Biochemia egz 2003
1.Biosynteza białek u Prokariota (cykl rybosomalny)
Etapy biosyntezy białka:
Inicjacja
Utworzenie kompleksu inicjującego między małą podjedn. rybosomu 30S i czyn. inicjującymi IF-1,IF-2,IF-3 i N-fMet-tRNA i związanie go z końcem 5' mRNA, w miejscu inicjacji translacji (kodon AUG)
Związanie kompl. z sekwencją Shine-Delgarno (leżącej w ok. końca 5' - 10 nukleotydów od kodonu start AUG, bogatej w puryny, komplementarnej do 16S RNA wchodzącego w skład małej podjednostki rybosomu)
Odłączenie czyn. Inicjujących, Przyłączenie dużej podjednostki 50S
Elongacja
Wydłużanie łańcucha polipeptydowego-przyłączanie kolejnych aa
Jednostka rybosomalny w kierunku 3' mRNA
Cząst. aminoacylo-tRNA wiąże się do miejsca A na rybosomie przy udziale EF-Tu
Wytworzenie wiąz. peptydowego z Met lub końcowym aa łańcucha polipeptyd (w miejscu A pozostaje wolny tRNA)
Przesunięcie rybosomu z przyłączonym peptydylo- t RNA (z pomocą translokazy)
Łańcuch polipeptydowy przesuwa się do miejsca P; zwalnia się miejsce A; w miejscu E wolny tRNA
Terminacja
UAG, UAA - kodony stop w miejscu A - przyłączenie czyn. uwalniającego RF1; UGA -RF2 ; czyn RF3 towarzyszy tym poprzednim
Czynniki te zmuszają peptydylotransferazy do przeniesienia wiąz peptydowego na cząst. wody a nie aminoacylo tRNA
Polipeptyd, mRNA, tRNA opuszczają rybosom, ten dysocjuje na małą i dużą podjednostkę
2. Sekwencja sygnałowa (czym jest?)
Ciągła sekwencja aa kierująca je do odpowiedniego kompartmentu komórkowego. Gdy nieciągła - łatka sygnałowa
3. transport białek do ER
Sekw. Sygnał. Kierujące białka do ER z 13-36 reszt aa (głównie hydrofobowych-leu, val, ile, phe)
Na N-końcu peptydu sygnał. zwykle dodatnio naładowany aa ( Lys, Arg ); na C-końcu aa z gr. polarną
Rybosomy na których syntetyzowane białka z tą sekw. idą w kierunku ER i tam łączą się z ich cytoplazmatyczną powierzchnią.
W translokacji białek do ER udział biorą - rybonukleoproteina SRP ( wiąże się z sekw.sygn. i rybosomem i doprowadza je do ER; zapobiega fałdowaniu i wydłużaniu cząst. białka co utrudniałoby translokację)
Receptor dla SRP leżący po cytoplazm. Str. ER - prowadzi do uwolnienia SRP i przyłącza rybosom i peptydu do… kompleksu translokacyjnego i receptora rybosomu - przemieszczenie białka do światła ER
4. pochodne pirydoksalu
5.rearanżacje genów na przykładzie immunoglobulin
Przemieszczenie genu lub fragmentu DNA z jednego chromosomu na inny lub z jednego miejsca na inne w tym samym chromosomie, nie muszą to być sekwencje homologiczne.
Immunoglobuliny-we frakcji γglobulin osocza
- wytwarzane przez LiB i kom. Plazmatyczne po kontakcie z antygenem
- zbud z 2 łańcuchów L i 2 H
-każdy łań. ma cz. V(zmienną, wiąże antygen i wymienia aa) i C(stałą - stały skład aa)
????????????????????????????????????
6. Str II-rzędowa białek - to regularne pofałdowanie regionów łańcucha polipeptydowego. Najczęściej występującymi
są α-helisa i β-struktura. α-helisa to cylindryczne spiralne ułożenie aa w łańcuchu pp. Utrzymywane dzieki wiąż. wodorowym (3,6 aa na 1 sręt) i β-struktura- wiązania wodorowe między przylegającymi do siebie częściami pp które mogą być ułożone w tym samym (równolegle) bądź przeciwnym kierunku(antyrównolegle)
zwroty β odwracają kierunek przebiegu łańcucha pp. i często łączą końce antyrównoległych str. Β
7. Łańcuch oddechowy- gradient protonowy
Zbudowany jest z trzech dużych kompleksów białkowych:
Kompleks dehydrogenazy NADH
Kompleks cytochromów b-c1
oksydaza cytochromowa
Dzięki nim transportowane są elektrony oraz protony na drugą stronę wewnętrznej błony mitochondrialnej.
W wyniku działania tych kompleksów dochodzi do powstania ATP w wyniku fosforylacji oksydacyjnej. Energia z przenoszenia elektronów wykorzystywana z do odrywania protonów z wody i wytwarzania gradientu protonowego na wewnętrznej błonie mitochondriom. Na gradient protonowy składają się gradient stężenia protonów i gradient elektrochemiczny(potencjał błonowy). Powracające do wnętrza matriks mit. , Zgodnie z gradientem stężeń protony napędzają syntazę ATP - enzym dzięki któremu powstaje ATP.
8. Potranslacyjna obróbka białek
9. Transkrypcja - różnice u pro i euka
10.Cykl mocznikowy
11. białko CAP- tworzy kompleksy z cAMP i wiąże się do niektórych promotorów stymulując transkrypcję. Związanie
CAP z DNA- dodatkowe miejsce oddziaływania polimerazy DNA. Potrzebne jest ono do transkrypcji wielu genów bakteryjnych np. operon ara
12.
13.Scherakteryzować wszystkie 4 kompleksy białkowe mit. Łańcucha oddechowego(ich skład, rola, katalizowane
Reakcje)
Kompleks dehydrogenazy NADH
Utworzony z flowaoproteiny i kompleksów żelazowo-siarkowych
Przenoszą one elektrony z NADH, najpierw flawoproteina później centra żelazowo- siarkowe, z ostatniego centrum na koenzym Q(ubichinon) który przekazuje je dalej na kompleks cytochromów. Przy przeniesieniu 1 e przenoszony jest jeden proton
Kompleks cytochromów b-c1
Utworzony z cytochromu b, cytochromu c1 oraz centrum żelazowo-siarkowego, ten kompleks związany jest z gr. Hemową , przenośnikami elektronów tutaj atomy żelaza. Przenoszą one elektrony na cytochrom c, przenoszący elektrony na oksydazę cytochromową
Oksydaza cytochromowa
Utworzona z białek cytochromowych a i a3 związanych z grupą hemową, tu przenośnikami jony miedzi. Zadaniem tego kompleksu jest przenoszenie elektronów na O2 w reakcji
O2 + 4e + 4H+ -> 2H2O
Syntaza ATP
Zadaniem tego białka jest wytwarzanie ATP. We wnętrzu tego kompleksu znajduje się kanał którym przepływają H+ i tym samym napędzają syntazę ATP i pomagają w odczepieniu powstałej cząsteczki ATP
14.Reakcje cyklu pentozofosforanowego i znaczenie tego cyklu
Cykl ten ma za zadanie przekształcenie heksoz w pentozy - głównie rybozo - 5 - fosforanu potrzebnego do syntezy ATP, DNA ,RNA, FAD, NAD i innych związków, oraz do wytworzenia NADPH potrzebnego do redukcji w reakcjach biosyntezy.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
Biochemia inne lata
62. Białka G - czym są i w jakich procesach biorą udział?
Są to białka wiążące GTP
Hamują lub aktywują enzymy wytwarzające cząsteczki sygnałowe lub kanały jonowe
Oddziałują z receptorami błonowymi zawierającymi t helisy
Na wew. bł. plazmatycznej