa enzymów

Pod względem budowy chemicznej enzymy są białkami i ze względu na budowę dzielimy je na:

  1. enzymy występujące jako białka proste, a więc zbudowane wyłącznie z łańcuchów poli­peptydowych np. pepsyna, ureaza, amylazy,

  2. enzymy będące białkami złożonymi, a więc posiadające w swojej budowie część niebiał­kową - drobnocząsteczkowązwaną kofaktorem.

Mechanizm działania enzymów

W pierwszym etapie katalizy związek podlegający przemianom (substrat) łączy się z enzymem za pośrednictwem centrum aktywnego, tworząc przejściowy, nietrwały kompleks enzym - substrat. W dalszej części procesu katalizy następuje rozpad kompleksu enzym ­substrat, towarzyszy temu wytworzenie się produktów reakcji i zregenerowanie enzymu do jego pierwotnej postaci.

E + S. • [ES]. •[E P] • • E + p

enzym substrat kompleks enzym produkt

Ze względu na charakter białkowy, enzymy są bardzo podatne na wpływ niektórych czynników zewnętrznych, co wpływa na zmiany szybkości katalizowanych reakcji. Tak więc, aktywność i szybkość zachodzących reakcji enzymatycznych uzależniona jest m.in. od:

  1. stężenia enzymu i substratu,

  2. temperatury,

  3. pH

  4. obecność aktywatorów i inhibitorów.

Klasyfikacja enzymów w zależności o typu katalizowanej reakcji enzymy zostały podzielone na 6 klas:

1. oksydoreduktazy, katalizują procesy oksydo-redukcyjne,

2. transferazy,

3. hydrolazy, katalizujących rozkład nadtlenku wodoru

4. liazy,

5. izomerazy, reakcje izomeria

6. ligazy.

Enzymy to biokatalizatory. Ich charakterystycznymi właściwościami są:

siła katalityczna,

specyficzność,

regulowana aktywność.

Czynników wpływających na pracę enzymów jest bardzo dużo:

temperatura,

stężenie substratu i produktu,

obecność inhibitorów i katalizatorów,

siła jonowa,

modyfikacje,

powinowactwo do substratu,

specyficzność enzymu.

Są enzymy o wysokiej specyficzności i o wysokim powinowactwie do substratu, ale również enzymy niskospecyficzne, tzn. rozpoznające całą gamę różnych substratów i mające do nich niskie powinowactwo.

Kinetykę enzymów opisuje wzór i wykres Michaelisa-Menten.

Przykłady regulacji aktywności enzymów:

Enzym katalizujący pierwszy etap szlaku jest najczęściej hamowany przez produkt końcowy tego szlaku. Ten mechanizm regulacji aktywności nazywamy sprzężeniem zwrotnym.

Enzymy :

a) proteolityczne - rozkładają białka.

b) amylolityczne - rozkładają cukry.

c) lipolityczne - rozkładają tłuszcze.

d) nukleolityczne - rozkładają kwasy nukleinowe pokarmów.

1) enzymy trawiące węglowodany tj. amylaza, maltaza, laktaza, sacharaza.

2) enzymy trawiące białka: pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna, peptydazy: aminopeptydazy, karboksypeptydazy i dwupeptydazy.

3) enzymy trawiące tłuszcze tj. lipazy, fosfolipazy

4) enzymy trawiące kwasy nukleinowe - nukleazy.

Związki makroergiczne - wysokoenergetyczne ATP.

Są to substancje które przy rozkładzie hydrolitycznym pojedynczej reakcji wydzielają szczególnie dużą ilość energii, powyżej 25 kJ/mol, zaliczamy związki mające wiązanie bezwodnikowe,

  1. fosforanowo - fosforanowe (P-P dwie grupy reszt kwasów fosforanowych, posiadują dużo ładunków ujemnych w wiązaniu OH- ) związki nukleotydowe (zasada azotowa, cukru V węglowego w postaci furanozy i reszty kwasu fosforanowego), 27KJ/mol.

  2. karboksylowo - fosforanowe, węgiel i fosfor

  3. guanidyno - fosforanowe, mięsnie

  4. tioestrowe

Nukleotyd zbudowany jest z pochodnej puryny, adeniny, adenozyno - 5' fosforan

Fosforylacja to proces polegający na przyłączeniu do białka reszty fosforanowej, przeprowadzany przez enzymy zwane kinazami, zużywające energię zgromadzoną w ATP. Ogólny schemat reakcji przestawia się następująco:

kinaza ATP + białko -> białko-fosforan + ADP i odwrotnie.

Fosforylacja substratowa gdzie reszta fosforanowa zostaje przeniesiona bezposrednia do ADP przy wykorzystaniu energii ograniczonego substratu fosforanu na powstaje kreatyna i ATP

Substrat wysokoenergetyczny = ADP +Pi → substrat niskoenergetyczny + ATP

Fosforylacja oksydacyjna (utleniająca w łańcuchu oddechowym) to cykl reakcji przyłączenia reszty kwasu ortofosforowego do związków chemicznych połączona ze zmianą stopnia utlenienia atomu, do którego ta grupa bezpośrednio się przyłącza.

Aminokwasy

Białka są zbudowane z Aminokwasów (enzymy katalizujące białka to proteazy, hydrolazy)

Aminokwasy są pochodnymi aminowych kwasów Karboksylowych, do najważniejszych należą pochodne niższych kwasów tłuszczowych oraz kwasów di karboksylowych, biorą udział w biosyntezie białek, mają dwie grupy funkcyjne, aminową i karboksylowa, dzielimy je na aminokwasy łańcuchowe i pierścieniowe.

Dezaminacja - odciągnięcie grupy aminowej

DNA - Miejsce informacji i centrum sterowania wszystkimy procesami metabolicznymi komórki jest kwas dezoksyrybonukleinowe (DNA). W jego strukturze zakodowana jest, z pokolenia na pokolenie (replikacja), informacja o strukturze wszystkich białek komórki, a przez to pośrednio, o procesach zachodzących w organellach komórkowych oraz substancjach które w tych procesach powstają, strumień informacji jest nieustannie przekazywany z DNA na kwas rybonukleinowy RNA (transkrypcja), a następnie na bialko (translacja).

Dekarboksylacja -

Różnice

DNA Kwasy dezoksyrybonukleinowe

RNA Kwasy rybonukleinowe

Funkcja

Materiału genetycznego, przenosi informacje genetycznej z pokolenia na pokolenie, odcinek sekwencji DNA nazywamy genem, struktura pierwszorzędowa białka jest zakodowanym zapisem, informacji o wszystkich białkach komórki, i wszystkich procesach komórki.

Odpowiedzialny za biosyntezę białka.

(mRNA) Informacyjny przenosi informację z białka do cytoplazmy w DNA

(tRNA) Transportujący aminokwasy do miejsca syntezy - rybosomu

( rRNA) Rybosomowy

Budowa

Dwuniciowy

Cukier - β-D- deoksyrybofuranoza

Zasdy - AMP, GMP, CMP, TMP

Jedna nici polinukletydowej w postaci furanozy

Cukier - β-D- rybofuranoza

Zasady AMP, GMP, CMP, UMP.

Lokalizacja

Subkomórkowa

Główne jądro komórkowe i chroplastry oraz mitochondriach zwierzęce,

Roślinne, chloroplasty.

w jądrze na matrycy DNA głównie cytoplazma komórki oraz różne fragmenty komórkowe 9 rybosomy)

Podstawową cegiełką kwasów nukleinowych zwanych często polinukleotydami jest nukleotyd.

Nukleotyd (powstaje w wyniku estryfikacji kwasem fosforowym (V) jednej z grup hydroksylowych reszty cukrowej w nukleozydzie), zbudowany jest z: cukru, kwasu ortofosforowego i heterocyklicznej zasady azotowej.

Najważniejsze nukleotydy, występujące w organizmach żywych w stanie wolnym, zawierają resztę fosforanową w pozycji 5' -, dlatego można je nazwać 5' - monofosforanami nukleozydów (rybo - lub deoksyrybonukleozydów).

Heterocykliczne zasady azotowe są to pochodne aminowe i hydroksylowe puryny i pirymidyny, mają charakter aromatyczny, w kwasach nukleinowych pirymidyna występuje w 3 odmianach

Zasada

Adenina

Guanina

Cytozyna

Uracyl

Tymina

Rybonuklezyd

Adenozyna

Guanozyna

Cytozyna

Urydyna

Rybonukleotyd

Adenozyno -5' - monofosforan AMP

Kw. Adenylowy

Guanozyna - 5'- monofosforan GMP

Kwas guanylowy

Cytydyno - 5'monofosforan CMP

Kwas cytydylowy

Urydyno - 5' monofosforan

UMP

Kwas urydylowy

Deoksyrybo-

nukleozyd

Deoksyadenozyna

aD

Deoksyguanozyna

dG

Deoksycytydyna

dC

Deoksytymidyna

dT

Deoksyrybonukleotyd

Deoksyadenozyno-5' monofosforan

dAMP

Deoksyguanozyno-

5' monofosforan

dGMP

Deoksycytydyno-

5' monofosforan

dCMP

Deoksytymidyno- 5' monofosforan

dTMP

Szczawiooctan + Acetylo-CoA popd wpływem kondensacji (Syntaza cytrynianowa) uwalnia H2O

Cykl Krebsa - szlak anfibioliczny, zysk główny dostarczenie CO2 który jest wykorzystywany w nukleotydach, zredukowanych enzymów które poprzez szereg przemian w cyklu oddechowym dostarczają potencjalną energii z ATP do organizmu

Cząsteczka

enzym

produkt

szczawiooctan + Acetylo - CoA

Synteza cytrynianowa

Co A SH + h

Cytrynian

Akonitaza

H2O

Cis - akonityn

Akonitaza przyłączenie

Izocytrynian

Dehydrogenaza izocytranianowa

NADH + H

Szczawiobursztynian

Dehydrogenaza izocytrynianowa

CO2

a - ketoglutaran

dehydrogenaza a - ketoglutaranowa

NADH + H + CO2

Bursztynylo Co A

Tiokinaza bursztynianowa

GTP + Co A - SH

Bursztynian

Dehydrogenaza bursztynianowa

FADH2

Fumaran

Fumaraza

L - Jabłczan

Dehydrogenaza jabłczanowa

NADH + H

Wynik cyklu Krebsa

po przejściu przez łańcuch oddechowy uzyskujemy

1x GTP

3 x NADH + H+

6 ATP

2 x CO2

4 ATP

1x FADH2

2 ATP

= 12 ATP

Etapy glikolizy

W pierwszym etapie następuje fosforylacja (kosztem ATP) różnych sacharydów: heksoz, glikogenu, skrobi i ich rozkład z wytworzeniem aldehydu-3-fosfoglicerynowego (trisacharydu).

W drugim etapie zachodzą reakcje oksydo-redukcyjne (z udziałem dinukleotydu nikotynamidoadeninowego NAD) dostarczające energii, która jest częściowo magazynowana w cząsteczkach powstającego ATP oraz następuje wytworzenie kwasu pirogronowego.

2



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
ŚCIĄGA NA EGZAMIN rozród
sciaga na egzamin. z fizy, PWR, Chemia, Fizyka II, Egzamin
etr2 sciaga na egzamin koziola, Mechatronika, 2 Rok
DMK Ściąga na egzamin
sciaga na egzamin
!!!Ściąga na egzamin Starosta!!! 7FES4X73YD5BCFEM3LSA23PTZXHXYHFFEGJGVQI
ściąga na egzamin
ściąga na egzamin z tłuszczów
jakaś ściąga na egzamin, Surowce nieorganiczne
ściąga na egzamin z genetyki, Rolnictwo, Genetyka
sciaga na egzamin gleba
Ściąga na egzamin z zabezpieczeń
ściągi i egzaminy, ściąga na egzamin, 1
sciąga na egzamin2
Ściaga na egzamin 11
16 145221 Sciaga na egzamin z mikro, ekonomia
Fizyka ściąga na egzamin

więcej podobnych podstron