Enz. to b. o właściw. kat, które posiadają zdolność zwiększania szybk. reak. chem. Obniżają en. aktywacji nie ulegając przemianie, dlatego nie zużywają się bezpośr. w wyniku reak.

KLASYFIKACJA: 1.oksydoreduktazy-kat.reak. oksydoredukcyjne (przenoszenie elektr. i prot. lub bezpośr. włączanie O₂ do substr.). Nazwy potoczne: dehydrogenazy-gdy bezpośr. biorcami at.H są najczęściej koenzymy NAD, a ostatecznym akcep. O₂, reduktazy-koenzymy NAD (najcz. zreduk.NADP) są donorami at.H, transhydrogenazy-at.H są przenoszone z jedn. NAD na drugi, oksydazy-akcept. at.H z zreduk.substr. jest bezpośr. O₂, peroksydazy-akcept. at.H jest H₂O₂. 2.transferazy-enz. umożliwiające przenoszenie rodnika lub gr. z jednego zw. na drugi, albo wymianę rodnika lub gr. z at.H lub O innego zw. Rozróżniamy wiele rodz. w zależn. od przenoszonych gr. lub rodników, np.: metylo-,karboksylo-, formylo-,amidyno-,karbamoilotransferazy). 3.hydrolazy-kat. rozbicie wiąz. przy udziale H₂O. W zależn. od rodz. atakowan. wiąz. rozróżniamy hydrolazy: -działające na wiąz. estrowe,

-monoestrów fosf., -diestrów fosf., -estrów kw.siarkowego,

-działające na zw. glikozylowe, -peptydów, -działające na wiąz. C-N różne od peptydowych, -na wiąz. P-N, -na wiąz. bezwodników kw. 4.liazy-kat.rozbicie wiąz. nie przez hydrolizę. Z substr. są uwalniane zw.drobnocząst. Czasem reak. przebiega odwrotnie.W zależn. od rodz. odszczepianych gr. rozróżniamy: dekarboksylazy-uwalniają CO₂ z substr., aldolazy-uwaln.aldehydy, dehydratazy i hydratazy-uwaln. lub przylącz. H₂O, amoniakoliazy-uwaln.NH₃, desulfhydratazy-uwaln.H₂S. Szczególnym rodz. liaz są syntazy. 5.izomerazy-kat.przekształcenia wewcząst. Zmiana inwersji przy C asy metr.-racemaza lub epimeraza, izomeria geometr. lub przesunięcie at.H wew.cząst-izomeraza, przemieszczenie gr. wew.cząst.-mutaza. 6.ligazy-kat.syntezę związaną z rozbiciem wiąz.pirofosf. w ATP lub w in. nukleotydach wysokoen. W nazewnictwie potocznym są to syntetazy, a te które kat. dołącz.do substr. CO₂ to karboksylazy.

BUDOWA: *cz. białkowa- apoenzym, *cz. niebiałkowa- gr. prostetyczna lub koenzym. Koen. to drobnocząst. zw.org. lub jony nieorg., kt. obecność w cen.akt. enz.jest niezbędna do katalicz.funkcjonowania enz. Koen. współdziała z apoen. podczas katalizy (oddzielnie oba skł. nie posiadają właśc. katalitycznych). Na pow.cząst. znajduje się zagłębienie będące miej. wiąz. substr.-centrum aktywne, które tworzą reszty amoinokw. łańc.bocznych odpowiednio uporządk.w przestrzeni. W każdym cen.akt. można wyróżni. kilka rodz. reszt aminokw. pełniących różne funk. w kat. proc.: aminokw. kontaktowe (jeden lub więcej at. znajduje się w odległ. ok.0,2nm od substr.; wyróżnia się aminokw. wiąż.substr. z enz. oraz biorące bezpośr. udział w biokatalizie) i pomocnicze (nie stykając się z substr. pełnią funk. w proc.kat). Przestrz. dopasowanie substr. do cen.akt. umożliwia utworzenie kompl. enz-substr. (E-S), a w efek. obniżenie en. aktywacji reak.

Ogól. r-nie: enz+substr↔kompl.E-S↔kompl.E-P↔enz+prod. W strefie cen.akt. można wyróż. miejsce wiąz. substr., decydujące o swoistości substratowej i miejsce katalityczne, w kt. przebiega reak. Centrum allosteryczne, czyli miejsce regulatorowe to miejsce kt. cechuje specyficzność w stosunku do poszczeg. efektorów allos. Gr.chem. wiążące efektor allos. z miejscem allos. są in. niż te, które wiąż. substr. z cen.akt., gdyż efektor jest zw. o in. strukt. przestrz. niż substr. W skutek związania efektora allos. z miejsc.allos. następuje najprawdop. zmiana strukt.przestrz. cząst.białka (gdy efektor uaktywni enz. to jest aktywatorem, gdy spowoduje odkształcenie cen.akt. tak, że nie jest w stanie przyłączyć substr. to jest inhibitorem).

SWOISTOŚĆ DZIAŁANIA: *specyficzność substr.: warunkowana głównie wymar. przestrz. cen.akt. i konfig. przestrz. gr.wiązących substr.Cząst. różniące się od właściw. substr. nie mogą zbliżyć się do cen.akt. na długość wiąz., nie ulegają więc reakcji. Enz. mogą wykazywać niewielką spec. substr., np.lipazy mogą kat. rozkład wiąz. estrowych w dowolnych acyloglicerolach i mogą też hydroliz. estry innych alkoh. niż glicerol lub dużą spec.substr., np.ureaza kat.tylko rozpad mocznika na NH₃ i CO₂. Spec.substr. enz. działających na drobnocząst. substr. polega na tym, że: -enz.przejawia szczeg. aktywność kat. w stosunku do substr., kt. oprócz gr. reagującej zawiera in. gr.funkcyjne, -enz. działa tylko na jeden z Izom. optycznych danego zw.chem.(swoist.optyczna), -enz. szczeg. aktywnie kat. przemiany substr. o określ. dł. łańc.węgl. (zwiększ. lub zmniejsz. licz.gr. -CH₂- powoduje osłabienie aktyw.kat.enzymu lub całkowicie ją znosi). *swoistość kierun. działania: swoistość dział. enz. jest bardzo wys. Polega na tym, że dany enz. kat. tylko jedn. z reak.chem. (i tylko w jedn. kierunku), w których moża brać udział substr. przyłączony do enz. Np. L-asparaginian może ulec przekształc. w obecności aminotransferazy asparaginiano. do szczawiooct, w obecności amoniakoliazy asparaginiano. do fumaranu lub może ulec dekarboksylacji do p-alaniny lub ot-alaniny pod wpływem 1- lub 4-dekarboksylazy. Cztery enzymy działające na ten sam substr. katalizują jego przemiany do czterech różnych prod.

PODZIAŁ: Ze wzgl. na rozmiar cząst. i ich strukt. wtórną enz. dzielimy na: monomeryczne-zbud. z jedn. łańc.polipept. (np.elastaza, lizozym, heksokinaza, trypsyna) lub z kilku połączonych mostkami disulf. (np.chymotrypsyna); właśc. molekul. i funk.katal. warunkuje strukt. I-,II- i III-rzęd., oligomeryczne-zbud. z kilku podjedn. (najczęś. łańc.polipept.), połączonych wyłącznie wiąz. niekowal.; wykazują strukt.IV-rzęd.; w określ. war. mogą ulegać rozpadowi na podjedn. (dysocj.) lub proc. łączenia się podjedn. (asocj. lub resocj.); strukt. przestrz. stabiliz. wiąz. hydrofob, wodor. i jon.; najczęśc. spotykane są dimery lub tetramery, kompl.wieloenzymowe-enz. kat. sprzężone ze sobą reak. biochem występujące w formie zasocjowanej.

Enz. to b. o właściw. kat, które posiadają zdolność zwiększania szybk. reak. chem. Obniżają en. aktywacji nie ulegając przemianie, dlatego nie zużywają się bezpośr. w wyniku reak.

KLASYFIKACJA: 1.oksydoreduktazy-kat.reak. oksydoredukcyjne (przenoszenie elektr. i prot. lub bezpośr. włączanie O₂ do substr.). Nazwy potoczne: dehydrogenazy-gdy bezpośr. biorcami at.H są najczęściej koenzymy NAD, a ostatecznym akcep. O₂, reduktazy-koenzymy NAD (najcz. zreduk.NADP) są donorami at.H, transhydrogenazy-at.H są przenoszone z jedn. NAD na drugi, oksydazy-akcept. at.H z zreduk.substr. jest bezpośr. O₂, peroksydazy-akcept. at.H jest H₂O₂. 2.transferazy-enz. umożliwiające przenoszenie rodnika lub gr. z jednego zw. na drugi, albo wymianę rodnika lub gr. z at.H lub O innego zw. Rozróżniamy wiele rodz. w zależn. od przenoszonych gr. lub rodników, np.: metylo-,karboksylo-, formylo-,amidyno-,karbamoilotransferazy). 3.hydrolazy-kat. rozbicie wiąz. przy udziale H₂O. W zależn. od rodz. atakowan. wiąz. rozróżniamy hydrolazy: -działające na wiąz. estrowe,

-monoestrów fosf., -diestrów fosf., -estrów kw.siarkowego,

-działające na zw. glikozylowe, -peptydów, -działające na wiąz. C-N różne od peptydowych, -na wiąz. P-N, -na wiąz. bezwodników kw. 4.liazy-kat.rozbicie wiąz. nie przez hydrolizę. Z substr. są uwalniane zw.drobnocząst. Czasem reak. przebiega odwrotnie.W zależn. od rodz. odszczepianych gr. rozróżniamy: dekarboksylazy-uwalniają CO₂ z substr., aldolazy-uwaln.aldehydy, dehydratazy i hydratazy-uwaln. lub przylącz. H₂O, amoniakoliazy-uwaln.NH₃, desulfhydratazy-uwaln.H₂S. Szczególnym rodz. liaz są syntazy. 5.izomerazy-kat.przekształcenia wewcząst. Zmiana inwersji przy C asy metr.-racemaza lub epimeraza, izomeria geometr. lub przesunięcie at.H wew.cząst-izomeraza, przemieszczenie gr. wew.cząst.-mutaza. 6.ligazy-kat.syntezę związaną z rozbiciem wiąz.pirofosf. w ATP lub w in. nukleotydach wysokoen. W nazewnictwie potocznym są to syntetazy, a te które kat. dołącz.do substr. CO₂ to karboksylazy.

BUDOWA: *cz. białkowa- apoenzym, *cz. niebiałkowa- gr. prostetyczna lub koenzym. Koen. to drobnocząst. zw.org. lub jony nieorg., kt. obecność w cen.akt. enz.jest niezbędna do katalicz.funkcjonowania enz. Koen. współdziała z apoen. podczas katalizy (oddzielnie oba skł. nie posiadają właśc. katalitycznych). Na pow.cząst. znajduje się zagłębienie będące miej. wiąz. substr.-centrum aktywne, które tworzą reszty amoinokw. łańc.bocznych odpowiednio uporządk.w przestrzeni. W każdym cen.akt. można wyróżni. kilka rodz. reszt aminokw. pełniących różne funk. w kat. proc.: aminokw. kontaktowe (jeden lub więcej at. znajduje się w odległ. ok.0,2nm od substr.; wyróżnia się aminokw. wiąż.substr. z enz. oraz biorące bezpośr. udział w biokatalizie) i pomocnicze (nie stykając się z substr. pełnią funk. w proc.kat). Przestrz. dopasowanie substr. do cen.akt. umożliwia utworzenie kompl. enz-substr. (E-S), a w efek. obniżenie en. aktywacji reak.

Ogól. r-nie: enz+substr↔kompl.E-S↔kompl.E-P↔enz+prod. W strefie cen.akt. można wyróż. miejsce wiąz. substr., decydujące o swoistości substratowej i miejsce katalityczne, w kt. przebiega reak. Centrum allosteryczne, czyli miejsce regulatorowe to miejsce kt. cechuje specyficzność w stosunku do poszczeg. efektorów allos. Gr.chem. wiążące efektor allos. z miejscem allos. są in. niż te, które wiąż. substr. z cen.akt., gdyż efektor jest zw. o in. strukt. przestrz. niż substr. W skutek związania efektora allos. z miejsc.allos. następuje najprawdop. zmiana strukt.przestrz. cząst.białka (gdy efektor uaktywni enz. to jest aktywatorem, gdy spowoduje odkształcenie cen.akt. tak, że nie jest w stanie przyłączyć substr. to jest inhibitorem).

SWOISTOŚĆ DZIAŁANIA: *specyficzność substr.: warunkowana głównie wymar. przestrz. cen.akt. i konfig. przestrz. gr.wiązących substr.Cząst. różniące się od właściw. substr. nie mogą zbliżyć się do cen.akt. na długość wiąz., nie ulegają więc reakcji. Enz. mogą wykazywać niewielką spec. substr., np.lipazy mogą kat. rozkład wiąz. estrowych w dowolnych acyloglicerolach i mogą też hydroliz. estry innych alkoh. niż glicerol lub dużą spec.substr., np.ureaza kat.tylko rozpad mocznika na NH₃ i CO₂. Spec.substr. enz. działających na drobnocząst. substr. polega na tym, że: -enz.przejawia szczeg. aktywność kat. w stosunku do substr., kt. oprócz gr. reagującej zawiera in. gr.funkcyjne, -enz. działa tylko na jeden z Izom. optycznych danego zw.chem.(swoist.optyczna), -enz. szczeg. aktywnie kat. przemiany substr. o określ. dł. łańc.węgl. (zwiększ. lub zmniejsz. licz.gr. -CH₂- powoduje osłabienie aktyw.kat.enzymu lub całkowicie ją znosi). *swoistość kierun. działania: swoistość dział. enz. jest bardzo wys. Polega na tym, że dany enz. kat. tylko jedn. z reak.chem. (i tylko w jedn. kierunku), w których moża brać udział substr. przyłączony do enz. Np. L-asparaginian może ulec przekształc. w obecności aminotransferazy asparaginiano. do szczawiooct, w obecności amoniakoliazy asparaginiano. do fumaranu lub może ulec dekarboksylacji do p-alaniny lub ot-alaniny pod wpływem 1- lub 4-dekarboksylazy. Cztery enzymy działające na ten sam substr. katalizują jego przemiany do czterech różnych prod.

PODZIAŁ: Ze wzgl. na rozmiar cząst. i ich strukt. wtórną enz. dzielimy na: monomeryczne-zbud. z jedn. łańc.polipept. (np.elastaza, lizozym, heksokinaza, trypsyna) lub z kilku połączonych mostkami disulf. (np.chymotrypsyna); właśc. molekul. i funk.katal. warunkuje strukt. I-,II- i III-rzęd., oligomeryczne-zbud. z kilku podjedn. (najczęś. łańc.polipept.), połączonych wyłącznie wiąz. niekowal.; wykazują strukt.IV-rzęd.; w określ. war. mogą ulegać rozpadowi na podjedn. (dysocj.) lub proc. łączenia się podjedn. (asocj. lub resocj.); strukt. przestrz. stabiliz. wiąz. hydrofob, wodor. i jon.; najczęśc. spotykane są dimery lub tetramery, kompl.wieloenzymowe-enz. kat. sprzężone ze sobą reak. biochem występujące w formie zasocjowanej.

Enz. to b. o właściw. kat, które posiadają zdolność zwiększania szybk. reak. chem. Obniżają en. aktywacji nie ulegając przemianie, dlatego nie zużywają się bezpośr. w wyniku reak.

KLASYFIKACJA: 1.oksydoreduktazy-kat.reak. oksydoredukcyjne (przenoszenie elektr. i prot. lub bezpośr. włączanie O₂ do substr.). Nazwy potoczne: dehydrogenazy-gdy bezpośr. biorcami at.H są najczęściej koenzymy NAD, a ostatecznym akcep. O₂, reduktazy-koenzymy NAD (najcz. zreduk.NADP) są donorami at.H, transhydrogenazy-at.H są przenoszone z jedn. NAD na drugi, oksydazy-akcept. at.H z zreduk.substr. jest bezpośr. O₂, peroksydazy-akcept. at.H jest H₂O₂. 2.transferazy-enz. umożliwiające przenoszenie rodnika lub gr. z jednego zw. na drugi, albo wymianę rodnika lub gr. z at.H lub O innego zw. Rozróżniamy wiele rodz. w zależn. od przenoszonych gr. lub rodników, np.: metylo-,karboksylo-, formylo-,amidyno-,karbamoilotransferazy). 3.hydrolazy-kat. rozbicie wiąz. przy udziale H₂O. W zależn. od rodz. atakowan. wiąz. rozróżniamy hydrolazy: -działające na wiąz. estrowe,

-monoestrów fosf., -diestrów fosf., -estrów kw.siarkowego,

-działające na zw. glikozylowe, -peptydów, -działające na wiąz. C-N różne od peptydowych, -na wiąz. P-N, -na wiąz. bezwodników kw. 4.liazy-kat.rozbicie wiąz. nie przez hydrolizę. Z substr. są uwalniane zw.drobnocząst. Czasem reak. przebiega odwrotnie.W zależn. od rodz. odszczepianych gr. rozróżniamy: dekarboksylazy-uwalniają CO₂ z substr., aldolazy-uwaln.aldehydy, dehydratazy i hydratazy-uwaln. lub przylącz. H₂O, amoniakoliazy-uwaln.NH₃, desulfhydratazy-uwaln.H₂S. Szczególnym rodz. liaz są syntazy. 5.izomerazy-kat.przekształcenia wewcząst. Zmiana inwersji przy C asy metr.-racemaza lub epimeraza, izomeria geometr. lub przesunięcie at.H wew.cząst-izomeraza, przemieszczenie gr. wew.cząst.-mutaza. 6.ligazy-kat.syntezę związaną z rozbiciem wiąz.pirofosf. w ATP lub w in. nukleotydach wysokoen. W nazewnictwie potocznym są to syntetazy, a te które kat. dołącz.do substr. CO₂ to karboksylazy.

BUDOWA: *cz. białkowa- apoenzym, *cz. niebiałkowa- gr. prostetyczna lub koenzym. Koen. to drobnocząst. zw.org. lub jony nieorg., kt. obecność w cen.akt. enz.jest niezbędna do katalicz.funkcjonowania enz. Koen. współdziała z apoen. podczas katalizy (oddzielnie oba skł. nie posiadają właśc. katalitycznych). Na pow.cząst. znajduje się zagłębienie będące miej. wiąz. substr.-centrum aktywne, które tworzą reszty amoinokw. łańc.bocznych odpowiednio uporządk.w przestrzeni. W każdym cen.akt. można wyróżni. kilka rodz. reszt aminokw. pełniących różne funk. w kat. proc.: aminokw. kontaktowe (jeden lub więcej at. znajduje się w odległ. ok.0,2nm od substr.; wyróżnia się aminokw. wiąż.substr. z enz. oraz biorące bezpośr. udział w biokatalizie) i pomocnicze (nie stykając się z substr. pełnią funk. w proc.kat). Przestrz. dopasowanie substr. do cen.akt. umożliwia utworzenie kompl. enz-substr. (E-S), a w efek. obniżenie en. aktywacji reak.

Ogól. r-nie: enz+substr↔kompl.E-S↔kompl.E-P↔enz+prod. W strefie cen.akt. można wyróż. miejsce wiąz. substr., decydujące o swoistości substratowej i miejsce katalityczne, w kt. przebiega reak. Centrum allosteryczne, czyli miejsce regulatorowe to miejsce kt. cechuje specyficzność w stosunku do poszczeg. efektorów allos. Gr.chem. wiążące efektor allos. z miejscem allos. są in. niż te, które wiąż. substr. z cen.akt., gdyż efektor jest zw. o in. strukt. przestrz. niż substr. W skutek związania efektora allos. z miejsc.allos. następuje najprawdop. zmiana strukt.przestrz. cząst.białka (gdy efektor uaktywni enz. to jest aktywatorem, gdy spowoduje odkształcenie cen.akt. tak, że nie jest w stanie przyłączyć substr. to jest inhibitorem).

SWOISTOŚĆ DZIAŁANIA: *specyficzność substr.: warunkowana głównie wymar. przestrz. cen.akt. i konfig. przestrz. gr.wiązących substr.Cząst. różniące się od właściw. substr. nie mogą zbliżyć się do cen.akt. na długość wiąz., nie ulegają więc reakcji. Enz. mogą wykazywać niewielką spec. substr., np.lipazy mogą kat. rozkład wiąz. estrowych w dowolnych acyloglicerolach i mogą też hydroliz. estry innych alkoh. niż glicerol lub dużą spec.substr., np.ureaza kat.tylko rozpad mocznika na NH₃ i CO₂. Spec.substr. enz. działających na drobnocząst. substr. polega na tym, że: -enz.przejawia szczeg. aktywność kat. w stosunku do substr., kt. oprócz gr. reagującej zawiera in. gr.funkcyjne, -enz. działa tylko na jeden z Izom. optycznych danego zw.chem.(swoist.optyczna), -enz. szczeg. aktywnie kat. przemiany substr. o określ. dł. łańc.węgl. (zwiększ. lub zmniejsz. licz.gr. -CH₂- powoduje osłabienie aktyw.kat.enzymu lub całkowicie ją znosi). *swoistość kierun. działania: swoistość dział. enz. jest bardzo wys. Polega na tym, że dany enz. kat. tylko jedn. z reak.chem. (i tylko w jedn. kierunku), w których moża brać udział substr. przyłączony do enz. Np. L-asparaginian może ulec przekształc. w obecności aminotransferazy asparaginiano. do szczawiooct, w obecności amoniakoliazy asparaginiano. do fumaranu lub może ulec dekarboksylacji do p-alaniny lub ot-alaniny pod wpływem 1- lub 4-dekarboksylazy. Cztery enzymy działające na ten sam substr. katalizują jego przemiany do czterech różnych prod.

PODZIAŁ: Ze wzgl. na rozmiar cząst. i ich strukt. wtórną enz. dzielimy na: monomeryczne-zbud. z jedn. łańc.polipept. (np.elastaza, lizozym, heksokinaza, trypsyna) lub z kilku połączonych mostkami disulf. (np.chymotrypsyna); właśc. molekul. i funk.katal. warunkuje strukt. I-,II- i III-rzęd., oligomeryczne-zbud. z kilku podjedn. (najczęś. łańc.polipept.), połączonych wyłącznie wiąz. niekowal.; wykazują strukt.IV-rzęd.; w określ. war. mogą ulegać rozpadowi na podjedn. (dysocj.) lub proc. łączenia się podjedn. (asocj. lub resocj.); strukt. przestrz. stabiliz. wiąz. hydrofob, wodor. i jon.; najczęśc. spotykane są dimery lub tetramery, kompl.wieloenzymowe-enz. kat. sprzężone ze sobą reak. biochem występujące w formie zasocjowanej.

Enz. to b. o właściw. kat, które posiadają zdolność zwiększania szybk. reak. chem. Obniżają en. aktywacji nie ulegając przemianie, dlatego nie zużywają się bezpośr. w wyniku reak.

KLASYFIKACJA: 1.oksydoreduktazy-kat.reak. oksydoredukcyjne (przenoszenie elektr. i prot. lub bezpośr. włączanie O₂ do substr.). Nazwy potoczne: dehydrogenazy-gdy bezpośr. biorcami at.H są najczęściej koenzymy NAD, a ostatecznym akcep. O₂, reduktazy-koenzymy NAD (najcz. zreduk.NADP) są donorami at.H, transhydrogenazy-at.H są przenoszone z jedn. NAD na drugi, oksydazy-akcept. at.H z zreduk.substr. jest bezpośr. O₂, peroksydazy-akcept. at.H jest H₂O₂. 2.transferazy-enz. umożliwiające przenoszenie rodnika lub gr. z jednego zw. na drugi, albo wymianę rodnika lub gr. z at.H lub O innego zw. Rozróżniamy wiele rodz. w zależn. od przenoszonych gr. lub rodników, np.: metylo-,karboksylo-, formylo-,amidyno-,karbamoilotransferazy). 3.hydrolazy-kat. rozbicie wiąz. przy udziale H₂O. W zależn. od rodz. atakowan. wiąz. rozróżniamy hydrolazy: -działające na wiąz. estrowe,

-monoestrów fosf., -diestrów fosf., -estrów kw.siarkowego,

-działające na zw. glikozylowe, -peptydów, -działające na wiąz. C-N różne od peptydowych, -na wiąz. P-N, -na wiąz. bezwodników kw. 4.liazy-kat.rozbicie wiąz. nie przez hydrolizę. Z substr. są uwalniane zw.drobnocząst. Czasem reak. przebiega odwrotnie.W zależn. od rodz. odszczepianych gr. rozróżniamy: dekarboksylazy-uwalniają CO₂ z substr., aldolazy-uwaln.aldehydy, dehydratazy i hydratazy-uwaln. lub przylącz. H₂O, amoniakoliazy-uwaln.NH₃, desulfhydratazy-uwaln.H₂S. Szczególnym rodz. liaz są syntazy. 5.izomerazy-kat.przekształcenia wewcząst. Zmiana inwersji przy C asy metr.-racemaza lub epimeraza, izomeria geometr. lub przesunięcie at.H wew.cząst-izomeraza, przemieszczenie gr. wew.cząst.-mutaza. 6.ligazy-kat.syntezę związaną z rozbiciem wiąz.pirofosf. w ATP lub w in. nukleotydach wysokoen. W nazewnictwie potocznym są to syntetazy, a te które kat. dołącz.do substr. CO₂ to karboksylazy.

BUDOWA: *cz. białkowa- apoenzym, *cz. niebiałkowa- gr. prostetyczna lub koenzym. Koen. to drobnocząst. zw.org. lub jony nieorg., kt. obecność w cen.akt. enz.jest niezbędna do katalicz.funkcjonowania enz. Koen. współdziała z apoen. podczas katalizy (oddzielnie oba skł. nie posiadają właśc. katalitycznych). Na pow.cząst. znajduje się zagłębienie będące miej. wiąz. substr.-centrum aktywne, które tworzą reszty amoinokw. łańc.bocznych odpowiednio uporządk.w przestrzeni. W każdym cen.akt. można wyróżni. kilka rodz. reszt aminokw. pełniących różne funk. w kat. proc.: aminokw. kontaktowe (jeden lub więcej at. znajduje się w odległ. ok.0,2nm od substr.; wyróżnia się aminokw. wiąż.substr. z enz. oraz biorące bezpośr. udział w biokatalizie) i pomocnicze (nie stykając się z substr. pełnią funk. w proc.kat). Przestrz. dopasowanie substr. do cen.akt. umożliwia utworzenie kompl. enz-substr. (E-S), a w efek. obniżenie en. aktywacji reak.

Ogól. r-nie: enz+substr↔kompl.E-S↔kompl.E-P↔enz+prod. W strefie cen.akt. można wyróż. miejsce wiąz. substr., decydujące o swoistości substratowej i miejsce katalityczne, w kt. przebiega reak. Centrum allosteryczne, czyli miejsce regulatorowe to miejsce kt. cechuje specyficzność w stosunku do poszczeg. efektorów allos. Gr.chem. wiążące efektor allos. z miejscem allos. są in. niż te, które wiąż. substr. z cen.akt., gdyż efektor jest zw. o in. strukt. przestrz. niż substr. W skutek związania efektora allos. z miejsc.allos. następuje najprawdop. zmiana strukt.przestrz. cząst.białka (gdy efektor uaktywni enz. to jest aktywatorem, gdy spowoduje odkształcenie cen.akt. tak, że nie jest w stanie przyłączyć substr. to jest inhibitorem).

SWOISTOŚĆ DZIAŁANIA: *specyficzność substr.: warunkowana głównie wymar. przestrz. cen.akt. i konfig. przestrz. gr.wiązących substr.Cząst. różniące się od właściw. substr. nie mogą zbliżyć się do cen.akt. na długość wiąz., nie ulegają więc reakcji. Enz. mogą wykazywać niewielką spec. substr., np.lipazy mogą kat. rozkład wiąz. estrowych w dowolnych acyloglicerolach i mogą też hydroliz. estry innych alkoh. niż glicerol lub dużą spec.substr., np.ureaza kat.tylko rozpad mocznika na NH₃ i CO₂. Spec.substr. enz. działających na drobnocząst. substr. polega na tym, że: -enz.przejawia szczeg. aktywność kat. w stosunku do substr., kt. oprócz gr. reagującej zawiera in. gr.funkcyjne, -enz. działa tylko na jeden z Izom. optycznych danego zw.chem.(swoist.optyczna), -enz. szczeg. aktywnie kat. przemiany substr. o określ. dł. łańc.węgl. (zwiększ. lub zmniejsz. licz.gr. -CH₂- powoduje osłabienie aktyw.kat.enzymu lub całkowicie ją znosi). *swoistość kierun. działania: swoistość dział. enz. jest bardzo wys. Polega na tym, że dany enz. kat. tylko jedn. z reak.chem. (i tylko w jedn. kierunku), w których moża brać udział substr. przyłączony do enz. Np. L-asparaginian może ulec przekształc. w obecności aminotransferazy asparaginiano. do szczawiooct, w obecności amoniakoliazy asparaginiano. do fumaranu lub może ulec dekarboksylacji do p-alaniny lub ot-alaniny pod wpływem 1- lub 4-dekarboksylazy. Cztery enzymy działające na ten sam substr. katalizują jego przemiany do czterech różnych prod.

PODZIAŁ: Ze wzgl. na rozmiar cząst. i ich strukt. wtórną enz. dzielimy na: monomeryczne-zbud. z jedn. łańc.polipept. (np.elastaza, lizozym, heksokinaza, trypsyna) lub z kilku połączonych mostkami disulf. (np.chymotrypsyna); właśc. molekul. i funk.katal. warunkuje strukt. I-,II- i III-rzęd., oligomeryczne-zbud. z kilku podjedn. (najczęś. łańc.polipept.), połączonych wyłącznie wiąz. niekowal.; wykazują strukt.IV-rzęd.; w określ. war. mogą ulegać rozpadowi na podjedn. (dysocj.) lub proc. łączenia się podjedn. (asocj. lub resocj.); strukt. przestrz. stabiliz. wiąz. hydrofob, wodor. i jon.; najczęśc. spotykane są dimery lub tetramery, kompl.wieloenzymowe-enz. kat. sprzężone ze sobą reak. biochem występujące w formie zasocjowanej.

Peroksydazy- gr. enz. z klasy oksydoreduktaz.Wykorzyst. H₂O₂ lub nadtlenki org. jako substr.Rola w biosyntezie polifenoli u rośl, obecne w mleku,leukocytach pł. krwi i in tk. uczestn. w przemianach eikozanoidów. Hem jako gr. prostetyczna,kt. przeciwnie do hemoprotin jest luźno związ. z apoproteiną. Kat. r., gdzie H₂O₂ jest redukowany z udziałem np.:askorbinianu,chinonów,cytochromu c-kt. są dawcami e^-. Chronia org. przed nadtl.-mogą powstawać wolne rodniki, co przyczynia się do destrukcji bł. i DNA. w erytrocyt. i innych tk. peoksydaza glutatnionu zawiera selen jako gr. prostetyczną, kat. przy udziale GSH rozkład H₂0₂ i nadtl. lipidów.

Katalaza-w org. aerobowych, w wątrobie szpiku, nerkach,.Działa szybko.Hemoprtoteina z 4 gr. hemowymi. Ma akt. peroksydazową( w małym stęż jako katalaza właściwa). Kat. też r. rozpadu 2 H₂O₂ do H₂O i O₂(jedna cz. H₂O₂ jest donor. e^-,a druga akceptor)-wtedy wartościowość Fe³⁺ w hemie nie zmienia się. Rozkłąda ona H₂O₂ tworzący się w r. w obecności oksydaz. peroksysomy wykazują dużą akt. katalazy i oksydaz.

Dysmutaza ponadtlenkowa SOD-enzym, kat. dysmutację anionorodnika ponadtlenk.Metaloproteina. Składa się z cz. białk. (apoenzym) oraz katalitycznej gr. prostetycznej w formie at. metalu pełniącej f. centrum akt..3 r. dysmutaz ponadtlenkowych:cytoplazmatyczna SOD-1 zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-1;mitochondrialna SOD-2 zawierająca mangan (Mn) MnSOD-2;wydzielana na zewnątrz komórki SOD-3, inaczej EC SOD zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-3.EC SOD występuje w: limfie, osoczu, płynie maziowym.Jest str. tetrameryczną z elementami sacharydowymi, odporna na działanie mocznika i wysokich temp.SOD-1 oraz EC SOD mogą być hamowane przez jony cyjankowe lub azydkowe.

Lipazy- gr. enzymów zhydrolaz.Wykazują niewielką specyficzność i kat. rozkład estrów, utworzonych przez kw. o krótkim i długim łań., nasycone i nienasycone, oraz alkohole mające łań. krótki lub długi, jedno- lub wielowodorotlenowe. Najważniejsza-lipaza trzustkowa (EC 3.1.1.3),produkowana w trzustce, pod wpływem pobudzenia zostaje wydzielona do dwunastnicy w f.nieaktywnego proenzymu. W dwunastnicy, pod wpływem soli kw. żółciowych, fosfolipidów i białka kolipazy, przekształca się w formę czynną. W takiej postaci ma zdolność do hydrolizowania w. estrowych triacylogliceroli, czego produktami są wolne kw. tłuszcz. oraz glicerol, a produkt. pośrednimi - diglicerydy i monoglicerydy. W org. człowieka są:lipaza żołądkowa i trzustkowa,u roślin i drobnoustrojów,w nasionach rącznika.Lipaza trzustkowa jest białkiem rozp. w H₂O_2.

Fosfataza kwaśna - enzym z kl. hydrolaz. Katali. defosforylację różnych estrów fosforanowych. Wartość pH optymalnego 3,4-6,2. Jest w dużych stęż.w nasionach i gr. krokowym człowieka. Akt. wzrasta w jego nowotworach. W nasionach akt. wzrasta podczas kiełkowania, a maleje w miarę wzrostu siewek. Prawdopodobnie związane jest to z uwalnianiem fosforanu nieorg.z org. form zapasowych fosforanu, np. z kwasu fitynowego.Obecna w surowicy krwi, pochodzi z:osteoklasty- tzw. frakcja kostna;gruczoł krokowy- tzw. frakcja sterczowa;trzustka;jelita;nerki;trombocyty i erytrocyty.

Deoksyrybonukleazy (DNAzy)-hydrolazy kataliz. rozpad łań. DNA, na krótsze łań. lub pojedyncze nukleotydy. Należą do nukleaz.Enzymów trawiennych pochodzenia trzustkowego.Rozpad DNA pod wpływem DNAzy I powoduje powstanie oligodeoksyrybonukleotydów;DNAzy II powstają oligonukleotydy i 3'-nukleotydy.

Rybonukleazy (RNazy) to e. z kl. nukleaz dzielące RNA na krótsze łań. lub pojedyncze nukleotydy przez hydrolizę w. fosfodiestrowych.Endorybonukleazy dzielą RNA pośrodku łańcucha, egzorybonukleazy odłączają nukleotydy od 3' lub 5' końca RNA.Należą do grupy transferaz. Prodkt. rozpadu są oligoybonukleotydy,2'-,3'- nukleotydy cykliczne.Enz.trawienny pochodzenia trzustkowego.

Amylaza - enzym z gr. hydrolaz, rozkłada skrobię i inne wielocukry. Jest w soku trzustk. (produkt.przez zewnątrzwydzielniczą cz.trzustki) i w ślinie (produkt.przez ślinianki). Zapoczątkowuje trawienie skrobi.Syntezowana też w owocach podczas dojrzewania, te stają się słodsze,podczas kiełkowania ziaren zbóż. α-Amylaza hydrolizuje w. α-(1-4)glikozydowe amylozy dając cz. maltozy (disacharydy α-glukozy). Wytwarzana w procesie proenzymów.U człowieka wszystkie izomery amylazy są kodowane przez gen w chromos. 1q21.

Laktaza-enzym wytw.w rąbku szczoteczkowym nabł. j. cien. Należy do gr. enzymów β-galaktozydaz, hydrolizuje laktozę na monocukry glukozę i galaktozę. Niezbędna w trawieniu laktozy w mleku. Niedobór to nietolerancja laktozy u dorosłych ludzi. Maks. akty. w temp. ok. 48°C i pH równym 6,5. Gen laktazy w 2 chromos. (2q21).

Pepsyna (ATC: A 09 AA 03) - czynna postać pepsynogenu, wydzielanego przez k. gruczołowe żołądka, który w śr. kwaśnym (pH ok. 2) lub pod wpływem pepsyny (tzw. autoaktywacja) przechodzi w akt.postać W trawieniu pepsyna rozkłada białka do krótszych łań. polipeptydowych. Skł.soku żołądk. Endopeptydaza; pod wpływem bodźców dodatk. (jak np. obecność pokarmu w żołądku, zakwaszenie bł. śluz) następuje wzmożenie wydzielania; zastosowanie w leczeniu nieżytu żołądka, niedokwaśności, braku łaknienia.

Podpuszczka- en. trawienny, kt. jest w w śluz. żołądka cielęcego, wykorzystyw. w mleczarstwie do produk. serów podpuszczkowych.Są podpuszczki roślinne w sokach i tk. roślin oraz grzybów. Podpuszczka jest w żołądku człowieka, ale jedynie w ok. niemowlęcym, zanika u dzieci około 3 roku życia - powoduje denaturację białka z mleka matki. Kat. rozkład rozpuszcz. kazeinianu Ca do nierozpuszcz. parakazeinianu (twaróg), który jest następnie trawiony pepsyną.

Renina(angiotensynaza)-enzym (EC 3.4.23.15) wytw. przez nerki, w odp. na obniżenie obj. krwi krążącej i zmniejszenie natremii (Na⁺), wchodzący w skł. tzw.ukł. RAA. Enzym proteolityczny wytw. w kom. przykłębuszk. nerek. Biał. złożone z 340 reszt aminokw i masie cząst. 37 kD. Gen reniny na chromos.1. Działa on na α-globulinę osocza (angiotensynogen), co prowadzi do powstania pept. angiotensyny I, kt.jest z kolei substr. dla e. konwertującego angiotensynę, kt. przekszt. ją w peptyd podnoszący ciśn. tętn., angiotensynę II (AT).

Trypsyna- en. trawienny wytw. przez cz. zewnątrzwydzielniczą trzustki. Wydzielany w postaci nietakt. proenzymu - trypsynogenu, kt. wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Ma zdolność autokatalityczną.Trypsyna doprowadza do końca zapoczątkowany w żołądku rozkład białek, tzn. do postaci aminokwasów. Kat. hydrolizę w. peptyd, od C-końca, w których gr. karbonylowe należą do argininy lub lizyny.Należy do peptydaz, Optimum dla działania-ok. pH 8.

Chymotrypsyna - proteolityczny e.trawienny, produkt. przez trzustkę (jako proenzym chymotrypsynogen) i wchodziw skład soku trzustkowego. Zostaje uczynniony przez trypsynę.Maks. akt. przy pH 8-9. Nie powoduje krzepnięcia krwi.Należy do hydrolaz i w j.cienkim trawi łań. peptydowe białek.Chymotrypsyna hydr. w. peptydowe po karboksylowej stronie aminokw. zawierających aromat. łań. boczny, oraz rozgałeziony alifatyczny ł. boczny:metioniną,tryptofanem, fenyloalaniną,tyrozyną.Chymotrypsynogen, produk. jako prekursorowy zymogen, jest polipept. złożonym z 245 reszt aminokw. Aktywacja polega na proteolitycznym wycięciu 2 dipeptydów poprzez przecięcie w. Leu(13) i Arg(15) oraz Tyr(146) i Arg(148) przez trypsynę (a następnie inne uczynnione cząst. chymotrypsyny). Ostateczna czynna cz. chymotrypsyny, kt.powstaje przez stabilizację cz. przez połączenie 3 części przez 2 mostki dwusiarczkowe, określana jest jako α-chymotrypsyna.

Elastaza, (EC 3.4.21.37), to e. należący do gr. hydrolaz, a dokładniej - endopeptydaz. W swoim centr.akt. zawiera aminokwas serynę, tak więc jest zaliczana do proteaz serynowych. Hydrolizuje w. peptydowe, w sąsiedztwie kt. znajdują się aminokwasy o małych cząstecz., np. glicyna, alanina i seryna. Posiada zdolność do degradacji białka - elastyny, jednak z dużą opornością. Wydz.jest przez granulocyty obojętnochłonne (kt. produkt. także wiele innych hydrolaz) oraz przez trzustkę w postaci zymogenu proelastazy. Optimum działania- pH 7-9.

Karboksypeptydaza - en. trawienny, egzopeptydaza. Działa na łańcuchy peptydowe katal. odczepienie końcowych aminokwasów w łań., szczególnie jeśli w łań. bocznym aminokwasu występuje pierśc.aromat bądź rozbudowany łań.alifatyczny. Zawiera Zn w miej. akt. Cechy mechanz. działania:1)indukowane dopasowanie (przyłącz. substr. powoduje znaczne zmiany w strukt. enzymu) 2) akt. H₂O (Zn w miejscu akt. enzymu znacznie zwiększa reaktywność wody)

Aminopeptydazy - en. proteolityczne, które uwalniają aminokwasy z aminowego końca łań.polipeptydowego. Działają pod koniec trawienia białek i peptydów. Są skł. soku jelitowego.

Dipeptydazy, en. trawienne, działają wyłącznie na dipeptydy; wydzielane w p. pokarmowym przez śluzówkę jelit.

Peroksydazy- gr. enz. z klasy oksydoreduktaz.Wykorzyst. H₂O₂ lub nadtlenki org. jako substr.Rola w biosyntezie polifenoli u rośl, obecne w mleku,leukocytach pł. krwi i in tk. uczestn. w przemianach eikozanoidów. Hem jako gr. prostetyczna,kt. przeciwnie do hemoprotin jest luźno związ. z apoproteiną. Kat. r., gdzie H₂O₂ jest redukowany z udziałem np.:askorbinianu,chinonów,cytochromu c-kt. są dawcami e^-. Chronia org. przed nadtl.-mogą powstawać wolne rodniki, co przyczynia się do destrukcji bł. i DNA. w erytrocyt. i innych tk. peoksydaza glutatnionu zawiera selen jako gr. prostetyczną, kat. przy udziale GSH rozkład H₂0₂ i nadtl. lipidów.

Katalaza-w org. aerobowych, w wątrobie szpiku, nerkach,.Działa szybko.Hemoprtoteina z 4 gr. hemowymi. Ma akt. peroksydazową( w małym stęż jako katalaza właściwa). Kat. też r. rozpadu 2 H₂O₂ do H₂O i O₂(jedna cz. H₂O₂ jest donor. e^-,a druga akceptor)-wtedy wartościowość Fe³⁺ w hemie nie zmienia się. Rozkłąda ona H₂O₂ tworzący się w r. w obecności oksydaz. peroksysomy wykazują dużą akt. katalazy i oksydaz.

Dysmutaza ponadtlenkowa SOD-enzym, kat. dysmutację anionorodnika ponadtlenk.Metaloproteina. Składa się z cz. białk. (apoenzym) oraz katalitycznej gr. prostetycznej w formie at. metalu pełniącej f. centrum akt..3 r. dysmutaz ponadtlenkowych:cytoplazmatyczna SOD-1 zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-1;mitochondrialna SOD-2 zawierająca mangan (Mn) MnSOD-2;wydzielana na zewnątrz komórki SOD-3, inaczej EC SOD zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-3.EC SOD występuje w: limfie, osoczu, płynie maziowym.Jest str. tetrameryczną z elementami sacharydowymi, odporna na działanie mocznika i wysokich temp.SOD-1 oraz EC SOD mogą być hamowane przez jony cyjankowe lub azydkowe.

Lipazy- gr. enzymów zhydrolaz.Wykazują niewielką specyficzność i kat. rozkład estrów, utworzonych przez kw. o krótkim i długim łań., nasycone i nienasycone, oraz alkohole mające łań. krótki lub długi, jedno- lub wielowodorotlenowe. Najważniejsza-lipaza trzustkowa (EC 3.1.1.3),produkowana w trzustce, pod wpływem pobudzenia zostaje wydzielona do dwunastnicy w f.nieaktywnego proenzymu. W dwunastnicy, pod wpływem soli kw. żółciowych, fosfolipidów i białka kolipazy, przekształca się w formę czynną. W takiej postaci ma zdolność do hydrolizowania w. estrowych triacylogliceroli, czego produktami są wolne kw. tłuszcz. oraz glicerol, a produkt. pośrednimi - diglicerydy i monoglicerydy. W org. człowieka są:lipaza żołądkowa i trzustkowa,u roślin i drobnoustrojów,w nasionach rącznika.Lipaza trzustkowa jest białkiem rozp. w H₂O_2.

Fosfataza kwaśna - enzym z kl. hydrolaz. Katali. defosforylację różnych estrów fosforanowych. Wartość pH optymalnego 3,4-6,2. Jest w dużych stęż.w nasionach i gr. krokowym człowieka. Akt. wzrasta w jego nowotworach. W nasionach akt. wzrasta podczas kiełkowania, a maleje w miarę wzrostu siewek. Prawdopodobnie związane jest to z uwalnianiem fosforanu nieorg.z org. form zapasowych fosforanu, np. z kwasu fitynowego.Obecna w surowicy krwi, pochodzi z:osteoklasty- tzw. frakcja kostna;gruczoł krokowy- tzw. frakcja sterczowa;trzustka;jelita;nerki;trombocyty i erytrocyty.

Deoksyrybonukleazy (DNAzy)-hydrolazy kataliz. rozpad łań. DNA, na krótsze łań. lub pojedyncze nukleotydy. Należą do nukleaz.Enzymów trawiennych pochodzenia trzustkowego.Rozpad DNA pod wpływem DNAzy I powoduje powstanie oligodeoksyrybonukleotydów;DNAzy II powstają oligonukleotydy i 3'-nukleotydy.

Rybonukleazy (RNazy) to e. z kl. nukleaz dzielące RNA na krótsze łań. lub pojedyncze nukleotydy przez hydrolizę w. fosfodiestrowych.Endorybonukleazy dzielą RNA pośrodku łańcucha, egzorybonukleazy odłączają nukleotydy od 3' lub 5' końca RNA.Należą do grupy transferaz. Prodkt. rozpadu są oligoybonukleotydy,2'-,3'- nukleotydy cykliczne.Enz.trawienny pochodzenia trzustkowego.

Amylaza - enzym z gr. hydrolaz, rozkłada skrobię i inne wielocukry. Jest w soku trzustk. (produkt.przez zewnątrzwydzielniczą cz.trzustki) i w ślinie (produkt.przez ślinianki). Zapoczątkowuje trawienie skrobi.Syntezowana też w owocach podczas dojrzewania, te stają się słodsze,podczas kiełkowania ziaren zbóż. α-Amylaza hydrolizuje w. α-(1-4)glikozydowe amylozy dając cz. maltozy (disacharydy α-glukozy). Wytwarzana w procesie proenzymów.U człowieka wszystkie izomery amylazy są kodowane przez gen w chromos. 1q21.

Laktaza-enzym wytw.w rąbku szczoteczkowym nabł. j. cien. Należy do gr. enzymów β-galaktozydaz, hydrolizuje laktozę na monocukry glukozę i galaktozę. Niezbędna w trawieniu laktozy w mleku. Niedobór to nietolerancja laktozy u dorosłych ludzi. Maks. akty. w temp. ok. 48°C i pH równym 6,5. Gen laktazy w 2 chromos. (2q21).

Pepsyna (ATC: A 09 AA 03) - czynna postać pepsynogenu, wydzielanego przez k. gruczołowe żołądka, który w śr. kwaśnym (pH ok. 2) lub pod wpływem pepsyny (tzw. autoaktywacja) przechodzi w akt.postać W trawieniu pepsyna rozkłada białka do krótszych łań. polipeptydowych. Skł.soku żołądk. Endopeptydaza; pod wpływem bodźców dodatk. (jak np. obecność pokarmu w żołądku, zakwaszenie bł. śluz) następuje wzmożenie wydzielania; zastosowanie w leczeniu nieżytu żołądka, niedokwaśności, braku łaknienia.

Podpuszczka- en. trawienny, kt. jest w w śluz. żołądka cielęcego, wykorzystyw. w mleczarstwie do produk. serów podpuszczkowych.Są podpuszczki roślinne w sokach i tk. roślin oraz grzybów. Podpuszczka jest w żołądku człowieka, ale jedynie w ok. niemowlęcym, zanika u dzieci około 3 roku życia - powoduje denaturację białka z mleka matki. Kat. rozkład rozpuszcz. kazeinianu Ca do nierozpuszcz. parakazeinianu (twaróg), który jest następnie trawiony pepsyną.

Renina(angiotensynaza)-enzym (EC 3.4.23.15) wytw. przez nerki, w odp. na obniżenie obj. krwi krążącej i zmniejszenie natremii (Na⁺), wchodzący w skł. tzw.ukł. RAA. Enzym proteolityczny wytw. w kom. przykłębuszk. nerek. Biał. złożone z 340 reszt aminokw i masie cząst. 37 kD. Gen reniny na chromos.1. Działa on na α-globulinę osocza (angiotensynogen), co prowadzi do powstania pept. angiotensyny I, kt.jest z kolei substr. dla e. konwertującego angiotensynę, kt. przekszt. ją w peptyd podnoszący ciśn. tętn., angiotensynę II (AT).

Trypsyna- en. trawienny wytw. przez cz. zewnątrzwydzielniczą trzustki. Wydzielany w postaci nietakt. proenzymu - trypsynogenu, kt. wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Ma zdolność autokatalityczną.Trypsyna doprowadza do końca zapoczątkowany w żołądku rozkład białek, tzn. do postaci aminokwasów. Kat. hydrolizę w. peptyd, od C-końca, w których gr. karbonylowe należą do argininy lub lizyny.Należy do peptydaz, Optimum dla działania-ok. pH 8.

Chymotrypsyna - proteolityczny e.trawienny, produkt. przez trzustkę (jako proenzym chymotrypsynogen) i wchodziw skład soku trzustkowego. Zostaje uczynniony przez trypsynę.Maks. akt. przy pH 8-9. Nie powoduje krzepnięcia krwi.Należy do hydrolaz i w j.cienkim trawi łań. peptydowe białek.Chymotrypsyna hydr. w. peptydowe po karboksylowej stronie aminokw. zawierających aromat. łań. boczny, oraz rozgałeziony alifatyczny ł. boczny:metioniną,tryptofanem, fenyloalaniną,tyrozyną.Chymotrypsynogen, produk. jako prekursorowy zymogen, jest polipept. złożonym z 245 reszt aminokw. Aktywacja polega na proteolitycznym wycięciu 2 dipeptydów poprzez przecięcie w. Leu(13) i Arg(15) oraz Tyr(146) i Arg(148) przez trypsynę (a następnie inne uczynnione cząst. chymotrypsyny). Ostateczna czynna cz. chymotrypsyny, kt.powstaje przez stabilizację cz. przez połączenie 3 części przez 2 mostki dwusiarczkowe, określana jest jako α-chymotrypsyna.

Elastaza, (EC 3.4.21.37), to e. należący do gr. hydrolaz, a dokładniej - endopeptydaz. W swoim centr.akt. zawiera aminokwas serynę, tak więc jest zaliczana do proteaz serynowych. Hydrolizuje w. peptydowe, w sąsiedztwie kt. znajdują się aminokwasy o małych cząstecz., np. glicyna, alanina i seryna. Posiada zdolność do degradacji białka - elastyny, jednak z dużą opornością. Wydz.jest przez granulocyty obojętnochłonne (kt. produkt. także wiele innych hydrolaz) oraz przez trzustkę w postaci zymogenu proelastazy. Optimum działania- pH 7-9.

Karboksypeptydaza - en. trawienny, egzopeptydaza. Działa na łańcuchy peptydowe katal. odczepienie końcowych aminokwasów w łań., szczególnie jeśli w łań. bocznym aminokwasu występuje pierśc.aromat bądź rozbudowany łań.alifatyczny. Zawiera Zn w miej. akt. Cechy mechanz. działania:1)indukowane dopasowanie (przyłącz. substr. powoduje znaczne zmiany w strukt. enzymu) 2) akt. H₂O (Zn w miejscu akt. enzymu znacznie zwiększa reaktywność wody)

Aminopeptydazy - en. proteolityczne, które uwalniają aminokwasy z aminowego końca łań.polipeptydowego. Działają pod koniec trawienia białek i peptydów. Są skł. soku jelitowego.

Dipeptydazy, en. trawienne, działają wyłącznie na dipeptydy; wydzielane w p. pokarmowym przez śluzówkę jelit.

Peroksydazy- gr. enz. z klasy oksydoreduktaz.Wykorzyst. H₂O₂ lub nadtlenki org. jako substr.Rola w biosyntezie polifenoli u rośl, obecne w mleku,leukocytach pł. krwi i in tk. uczestn. w przemianach eikozanoidów. Hem jako gr. prostetyczna,kt. przeciwnie do hemoprotin jest luźno związ. z apoproteiną. Kat. r., gdzie H₂O₂ jest redukowany z udziałem np.:askorbinianu,chinonów,cytochromu c-kt. są dawcami e^-. Chronia org. przed nadtl.-mogą powstawać wolne rodniki, co przyczynia się do destrukcji bł. i DNA. w erytrocyt. i innych tk. peoksydaza glutatnionu zawiera selen jako gr. prostetyczną, kat. przy udziale GSH rozkład H₂0₂ i nadtl. lipidów.

Katalaza-w org. aerobowych, w wątrobie szpiku, nerkach,.Działa szybko.Hemoprtoteina z 4 gr. hemowymi. Ma akt. peroksydazową( w małym stęż jako katalaza właściwa). Kat. też r. rozpadu 2 H₂O₂ do H₂O i O₂(jedna cz. H₂O₂ jest donor. e^-,a druga akceptor)-wtedy wartościowość Fe³⁺ w hemie nie zmienia się. Rozkłąda ona H₂O₂ tworzący się w r. w obecności oksydaz. peroksysomy wykazują dużą akt. katalazy i oksydaz.

Dysmutaza ponadtlenkowa SOD-enzym, kat. dysmutację anionorodnika ponadtlenk.Metaloproteina. Składa się z cz. białk. (apoenzym) oraz katalitycznej gr. prostetycznej w formie at. metalu pełniącej f. centrum akt..3 r. dysmutaz ponadtlenkowych:cytoplazmatyczna SOD-1 zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-1;mitochondrialna SOD-2 zawierająca mangan (Mn) MnSOD-2;wydzielana na zewnątrz komórki SOD-3, inaczej EC SOD zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-3.EC SOD występuje w: limfie, osoczu, płynie maziowym.Jest str. tetrameryczną z elementami sacharydowymi, odporna na działanie mocznika i wysokich temp.SOD-1 oraz EC SOD mogą być hamowane przez jony cyjankowe lub azydkowe.

Lipazy- gr. enzymów zhydrolaz.Wykazują niewielką specyficzność i kat. rozkład estrów, utworzonych przez kw. o krótkim i długim łań., nasycone i nienasycone, oraz alkohole mające łań. krótki lub długi, jedno- lub wielowodorotlenowe. Najważniejsza-lipaza trzustkowa (EC 3.1.1.3),produkowana w trzustce, pod wpływem pobudzenia zostaje wydzielona do dwunastnicy w f.nieaktywnego proenzymu. W dwunastnicy, pod wpływem soli kw. żółciowych, fosfolipidów i białka kolipazy, przekształca się w formę czynną. W takiej postaci ma zdolność do hydrolizowania w. estrowych triacylogliceroli, czego produktami są wolne kw. tłuszcz. oraz glicerol, a produkt. pośrednimi - diglicerydy i monoglicerydy. W org. człowieka są:lipaza żołądkowa i trzustkowa,u roślin i drobnoustrojów,w nasionach rącznika.Lipaza trzustkowa jest białkiem rozp. w H₂O_2.

Fosfataza kwaśna - enzym z kl. hydrolaz. Katali. defosforylację różnych estrów fosforanowych. Wartość pH optymalnego 3,4-6,2. Jest w dużych stęż.w nasionach i gr. krokowym człowieka. Akt. wzrasta w jego nowotworach. W nasionach akt. wzrasta podczas kiełkowania, a maleje w miarę wzrostu siewek. Prawdopodobnie związane jest to z uwalnianiem fosforanu nieorg.z org. form zapasowych fosforanu, np. z kwasu fitynowego.Obecna w surowicy krwi, pochodzi z:osteoklasty- tzw. frakcja kostna;gruczoł krokowy- tzw. frakcja sterczowa;trzustka;jelita;nerki;trombocyty i erytrocyty.

Deoksyrybonukleazy (DNAzy)-hydrolazy kataliz. rozpad łań. DNA, na krótsze łań. lub pojedyncze nukleotydy. Należą do nukleaz.Enzymów trawiennych pochodzenia trzustkowego.Rozpad DNA pod wpływem DNAzy I powoduje powstanie oligodeoksyrybonukleotydów;DNAzy II powstają oligonukleotydy i 3'-nukleotydy.

Rybonukleazy (RNazy) to e. z kl. nukleaz dzielące RNA na krótsze łań. lub pojedyncze nukleotydy przez hydrolizę w. fosfodiestrowych.Endorybonukleazy dzielą RNA pośrodku łańcucha, egzorybonukleazy odłączają nukleotydy od 3' lub 5' końca RNA.Należą do grupy transferaz. Prodkt. rozpadu są oligoybonukleotydy,2'-,3'- nukleotydy cykliczne.Enz.trawienny pochodzenia trzustkowego.

Amylaza - enzym z gr. hydrolaz, rozkłada skrobię i inne wielocukry. Jest w soku trzustk. (produkt.przez zewnątrzwydzielniczą cz.trzustki) i w ślinie (produkt.przez ślinianki). Zapoczątkowuje trawienie skrobi.Syntezowana też w owocach podczas dojrzewania, te stają się słodsze,podczas kiełkowania ziaren zbóż. α-Amylaza hydrolizuje w. α-(1-4)glikozydowe amylozy dając cz. maltozy (disacharydy α-glukozy). Wytwarzana w procesie proenzymów.U człowieka wszystkie izomery amylazy są kodowane przez gen w chromos. 1q21.

Laktaza-enzym wytw.w rąbku szczoteczkowym nabł. j. cien. Należy do gr. enzymów β-galaktozydaz, hydrolizuje laktozę na monocukry glukozę i galaktozę. Niezbędna w trawieniu laktozy w mleku. Niedobór to nietolerancja laktozy u dorosłych ludzi. Maks. akty. w temp. ok. 48°C i pH równym 6,5. Gen laktazy w 2 chromos. (2q21).

Pepsyna (ATC: A 09 AA 03) - czynna postać pepsynogenu, wydzielanego przez k. gruczołowe żołądka, który w śr. kwaśnym (pH ok. 2) lub pod wpływem pepsyny (tzw. autoaktywacja) przechodzi w akt.postać W trawieniu pepsyna rozkłada białka do krótszych łań. polipeptydowych. Skł.soku żołądk. Endopeptydaza; pod wpływem bodźców dodatk. (jak np. obecność pokarmu w żołądku, zakwaszenie bł. śluz) następuje wzmożenie wydzielania; zastosowanie w leczeniu nieżytu żołądka, niedokwaśności, braku łaknienia.

Podpuszczka- en. trawienny, kt. jest w w śluz. żołądka cielęcego, wykorzystyw. w mleczarstwie do produk. serów podpuszczkowych.Są podpuszczki roślinne w sokach i tk. roślin oraz grzybów. Podpuszczka jest w żołądku człowieka, ale jedynie w ok. niemowlęcym, zanika u dzieci około 3 roku życia - powoduje denaturację białka z mleka matki. Kat. rozkład rozpuszcz. kazeinianu Ca do nierozpuszcz. parakazeinianu (twaróg), który jest następnie trawiony pepsyną.

Renina(angiotensynaza)-enzym (EC 3.4.23.15) wytw. przez nerki, w odp. na obniżenie obj. krwi krążącej i zmniejszenie natremii (Na⁺), wchodzący w skł. tzw.ukł. RAA. Enzym proteolityczny wytw. w kom. przykłębuszk. nerek. Biał. złożone z 340 reszt aminokw i masie cząst. 37 kD. Gen reniny na chromos.1. Działa on na α-globulinę osocza (angiotensynogen), co prowadzi do powstania pept. angiotensyny I, kt.jest z kolei substr. dla e. konwertującego angiotensynę, kt. przekszt. ją w peptyd podnoszący ciśn. tętn., angiotensynę II (AT).

Trypsyna- en. trawienny wytw. przez cz. zewnątrzwydzielniczą trzustki. Wydzielany w postaci nietakt. proenzymu - trypsynogenu, kt. wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Ma zdolność autokatalityczną.Trypsyna doprowadza do końca zapoczątkowany w żołądku rozkład białek, tzn. do postaci aminokwasów. Kat. hydrolizę w. peptyd, od C-końca, w których gr. karbonylowe należą do argininy lub lizyny.Należy do peptydaz, Optimum dla działania-ok. pH 8.

Chymotrypsyna - proteolityczny e.trawienny, produkt. przez trzustkę (jako proenzym chymotrypsynogen) i wchodziw skład soku trzustkowego. Zostaje uczynniony przez trypsynę.Maks. akt. przy pH 8-9. Nie powoduje krzepnięcia krwi.Należy do hydrolaz i w j.cienkim trawi łań. peptydowe białek.Chymotrypsyna hydr. w. peptydowe po karboksylowej stronie aminokw. zawierających aromat. łań. boczny, oraz rozgałeziony alifatyczny ł. boczny:metioniną,tryptofanem, fenyloalaniną,tyrozyną.Chymotrypsynogen, produk. jako prekursorowy zymogen, jest polipept. złożonym z 245 reszt aminokw. Aktywacja polega na proteolitycznym wycięciu 2 dipeptydów poprzez przecięcie w. Leu(13) i Arg(15) oraz Tyr(146) i Arg(148) przez trypsynę (a następnie inne uczynnione cząst. chymotrypsyny). Ostateczna czynna cz. chymotrypsyny, kt.powstaje przez stabilizację cz. przez połączenie 3 części przez 2 mostki dwusiarczkowe, określana jest jako α-chymotrypsyna.

Elastaza, (EC 3.4.21.37), to e. należący do gr. hydrolaz, a dokładniej - endopeptydaz. W swoim centr.akt. zawiera aminokwas serynę, tak więc jest zaliczana do proteaz serynowych. Hydrolizuje w. peptydowe, w sąsiedztwie kt. znajdują się aminokwasy o małych cząstecz., np. glicyna, alanina i seryna. Posiada zdolność do degradacji białka - elastyny, jednak z dużą opornością. Wydz.jest przez granulocyty obojętnochłonne (kt. produkt. także wiele innych hydrolaz) oraz przez trzustkę w postaci zymogenu proelastazy. Optimum działania- pH 7-9.

Karboksypeptydaza - en. trawienny, egzopeptydaza. Działa na łańcuchy peptydowe katal. odczepienie końcowych aminokwasów w łań., szczególnie jeśli w łań. bocznym aminokwasu występuje pierśc.aromat bądź rozbudowany łań.alifatyczny. Zawiera Zn w miej. akt. Cechy mechanz. działania:1)indukowane dopasowanie (przyłącz. substr. powoduje znaczne zmiany w strukt. enzymu) 2) akt. H₂O (Zn w miejscu akt. enzymu znacznie zwiększa reaktywność wody)

Aminopeptydazy - en. proteolityczne, które uwalniają aminokwasy z aminowego końca łań.polipeptydowego. Działają pod koniec trawienia białek i peptydów. Są skł. soku jelitowego.

Dipeptydazy, en. trawienne, działają wyłącznie na dipeptydy; wydzielane w p. pokarmowym przez śluzówkę jelit.

Peroksydazy- gr. enz. z klasy oksydoreduktaz.Wykorzyst. H₂O₂ lub nadtlenki org. jako substr.Rola w biosyntezie polifenoli u rośl, obecne w mleku,leukocytach pł. krwi i in tk. uczestn. w przemianach eikozanoidów. Hem jako gr. prostetyczna,kt. przeciwnie do hemoprotin jest luźno związ. z apoproteiną. Kat. r., gdzie H₂O₂ jest redukowany z udziałem np.:askorbinianu,chinonów,cytochromu c-kt. są dawcami e^-. Chronia org. przed nadtl.-mogą powstawać wolne rodniki, co przyczynia się do destrukcji bł. i DNA. w erytrocyt. i innych tk. peoksydaza glutatnionu zawiera selen jako gr. prostetyczną, kat. przy udziale GSH rozkład H₂0₂ i nadtl. lipidów.

Katalaza-w org. aerobowych, w wątrobie szpiku, nerkach,.Działa szybko.Hemoprtoteina z 4 gr. hemowymi. Ma akt. peroksydazową( w małym stęż jako katalaza właściwa). Kat. też r. rozpadu 2 H₂O₂ do H₂O i O₂(jedna cz. H₂O₂ jest donor. e^-,a druga akceptor)-wtedy wartościowość Fe³⁺ w hemie nie zmienia się. Rozkłąda ona H₂O₂ tworzący się w r. w obecności oksydaz. peroksysomy wykazują dużą akt. katalazy i oksydaz.

Dysmutaza ponadtlenkowa SOD-enzym, kat. dysmutację anionorodnika ponadtlenk.Metaloproteina. Składa się z cz. białk. (apoenzym) oraz katalitycznej gr. prostetycznej w formie at. metalu pełniącej f. centrum akt..3 r. dysmutaz ponadtlenkowych:cytoplazmatyczna SOD-1 zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-1;mitochondrialna SOD-2 zawierająca mangan (Mn) MnSOD-2;wydzielana na zewnątrz komórki SOD-3, inaczej EC SOD zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-3.EC SOD występuje w: limfie, osoczu, płynie maziowym.Jest str. tetrameryczną z elementami sacharydowymi, odporna na działanie mocznika i wysokich temp.SOD-1 oraz EC SOD mogą być hamowane przez jony cyjankowe lub azydkowe.

Lipazy- gr. enzymów zhydrolaz.Wykazują niewielką specyficzność i kat. rozkład estrów, utworzonych przez kw. o krótkim i długim łań., nasycone i nienasycone, oraz alkohole mające łań. krótki lub długi, jedno- lub wielowodorotlenowe. Najważniejsza-lipaza trzustkowa (EC 3.1.1.3),produkowana w trzustce, pod wpływem pobudzenia zostaje wydzielona do dwunastnicy w f.nieaktywnego proenzymu. W dwunastnicy, pod wpływem soli kw. żółciowych, fosfolipidów i białka kolipazy, przekształca się w formę czynną. W takiej postaci ma zdolność do hydrolizowania w. estrowych triacylogliceroli, czego produktami są wolne kw. tłuszcz. oraz glicerol, a produkt. pośrednimi - diglicerydy i monoglicerydy. W org. człowieka są:lipaza żołądkowa i trzustkowa,u roślin i drobnoustrojów,w nasionach rącznika.Lipaza trzustkowa jest białkiem rozp. w H₂O_2.

Fosfataza kwaśna - enzym z kl. hydrolaz. Katali. defosforylację różnych estrów fosforanowych. Wartość pH optymalnego 3,4-6,2. Jest w dużych stęż.w nasionach i gr. krokowym człowieka. Akt. wzrasta w jego nowotworach. W nasionach akt. wzrasta podczas kiełkowania, a maleje w miarę wzrostu siewek. Prawdopodobnie związane jest to z uwalnianiem fosforanu nieorg.z org. form zapasowych fosforanu, np. z kwasu fitynowego.Obecna w surowicy krwi, pochodzi z:osteoklasty- tzw. frakcja kostna;gruczoł krokowy- tzw. frakcja sterczowa;trzustka;jelita;nerki;trombocyty i erytrocyty.

Deoksyrybonukleazy (DNAzy)-hydrolazy kataliz. rozpad łań. DNA, na krótsze łań. lub pojedyncze nukleotydy. Należą do nukleaz.Enzymów trawiennych pochodzenia trzustkowego.Rozpad DNA pod wpływem DNAzy I powoduje powstanie oligodeoksyrybonukleotydów;DNAzy II powstają oligonukleotydy i 3'-nukleotydy.

Rybonukleazy (RNazy) to e. z kl. nukleaz dzielące RNA na krótsze łań. lub pojedyncze nukleotydy przez hydrolizę w. fosfodiestrowych.Endorybonukleazy dzielą RNA pośrodku łańcucha, egzorybonukleazy odłączają nukleotydy od 3' lub 5' końca RNA.Należą do grupy transferaz. Prodkt. rozpadu są oligoybonukleotydy,2'-,3'- nukleotydy cykliczne.Enz.trawienny pochodzenia trzustkowego.

Amylaza - enzym z gr. hydrolaz, rozkłada skrobię i inne wielocukry. Jest w soku trzustk. (produkt.przez zewnątrzwydzielniczą cz.trzustki) i w ślinie (produkt.przez ślinianki). Zapoczątkowuje trawienie skrobi.Syntezowana też w owocach podczas dojrzewania, te stają się słodsze,podczas kiełkowania ziaren zbóż. α-Amylaza hydrolizuje w. α-(1-4)glikozydowe amylozy dając cz. maltozy (disacharydy α-glukozy). Wytwarzana w procesie proenzymów.U człowieka wszystkie izomery amylazy są kodowane przez gen w chromos. 1q21.

Laktaza-enzym wytw.w rąbku szczoteczkowym nabł. j. cien. Należy do gr. enzymów β-galaktozydaz, hydrolizuje laktozę na monocukry glukozę i galaktozę. Niezbędna w trawieniu laktozy w mleku. Niedobór to nietolerancja laktozy u dorosłych ludzi. Maks. akty. w temp. ok. 48°C i pH równym 6,5. Gen laktazy w 2 chromos. (2q21).

Pepsyna (ATC: A 09 AA 03) - czynna postać pepsynogenu, wydzielanego przez k. gruczołowe żołądka, który w śr. kwaśnym (pH ok. 2) lub pod wpływem pepsyny (tzw. autoaktywacja) przechodzi w akt.postać W trawieniu pepsyna rozkłada białka do krótszych łań. polipeptydowych. Skł.soku żołądk. Endopeptydaza; pod wpływem bodźców dodatk. (jak np. obecność pokarmu w żołądku, zakwaszenie bł. śluz) następuje wzmożenie wydzielania; zastosowanie w leczeniu nieżytu żołądka, niedokwaśności, braku łaknienia.

Podpuszczka- en. trawienny, kt. jest w w śluz. żołądka cielęcego, wykorzystyw. w mleczarstwie do produk. serów podpuszczkowych.Są podpuszczki roślinne w sokach i tk. roślin oraz grzybów. Podpuszczka jest w żołądku człowieka, ale jedynie w ok. niemowlęcym, zanika u dzieci około 3 roku życia - powoduje denaturację białka z mleka matki. Kat. rozkład rozpuszcz. kazeinianu Ca do nierozpuszcz. parakazeinianu (twaróg), który jest następnie trawiony pepsyną.

Renina(angiotensynaza)-enzym (EC 3.4.23.15) wytw. przez nerki, w odp. na obniżenie obj. krwi krążącej i zmniejszenie natremii (Na⁺), wchodzący w skł. tzw.ukł. RAA. Enzym proteolityczny wytw. w kom. przykłębuszk. nerek. Biał. złożone z 340 reszt aminokw i masie cząst. 37 kD. Gen reniny na chromos.1. Działa on na α-globulinę osocza (angiotensynogen), co prowadzi do powstania pept. angiotensyny I, kt.jest z kolei substr. dla e. konwertującego angiotensynę, kt. przekszt. ją w peptyd podnoszący ciśn. tętn., angiotensynę II (AT).

Trypsyna- en. trawienny wytw. przez cz. zewnątrzwydzielniczą trzustki. Wydzielany w postaci nietakt. proenzymu - trypsynogenu, kt. wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Ma zdolność autokatalityczną.Trypsyna doprowadza do końca zapoczątkowany w żołądku rozkład białek, tzn. do postaci aminokwasów. Kat. hydrolizę w. peptyd, od C-końca, w których gr. karbonylowe należą do argininy lub lizyny.Należy do peptydaz, Optimum dla działania-ok. pH 8.

Chymotrypsyna - proteolityczny e.trawienny, produkt. przez trzustkę (jako proenzym chymotrypsynogen) i wchodziw skład soku trzustkowego. Zostaje uczynniony przez trypsynę.Maks. akt. przy pH 8-9. Nie powoduje krzepnięcia krwi.Należy do hydrolaz i w j.cienkim trawi łań. peptydowe białek.Chymotrypsyna hydr. w. peptydowe po karboksylowej stronie aminokw. zawierających aromat. łań. boczny, oraz rozgałeziony alifatyczny ł. boczny:metioniną,tryptofanem, fenyloalaniną,tyrozyną.Chymotrypsynogen, produk. jako prekursorowy zymogen, jest polipept. złożonym z 245 reszt aminokw. Aktywacja polega na proteolitycznym wycięciu 2 dipeptydów poprzez przecięcie w. Leu(13) i Arg(15) oraz Tyr(146) i Arg(148) przez trypsynę (a następnie inne uczynnione cząst. chymotrypsyny). Ostateczna czynna cz. chymotrypsyny, kt.powstaje przez stabilizację cz. przez połączenie 3 części przez 2 mostki dwusiarczkowe, określana jest jako α-chymotrypsyna.

Elastaza, (EC 3.4.21.37), to e. należący do gr. hydrolaz, a dokładniej - endopeptydaz. W swoim centr.akt. zawiera aminokwas serynę, tak więc jest zaliczana do proteaz serynowych. Hydrolizuje w. peptydowe, w sąsiedztwie kt. znajdują się aminokwasy o małych cząstecz., np. glicyna, alanina i seryna. Posiada zdolność do degradacji białka - elastyny, jednak z dużą opornością. Wydz.jest przez granulocyty obojętnochłonne (kt. produkt. także wiele innych hydrolaz) oraz przez trzustkę w postaci zymogenu proelastazy. Optimum działania- pH 7-9.

Karboksypeptydaza - en. trawienny, egzopeptydaza. Działa na łańcuchy peptydowe katal. odczepienie końcowych aminokwasów w łań., szczególnie jeśli w łań. bocznym aminokwasu występuje pierśc.aromat bądź rozbudowany łań.alifatyczny. Zawiera Zn w miej. akt. Cechy mechanz. działania:1)indukowane dopasowanie (przyłącz. substr. powoduje znaczne zmiany w strukt. enzymu) 2) akt. H₂O (Zn w miejscu akt. enzymu znacznie zwiększa reaktywność wody)

Aminopeptydazy - en. proteolityczne, które uwalniają aminokwasy z aminowego końca łań.polipeptydowego. Działają pod koniec trawienia białek i peptydów. Są skł. soku jelitowego.

Dipeptydazy, en. trawienne, działają wyłącznie na dipeptydy; wydzielane w p. pokarmowym przez śluzówkę jelit.

---