Enzymy-Budowa
Enzymy sa to specyficzne bialka wytwarzane w komórkach żywych organizmów. Pełnią one role katalizatorów procesów biochemicznych. Dzieki nim mogą równocześnie przebiegac w komórkach liczne i złożone reakcje w stosunkowo krótkim czasie i stosunkowo niskiej temperaturze. Katalizator nie może wywołać reakcji nieorzystnej termodynamicznie, zmieniac kierunku przebiegu reakcji, zmieniac położenia równowagi reakcji, katalizator po przebiegu reakcji pozostaje nie zmieniony. Niektóre enzymy sa białkami prostymi lecz wiekszość z znich zaliczmy do białek złożonych zawierających grupy prostetyczne . Apoenzym+koenzym=holoenzym. Apoenzym czesc bialkowa mogą ja tworzyc monomery trypsyna lub oligomery enzymy zbudowane z kilku łańcuchów. Koenzym jest to czesc niebiałkowa mogą ja tworzyc różne nukleotydy witaminy, metale Cu, Fe, Mo, Co.
Klasyfikacja enzymów
1.OKSYDOREDUKTAZY (np. dehydrogenazy, oksydazy) - przenoszą elektrony i protony do odpowiedniego akceptora, enzymy katalizujące reakcje, w których dochodzi do zmiany stopnia utlenienia
2. TRANSFERAZY (np. aminotransferazy, acetylotransferazy, kinazy) - przenoszące określoną grupę chemiczną (np. aminową, acetylową) z jednego związku do drugiego, czyli katalizujące reakcje przenoszenia grup funkcyjnych z jednej cząsteczki na drugą
3. HYDROLAZY (np. proteazy, celulaza, inwertaza) - rozkładające substrat hydrolitycznie, z jednoczesnym przyłączeniem cząsteczki wody
4.LIAZY (np. dekarboksylazy aminokwasów) odszczepiające pewne grupy od substratu bez udziału wody, czyli katalizują reakcje rozpadu bez udziału wody, przy czym tworzą się zazwyczaj wiązania podwójne
5.IZOMERAZY - przeprowadzają reakcje przegrupowań wewnątrzcząsteczkowych, czyli przebudowują strukturę cząsteczki bez zmiany jej składu atomowego
6.LIGAZY (syntetazy) - katalizujące tworzenie nowych wiązań, czyli łączenie się dwóch cząsteczek (reakcje syntezy).
Właściwości enzymów
Obniżają enrgię aktywacji, przyśpieszają dojście układu do stanu równowagii, przed i po reakcji są takie same, przeprowadzają tylko takie reakcje które zaszłyby także i bez nich , nie wpływaja na kierunek reakcji, pełnią role katalizatorów.
Aktywacja-przyśpieszanie różnych czynników chemicznych
Ułatwia powstawania układu enzym-substrat.aktywatorami mogąbyć jony metali lub aniony współdziałające z białkiem enzymu.enzym+substrat=enzym substrat=produkt+enzym.
Inhibitor-czynniki hamujace działanie enzymów
Oznaczanie enzymów.oznaczony jest czteroczłonowym symbolem cyfrowym literamiEC. 4cyfry dokładnie określają pozycję enzymu w układzie klasyfikacyjnym. 1 cyfra gł.klasa, 2-podklasa, 3-podpodklase,4-numery enzymu w obrębie podklasy.
Koenzymy-budowa
Koenzym jest drobno cząsteczkową niebiałkową częscią enzymu. Charakterystyczną cechą jego budowy jest obecność w strukturze kw.fosforowego, związanego w nukleotyd-tzn.dolączonego do 5 węgla rybozy. Działanie koenzymu polega na ich powiązaniu stechiomerycznym z substratem. Mechanizm działania polega na tym ze wiaza się one z substratem za posrednictwem okreslonej jego grupy oraz z białkiem enzymowym. Nastepnie w obrębie wszystkich trzech połączonych składników, dokonuje się odpowiednie przegrupowanie elektronów wmożliwiajace określoną przemiane substratu.
Kinetyka enzymatyczna
Szybkość przebiegu reakcji enzymatycznej zależy od: stezenia enzymu, stezenie substratu, temperatury 38C, pH, stezenia soli, potencjału oksydoredukcyjnego, obecność aktywatorów i inhibitorów.
Centrum aktywne enzymu
To obszar który wiaze substraty oraz dostarcza reszt aminokwasowych biorąc bezpośredni udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań. Te reszty nazywa się grupami katalicznymi enzymu. Cechy miejsc aktywnych: miejsce aktywne zajmuje stosunkowo małą część całkowitej objętości cząsteczki enzym, miejsce aktywne jest ukladem przestrzennym, specyficznosc wiazania zalezy od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym, w połączeniu substratów z enzymami biora udział stosunkowo slabe siły wiązania.